PROTEINAS

UNIVERSIDAD LOS NGELES DE CHIMBOTE
CURSO: QUIMICA ORGANICA II
FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA PROFESIONAL: FARMACIA Y BIOQUIMICA CENTRO ULADECH CATLICA: TRUJILLO
NOMBRE DE LA ASIGNATURA: QUIMICA ORGANICA II
CICLO ACADMICO: IV
DOCENTE TITULAR: Q.F. MARIO OLAYA QUEREVALU
NOMBRE DEL GRUPO: LOS POSITRONES
INTEGRANTES DEL GRUPO:
1.- GUERRA ARANDA ROY MICHAEL 2.- QUISPE VILCHEZ IRENE 3.- CASTILLO TASILLA CRISTIAN 4.CABANILLAS GONZALEZ
6.- GARCIA GUTIERREZ DIANA 7.- LA TORRE AVALOZ LUZDEY 8.- MARIOS GAVIDIA ZARELA 9.- AGUILAR AGUILAR IRVIN 10.- HUACCHA INRRIQUEZ LUCINA
GLADYS 5.- ALARCN HURTADO DEYSI

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.
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I.- INTRODUCCION:
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias ms simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbvoros reciben sus protenas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las protenas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las protenas animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.
Las protenas pueden formar soluciones estables debido a las cargas de hidratacin de las molculas de protena y a las cargas elctricas que ellas poseen. Las protenas ligan agua por formacin de enlace de hidrgeno con sus diferentes grupos polares OH, OOH, NH2, NH, NO. Adems las molculas de agua combinadas con tales grupos polares pueden combinarse con ms molculas de agua por enlaces de hidrgeno.
La solubilidad de las protenas es la resultante de dos fuerzas que se oponen, la atraccin de molculas de solvente por las molculas de protenas promueve su mantencin en solucin, en cambio la traccin de molculas de protenas entre s tiende a evitar su disolucin, es decir las protenas tienden a ser solubles cuando tienen una carga neta ( a valores de pH por encima o por debajo de sus puntos isoelctricos.
En cambio si se mezclan macromolculas cargadas positiva y negativamente, la atraccin electrosttica hace que tiendan a asociarse unas con otras.
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El estudio de los factores que afectan la solubilidad de las protenas, ha permitido idear gran cantidad de mtodos para precipitar estas sustancias de sus soluciones. Estos mtodos tienen su principal aplicacin en la desproteinizacin de los diversos fluidos biolgicos (sangre, orina, liquido cefaloraqudeo, etc.) en los cuales se hace necesaria su interferencia en la determinacin de otras sustancias presentes en estos medios. Las protenas son precipitadas de sus soluciones por ciertos cidos tales como Zn +++, Hg ++, Fe ++, Cu++ y Pb ++. En general se aplica esta precipitacin para los precipitantes pacidos a travs de la formacin catinica de las molculas de protena. (01)
En casi todos los procesos que ocurren en las clulas estn presentes las protenas (del griego protos, quesignifica primero o ms importante). Entre las macromolculas, ellas son las ejecutoras, el cido desoxirribonucleico (ADN) es la memoria que contiene la informacin gentica y los cidos ribonucleicos (ARN) son las macromolculas descodificadoras, ya que son capaces de convertir la informacin codificada en los cidos nucleicos en la informacin secuencia1 de las protenas. Existen miles de protenas diferentes, cada una con funcin especfica. A cualquier nivel a que nos refiramos, una determinada estructura permite una funcin determinada y las protenas son un ejemplo conspicuo; por ello se vuelve importante e imprescindible el estudio de la estructura de las protenas, lo que permitir comprender su diversidad funcional, la relacin estructura-funcin y sus Propiedades ms relevantes. En este contexto, dada sus importancias biolgicas y biomdica, no podemos dejar de hacer referencia a los pptidos. (02)
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II.- MARCO TEORICO

2.1 Antecedentes:
La gran hetereogeneidad estructural de las protenas les permite cumplir mltiples funciones en el ser vivo. As como los polisacridos se reducen a ser sustancias de reserva o molculas estructurales, las protenas, adems de abarcar estas funciones, asumen otras muy variadas. Describir las funciones de las protenas equivale a describir en trminos moleculares todos los fenmenos biolgicos.
La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores de naturaleza proteica reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas son enzimas. Las estructuras encargadas del reconocimiento de seales qumicas de cualquier tipo son protenas. As, los receptores hormonales y los receptores de neurotransmisores son estructuras proteicas, que por lo general, interaccionan con sus ligandos por complementariedad entre sus estructuras. Muchos de estos ligandos (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.
En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas. Hay protenas cuya principal funcin es estructural. Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazn alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colgeno son las
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encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extrao. As, tanto en los sistemas de restriccin bacteriana como en las defensas de los vertebrados superiores (sistema inmunitario), las protenas juegan un papel fundamental. En bacterias, las llamadas endonucleasas de restriccin se encargan de identificar y destruir molculas de DNA que no identifica como propias, y en los vertebrados superiores, las immunoglobulinas reconocen molculas extraas y se unen a ellas para facilitar su destruccin por las clulas del sistema immunitario.
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos. Los fenmenos de transduccin (cambio en la naturaleza fsico-qumica de seales) estn mediados por protenas.
As, la rodopsina de la retina convierte (o mejor elctrica), y un receptor hormonal convierte una seal qumica (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la clula. No se debe olvidar que muchas protenas ejercen a la vez ms de una de las funciones enumeradas: Las protenas de membrana tienen tanto funcin estructural como enzimtica; la ferritina es una protena que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina interviene en la contraccin muscular, pero tambin funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP, y as se podran poner muchos ejemplos ms.(03)
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Las protenas son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromolculas. Algunas protenas estn constituidas por la unin de varios polmeros proteicos que en ocasiones pueden tambin contener otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc).
En este ltimo caso reciben el nombre genrico de prtidos. Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas, ms del 50% del peso seco de la clula son protenas. Estn constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen tambin azufre. Algunas tienen, adems, otros elementos qumicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.
El elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos. Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son adems de una gran importancia porque a travs de ellas se va a expresar la informacin gentica, de hecho el dogma central de la gentica molecular nos dice: DNARNAProtena
FUNCIONES GENERALES
Las protenas estn entre las sustancias que realizan las funciones ms importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:
- De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo.
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- Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por protenas. - Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas. - Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y extracelular. - Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como la seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas, molculas que realizan los intercambios entre la clula y el exterior, son tambin protenas. - Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la contraccin de la fibra muscular. - Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales. Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentracin de la glucosa en la sangre. - Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes patgenos, son protenas.(04)
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2.2 Bases Tericas:

Las protenas son constituyentes qumicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque: a) Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la informacin gentica; es decir, las protenas ejecutan las rdenes dictadas por los cidos nucledos. b) Son sustancias "plsticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construccin y reparacin de sus propias estructuras celulares. Slo
excepcionalmente sirven como fuente de energa. c) Muchas tienen "actividad biolgica" (transporte, regulacin, defensa, reserva, etc...). Esta caracterstica diferencia a las protenas de otros principios inmediatos como glcidos y lpidos que se encuentran en las clulas como simples sustancias inertes.
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2.2.1 COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN

Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin. Las protenas son, en resumen, biopolmeros de aminocidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los mltiples procesos vitales. Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos. (05) Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin que engloba dichos criterios es: HOLOPROTENAS O PROTENAS SIMPLES.
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o fibrosas. Globulares: Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Algunos tipos son: Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
Fibrosas: Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunas protenas fibrosas son: Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos. Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: en tendones y vasos sanguneos Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)
HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo proteico existen varios tipos: Glucoprotenas: Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas son: Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante
Lipoprotenas: Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas). Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre los tejidos a travs de la sangre. Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad: Lipoprotenas de alta densidad Lipoprotenas de baja densidad Lipoprotenas de muy baja densidad
Nucleoprotenas: Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN. Cromoprotenas: Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones. (6)
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2.2.2 AMINOCIDOS:
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R). (07) La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminocidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.
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CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS En funcin de sus caractersticas qumicas, los aminocidos se clasifican en: Grupo I: Aminocidos apolares: Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.
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Grupo II: Aminocidos polares no ionizables: Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble en agua.
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Grupo III: Aminocidos polares cidos: Pertenecen a este grupo aquellos aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV: Aminocidos polares bsicos: Son aquellos aminocidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente .
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ASIMETRA DE LOS AMINOCIDOS Excepto en la glicocola, en el resto de los aminocidos el carbono (el carbono que lleva la funcin amino) es asimtrico. La molcula ser pticamente activa y existirn dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros pticos. Por convenio se considera que los aminocidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibiticos generados por bacterias) existen aminocidos no proteicos pertenecientes a la serie D.(08)
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2.2.3 PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.
El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.
2.2.4 PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO.

Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc... b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.
El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.
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Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman. (09)
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Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.
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CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas.
Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el enlace C-N del enlace pept dico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l.
Todos los tomos que estn unidos al carbono y al nitrgeno del enlace peptdico mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos en un mismo plano.(09)
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2.2.5 ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL.

La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono (puentes de hidrgeno).
y de la formacin de enlaces dbiles
Las formas que pueden adoptar son:
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La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin. Muchas protenas tienen estructuras terciarias globulares caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
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Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -
queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostricos.
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2.2.6 PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos. CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteinas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H +) del medio donde se encuentran. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION La desnaturalizacin de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica. La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible. ESPECIFICIDAD Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proticas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad protica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteinas explica algunos fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.
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2.2.7 FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc. A continuacin se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que desempean: Funcin Estructural -Algunas protenas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. -Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. -Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.
Funcin Enzimtica -Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Funcin Hormonal -Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Funcin Reguladora -Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). Funcin Homeosttica -Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Funcin Defensiva Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
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Funcin De Transporte La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. Funcin Contrctil La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin De Reserva La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.(10)
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III.- REFERENCIA BIBLIOGRAFICAS

1.- Introduccin a las protenas. [En lnea].Brasil [ingresado el 07 de Julio].Disponible en http://dspace.c3sl.ufpr.br/dspace/bitstream/handle/1884/2496/det%20...;jsessionid=51CE4 772EC252A60F8EED40AB483CBBA?sequence=3 2.- Bioqumica protenas. [En lnea]. [Ingresado el 07 de Julio] Disponible en
http://es.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Prote%C3%ADnas/Introducci%C3%B3n. 3.Protenas. [En lnea].Espaa [ingresado el 07de Julio].Disponible en
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UNIVERSIDAD LOS NGELES DE CHIMBOTE

CURSO: QUIMICA ORGANICA II

FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA PROFESIONAL: FARMACIA Y BIOQUIMICA CENTRO ULADECH CATLICA: TRUJILLO

NOMBRE DE LA ASIGNATURA: QUIMICA ORGANICA II

DOCENTE TITULAR: Q.F. MARIO OLAYA QUEREVALU

NOMBRE DEL GRUPO: LOS POSITRONES

INTEGRANTES DEL GRUPO:

GLADYS 5.- ALARCN HURTADO DEYSI

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

II.- MARCO TEORICO

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

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2.2 Bases Tericas:

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

2.2.1 COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN

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HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS

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CURSO: QUIMICA ORGANICA II

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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2.2.3 PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

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2.2.4 PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO.

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q.

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