Lectura

Complementaria
Colegio
Hispano
Americano
Depto. de Ciencias - Biologa
Nivel: 4to medio
Unidad I

Protenas
En las clulas, son las protenas las macromolculas ms abundantes y las que constituyen ms de la mitad de su peso seco.
No hay que olvidar, que stas son el resultado molecular de la expresin gentica. Cumplen funciones importantes como las de formar
el esqueleto celular y regular el metabolismo como ocurre con la insulina y el glucagn (hormonas proteicas), que son responsables de
mantener el nivel de glucosa normal en la sangre (glicemia).
Las protenas participan tambin acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo, y se denominan enzimas.
Intervienen adems en la defensa del organismo a travs de los anticuerpos, protenas complejas que participan en la deteccin y
eliminacin de los agentes extraos. Otros tipos de protenas que se utilizan con fines estructurales, como la elastina, que confiere
elasticidad a la piel; la queratina que es la principal protena del pelo, de los cuernos y de las uas. Cumplen adems, funciones de
transporte de sustancias en el plasma como la Hemoglobina y a travs de la membrana celular (canales y Carriers). (Tabla 1)

Funcin
Estructural
Contrctil
Inmunitaria
Mensajera
Reserva
Transporte
Cataltica

Tabla 1: Funciones de las protenas

Ejemplo
Colgeno de la piel; queratina del pelo, uas y cuernos; tubulina en citoesqueleto
Actina y miosina en los msculos
Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B
Hormona del crecimiento, Histamina
Albmina presente en el huevo, casena de la leche
Hemoglobina que transporta oxgeno
Enzimas: catalizan reacciones qumicas celulares, ATP sintetasa

Son polmeros de aminocidos en que un aminocido est unido al adyacente por un enlace covalente llamado enlace
peptdico. (Fig. 1)

Fig. 1

Hay 20 tipos de aminocidos en las protenas, pero alcanzan para fabricar miles de protenas distintas, debido al orden en que
se colocan los aminocidos. Estos aminocidos son de cuatro tipos:

No polares: Con su radical Hidrofbico, tales como: Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptfano y
metionina.
Polares sin carga: Con su radical hidroflicos, pero sin carga elctrica, tales como: Glicina, serina, treonina, cistena (nico
que tiene Azufre), tirosina, asparagina y glutamina.
cidos: polares con carga negativa: cido asprtico y cido glutmico.
Bsicos: polares con carga positiva: histidina, lisina y arginina.

Cuando se habla de aminocidos esenciales y no esenciales se hace referencia al hecho de que algunos deben ser incorporados
en la dieta de un determinado animal porque ste no es capaz de sintetizarlos a partir de otros. Estos son los esenciales. Aquellos que
el animal puede sintetizar a partir de otros se llaman no esenciales.
En las protenas reconocemos tres o cuatro niveles de organizacin (Fig. 2):

Estructura Primaria: es el nombre que recibe la secuencia lineal de aminocidos, unidos por enlaces peptdicos, que forman
una cadena polipeptdica. Est determinada por la informacin hereditaria y es responsable de los siguientes niveles de
organizacin.

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Fig. 2

Estructura Secundaria: Es la conformacin espacial que puede adoptar los aminocidos cercanos que forman una protena.
La estructura secundaria est determinada por la naturaleza qumica de los aminocidos que componen a una protena. As,
los aminocidos no polares tienden a disponerse de manera de no interactuar con el medio acuoso que forma la gran mayora
de la clula. Los aminocidos polares en cambio, se acomodan de manera que puedan contactarse con este abundante
solvente celular.
Hay dos estructuras secundarias que adoptan frecuentemente las protenas: Hlice alfa y la hoja beta. La primera es
un arreglo helicoidal regular que se asemeja a un cilindro; la segunda presenta en cambio, forma de hoja, dado que la cadena
polipeptdica est casi completamente extendida. Esta forma se mantiene a que algunos aminocidos conforman puentes de
hidrgenos.

Estructura Terciaria: Corresponde a estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras
secundarias sobre s mismas. Los puentes disulfuro que se forman entre dos cistenas juntan partes de un solo pptido que,
de otra manera, quedaran distantes. En la queratina, las hlices se mantienen unidas de diversas maneras por puentes
disulfuro, dependiendo si el pelo es lacio o rizado. La influencia ms importante sobre la estructura terciaria de una protena es
su ambiente celular: especficamente, si la protena est disuelta en el agua del citoplasma, o en los lpidos de las
membranas, o si abarcan ambos ambientes. Los aminocidos hidroflicos pueden formar puentes de hidrgeno con molculas
de agua cercanas, cosa que no pueden hacer los aminocidos hidrofbicos. Por ello, una protena disuelta en agua se pliega
en una masa irregular, con los aminocidos hidroflicos hacia fuera, hacia el entorno acuoso, y los aminocidos hidrofbicos
agrupados en el centro de la molcula. Lo contrario ocurre con una protena inserta en la membrana celular. Otro ejemplo:
Insulina

Estructura Cuaternaria: cuando hay ms de una cadena polipeptdica (subunidad) conformando la protena, cada una con su
estructura terciaria. La hemoglobina consta de dos pares de pptidos similares, que se mantienen unidos por puentes de
hidrgenos. Cada pptido sujeta una molcula orgnica que contiene hierro, llamado grupo Hemo (Hem), que puede unirse a
una molcula de oxgeno.

Desnaturalizacin: Alteracin de la estructura secundaria y terciaria de una protena (sin romper los enlaces peptdicos entre los
aminocidos), perdiendo sta su funcin. Una de las formas de desnaturalizar es a travs del calor, rayos UV, soluciones cidas o
saladas.
Actividad Resuelta
1.- Cul(es) de los siguientes Organelos celulares contiene protenas en su interior?
I) Ncleo.
II) Retculo endoplsmico liso (REL).
III) Retculo endoplsmico rugoso (RER).
A) slo I
B) slo II
C) slo III
D) slo I y II
E) I, II y III
Clave: E
Habilidad cognitiva: Comprensin.
Comentario:
Esta pregunta mide la habilidad de comprensin de los alumnos/as, y requiere que conecten los conceptos de organizacin estructural
y el funcionamiento celular. Una aproximacin adecuada, para abordar correctamente la pregunta, es que los organelos celulares
corresponden a compartimentos donde se llevan a cabo actividades especializadas, necesarias para la clula. Estas actividades no
ocurren espontneamente, son promovidas por un tipo de protenas fundamentales conocidas como Enzimas. Luego, todos los
organelos contienen protenas en su interior.

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Enzimas
La estabilidad de las molculas complejas, como los nutrientes, hace que sea aadirles energa para poder desintegrarlas. Se
trata de un fenmeno anlogo al de una piedra que est enredoso en un cerro, que se encuentra en un nivel energtico mucho ms
elevado, menos estable, que si estuviera en el suelo; pero para que caiga al suelo es necesario darle un empujn, es decir, aportarle
energa.
La energa adicional que requieren las molculas de reactantes para reaccionar se llama energa de activacin. Las
molculas que contienen la energa necesaria para reaccionar, a la temperatura que es compatible con la vida, son muy pocas. Si
pocas molculas de reactantes pueden reaccionar, habr poca cantidad de productos originados por unidad de tiempo, es decir, la
velocidad de la reaccin ser muy baja. Pero las clulas tienen la solucin: cuentan con protenas que se unen a los reactantes
formando combinaciones muy inestables, de modo que necesitan mucho menos energa para reaccionar (Fig. 3 y 4). As, muchas ms
molculas de reactantes pueden tener la energa mnima necesaria para reaccionar, es decir, se originan ms productos por unidad
de tiempo, o sea, se acelera la reaccin.

Fig 3

Fig. 4

Se llama catalizador a cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones qumicas. Si las retarda se llama
catalizador negativo y si las acelera, positivo. Los catalizadores que poseen las clulas se llaman enzimas. Son protenas sintetizadas
por las clulas mismas y pueden actuar dentro o fuera de ellas.
Como ya dijimos, para acelerar las reacciones qumicas las enzimas se unen a los reactantes. El reactante especfico para
una clase de enzima se denomina sustrato.
Configuracin enzimtica: Relacin enzima-sustrato
Las enzimas tienen una determinada forma
tridimensional de la que depende su actividad cataltica, pues
entre ellas y sus sustratos existe una complementariedad
estructural, de modo que calzan entre s, parecido a como la
hacen una llave y su cerradura, en un sitio llamado sitio
activo (Fig. 5). Esto hace que las enzimas sean especficas.
Esto quiere decir que una determinada enzima se une a un
solo tipo de sustrato y sirve para un solo tipo de reaccin.
Fig. 5

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Actividad Enzimtica
El complejo enzima-sustrato necesita menor energa de activacin, que el sustrato solo para reaccionar, lo que acelera la reaccin en
un promedio de un milln de veces. La velocidad de reaccin depender de varios factores (Fig. 6):

Concentracin de enzima: La velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin enzimtica.

Concentracin de sustrato: La velocidad de reaccin es, a baja concentracin de sustrato, directamente proporcional a sta,
como es de esperar; sin embargo, alcanzada cierta concentracin sustrato, todas las enzimas estn ocupadas al mximo y ya no se
obtiene mayor velocidad por agregar ms sustrato. Se ha alcanzado una velocidad mxima y se dice que el sistema est saturado.

Temperatura y pH: La actividad de la enzima depende tanto de la temperatura como del pH, existiendo para cada enzima
una temperatura y un pH a los cuales la velocidad de reaccin es mxima. Estos se llaman valores ptimos y, a medida que nos
alejamos de ellos (aumentando o disminuyendo), disminuye la actividad enzimtica. A temperaturas mayores que la ptima
comienza a desnaturalizarse, mientras que a temperaturas inferiores, la energa cintica de las partculas disminuye, con lo que
disminuye la frecuencia de colisiones entre ellas y su posibilidad de encontrarse y reaccionar.

Presencia de Coenzimas y Cofactores: La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras
molculas. Cuando stas no son orgnicas (Zn++, Cu+, Mn++, Mg+, K+,Fe+ y Na+) hablamos de cofactores. Cuando son orgnicas, no
proteicas, hablamos de coenzimas, como por ejemplo el ATP y el NAD. En algunas ocasiones las molculas accesorias deben ser
parte de la enzima.

Fig. 6

Las enzimas no son modificadas por la reaccin que catalizan, de modo que al ser liberadas pueden catalizar otra reaccin igual.
El nmero de molculas de sustrato sobre el que acta una enzima en un minuto se llama nmero de recambio. Es un nmero tan
grande (cerca de un milln) que las enzimas pueden actuar en cantidades pequesimas.
Regulacin Enzimtica
Las reacciones catalizadas por enzimas deben estar cuidadosamente coordinadas de modo que, si un producto se est
acumulando, se inhiban las enzimas que catalizan las reacciones que conducen a su produccin. Hay dos tipos de inhibicin:
1.- Retroalimentacin Negativa: El mismo
producto acumulado inhibe a una enzima que
participa en su sntesis, o bien activa una
enzima que cataliza reacciones distintas a
partir de los mismos sustratos (Fig. 7). Los
inhibidores de las enzimas no son sus propios
sustratos, de modo que no se unen a la
enzima en su sitio activo sino que en otro sitio,
con lo que alteran su forma y su
funcionamiento. Esta inhibicin no competitiva
constituye un efecto alostrico (Fig. 8 y 9).

Fig. 8

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2.- Inhibicin competitiva: Ejercida por una sustancia lo suficientemente semejante al sustrato como para competir con l por la
unin al sitio activo e impedir, de este modo, su unin a la enzima (Fig. 9).

Fig. 9: Regulacin enzimtica por regulacin

alostrica y por inhibicin competitiva
a)

Muchas enzimas tienen un sitio activo y

un sitio regulador alostrico en
diferentes partes de la molcula.

b)

Cuando las enzimas se inhiben por

regulacin alostrica, la unin de una
molcula reguladora altera el sitio
activo y hace a la enzima menos
compatible con su sustrato.

c)

En la inhibicin competitiva, una

molcula parecida al sustrato encaja en
el sitio activo e impide la entrada del
sustrato.

Actividad: Factores que modifican la actividad enzimtica (temperatura y pH)

1. Explica cmo afectan el pH y la temperatura a la actividad enzimtica rellenando los huecos correctamente.

ptimos
100
50
60
alcalino
alejen
bacterias termfilas
cargas
superficiales
sitio activo
combinacin
conformacin espacial
desaparecer
desnaturalizacin
desnaturalizar
disminuir
disminuye
estacin fra
estructura terciaria
estructura terciaria
hibernar
homeostticos
homeotermos
inactivan
intestino
medio interno
normal
organismo
pepsina
pH cido
pH ptimo
pH neutro
poiquilotermos
proteica
ptialina
sustrato
temperatura

Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH, cada enzima posee temperatura y pH ____________
para actuar, de manera que su actividad_________________ sensiblemente o incluso ____________________ cuando los valores de
ambas variables se ____________ del adecuado. Las variaciones de pH y temperatura afectan a la ____________ de la fraccin
_________________ de la enzima, incluso provocan su ___________________, desapareciendo el _________________y, en
consecuencia, la capacidad de _____________ con el _______________.

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La mayora de las enzimas se ______________________ a

Pequeas variaciones del pH del _____________ producen

temperaturas comprendidas entre _________ y ________C,

grandes cambios en la actividad de las enzimas, ya que modifican

excepto las _____________, capaces de resistir temperaturas

las

prximas a los ______C. En los animales _________________,

_______________.

la

Por otro lado, el _________________ es diferente para los

temperatura

ptima

coincide

con

la

temperatura

_____________

se altera la ___________

de la

_____________ del cuerpo.

distintas enzimas de un _____________________, as: La

Los animales _________________, que carecen de mecanismos

_______________

____________________

la

__________. La _____________ salival est adaptada a un

______. La tripsina y quimiotripsina del ________________ estn

____________________,

para
se

regular
ven

obligados

__________________ en la __________________________, ya

del

estmago

est

adaptada

adapatadas a un pH ligeramente __________________.

que la actividad de sus enzimas _______________ en esta

poca, aunque no se llegan a _________________.

2.- realiza la siguiente actividad virtual en la pgina:

http://personales.ya.com/geopal/biologia_2b/unidades/ejercicios/act8benzitema1.htm

un