P. 1
Toxicología de Alimentos

Toxicología de Alimentos

4.74

|Views: 69.072|Likes:
Publicado porOscar VG
Libro referente a efectos toxicológicos de los alimentos. Muy completo.
Libro referente a efectos toxicológicos de los alimentos. Muy completo.

More info:

Published by: Oscar VG on Oct 14, 2008
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/24/2015

pdf

text

original

Los inhibidores de proteasas son muy frecuentes en la alimentación humana, los cuales
inhiben los sistemas enzimáticos de sus depredadores (microorganismos o insectos), o tienen una
función reguladora, interviniendo en el proceso de autoregulación proteolítica o de almacenamiento
en el organismo que los contiene. La primera sustancia de este tipo, fue un inhibidor de la tripsina
aislado del páncreas de un ternero, y que protege a dicho órgano de sus propias enzimas
proteolíticas.

Gran parte de los alimentos de origen vegetal, presentan inhibidores de proteasas; sin
embargo, es de destacar la amplia presencia de los inhibidores de tripsina en alimentos de origen
vegetal, en donde la mayor proporción se manifiesta en la semilla. Los inhibidores de tripsina
pueden coexistir en la misma planta con otros inhibidores proteolíticos, como se puede observar
del Cuadro 3.3.1 (Whitaker y Feeney, 1973; Weder, 1981; Savelkoul et al, 1992).

CUADRO 3.3.1
Inhibidores de proteasas en plantas comestibles

INHIBIDORES DE PROTEASA EN PLANTAS COMESTIBLES MÁS COMUNES

NOMBRE CIENTIFICO

NOMBRE COMUN

PARTE DE LA
PLANTA

ENZIMA INHIBIDO

Araquis hypogea

Cacahuate, maní

nuez o semilla

T, Q. PL

Avena sativa

Avena

endospermo

T

Beta vulgaris

Remolacha roja

tubérculo

T

Brassica rapa

Colza o nabo

semilla

T

Cicer arietinum

Garbanzo

semilla

T

Glicine max

Soya

semilla

T, Q, E, PL

Oryza sativa

Arroz

semilla

T, S

Phaseolus coccineus

Frijol frances, ayocote

semilla

T, Q

Phaseolus lunatus

Frijol de lima

semilla

T, Q

Phaseolus vulgaris

Frijol común

semilla

T, Q, E

Pisum sativum

Chícharo, guisante

semilla

T, PL

Solanum tuberosum

Papa

tubérculo

T, Q, E, PL

Vicía faba

Haba

semilla

T, Q, PL

Zea mays

Maíz

semilla

T

T = Tripsina / Q = Quimotripsina / E = Elastasa / PL = Plasmina

Cabe mencionar que los inhibidores de proteasas más estudiados son los que actúan
sobre la tripsina, ya que es una enzima digestiva de gran importancia en la digestión de los
monogástricos como el hombre. Estas proteínas han sido aisladas de diferentes plantas o animales
(Humphries, 1980; Kunitz, 1974; Liener, 1976). Entre las más importantes están las de la soya, del
frijol, papa y del ovomucoide de los huevos de aves.

73

Nutricionalmente causan un retraso en el crecimiento o un índice bajo de la Eficiencia
Proteica (PER). Este inhibidor al ser inactivado por tratamientos térmicos hace que el PER
aumente (Humphries, 1980). Sin embargo, si se tratara de destruirlo completamente, las
condiciones para esto son bastante drásticas, ocasionando la degradación de nutrimentos
(Rackis, 1974). La inhibición de tripsina se ve reflejada en una hipertrofia pancreática en ratas
(Pusztai et al, 1994). A este inhibidor (aislado de soya) se le ha atribuido una disminución en el
crecimiento del 30 al 40% por varios investigadores (Antunes y Sgarbieri, 1980; Padhye y
Salunkhe, 1981; Ramírez, Mitchel, 1960). Estos mismos efectos se han observado, cuando se han
dado purificados tanto los inhibidores enzimáticos de “Kunitz” como los de “Bowman-Birk”.
Precisamente la Figura 3.3.1 se muestra en forma esquematica el mecanismo de toxicidad de
estos inhibidores proteolíticos (Liener, 1980).

FIGURA 3.3.1
Esquema del mecanismo de toxicidad de los Inhibidores de Tripsina
(Adaptada de Liener, 1980).

INTESTINO

PROTEINADIETETICA

INHIBIDORDETRIPSINA(IT)
TRIPSINA(T)

DISMINUCION
DETRIPSINA

CCK-P

EXCRECIONFECAL

SECRECION
PANCREATICA

SÍT>IT

SÍIT>T

Pérdidaendógena
deaminoácidos
conteniendoazufre

Pérdidaexógena
deproteína

BALANCEDENITROGENONEGATIVO

ACTIVIDADPANCREATICA

HOMOCISTINA

SERINA

CISTATIONINA

CISTINA+HOMOSERINA

TRIPSINA

PROPIONATO

PIRUVATO

CO2

HIPERPLASIA
PANCREATICA

PANCREAS

TEJIDOCOROPORAL

METIONINA

PROTEINA
TISULAR

VALINA
TREONINA

PERDIDADE
TEJIDOCORPORAL

Los inhibidores de proteasas, son proteínas que tienen la propiedad de inhibir las enzimas
respectivas in vitro, generalmente en una relación 1:1 molar, por lo cual esta propiedad se
aprovecha para poder identificarlos una vez que son extraídos del material biológico. Al respecto
cabe mencionar que para el caso de la identificación de los inhibidores de tripsina, la enzima que
más se ha utilizado corresponde a la extraída del páncreas de bovino y porcino. Kakade et al, son
los investigadores que más han trabajado al respecto, quienes incluso han propuesto una
metodología estandarizada, usando un sustrato sintético, para que los datos obtenidos en
diferentes laboratorios puedan ser equiparables (Kakade et al, 1974; Liu and Markakis, 1989).
También, se puede determinar el efecto de inhibición usando una solución de caseína como
sustrato para la tripsina, midiéndose el cambio en absorbancia a 280 nm (Roy, 1980).

Estudios relacionados con la inactivación del inhibidor de soya fueron realizados por
Bainter (Bainter, 1981) y por Collins y Beaty (Collins y Beaty, 1980), indicando que es suficiente un
tratamiento con agua hirviendo por tres minutos para inactivar el 90% de inhibidor, lo cual es
equivalente al escaldado que se realiza en varios vegetales. La mayoría de los inhibidores de

74

proteasas son inactivados por la acción del calor, por lo que en el cocimiento de los alimentos que
contienen este tipo de compuestos, generalmente va acompañado de un incremento en la calidad
nutritiva. Sin embargo, no hay que olvidar que un tratamiento térmico severo, puede disminuir la
calidad de la proteínica dietética; por lo anterior, es de suma importancia tener un control sobre el
tiempo y temperatura de cocimiento (Saini, 1989; Van der Pool, 1990). También se ha establecido
que el contenido de humedad del grano es de suma importancia, ya que un previo remojo
disminuye substancialmente tanto el tiempo como la temperatura del proceso (Van der Poel, 1990;
Nehad, 1990; Melcion and Van der Poel, 1993).

La importancia de conocer este tipo de factores antinutricionales, ha hecho que se busque
su presencia en otros alimentos como en el amaranto (Amaranthus hypochondriacus)
encontrándose que el inhibidor es relativamente termoestable, ya que retuvo 20% de su poder
inhibitorio, después de habérsele calentado durante 7 horas a 100°C (Koeppe, et al 1985). Otro
ejemplo de inhibidores de tripsina termoestables, serían algunas especies del género Erythrina,
donde se reporta hasta un 80% de actividad antitrípsica, después de un tratamiento térmico
(Sotelo et al, 1993).

You're Reading a Free Preview

Descarga
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->