Las enzimas: Propiedades generales; naturaleza

química. Catálisis: química y enzimática. Energía de

activación, cambios de energía libre. Especificidad
enzimática: óptica y de grupo. Clasificación de las
enzimas. Importancia estructural y funcional de las
enzimas en el organismo humano. Grupos prostéticos.
Cofactores: Coenzima, Metal; Sitio activo. Modelos de
sitio catalítico

DR. JUAN MANUEL VALLADOLID ALZAMORA

1. PROTEINA CATALICAS DE ORIGEN CELULAR, (BIOLOGICOS) SUSCEPTIBLE
DE SER REGULADA, ALTAMENTE ESPECIFICA Y QUE ACTIVAN A LAS
SUSTANCIAS REACCIONANTES O SUSTRATO.
2. CATALISIS: GRIEGO KATALYSIS: DISOLUCIÓN = CAMBIO EN LA VELOCIDAD
DE UNA REACCIÓN PRODUCIDA POR LA PRESENCIA DE UNA SUSTANCIA
QUE NO FORMA PARTE DEL PRODUCTO FINAL.
3. UN CATALIZADOR BIOLOGICO ES UNA SUSTANCIA QUE ACELERA LAS
REACCIONES QUIMICAS SIN MODIFICARSE., POR LO QUE PUEDE SER
UTILIZADO UNA Y OTRA VEZ.
4. EL CONJUNTO DE LAS ENZIMAS CONSTITUYE EL GRUPO DE MOLECULAS Y
MÁS ESPECIALIZADO DEL ORGANISMO.
5. ESTAS MOLECULAS RESPONSABLES DE LA DIRECCIÓN DE LA COMPLEJA
RED DE REACCIONES QUIMICAS CELULARES , REPRESENTAN LOS
PRODUCTOS MÁS IMPORTANTES CODIFICADOS POR LOS GENES
CONTENIDOS EN EL ADN
LAS ENZIMAS (E) SON PROTEINAS QUE TIENEN UNO O MÁS LUGARES
DENOMINADOS SITIOS ACTIVOS , A LOS CUALES SE UNE EL SUSTRATO (S) , ES
DECIR, LA SUSTANCIA SOBRE LA QUE ACTUA LA ENZIMA. EL SUSTRATO ES
MODIFICADO QUIMICAMENTE Y CONVERTIDO EN UNO O MÁS PRODUCTOS (P)
COMO ÉSTA REACCIÓN ES REVERSIBLE, SE EXPRESA ASÍ:

E +S (ES) E + P
1. LAS ENZIMAS ACELERAN LA REACCIÓN HASTA QUE SE ALCANZA UN
EQUILIBRIO, Y PUEDEN SER TAN EFICIENTES COMO PARA QUE LA
VELOCIDADDE LA REACCIÓN SEA DE 108 A 1011 VECES MÁS RAPIDA QUE
EN AUSENCIA DEL CATALIZADOR.
2. NO MODIFICAN LOS EQUILIBRIOS DE LA REACCIÓN.
3. ES ESPECIFICA: QUE CADA ENZIMA PARTICULAR ACTUA SOBRE UN
DETERMINADO SUSTRATO. SUELEN SER TAN ESPECIFICAS QUE SON
INCAPACES DE ACTUAR SOBRE SUSTANCIAS ESTRECHAMENTE
RELACIONADAS, POR EJEMPLO SOBRE UN ESTEREOISOMERO DE LA
MISMA MOLECULA
1. EFICACES EN PEQUEÑAS CANTIDADES.
2. PUEDEN SUFRIR DURANTE EL CICLO CATALITICO ALGUNA
TRANSFORMACIÓN QUIMICA O FISICA TRANSITORIA, PERO AL FINAL DE LA
REACCIÓN QUEDAN QUIMICA Y FISICAMENTE INALTERADOS.
3. NO ALTERAN LA VARIACIÓN DE LA ENERGIA LIBRE DE LA REACCION
PROPIAMENTE DICHA. ES DECIR, LLEGAN MÁS RAPIDAMENTE AL
EQUILIBRIO. EJEMS: H+ , OH- , IONES METALICOS.
CARACTERISTICAS QUE DIFERENCIAAN A ENZIMAS DE
CATALIZADORES INORGANICOS

1. ENZIMAS SON TERMOLABILES.

2. ENZIMAS TIENEN MAYOR EFICIENCIA.
3. ENZIMAS TIENEN ALTA ESPECIFICIDAD.
4. ENZIMAS ESTAN SUJETAS A GRAN VARIEDAD DE CONTROLES
CELULARES, GENETICOS, Y ALOSTERICOS.
5. ENZIMAS DISMINUYEN ENERGIA DE ACTIVACIÓN.
6. ENZIMAS SON PROTEINAS.
7. ENZIMAS AUMENTAN VELOCIDAD DE LA REACCIÓN.
8. ENZIMAS SE RECUPERAN AL FINAL DE LA REACCIÓN.
 CLASIFICACIÓN:

I. QUIMICA:
NO ES ESPECIFICA.
NO PROTEICA.
NO SUJETAS A CONTROL
DISMINUYE ENERGIA DE ACTIVACIÓN MENOS QUE
ENZIMAS.
II. ENZIMATICA.
E ESTA DESCRIBIENDO
 RIBOZIMAS

SE TRATA DE ENZIMAS DEL TIPO ARN O ARN CATALITICOS QUE NO SON

PROTEINAS.
ACTUAN SOBRE LOS ENLACES FOSFODIESTER DE LOS ARN.

CATALIZAN LA TRANS – ESTERIFICACIÓN Y LA HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES

FOSFODIESTER EN LAS MOLECULAS DE ARN.

ESTAS REACCIONES SE FACILITAN POR LOS GRUPOS -OH LIBRE, POR

EJEMPLO , EN LOS RESIDUOS GUANOSILO.

LAS RIBOZIMAS TIENEN UNA PARTICIPACIÓN EN LOS EVENTOS DE ESCISIÓN

DEL INTRON, FUNDAMENALES PARA LA CONVERSIÓN DE LOS PRE-ARNm EN
ARNm MADUROS.
1. LA ENERGIA LIBRE SE DESCRIBE COMO G.
2. ESTADO BASAL: EN SU FORMA BASAL ESTABLE O ESTADO BASAL CUALQUIER
MOLECULA ( TAL COMO S O P ) CONTIENEN UNA CANTIDAD CARACTERISTICA
DE ENERGIA LIBRE
3. VARIACIÓN DE ENERGIA LIBRE ESTANDAR. ( ∆G ) PARA DESCRIBIR LAS
VARIACIONES DE ENERGIA LIBRE DE LAS REACCIONES, LOS QUIMICOS
DEFINEN UN CONJUNTO ESTANDAR DE CONDICIONES (TEMPERATURA 298
K ; PRESIÓN PARCIAL DE CADA GAS 1 ATM O 101.3 kPa; CONCENTRACIÓN DE
LOS SOLUTOS 1 M DE CADA UNO) Y EXPRESAN LA VARIACIÓN DE LA
ENERGIA LIBRE DE ÉSTE SISTEMA REACCIOANTE COMO ∆GO , LA VARIACIÓN
DE LA ENERGIA LIBRE ESTANDAR. EN ELLA PARTICIPA EL H+ EN
CONCENTRACIONES MUY LEJANAS DE 1 M. A p H 7.0 Y SE SIMBOLIZA
COMO ∆ GO’
ESTADO DE TRANSICIÓN. ENERGIA REQUERIDA PARA EL ALINEAMIENTO DE LOS
GRUPOS REACTIVOS, FORMACIÓN DE CARGAS INESTABLES TRANSITORIAS ,
REORDENAMIENTO DE ENLACES Y OTRAS TRANSFORMACIONES QUE SE
REQUIEREN PARA QUE LA REACCIÓN TENGA LUGAR EN CUALQUIERA DE LAS DOS
DIRECCIONES. SE REPRESENTA COMO LA COLINA ENERGETICA Y SE LE LLAMA
ESTADO DE TRANSICIÓN. Y QUE ES UN MOMENTO MOLECULAR FUGAZ EN EL
QUE ACONTECIMIENTOS TALES COMO ROTURA DE ENLACES , FORMACIÓN DE
ENLACES Y DESARROLLO DE CARGA HAN LLEGADO AL PRECISO INSTANTE EN EL
QUE EL COLAPSO A SUSTRATO O PRODUCTO ES IGUALMENTE PROBABLE.

ENERGIA DE ACTIVACIÓN. LA DIFERENCIA ENTRE LOS NIVELES DE ENERGIA DEL

ESTADO BASAL Y DEL ESTADO DE TRANSICIÓN SE DENOMINA ENERGIA DE
ACTIVACIÓN ∆G++.
INTERMEDIO DE REACCION.
CUALQUIER REACCIÓN PUEDE CONSISTIR EN VARIAS ETAPAS QUE SUPONEN LA
FORMACIÓN Y DESINTEGRACIÓN DE ESPECIES QUIMICAS TRANSITORIAS
DENOMINADOS INTERMEDIOS DE REACCIÓN.

PASO LIMITANTE DE VELOCIDAD.

CUANDO EN UNA REACCIÓN EXISTEN VARIOS PASOS , LA VELOCIDAD GLOBAL
VIENE DETERMINADA POR EL PASO O PASOS CUYA ENERGIA DE ACTIVACIÓN
ES LA MÁS ELEVADA.
 LA TEORIA CINETICA O DE COLISIÓN

1. SOLO PUEDEN REACCIONAR LAS MOLECULAS EN COLISIÓN, ES DECIR, LAS

QUE SE ACERCAN ENTRE SI A UNA DISTANCIA APROPIADA PARA LA
FORMACIÓN DE LOS ENLACES.
2. PARA CADA REACCIÓN QUIMICA EXISTE UNA BARRERA ENERGETICA, LA
CUAL DEBE SOBREPASARSE PARA QUE UNA REACCIÓN TENGA LUGAR.
3. PARA QUE UNA COLISIÓN RESULTE EN UNA REACCIÓN, LAS MOLECULAS
REACTANTES DEBEN POSEER SUFICIENTE ENERGIA PARA SUPERAR ÉSTA
BARRERA ENERGETICA. POR TANTO LOS FACTORES QUE INCREMENTAN LA
ENERGIA CINETICA DE LAS MOLECULAS REACTANTES, DISMINUYEN LA
BARRERA ENERGETICA DE LA REACIÓN O INCREMENTAN LA FRECUENCIA
DE LAS COLISIONES, Y DEBEN AUMENTAR LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN.
 ESPECIFICIDAD OPTICA.

A EXCEPCION DE LAS EPIMERASAS, LA ENZIMAS PRESENTAN UNA ESPECIFICIDAD

OPTICA ABSOLUTA , AL MENOS PARA UNA PORCIÓN DE LA MOLECULA DEL SUSTRATO.
POR EJEMPLO LAS ENZIMAS DE LA GLICOLISIS CATALIZAN LA INTERCONVERSIÓN DE
LOS D- FOSFOAZUCARES, Y NO LOS L- FOSFOAZUCARES.

LA ESPECIFICIDAD OPTICA PUEDE EXTENDERSE A UNA PORCIÓN DE LA MOLECULA DEL

SUSTRATO O A LA TOTALIDAD DE DICHA MOLECULA. LAS GLUCOCIDASAS ILUSTRAN
AMBOS EXTREMOS.

ESTAS CATALIZAN LA HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES GLUCOSIDICOS ENTRE LOS

AZUCARES Y LOS ALCOHOLES ; Y RESULTAN MUY ESPECIFICAS PARA LA PORCIÓN
AZUCAR Y PARA EL ENLACE α O β , PERO RELATIVAMENTE INESPECIFICA PARA LA
AGLUCONA ( PORCIÓN ALCOHOLICA)
 ESPECIFICIDAD DE GRUPO.

LAS ENZIMAS LITICAS ACTUAN SOBRE AGRUPAMIENTOS QUIMICOS ESPECIFICOS;

POR EJEMPLO, LAS GLUCOSIDASA, SOBRE LOS GLUCOSIDOS; LA PEPSINA Y LA
TRIPSINA, SOBRE LOS ENLACES PEPTIDICOS; Y LAS ESTERASAS, SOBRE LOS
ESTERES.
PUEDEN ATACAR UN GRAN NUMERO DE SUSTRATOS PEPTIDICOS DIFERENTES, LO
CUAL DISMINUYE LA CANTIDAD DE ENZIMAS DIGESTIVAS QUE DE OTRA MANERA
SE REQUERIRIAN.
LAS PROTEASAS TAMBIEN PUEDEN CATALIZAR LA HIDRÓLISIS DE LOS ESTERES.
CIERTAS ENZIMAS LITICAS PRESENTAN UNA GRAN ESPECIFICIDAD. LA
QUIMOTRIPSINA HIDROLIZA LOS ENLACES PEPTIDICOS EN LOS CUALES LOS
AMINOACIDOS AROMATICOS, FENILANINA, TIROSINA O TRIPTOFAN, APORTAN EL
GRUPO CARBOXILO. LAS CARBOXIPEPTIDASA Y LAS AMINOPEPTIDASAS
REMUEVEN DE UNO EN UNO , LOS AMINOACIDOS DE LOS EXTREMOS DE LAS
TERMINALES CARBOXILO O AMINO, RESPECTIVAMENTE EN LAS CADENAS
POLIPEPTIDICAS
 CLASIFICACIÓN DE LA UNION INTERNACIONAL DE BIOQUIMICA. (UIB)
PRINCIPIOS DEL GENERALES DEL SISTEMA UIB:

1. LAS REACCIONES Y LAS ENZIMAS QUE LAS CATALIZAN SE DIVIDEN EN 6 CLASES

PRINCIPALES, CADA UNA CON 4 A 13 SUBCLASES.
2. EL NOMBRE DE LA ENZIMA TIENE DOS PARTES: LA PRIMERA ES EL NOMBRE DEL O
LOS SUSTRATOS, LA SEGUNDA LA TERMINACIÓN ASA, INDICA EL TIPO DE REACCION
CATALIZADA.
3. INFORMACIÓN ADICIONAL, SI ES NECESARIO ACLARAR LA REACCIÓN, PUEDE
SEGUIR EN PARENTESIS. EJEMPLO: LA ENZIMA QUE CATALIZA LA L MALATO + NAD
= PIRUVATO + CO2NADH + H SE DENOMINA COMO 1.1.1.37 L- MALATO: NAD+
OXIDOREDUCTASA (DESCARBOXILANTE.)
4. CADA ENZIMA TIENE UN NUMERO CLAVE ( E.C.) QUE CARACTERIZA AL TIPO DE
REACCIÓN SEGÚN LA CLASE (PRIMER DIGITO ) , SUBCLASE (SEGUNDO DIGITO) Y
SUBCLASE (TERCER DIGITO) . EL CUARTO DIGITO ES PARA LA ENZIMA ESPECIFICA..
ASÍ: E.C. 2.7.1.1 DENOTA LA CLASE 2 ( UNA TRANSFERASA), SUBCLASE 7
(TRANSFERENCIA DE FOSFATO ), SUBCLASE 1 (UNA FUNCIÓN ALCOHOL COMO
ACEPTOR DE FOSFATO). EL ULTIMO DIGITO DENOTA A LA ENZIMA HEXOCINASA O
ATP: D – HEXOSA – 6 – FOSFOTRANSFERASA, ENZIMA QUE CATALIZA LA
TRANSFERENCIA DE FOSFATO DESDE EL ATP AL GRUPO HIDROXILO DEL CARBONO 6
DE LA GLUCOSA.
 IMPORTANCIA ESTRUCTURALY FUNCIONAL DE LAS
ENZIMAS EN EL ORGANISMO HUMANO.

1. CATALIZAN MULTIPLES PROCESOS DINAMICOS QUE HACEN POSIBLE LA VIDA.

2. TIENEN PARTICIPACIÓN IMPORTANTE EN LA SALUD Y ENFERMEDAD.
3. INTERVIENEN EN LA DEGRADACIÓN DE ALIMENTOS PARA SUMINISTRAR ENERGIA Y
BLOQUES ESTRUCTURALES, EL EMSAMBLE DE ÉSTOS EN PROTEINAS, MEMBRANAS Y
ADN CODIFICANTE DE LA INFORMACIÓN, ASI COMO ENCAUZAR LA ENERGIA PARA
PRODUCIR EL MOVIMIENTO CELULAR.
4. EN LOS PROCESOS PATOLOGICOS SE PIERDE LA CAPACIDAD DE LAS CELULAS PARA
FORMAR ENZIMAS CATALIZADORAS. POR EJEMPLO EN LA CIRROSIS HEPATICA PUEDE
HABER INCAPACIDAD PARA ELABORAR UREA Y DESTOXIFICAR AL ORGANISMO DEL
NITROGENO, LO CUAL PUEDE CONDUCIR AL COMA HEPATICO.
5. LIBERACIÓN DE GRANDES CANTIDADES DE ENZIMAS EN EL INFARTO DE MIOCARDIO
(TRANSAMINASAS) , APLASTAMIENTO CELULAR, CANCER, ETC. QUE CONSTITUYEN LAS
ENZIMAS NO FUNCIONALES PLASMATICAS Y QUE NOS PERMITEN EFECTUAR
DIAGNOSTICOS CLINICOS.
 COFACTORES O AGENTES AUXILIARES : CARACTERISTICAS
GENERALES

1. SUSTANCIAS TERMOESTABLES QUE INTERVIENEN EN EL MECANISMO INTIMO

DE LA CATALISIS PERO QUE SE DIFERENCIAN DEL SUSTRATO EN :
2. NO SE ENCUENTRAN MODIFICADOS AL FINAL DE LA REACCIÓN.
3. PUEDEN SUFRIR ALGUNA MODIFICACIÓN EN SU TRANSCURSO PERO SON
REGENERADOS POR OTRA REACCIÓN ACOPLADA O NO.
4. PUEDEN SER: GRUPO PROSTETICO, COENZIMAS O ACTIVADORES. EN LOS TRES
CASOS SE TRATA DE SUSTANCIAS NO PROTEICAS, SON ESTRICTAMENTE
NECESARIOS ÁRA QUE LA ENZIMA PUEDA ACTUAR O INCREMENTAN
NOTABLEMENTE SU ACTIVIDAD BASAL.
 COENZIMA

1. UNION NO COVALENTE.
2. SEGUNDA MOLECULA ORGANICA ESPECIFICA, PEQUEÑA,
TERMOESTABLE Y DE BAJO PESO MOLECULAR.
3. NECESARIA PARA DIVERDSAS ENZIMAS QUIENES CATALIZAN LAS
REACCINES DE SUS SUSTRATOS EN PRESENCIA DE ELLAS.
4. SIN ELLAS SON INACTIVAS.
5. SON LA MAYOR PARTE.
6. SE LES CONSIDERA SEGUNDO SUSTRATO.
7. ENZIMAS QUE REQUIEREN COENZIMAS: OXIDORREDUCTASAS.
TRANSFERASAS. ISOMERASAS. LAS FORMADORAS DE ENLACES
COVALENTES.
8. NO REQUIEREN COENZIMAS: HIDROLASAS.
 GRUPO PROSTETICO

1. UNION COVALENTE.
2. FUERTEMENTE UNIDAS A PROTEINAS DE TAL FORMA QUE PARA SEPARARLOS
ES NECESARIO RECURRIR A METODOS MÁS O MENOS DRASTICOS.
3. CUMPLEN TODO EL SITIO CATALITICO UNIDO A LA PROTEINA ENZIMATICA
SIN DISOCIARSE DE ELLA EN NINGUIN MOMENTO.
4. LAS COENZIMAS FUERTEMENTE VINCULADAS A UNA ENZIMA MEDIANTE
ENLACES COVALENTES O FUERZAS NO COVALENTES SE DENOMINAN GRUPOS
PROSTETICOS.
 COENZIMAS. FUNCIONES.

ACEPTORES TRANSITORIOS DE ALGUN GRUPO QUIMICO PROVENIENTE DE UN

SUSTRATO DAOR. EJEMPLOS DESHIDROGENASAS ACTIVAN DESHIDROGENACIÓN Y
REQUIEREN DE COENZIMA QUE REVCIBA LOS HIDROGENOS( DINUCLEOTIDO
NICOTINAMIDICO).
FUNCIÓN CATALITICA: BASTAN PEQUEÑAS CANTIDADES DE COENZIMAS PARA Y
TRANSPORTAR GRAN NUMERO DE MOLECULAS O RADICALES, MEDIANTE UN
PROCESO CICLICO, CUYA VELOCIDAD DEPENDE SOLO DE LA ACTIVIDAD DE LAS
ENZIMAS EN JUEGO.
COMO SIMPLE SUSTRATO DE UNA REACCIÓN BIMOLECULAR. EJEMPLO:
HIDROGENOS, ACILOS, RESIDUOS DE UN ATOMO DE CARBONO, FOSFATOS,
GLUCIDOS, ETC. SIRVEN COMO SUSTRATOS DADORES DE ESOS GRUPOS A
MOLECULAS ACEPTORAS.
TIPOS DE SISTEMAS ENZIMATICOS:
1. CON UN SOLO SUSTRATO Y PRODUCTO.
2. CON MAS DE UN SUSTRATO Y PRODUCTO
3. MULTIVALENTE O COMPUESTO.

CENTRO ACTIVO:
“ EL CENTRO ACTIVO SUELE ESTAR FORMADO POR AMINOACIDOS O
SECUENCIA DE AMINOACIDOS UBICADOS EN SEGMENTOS DISTANTES DE UNA
CADENA, PERO YUXTAPUESTOS EN VIRTUD DE LA CONFORMACIÓN DE LA
PROTEINA.”
 SITIO CATALITICO

1. ZONA DE LA MOLECULA PROTEICA ENZIMATICA EN LA CUAL SE COMBINA EL

SUSTRATO QUE QUEDA ORIENTADO ESPACIALMENTE EN FORMA ADECUADA
Y ES RESPONSABLE DE LA ACTIVIDAD CATALITICA . ESTA CONSTITUIDA POR
GRUPOS LATERALES DE RESIDUOS DE AMINOACIDOS DE LA CADENA
POLIPEPTIDICA QUE, POR PARTICULAR ARROLLAMIENTO DE ÉSTA, QUEDEN
CERCANOS UNOS DE OTROS, LO CUAL NO SIGNIFICA QUE
NECESAARIAMENTE SEAN ADYACENTES EN LA SECUENCIA DE LA CADENA, NI
SIQUIERA PERTENEZCAN A UNA MISMA CADENA.
2. LA INTEGRIDAD DEL CENTRO ACTIVO DEPENDE POR LO GENERAL DE LA
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE TODA LA MOLECULA.
3. SITIOS DE UNION: ALGUNOS DE LOS RESIDUOS DE AMINOACIDOS QUE
CONSTITUYEN EL CENTRO ACTIVO SON LOS RESPONSABLES DE LA
COMBINACIÓN DEL SUSTRATO CON LA ENZIMA.
4. GRUPOS CATALITICOS: CONTRIBUYEN A FACILITAR LA REACCIÓN QUIMICA
ENTRE LOS SUSTRATOS.
 OTRAS CARACTERISTICAS:

1. ENZIMAS DE UNA SOLA CADENA: 1 CENTRO ACTIVO.

2. RESPONSABLES DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMATICA.
3. ENZIMAS DE VARIAS CADENAS O SUBUNIDADES CATALITICAS ( ESTRUCTURA
CUATERNARIA ) CADA UNA POSEE UN CENTRO ACTIVO.
4. ENZIMAS CON UN GRUPO PROSTETICO: GRUPO PROSTETICO SE ENCUENTRA
EN CENTRO ACTIVO.
5. ENZIMAS SIN GRUPO PROSTETICO: IDENTIFICAR AMINOACIDO DONDE SE
FIJA SUSTRATO.
 MODELO RIGIDO DEL SITIO ACTIVO: O TEORIA DE LA LLAVE O
CERRADURA O TEORIA DEL TEMPLADO DE FISHER

1. EL CENTRO ACTIVO TIENE CONFIGURACIÓN PRE- ESTABLECIDA Y RIGIDA,

QUE CORRESPONDE A UN MOLDE DEL SUSTRATO.
2. IMPLICA RIGIDEZ DEL SITIO CATALITICO.
3. SITIO CATALITICO PRE FIGURADO PARA ADAPTARSE AL SUSTRATO.
4. NO TIENE VIGENCIA ACTUAL.
 MODELO FLEXIBLE DE AJUSTE INDUCIDO O MODELO DE
KOSHLAND:

1) HAY FLEXIBILIDAD EN EL SITIO ACTIVO: EL SUSTRATO INDUCE UN CAMBIO

CONFORMACIONAL EN LA ENZIMA. ENTONCES EL CENTRO ACTIVO
ADQUIERE LA CONFORMACIÓN ADECUADA PARA ADAPTARSE A LA
CONFORMACIÓN DEL SUSTRATO. ALINEANDOSE LOS RESIDUOS DE
AMINOACIDOS Y OTROS GRUPOS DE LA ENZIMA EN LA ORIENTACIÓN
ESPACIAL CORRECTA PARA LA COMBINACIÓN DEL SUSTRATO, LA CATALISIS
O AMBAS.
2) KOSHLAND SUGIERE PARA SU MODELO LA HIPOTESIS QUE MÁS DE UN
GRUPO CATALITICO TENDRÍA QUE ESTAR INVOLUCRADO EN LA ACCIÓN
ENZIMATICA Y POR LO TANTO SERÍA NECESARIO UN ALINEAMIENTO Y
ORIENTACIÓN PRECISA DE ESOS GRUPOS CON EL SUSTRATO PARA QUE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA SE MANIFIESTE