TRANSFORMACION DEL

MUSCULO EN CARNE
 FUNCION DEL MUSCULO IN VIVO

En la miofibrilla tenemos que los filamentos gruesos de la Miosina y

los finos de la Actina se conectan a través de las cabezas de la primera
con 6 filamentos de la segunda.
En reposo no están conectados.
En contracción las proteínas contráctiles están asociadas con el
complejo de las Troponinas (C,T, e I) y la Tropomiosina. Las primeras
T(C) confieren sensibilidad al calcio tras la hidrólisis del MgATP por
la ATPasa. La activación del músculo es debido a un estímulo nervioso
que llega a la placa motora terminal de la miofibrilla.
La calsecuestrina se disocia del Calcio (retículo endoplasmático),
aumenta su concentración y se satura la Troponina-C provocando un
cambio configuracional por lo que la Troponina-I no es capaz de evitar
más que la Actina interactúe con el MgATP de las cabezas de la
miosina.
Complejo actinomiosina en el estado ATP unido al sitio de unión en la La ATPasa hidroliza el ATP en
de rigor. Entrecruzamiento a 45° miosina, ésta se disocia de la actina ADP y Pi, ambos quedan en la M.

Estado 1.
Estado de Rigor

La cabeza de la Miosina se mueve Se libera el Pi y se produce el Al final del Golpe se libera el ADP
sobre la actina debilmente Golpe,la cabeza de la Miosina y se da nuevamente el rigor
empuja la Actina

Etapa 4. Estado Estado 5:

relajado Golpe

Filamento de Actina
se mueve
 REGULACION DE LA CONTRACCION
MUSCULAR POR EL CALCIO

Ca2+

ACTINA
TROPONINA-I
TROPONINA-C TROPOMIOSINA LUGAR DE
UNION
CABEZA
CALCIO

MIOSINA

CONCENTRACION DE CONCENTRACION DE
CALCIO < 10-7 M CALCIO > 10-6 M
El MgADP es cargado sobre la miosina por el ATP
citosplasmático o por acción de la ATP-
creatinfosfotransferasa o la ATP.AMPfosfotransferasa.
Cuando cesa el estímulo se reabsorbe el calcio hacia el
retículo, y la Troponina-I evita la unión Actina-Miosina
En vivo la fuente de ATP es la respiración por la vía
glicolítica aerobia a partir de glucógeno o ácidos grasos.
Cuando se necesita más ATP y no hay oxígeno se usa la
vía glicolítica anaerobia que es ineficaz y el glucógeno se
transforma en ác.láctico
ADP + CREATINFOSFATO CREATINA + ATP
 Glucolisis Postmortem

Similar al músculo vivo. El proceso

continúa hasta que las enzimas son
inactivadas a pH 5.4-5.5 y ocurre el punto
isoleléctrico de las proteínas.
La velocidad de caída varía con la especie y
con el tipo de músculo. El uso de SO4Mg2
antes del sacrificio intravenoso reduce la
velocidad, en cambio el uso de sales de
Calcio acelera la velocidad.
 Glucolisis Postmortem
La velocidad de glucolisis postmortem aumenta al
aumentar la temperatura externa por encima de la
ambiental.
Los diferentes músculos tienen diferente velocidad por
las diferentes velocidades de caída de la temperatura
según su cercanía con el exterior y las velocidades de
glucolisis serán mayores en los músculos que se enfrian
lentamente. Esto explicaría en parte el sindrome PSE
(caída del pH a 5.4 en 40 minutos) que desarrollaría
temperatura antes del sacrificio.
La estimulación eléctrica despues del sacrificio causa
una mayor caída del pH.
 Velocidad de caida del pH según la temperatura

7.0

pH 43°C

7°C

5.5
Marsh,1954
2 hs 20 hs
 Efecto de la especie en la caida del pH (37°C)

7.0

Vacuno Caballo
pH
Cerdo

5,5
Horas
 Instauración del rigor mortis

En los segundos que siguen al sacrificio el animal presenta

contracciones persistentes de la musulatura por causa de
excitaciones nerviosas y no va más alla de 20-30 minutos
(ETAPA de IRRITABILIDAD)
La ausencia de ATP hace que las cadenas de actinomiosina
queden rígidas. El tiempo de aparición del RM puede ser
calculado si se sabe la temperatura, la reserva de
glucógeno, los niveles de ATP y Creatina.
La aparición del RM (ETAPA del RIGOR MORTIS) va
acompañada por una disminución de la CRA.
 Instauración del Rigor mortis

Aumenta la dureza de la carne

El momento en que se produce el RM varia

Especie. Bovinos 10-12 horas, cerdos 6-8 horas

Tipo de fibra muscular. Las f.blancas el pH baja
más rápido que las f.rojas.

Stress anterior al sacrificio. Se pueden
distinguir 2 grandes sindromes:DFD ( dry,
firm,dark) o PSE (palide, soft, exudative)
 Instauración del Rigor mortis

Cambios químicos
El ADP resultante es desaminado para producir Inosina
monofoosfato (IMP), que se desfosforila y da Inosina. La
Ribosa se separa de ésta y se forma la Hipoxantina.
También hay liberación de amoníaco.

ATP ADP IMP Inosina Hipoxantina

Pi + NH3 Pi Ribosa
Pi
 Carnes DFD

DFD. Cuando las condiciones antes del

sacrificio o el transporte se hace
inadecuadamente se produce un
agotamiento del glucógeno y el pH final se
mantiene despues de la faena mayor a 6.0.
Estas son carnes oscuras, elevada CRA y
son muy sensibles a los microorganismos
que hacen dificil su conservación bajo
refrigeración.
 Carnes PSE

PSE. Suelen aparecer en ganado porcino

después de un stress agudo antes del
sacrificio dando un pH muy bajo en la
primer hora cuando la carne aún esta
caliente. Las causas están en la genética
(halotano +). El rendimiento tecnológico de
estas carnes es inferior a la normal (Ej:
mermas mayores en jamones cocidos)
 Baja del pH Postmortem

7.0
D.F.D
pH

NORMAL

5.5 P.S.E

1 hora Horas Postmortem

 Acortamiento por frío
40
A. Refrigeración
Temperatura Zona de Riesgo: Putrefacción rápida
de Refigeración bacteriana y acortamiento por calor
B. Refrigeración
correcta
C: Refrigeración
C lenta

20

10 B
Acortamiento por
frío
A Horas
Postmortem
4 8 12 16 20 24
 Maduración

La conservación de la carne refrigerada con

el objetivo de obtener el ablandamiento se
denomia ETAPA DE MADURACION.
Sin embargo el prolongamiento de esta
lleva a la ETAPA DE ALTERACION
microbiana y de las carccterísticas
organolépticas de la carne.
 Maduración

El Colágeno no sufre modificaciones importantes.

El ablandamiento es debido a la acción de enzimas:
calpaínas I y II (calcio dependientes) que degradan la
desmina , debilitan la unión de la actina a los discos Z, la
tropomiosina y la troponina-T y se van haciendo mas
proteolíticas a medida que disminuye el pH ya que sus
inhibidoras no actúan hasta que al final se autolisan..
las catepsinas B,D,H y L(liposomales). La Catepsina L es
quizás la que mas importancia tiene en el ablandamiento
al atacar todo el complejo actinomiosina, y las troponinas.
Las calpastatinas (inhibidoras de las calpaínas)
 Maduración

El color también se altera, oxidándose la Mb.

Hay un desarrollo de los aromas por formación de
hipoxantina, pero también con el tiempo aparecen
olores desagradables.
Enranciamiento de las grasas se retarda si el pH es
alto
Se incrementa la CRA pero puede exudar jugo.
 Bibliografía

Lawrie,R.A. “Ciencia de la carne”

Cañeque,V. “La carne, aspectos químicos y
estructurales que afectan a su calidad
sensorial”.
Diestre,A. “Factores que afectan la calidad
de la canal y de la carne”.
Mathews,C.K. “Bioquímica”