Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
1.4.ENZIMAS 24470httpdepa - Fquim.unam - mxamydarchivero1.4.ENZIMAS 24470 PDF
1.4.ENZIMAS 24470httpdepa - Fquim.unam - mxamydarchivero1.4.ENZIMAS 24470 PDF
ENZIMAS
Son moléculas de naturaleza proteínica que
aceleran las reacciones bioquímicas.
ΔG o´ = -RT ln Keq
Las enzimas, como cualquier catalizador incrementan
notablemente la velocidad de las reacciones químicas al
disminuir su energía de activación sin ser modificadas o
consumidas en la reacción.
Reacción no catalizada
Reacción catalizada
Necesidad de la biocatálisis
Hemoglobina
COFACTORES
1. Deshidrogenasas,
oxidasas, peroxidasas.
2. Transaminasas,
cinasas, transacetilasas,
metiltransferasas,
aciltransferasas,
glucosiltransferasas.
3. Esterasas, fosfatasas,
glicosidasas, proteasas.
• Clase: 1 (oxidorreductasa)
a) 190 Å
b) El plegamiento tridimensional de la enzima hace
que los aminoácidos Arg145 y Glu270 queden cerca.
Unidades de actividad enzimática
Actividad
1 unidad internacional (U) = 1 µmol de producto
formado/min
1 katal = 1 mol de producto formado/s
Actividad específica
U/mg de proteína
katal / mg proteína
Reacción catalizada enzimáticamente
Reversible
Irreversible simplificada
Parámetros enzimáticos
Km
(constante para cada enzima) = concentración de S a la que V0
es ½ Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S.
Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.
Kcat
(constante para cada enzima) = número de recambio =
número de moléculas de sustrato convertidas en producto por
molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones
saturantes del sustrato.
Vmax
Velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los
centros activos están ocupados con sustrato.
REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LA
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
*Ejercicio 3
Una enzima que cataliza la reacción
X Y se aisló de dos especies
bacterianas diferentes. Las enzimas Enzima B
tienen el mismo valor de Vmax, pero
diferente valor de Km para el
sustrato X. La enzima A tiene un Enzima A
valor de Km de 2.0 mM, mientras
que le enzima B tiene un valor de Km
de 0.5 mM. En la siguiente gráfica se
presenta la cinética de la reacción a
la misma concentración de ambas
enzimas ¿Qué curva corresponde a
la enzima A y cual a la enzima B?
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
La Vmax se alcanza cuando todos los centros activos
están ocupados con el sustrato.
Unidades de los parámetros cinéticos
Velocidad máxima (Vmax)
v = Vmax / 2
Constante de especificidad
(Vmax/Km o kcat/Km)
• Indica cuál es el mejor sustrato de una enzima (aquél que
tenga la mayor constante de especificidad).
Lineal
Sigmoidal
• ISOSTÉRICO
El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio
activo).
• ALOSTÉRICO
El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une
el sustrato (sitio alostérico).
TIPOS DE INHIBIDORES
• COMPETITIVO – El inhibidor se une a la enzima
libre interfiriendo con la unión del sustrato.
• INCOMPETITIVO – El inhibidor se une al complejo
enzima-sustrato interfiriendo con la formación de
producto.
• MIXTO – El inhibidor se une tanto a la enzima libre
como al complejo enzimas sustrato, interfiriendo la
unión del sustrato y la formación del producto.
• NO COMPETITIVO – Es un tipo especial de
inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la
enzima libre y al complejo enzima-sustrato.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la
unión del sustrato
Inhibidores cuyo
efecto NO se
contrarresta
incrementando
la concentración
del sustrato.
Patrones de inhibición incompetitiva
INHIBICIÓN MIXTA
El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo
enzima-sustrato, por lo tanto interfiere en la unión del
sustrato y en la formación del producto
Patrones de inhibición mixta
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
Es un tipo especial de inhibidor mixto que se une con igual
afinidad a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato
Patrones de inhibición no competitiva
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LOS
PARÁMETROS CINÉTICOS
Regulación transcripcional
Síntesis del ARNm
Maduración y vida media del ARNm
Regulación traduccional
Síntesis de la proteína
Regulación postraduccional
Degradación de la proteína
Mecanismos de regulación de la actividad de la enzima
Reversible
•Adición de un grupo químico
•Oxidación-reducción de cisteínas
La unión del sustrato es cada vez más fácil a medida que la
enzima se satura más y más.
La unión del sustrato es cada vez más difícil a medida que la
enzima se satura más y más.
OBJETIVO:
Disminución de la energía de activación de la reacción
catalizada con respecto a la no catalizada
Tipos de catálisis enzimática
• CATÁLISIS ÁCIDO-BASE
• CATÁLISIS ELECTROSTÁTICA
• CATÁLISIS COVALENTE
Catálisis ácido-base
• La catálisis ácida general consiste en la transferencia de
un protón desde un residuo de la enzima, que se
comporta como un ácido de Brönsted, al sustrato o
intermediarios de la reacción, disminuyéndose así la
energía libre del estado de transición.
Cinética sigmoidal
Alosterismo
Cooperatividad
•De unión
•Cinética
Enzimas oligoméricas
Ecuación de Arrhenius
*Si a =’ a
a Km/a’ =Km
Patrones de inhibición
Ecuación de Hill
Parámetros cinéticos de la ecuación de Hill
Valores del número de Hill
Efecto del pH sobre los parámetros cinéticos