PROFESOR JANO BIOLOGÍA

profesorjano@gmail.com – 668805224 Prof. VÍCTOR M. VITORIA

Bachillerato - Universidad

CUESTIONES DE BIOLOGÍA
Repaso de la asignatura

EJERCICIO 1
a) ¿Cuál es la naturaleza química de los enzimas?. ¿Cómo es su estructura?
b) Define centro activo y sustrato.
c) Dibuja una gráfica que muestre la evolución de la velocidad a medida que aumenta la
concentración de sustrato.
d) ¿Qué factores pueden alterar la velocidad de un enzima?

SOLUCIÓN:

a) Los enzimas son proteínas a excepción de algunos ARN con

capacidad ctalítica llamados RIBOZIMAS. Un ejemplo de estos últimos
es la peptidil transferasa que forma un enlace peptídico entre
aminoácidos en el proceso de síntesis de proteínas en los ribosomas.

Suelen tener estructura terciaria o cuaternaria y es su forma espacial

la que debe estar intacta para que el enzima pueda llevar a cabo su
función.

b) CENTRO ACTIVO: es un pequeño hueco que hay en el enzima en al cual

se unirá el sustrato para ser transformado en producto. Su forma
espacial es la que confiere especificidad al enzima.
SUSTRATO: es la molécula que va a transformar el enzima y encaja en
el centro activo del biocatalizador. Por ejemplo, la glucosa sería el
sustrato de la hexoquinasa

c) Se trata de la gráfica de
la cinética de Michaelis-
Menten que se caracteriza por
la SATURACIÓN POR EL
SUSTRATO que indicia que
llega un momento en el que por
mucho que añadamos sustrato
no aumenta la velocidad de la
reacción enzimática.

d) Los factores que pueden

alterar la velocidad de un
enzima son:

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• Aquellos que la desnaturalizan:

o Calor, que provoca la rotura de los puentes disulfuro.
o Alteraciones en el pH. Esto provoca un cambio de cargas
en los grupos R de los aminoácidos que modifican las
fuerzas de atracción electrostáticas.
o Sustancias químicas
• INHIBIDORES: son sustancias que se unen al enzima haciendo que
ésta disminuya o pierda su actividad. Pueden ser reversibles
(competitivos, no competitivos y acompetitivos) e irreversibles si
se unen covalentemente al enzima.

EJERCICIO 2
Muchas vitaminas que contienen los alimentos actúan como coenzimas.
a) ¿A qué tipo de vitaminas nos referimos?. ¿Qué es un coenzima?
b) Escribe tres ejemplos de reacciones metabólicas conocidas en los que intervengan tres
coenzimas distintos indicando su origen vitamínico.
c) ¿Por qué una enzima aumenta la velocidad de las reacciones bioquímicas?. Ilustra tu expli-
cación con una gráfica.

SOLUCIÓN:

a) Se trata de las vitaminas HIDROSOLUBLES en concreto las del grupo

B.
Los coenzimas son cofactores orgánicos de naturaleza no
proteica que acompaña al enzima (apoenzima) para que éste sea
funcional. (holoenzima)
COENZIMA + APOENZIMA = HOLOENZIMA (enzima activo)

b) FAD+: falvin-adenín-dinucleótido. Proviene de la riboflavina o

vitamina B2. Algunas reacciones:
1. Ciclo de Krebs: succinato --> fumarato por la succinil
deshidrogenasa..
2. Beta oxidación: AcilCoA --> EnoilCoa por la acilCoA
deshidrogenasa)
NAD+: nicotin-adinin-dinucleótido. Proviene de la niacina o
vitamina B3. Algunas reacciones:
1. Ciclo de Krebs: isocítrico --> a alfa-cetoglutarato.
2. Ciclo de Krebs: de malato a oxalacetato
3. Ciclo de Krebs: de alfa-cetoglutarato --> Succinil CoA

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4. Beta-oxidación: beta-hidroxiacil CoA --> cetoacilCoA por la

beta-hidroxiacil deshidrogenasa.
5. Fermentaciones: de acetaldehído a etanol en la alcohólica o de
pirívuco a láctico en la láctica.
6. GLUCOLISIS: Gliceraldehído 3-P --> 1,3-bisfosfoglicerato por la
gliceraldehído 3-P deshidrogenasa.
Coenzima A: contiene al ácido pantoténico o vitamina B5. Ejemplo
el paso de piruvato a AcetilCoA por la acción de la piruvato
deshidrogenasa.

d) Los enzimas aceleran las reacciones bioquímicas porque disminuyen

la energía de activación, es decir, la energía necesaria para que el
sustrato alcance el estado de transición. Al necesitarse menos
energía la reacción es más "probable" que se significa que es posible y
además, rápida.

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