UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA DE LA SELVA

FACULTAD DE INGENIERIA EN INDUSTRIAS

ALIMENTARIAS

INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA

CURSO :BIOTECNOLOGIA DE ALIMENTOS

PROFESOR :Ing. M.Sc. KAREM LILIANA GARCIA VILLEGAS
ALUMNA :PEREZ CIPRIANO, Uberlinda
CICLO :2023-I
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Inhibidores
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien
impiden completamente la actuación de la misma. Pueden ser perjudiciales o
beneficiosos como, por ejemplo
• La penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis de la pared
bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones bacterianas.
• El AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el
desarrollo del SIDA.
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TIPOS DE Inhibidores
ISOSTERICO
El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio
activo)
ALOSTERICO
El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une el
sustrato ( sitio alosterico)
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Clasificación
COMPETITIVO

INCOMPETITIVO
Reversible
MIXTO
INHIBICION : NO COMPETITIVO

Irreversible
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INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA

Se debe a la presencia de un
inhibidor cuya molécula es similar
al sustrato, por lo que compite con
éste en la fijación al centro activo
de la enzima.

Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. Por tanto el sustrato no puede fijarse
hasta que el inhibidor se vaya. La velocidad de la reacción disminuye en función de la
concentración del inhibidor.
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ECUACION DE LA VELOCIDAD EN
PRESENCIA DEL INHIBIDOR COMPETITIVO
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INHIBICION INCOMPETITIVO

El inhibidor incompetitivo se une al complejo ES

Interfiere con la formación del producto
El inhibidor se une a un sitio diferente al sitio
catalítico donde se une el sustrato
Disminuye el valor Km y de Vmax, pero no se altera el cociente Km/Vmax

ECUACIÓN DE LA
VELOCIDAD EN
PRESENCIA DE UN
INHIBIDOR INCENTIVITO
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INHIBICION MIXTO
En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa.
Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto
se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un
efecto alostérico por el que el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo
de la enzima.
La unión del inhibidor con el sitio alostérico de la conformación, es decir la
estructura terciaria de la enzima, hace que al modificar dicha estructura la
afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
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INHIBICION NO COMPETITIVO
Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la
enzima de forma que no afecta a la configuración del centro
activo, por lo que se puede unir sin problemas con el sustrato,
pero afecta de forma significativa su actividad. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la
concentración del inhibidor.

ECUACION DE LA VELOCIDAD EN
PRESENCIA DEL INHIBIDOR NO
COMPETITIVO