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k / min-1
2.35
0.72
0.42
0.24
0.15
0.12
2. Se ha medido constante de velocidad de hidrlisis de un ster orgnico en funcin del pH del medio de reaccin. Los
resultados aparecen recogidos en la tabla. Calcule la constante de velocidad para la catlisis cida y bsica. (Sol. kH+ =
0,627 s-1 mol-1 L; kOH- = 1,875 s-1 mol-1 L)
pH
1.6
2.3
3.0
3.6
4.7
9.2
9.9
11.0
11.8
12.7
13.1
k 104 / s-1
210
31
9.45
3.9
0.186
0.121
0.783
6.88
56.7
228
955
3. Se obtuvieron los siguientes resultados para la actividad de la ATPasa sobre el ATP como sustrato a 20C cuando la
concentracin de la ATPasa era de 20 nmol dm-3. Determine la constante de Michaelis-Menten, la velocidad mxima de
reaccin, el nmero de recambio (o constante cataltica) y la eficiencia cataltica de la enzima. (Sol. v0,max = 2,30910-6
mol dm-3 s-1; KM = 1,107 10-6 mol dm-3; kcat = 1,155 102 s-1; = 1,043 108 mol-1 dm3 s-1).
[ATP] / mol dm-3 0,60 0,80 1,4
v0 / mol dm-3 s-1
2,0
3,0
4. Un determinado compuesto es inhibidor de un enzima hidroltica. Para determinar la naturaleza de tal inhibicin se han
medido las velocidades iniciales de la hidrlisis enzimtica a diferentes concentraciones de sustrato, en ausencia de
inhibidor (experimento A), en presencia de inhibidor a concentracin 2,50 mM (experimento B) y a 5,60 mM (experimento
C). En la tabla correspondiente se recogen los resultados. Determine el tipo de inhibicin y la correspondiente constante
KI. (Sol. 2,904 10-3 M)
[S] / M
12.5
15.0
20.0
25.0
40.0
60.0
100.0
5. Se hizo un estudio sobre la inhibicin de la enzima carboxipeptidasa que cataliza la hidrlisis de los polipptidos. Se
obtuvieron los siguientes resultados sobre la velocidad de la enzimlisis del sustrato carbobenzoxi-glicil-D-fenilalanina
(CBGP), a una concentracin fija de enzima. En primer lugar se monitoriz la velocidad inicial de reaccin en ausencia de
inhibidor.
[CBGP]0 102 / mol dm-3 1.25
3.84
5.81
7.13
Posteriormente se estudi la velocidad inicial de reaccin con una concentracin de ion fenilbutirato (inhibidor) de 2 10-3
mol dm-3, e igual que concentracin de enzima que en el caso anterior.
2.50
4.00
5.50
0.172
2 10-3
Finalmente se estudi el comportamiento de un segundo inhibidor, el ion benzoato, a una concentracin de 5 10 -2 mol
dm-3, e igual que concentracin de enzima que en los casos anteriores.
[CBGP]0 102 / mol dm-3 1.75
2.50
5.00
10.00
510-2
Determine el tipo de inhibicin que llevan a cabo el ion fenilbutirato y el ion benzoato, as como la correspondiente KI para
cada uno de ellos. (Sol. Ion fenilbutirato, KI = 1.06 10-3 mol L-1; Ion benzoate, KI =1.27 10-2 mol L-1)
6. Considerando una reaccin catalizada enzimticamente que sigue una cintica de Michaelis-Menten con KM = 3,0
10-3 mol L-1. Qu concentracin de un inhibidor competitivo caracterizado por KI = 2,0 10-5 mol L-1 reducir la velocidad
de formacin de producto en un 50% si la concentracin se sustrato se mantiene fija a 1,0 10 -4 mol L-1? (Sol. [ I ] =
2,04 10-5 mol L-1)
7. La velocidad de reaccin de un sustrato S fue monitorizada en presencia de distintas concentraciones de inhibidor I.
Determina el tipo de inhibicin y los valores de KI y KM. (Sol. KI = 0.60 mM; KM = 0.21 mM)
[S] / mM
[ I ] / mM
0
0.20
0.40
0.60
0.80
0.050
0.033
0.026
0.021
0.018
0.016
0.10
0.055
0.045
0.038
0.033
0.029
0.20
0.083
0.071
0.062
0.055
0.050
0.40
0.111
0.100
0.091
0.084
0.077
0.60
0.126
0.116
0.108
0.101
0.094