Informe Factores Fisico-Quimicos Mely

Universidad Nacional de
Cajamarca
Norte de la universidad peruana
Facultad de Ciencias Agrarias

Escuela Acadmico Profesional de Ingeniera en
Industrias Alimentaras
ASIGNATURA
: Bioqumica
TEMA
: Factores fsico-qumicos que modifican la

.
Velocidad de las reacciones enzimticas.
DOCENTE
: MURRUGARRA ABANTO, Salomn.
ALUMNO
:Laura Huaman Johselin Melissa

Tantalean Silva Evelyn Maria
Valera Ramos Johana
Ramos Vasquez Walter
CICLO
: III.
GRUPO
: A
Cajamarca, Mayo 2014
[FACTORES FISICO- QUIMICOS]

FACTORES FISICO-QUIMICOS QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMATICAS
RESUMEN:
En general, todas las enzimas, independientemente del tipo de reaccin que catalizan,
presentan caractersticas comunes en cuanto a los factores que intervienen favoreciendo,
retardando o impidiendo su actividad. Estos factores se investigan teniendo en cuenta la
velocidad de la reaccin enzimtica sobre un sustrato adecuado y en determinadas
condiciones. Tomando una determinada enzima como patrn es posible tener una idea
ms o menos clara de la influencia de los factores (Tiempo, temperatura, concentracin
de enzima, concentracin de sustrato, pH, iones, etc,) sobre la serie infinita de enzimas
que se conoce. Este patrn general, como se comprender, varia en forma caracterstica
para cada enzima en particular. Para estudiar cada uno de estos factores es necesario
que los otros permanezcan constantes, de tal manera que la investigacin del factor
variable no se vea afectada por la variacin que pudieran sufrir los otros.
La finalidad de este experimento es observar el efecto de iones activadores, pH,

concentracin de enzima, concentracin de sustrato, tiempo y temperatura sobre la
velocidad de una reaccin enzimtica, tomando como ejemplo la hidrlisis enzimtica
del almidn y evaluando las variaciones del sustrato transformado y de los productos de
la reaccin enzimtica.
| BIOQUIMICA- UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

INTRODUCCION
La temperatura, la concentracin de sustrato, enzimas y la concentracin de iones

hidrogeniones, son algunos de los factores que actan directamente sobre la actividad
enzimtica, produciendo consecuencias particulares segn el efecto que tienen sobre la
enzima, ya sea favoreciendo, retardando o impidiendo su actividad.
El efecto que produce estos factores sobre las enzimas es diferente en cada una de ellas,
pues dependen en gran parte de las condiciones en las que se realiza dicha reaccin.
Para estudiar cada uno de estos factores es necesario que los otros permanezcan
constantes, de tal manera que la investigacin del factor variable no sea afectada por las
variaciones que pudieran sufrir los otros.
La finalidad de estos experimentos es observar el efecto de los iones activadores, PH,
concentracin de enzima, concentracin de sustrato, tiempo y temperatura sobre la
velocidad de una reaccin enzimtica, tomando como ejemplo la hidrolisis enzimtica
del almidn y evaluando las variaciones del sustrato transformado y de los productos de
la reaccin enzimtica.
FUNDAMENTACION
La velocidad a la que las reacciones enzimticas proceden depende de varios factores,

dentro de los que destacan el pH del medio de reaccin, la temperatura, la concentracin
de sustrato y de enzima, y el agua disponible en el medio, entre los ms importantes.
Concentracin del ion Hidrogeno (pH):

La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentracin de iones
hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionizacin de los aminocidos de la
protena, incluyendo a los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del
complejo enzima-sustrato; de hecho el pH influye en la estructura tridimensional de la
protena y a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato.
La mayora de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho en el que
presentan una actividad ptima, desactivndose en pHs extremos; aunque existen
excepciones, como la catalasa bovina o la -amilasa que presentan un rango de
actividad ptima muy amplio. En el cuadro 5.5 se muestran los valores de pH ptimo
para algunas enzimas. Para su aplicacin en alimentos, hay que considerar que el pH de
la mayora de los alimentos vara entre 3.0 y 7.0, slo las frutas y sus derivados tienen
un pH ms cido que llega a ser de 2.2. Por obvias razones, se seleccionan enzimas que
funcionen bien al pH del alimento, pues ste es difcilmente modificable.
En ocasiones, es posible inhibir la actividad enzimtica endgena, si el alimento lo

permite, mediante la reduccin del pH adicionando cidos disponibles como aditivos
(por ejemplo, adicin de cido ctrico al aguacate).
El pH ptimo se debe determinar experimentalmente, y se deben considerar otras
variables operacionales como la temperatura, el sustrato y la capacidad amortiguadora
de la solucin tampn utilizada. Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del
ptimo, se alterar su estructura secundaria y terciaria como consecuencia de la
protonacin o desprotonacin de los residuos de asprtico, glutmico, lisina, arginina e
histidina, principalmente. La consecuencia ser el desplegamiento o desnaturalizacin
permanente o irreversible de la protena. Si el ambiente en el que se encuentra la enzima
no est a un pH extremo, sta puede replegarse y regresar a su conformacin y actividad
original, es decir, se puede renaturalizar.
Efecto de la temperatura:
Como sucede con cualquier otra reaccin qumica, la velocidad de las reacciones
enzimticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la energa cintica de las
molculas, pero slo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad
cataltica; en casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la
desnaturalizacin y consecuentemente la protena pierde su capacidad cataltica. Existen
varios factores que, adems de la estabilidad conformacional, tambin afectan la
actividad enzimtica al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad de gases
(oxgeno), el pH de la solucin amortiguadora, la afinidad de la enzima por el sustrato,
por activadores o inhibidores; as como la presencia de reacciones de competencia. Por
esta razn, cada enzima tiene un intervalo ptimo de temperatura en el cual se logra la
mayor actividad, para la mayora est entre 30 y 45C, y se inactiva a ms de 60C, a

esta temperatura la energa introducida en el sistema sobrepasa la energa de las fuerzas
que mantienen la estructura activa de la enzima (figura 5.5).
Concentracin de sustrato:
Una enzima funciona de manera ms eficiente cuando la concentracin de
sustrato est en exceso en relacin con la concentracin de enzima. Esto se debe a que
las colisiones "exitosas" con el reactivo son ms frecuentes, asegurando as que la
mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se
obtiene a la mxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente. En caso de
que la concentracin de sustrato sea menor, la velocidad de reaccin disminuye. Este
aspecto es muy importante en la caracterizacin cintica de una enzima, como se ver
ms adelante. Por otra parte, la accin de una enzima a nivel industrial debe ser ptima
tanto en trminos de costo como de eficiencia cataltica, por lo que la reaccin se debe
llevar a cabo en la medida de lo posible a la mxima velocidad.
Cintica de Michaelis-Menten
Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la velocidad de
catlisis no muestra un comportamiento lineal en una grfica al aumentar la
concentracin de sustrato. Si la velocidad inicial de la reaccin se mide a una
determinada concentracin de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la
reaccin (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S], como se
puede ver en la figura. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de
sustrato y alcanza su velocidad mxima (Vmax), que no sobrepasar en ningn caso,
independientemente de la [S].
Mecanismo de unin de nico sustrato para una reaccin enzimtica. k1, k-1 y k2 son las
constantes cinticas para cada una de las etapas de la reaccin.
El modelo de cintica michaeliana para una reaccin de nico sustrato se puede ver en
la figura de la izquierda. Primeramente, tiene lugar una reaccin qumica bimolecular
entre la enzima E y el sustrato S, formndose el complejo enzima-sustrato ES. Aunque
el mecanismo enzimtico para una reaccin unimolecular
puede ser
bastante complejo, existe una etapa enzimtica limitante que permite que el mecanismo
sea simplificado como una etapa cintica nica cuya constante es k2.
(Ecuacin 1)
k2 tambin llamado kcat o nmero de recambio, hace referencia al mximo nmero de
reacciones enzimticas catalizadas por segundo.
4

A bajas concentraciones de sustrato, la enzima permanece en un equilibrio constante
entre la forma libre E y el complejo enzima-sustrato ES. Aumentando la [S] tambin
aumentamos la [ES] a expensas de la [E], desplazando el equilibrio de la reaccin hacia
la derecha. Puesto que la velocidad de reaccin depende de la [ES], la velocidad es
sensible a pequeos cambios en la [S]. Sin embargo, a altas [S], la enzima se satura y
solo queda la forma unida al sustrato ES. Bajo estas condiciones, la velocidad de la
reaccin (v k2[E]tot = Vmax) deja de ser sensible a pequeos cambios en la [S]. En
este caso, la concentracin total de enzima ([E]tot) es aproximadamente igual a la
concentracin del complejo ES:
Representacin grfica de la curva de saturacin de una enzima donde se puede

observar cmo evoluciona la relacin entre la concentracin de sustrato y la
velocidad de la reaccin.

OBJETIVOS
Objetivo general:
Armando el sistema amilasa salival-almidn, de acuerdo a las especificaciones, se

demostrara las modificaciones de las reacciones enzimticas por accin de diversos
agentes fsico-qumicos a travs de la determinacin de sustrato residual (solucin
yodada) y de los productos (solucin cprico-alcalina y solucin fosfomolibdica), cuyos
cambios de color sern valorados en relacin a un tubo patrn.
Objetivos especficos:
Demostrar la importancia de la coenzima en el sistema enzimtico para la

velocidad de reaccin.
Verificar que la reaccin enzimtica es lenta en un medio acido o en un medio
bsico.
Comprobar que a una temperatura muy alta la enzima se desnaturaliza o muy
baja, la enzima se inhibe.

MATERIALES Y METODOS
Materiales
18 Tubos de ensayo.
Gradilla.
Pipetas.
Cocina elctrica.
Reactivos:
Reactivo
Solucin de almidn
Buffer fosfato
Buffer acetato
Buffer fosfato
Solucin cloruro de sodio
Amilasa salival dializada
cido clorhdrico
Solucin yodada (yoduro de potasio).
Solucin cprico alcalina
Solucin fosfomolbdica
Agua destilada
Concentracin
1%
0.1M
0.1M
0.1M
2%
0.25%
0.05N
pH
6.6
4.6
10.0
Parte experimental:
Colocar los componentes mencionados en la siguiente tabla, utilizando 8 tubos de
ensayo (armar el sistema):
Etapa A:
COMPONENTES (en ml.)
Solucin de almidn al 1 %
Buffer acetato 0.1M pH 4.6
Buffer fosfato 0.1M pH 6.6
Buffer acetato 0.1M pH 10
Solucin de ClNa al 2 %
Agua destilada
I
1.0
5.0
1.4
2.6
II
1.0
5.0
3.0
TUBOS DE ENSAYO
III
IV
V
VI
2.0
1.0
1.0
1.0
5.0
5.0
5.0
5.0
1.4
1.4
1.4
1.4
1.6
1.6
1.6
1.6
VII
1.0
5.0
1.4
0.6
Mezclar y colocar los tubos: del I al VII al bao mara a 37C, por 30 minutos,
para el equilibrio de la temperatura.
El tubo VIII mantenerlo en agua helada entre 0C y 4C durante 30 minutos.
Pasado 5 minutos agregar el preparado enzimtico (amilasa salival dializada al
0.25%) y el preparado enzimtico hervido (amilasa salival dializada al 0.25%),
a los tubos: segn se indica en el siguiente cuadro y tomar el tiempo:
7
VIII
1.0
5.0
1.4
1.6
COMPONENTES (en ml.)

Preparado enzimtico
Preparado enzimtico hervido
I
-
II
1.0
-
TUBOS DE ENSAYO
III
IV
V
VI
1.0
1.0
1.0
1.0
-
VII
1.0
VIII
1.0
-
Mezclar y continuar la incubacin.

Los controles de la actividad enzimtica. Por el sustrato residual, se realizar en
toda la serie de tubos del I al VIII pasado los 30 minutos de incubacin.
CONTROL DE
RESIDUAL
ACTIVIDAD
ENZIMTICA
POR
EL
SUSTRATO
El control del sustrato no transformado se realizara por la accin del yodo,

de la siguiente manera.
Cumplidos los 30 minutos de incubacin sacar los tubos del bao mara y
agua helada y armar una serie paralela de tubos marcados del I al VIII,
agregando a cada tubo marcado, 1 ml. del incubado de su correspondiente
tubo.
Etapa B:
TUBOS DE ENSAYO
Componentes (en ml.)
II
III
IV
VI
VII
VIII
Incubado correspondiente
1.0
1.0
1.0
1.0
1.0
1.0
1.0
1.0
cido clorhdrico 0.05N
5.0
5.0
5.0
5.0
5.0
5.0
5.0
5.0
Solucin yodada
0.5
0.5
0.5
0.5
0.5
0.5
0.5
0.5
Observar y anotar los resultados de las reacciones de cada uno de los tubos,
valorando los cambios de coloracin.
Se obtuvo los siguiente:
CONTROL DE
FORMADOS
ACTIVIDAD
ENZIMTICA
POR
LOS
PRODUCTOS
El control de los productos formados se har en base a la capacidad reductora de

estos (glucosa, maltosa) de la siguiente manera:
Luego procedemos a armar el siguiente sistema utilizando 2 tubos de ensayo
nuevos.
Etapa C:
COMPONENTES
TUBOS
Incubado correspondientemente a los tubos III y V del sistema 1
III
1.0 ml.
V
1.0 ml.
Solucin cprico alcalina
1.0 ml.
1.0 ml.
Mezclar y colocar en bao mara hirviendo por 5 minutos los tubos III y V.
Cumplidos los 5 minutos sacamos los tubos y enfriamos con agua corriente.
Luego agregamos a cada uno de los tubos los siguientes componentes:
COMPONENTES
TUBOS
III
V
Solucin fosfomolbdica
1.0 ml.
1.0 ml.
Agua destilada
5.0 ml.
5.0 ml.
Una vez agregado los componentes a los tubos obtenemos lo siguiente:

RESULTADOS Y CONCLUCIONES:
A continuacin detallaremos que componentes contena cada tubo, como estos
reaccionaron, y el porqu de los colores que se muestran en las anteriores imgenes:
TUBO I:
Contena:
Solucin de almidn al 1% (1ml) sustrato.

Buffer fosfato 0.1M pH 6.6 (5ml) pH ptimo.
Solucin de ClNa al 2% (1.4ml) Cl es el in activador de la enzima.
Agua destilada (2.6ml) brinda el medio lquido a la reaccin.
HCl 0.05N (5ml) detiene la reaccin.
Solucin Yodada (0.5ml) I2 es un indicador.
Explicacin:
Debido a que no hubo enzima (amilasa salival) el sustrato (almidn) no se degrad. Por
ende al interactuar el almidn con el indicador (I2) la reaccin se torna azul oscuro como
observamos en la imagen.
TUBO II:
Contena:

Amilasa salival dializada al 0.25% (o.6ml) enzima
Explicacin:
Debido a que no hubo Cl (in activador) la reaccin fue lenta por eso se obtuvo escasos
productos. Como en la mezcla resultante haba aun presencia de almidones no
degradados y escasos azucares reductores, el indicador (I2) tio la mezcla de un color
naranja como se pudo observar.
TUBO III:
Contenido:

10

Amilasa salival dializada al 0.25% (0.6ml) enzima
Explicacin:
Debido a que la cantidad de sustrato estaba aumentada (era el doble comparando con los
dems tubos), la velocidad de la reaccin fue aumentando hasta que alcanz un valor
mximo y luego se mantuvo constante. A pesar de esto si se formaron productos por ello
el indicador al interactuar sobre aquellos tio la reaccin de color azul oscuro.
TUBO IV:
Contenido:

Buffer acetato 0.1M pH 4.6 (5ml) pH cido.
Explicacin:
Debido a que el pH de la reaccin fue cido provoco la desnaturalizacin de la enzima,
impidiendo su accin sobre el sustrato de esta manera no se form productos (azucares
reductores). Por ello el indicador al interactuar sobre el sustrato tio la reaccin de color
azul oscuro.
TUBO V:
Contenido:

Buffer fosfato 0.1M pH 6.6 (5ml) pH optimo.
Explicacin:
En esta reaccin no hubo ningn factor que altere la accin de la enzima sobre el
sustrato por ello la formacin de productos (azucares reductores) se dio sin ningn
11

inconveniente. Este tipo de reaccin es ideal. Al interactuar el indicador con los
productos tio la reaccin de color amarillo.
TUBO VI:
Contenido:

Buffer fosfato 0.1M pH 10.0 (5ml) pH bsico.
Explicacin:
Debido a que el pH de la reaccin fue bsico provoc la desnaturalizacin de la enzima,
impidiendo su accin sobre el sustrato de esta manera no se form productos (azucares
reductores). Por ello el indicador al interactuar sobre el sustrato ti la reaccin de color
azul oscuro.
TUBO VII:
Contenido:

Explicacin:
Debido a que la cantidad de enzima fue baja (a comparacin de los dems tubos) esta se
saturo muy rpido. Por ello la cantidad de almidn no se degrado en su totalidad. Como
en la mezcla resultante haba aun presencia de almidn no degradado y azucares
reductores, el indicador (I2) tio la mezcla de un color azul oscuro.
TUBO VIII:
Contenido:
12

Explicacin:
Debido a que la temperatura fue baja la enzima se desnaturalizo, en este caso el color de
la reaccin fue azul oscuro
CUADRO PARA LA VALORACIN FINAL DE LA VELOCIDAD DE LA
REACCIN ENZIMTICA POR LOS PRODUCTOS FORMADOS
III
RPIDA
ENZIMA SATURADA
MENOS PRODUCTOS
COLOR AZUL OSCURO
V
MODERADA
ENZIMA NO SATURADA
MAS PRODUCTOS
COLOR AZUL MUY OSCURO
TUBO III:
Debido a que mucha cantidad de sustrato la enzima se saturo, y no alcanzo a degradar a
toda la cantidad de sustrato (almidn), por ende hubo no hubo totalidad de productos
(azucares reductores). Por eso el indicador (solucin fosfomolibdica) lo tio de un color
azul no muy oscuro.
TUBO V:
En esta reaccin no hubo ningn factor que altere la accin de la enzima sobre el
sustrato por ello la formacin de productos (azucares reductores) se dio sin ningn
inconveniente. Este tipo de reaccin es ideal. Al interactuar el indicador con los
productos lo tio de un color azul ms oscuro
13

DISCUSIONES
Por qu las reacciones no fueron las esperadas?

Las reacciones no fueron las esperadas en la prctica debido a muchos factores o errores
humanos, los cuales pueden ser la mala medicin o el mal uso de los equipos de
medicin de los reactivos (Pipeta).
Adems tambin se puede decir que las reacciones no fueron las indicadas porque no se
sigui los pasos descritos en la gua para la preparacin del experimento, obteniendo
resultados no ptimos.
Por qu se desnaturalizo la enzima?

La enzima se puede haber desnaturalizado por muchos factores como pueden ser la
temperatura, pH, concentracin del sustrato entre otros, principalmente en la prctica
podemos influir o decir que fue el factor temperatura.
Por qu no hubo reaccin en casi todos los tubos?

No hubo reaccin en los tubos I, II, IV, VI, VII y VIII. Debido a factores diversos
ocurridos en la prctica.
En los tubos III y V, hubo una reaccin mnima ya que la presencia del sustrato residual
fue mayor. Esto se puede haber debido a que la enzimas se haya desnaturaliza o
inhibida.
Para empezar, se ha de aclarar que las diluciones ptimas para salivas de diferentes
personas son distintas porque las caractersticas y concentraciones de los compuestos
varan de una persona a otra. Es tomismo ocurre con el pH salival y el tiempo de
referencia.
14

CUESTIONARIO
1. Identifique en cada uno de los tubos el factor fsico-qumico que interviene
modificando la velocidad enzimtica?
En casi todos los tubos, excepto en l tuvo II se adiciono la Solucin de
ClNa al 2%, la cual es el ion activaron de la enzima.
Adems en todos los tubos tambin se adiciono la solucin de
HCl 0.05N, para detener la reaccin enzimtica.
2. Explique usted que finalidad tiene la utilizacin de la solucin yodada?
La solucin yodada tiene la nica finalidad de mostrar la actividad enzimtica.
En el sustrato la cual nos va indicar si hubo o no actividad mediante el color, la
cual va desde azul oscuro hasta un amarillo claro.
3. Explique usted que finalidad tiene la utilizacin de la solucin cprica
alcalina?
La solucin cprico alcalina tiene la finalidad controlar los productos formados
en base a la capacidad reductora de la glucosa y maltosa.
4. Explique los resultados obtenidos?
Los resultados obtenidos no fueron los previstos por que solo hubo una reaccin
en los tubos III y V, y en los otros tubos bien es el caso de que la enzima se
desnaturalizo o se inhibi por que no ocurri ninguna reaccin.
5. Diga usted cuales son los componentes estructurales del almidn?
El almidn est constituido por dos compuestos de diferente estructura:
15
Amilosa: Est formada por -D-glucopiranosas unidas por centenares o

miles (normalmente de 300 a 3000 unidades de glucosa) mediante
enlaces -(1 4) en una cadena sin ramificar, o muy escasamente
ramificada mediante enlaces -(1 6) . Esta cadena adopta una
disposicin helicoidal y tiene seis monmeros por cada vuelta de hlice.
Suele constituir del 25 al 30 % del almidn.
Amilopectina: Representa el 70-75 % restante. Tambin est formada por

-D-glucopiranosas, aunque en este caso conforma una cadena altamente
ramificada en la que hay uniones -(1 4), como se indic en el caso
anterior, y muchos enlaces -(1 6) que originan lugares de
ramificacin cada doce monmeros. Su peso molecular es muy elevado,
ya que cada molcula suele reunir de 2.000 a 200.000 unidades de
glucosa.
6. diga usted a que se llama amilasa salival dializada y cul es su accin sobre
el almidn?
Se llama amilasa salival dializada a amilasa que a perdido o extrado toda la sal
y por lo tanto pierde el CHO3.
La enzima amilasa degrada el almidn para as formar azucares ms simples
como la glucosa, es decir, de molculas complejas pasa a molculas simples. Las
molculas de glucosa atraviesan la pared intestinal y posteriormente llegan a la
sangre.
16

BIBLIOGRAFIA
BIOQUIMICA
LEHNINGER Albert L.
Las Bases Moleculares de la Estructura y la Funcin Celular de la actividad
enzimatica
2da EDICION.
BIOQUIMICA DE HARPER
MURRAY GRANNER MAYES RODWELL.
Enzimas propiedades generales, cintica y regulacin de la actividad.
15va. Edicin
Pag. 87- 144.
http://www.monografias.com/trabajos-pdf900/actividad-enzimaticaamilasa/actividad-enzimatica-amilasa.pdf
http://es.wikipedia.org/wiki/Sustrato_(bioqu%C3%ADmica)
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz1.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Almid%C3%B3n
17

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El control de los productos formados se har en base a la capacidad reductora de

Incubado correspondientemente a los tubos III y V del sistema 1

Solucin cprico alcalina

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[FACTORES FISICO- QUIMICOS]

Solucin de almidn al 1% (1ml) sustrato.

Solucin de almidn al 1% (1ml) sustrato.

Solucin de almidn al 1% (2ml) sustrato.

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Solucin de almidn al 1% (1ml) sustrato.

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Solucin de almidn al 1% (1ml) sustrato.

Solucin de almidn al 1% (1ml) sustrato.

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Buffer fosfato 0.1M pH 6.6 (5ml) pH optimo.

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Por qu las reacciones no fueron las esperadas?

Por qu se desnaturalizo la enzima?

Por qu no hubo reaccin en casi todos los tubos?

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