BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA

EJERCICIOS TEMA I. Proteínas-2

Indique el nivel, o niveles, de estructura proteica a los que contribuyen cada

uno de los siguientes:

a) Secuencia de aminoácidos. →Estructura primaria

b) Lámina plegada . →Estructura secundaria
c) Enlace de hidrógeno. →Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria
d) Enlace disulfuro. →Estructura secundaria y terciaria
e) Interacción entre subunidades. →Estructura cuaternaria

2. Completar:
a) El peso molecular medio de los residuos aminoacídicos de las proteínas es
110 Daltons
b) Las proteínas pueden separarse en base a su Pm por medio de la técnica
conocida como electroforesis
c) El pH al cual las proteínas no se desplazan en los campos eléctricos se conoce
como punto isoeléctrico
d) Los homólogos son proteínas con la misma función de especies
diferentes.
e) Una familia de proteínas se define como: un grupo de proteínas relacionadas
evolutivamente

3. ¿Cuál es el Pm de una proteína compuesta por 100 aminoácidos?

110x 100= 1100Dalton.
4. Definir los términos siguientes:
carbono asimétrico, metaloproteína, oligómero, parálogo, enfermedad
molecular.

Carbono asimétrico: un átomo de carbono que está unido a cuatro elementos

químicos diferentes entre sí
Metaloproteína: Es un término genérico para una proteína que contiene un ion
metálico como cofactor, es decir que es necesario para accionar una enzima.
Oligómero: Molécula formada por varias estructuras similares enlazadas.
Parálogo: Genes que, debido a una duplicación, ya no comparten el último
ancestro. Frecuentemente tienen funciones distintas.
Enfermedad molecular: desestabilización que no dan lugar a agregados de
proteína, pero la función se pierde porque disminuye mucho su estabilidad
estructural debido a múltiples cambios en su forma 3D.

5. La desnaturalización de una proteína puede producirse por tratamiento

con varios agentes desnaturalizantes. Indicar cómo actúan los siguientes
agentes desnaturalizantes:

a) Calor. Al aumentar la temperatura, esto provoca la incrementación de la

energía cinética haciendo que se pierda la estructura
 b) Ácido fuerte. Cualquier alteración al pH de este destabiliza la proteína,
perdiendo su función.
c) Solución salina saturada. Provoca un aumento en la fuerza iónica
del medio, lo que disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de las proteínas haciendo que éstas precipiten. Esto se produce
porque el soluto compite por las moléculas de agua, rompiendo los puentes de
hidrógeno o las interacciones electrostáticas. Algunas proteínas pueden
recuperar su estructura y su función biológica por medio de diálisis, eliminando
el exceso de soluto, otras en cambio, pueden desnaturalizarse al dializarlas
frente a agua destilada, y se desnaturalizan al restaurar la fuerza iónica
original.
d) Disolventes orgánicos (alcohol, cloroformo). Se agrega al solvente para
disminuir su polaridad, disminuyendo de igual forma el grado de hidratación de
los grupos iónicos superficiales de la proteína

6. La siguiente secuencia de aminoácidos forma parte de una proteína:

Ile--Ala--His--Thr--Tyr--Gly--Pro--Phe--Glu--Ala--Ala--Met--Cys--Lys--Trp-
-Glu--Ala--Gln--Pro--Asp-- Gly--Met--Glu--Cys--Ala--Phe--His--Arg.

a) ¿Dónde se puede predecir que se producirán giros beta? →En gly y Pro
b)¿En qué posiciones se podrían formar puentes disulfuro intracatenarios?
→Unión covalente entre dos átomos de azufre. En cisteina
c) Teniendo en cuenta que esta secuencia es parte de una proteína globular más
grande, indicar la posible localización de los siguientes residuos aminoacídicos:
Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys. Explique la respuesta.
→Asp, Gln y Lys son hidrófilos por lo que su ubicación seria en la parte externa
de la proteína.

7.La bacteriorrodopsina es una proteína de la membrana de la bacteria

Halobacterium halobium de peso molecular 26.000 Da, que está formada por
7 hélices alfa paralelas, cada una de las cuales atraviesa la membrana de la
célula bacteriana, cuyo grosor es 45 A. ¿Cuál es el número mínimo de
aminoácidos necesario para que un segmento de hélice alfa atraviese
totalmente la membrana?

¿Cuál es la fracción de la proteína implicada en las hélices que atraviesan la

membrana?
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8. ¿Cómo un adulto, que padece anemia falciforme, se beneficiaría de
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10. A; partir del
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calcular:
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11. Indicar cuál de las siguientes premisas, acerca de la estructura

secundaria en alfa hélice, es FALSA:
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a) Es un tipo de estructura secundaria muy habitual en las proteínas globulares.
b) Se encuentra estabilizada por una enorme cantidad de enlaces puentes de
hidrógeno que se establecen dentro de la misma cadena polipeptídica.

c) Estos enlaces se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido,

y, el grupo amino situado 4 posiciones más adelante en la cadena polipeptídica.

d)Cada paso de rosca engloba 3,6 aminoácidos.

e)Para que la estructura en alfa hélice sea estable es necesario que el aminoácido
glicina se encuentre presente cada tres residuos.
12. Respecto a las características de mioglobina y hemoglobina, indicar
si las siguientes afirmaciones son VERDADERAS o FALSAS. Justificar:

a) Poseen una cantidad elevada de hélice alfa.

→Verdadero. La mioglobina tiene 8 secciones de hélices alfa, la hemoglobina
está formada por 2 unidades alfa y 2 unidades beta.
b) Unen una molécula de hemo por cadena de globina.
→Verdadero. En el caso de la mioglobina se encuentra en el centro
mientras que en la hemoglobina el grupo hemo se encuentra en cada polipéptido
de globina.
c) Unen el hemo en una cavidad hidrófoba.
→Verdadero. Se encuentra encerrado en la cavidad hidrófoba en la mioglobina,
la cual es una unidad no polipeptídica unida a la globina de manera no covalente.
El grupo hemo de la hemoglobina se encuentra en una cavidad hidrofóbica de la
molécula.
d) Pueden unir un O2 por hemo.
e) La hemoglobina, al unirse al oxígeno, muestra una curva de saturación
sigmoidea.
→Verdadero. La hemoglobina muestra una curva de saturación en forma de s,
indicándonos que la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno va aumentando
conforme aumenta la PPO2
f) El bisfosfoglicerato disminuye la afinidad por el oxígeno de las hemoglobinas.
→Verdadero. Esto pasa porque el bisfosfoglicerato tiene un efecto modulador
sobre la hemoglobina pues este se encuentra entre las 2 unidades beta,
que está rodeado de aminoácidos con grupos R+ que se atraerán con los grupos
negativos de los fosfatos, que hará que la hemoglobina pase de forma “relajada” a
estar de forma tensa, disminuyendo así su afinidad al oxígeno.