Instituto Politécnico Nacional

Escuela Nacional de Ciencias Bioló gicas

Ingeniería en Sistemas Ambientales

Grupo: 4AM2

Unidad de Aprendizaje: Fisicoquímica II

“Electroforesis, Cromatografía de intercambio ió nico, Solubilidad

de proteínas ”

Profesora:
María del Socorro Ló pez Cortez

Alumno:
Castañ eda Catarino Edwin Leonardo
ELECTROFORESIS
La electroforesis es una técnica para la separació n de moléculas
segú n la movilidad de estas en un campo eléctrico a través de una
matriz porosa, la cual finalmente las separa por tamañ os
moleculares y carga eléctrica, dependiendo de la técnica que se
use.
Sus extremos se sumergen en dos
depó sitos independientes que
contienen ambos al electrolito y
está n unidos a los electrodos del
generador de corriente. La
muestra se deposita en forma de
un pequeñ o trazo transversal en la
tira. La distancia de migració n se
mide en relació n un marcador
interno. Las placas son reveladas
con sales de plata, azul de
Coomassie, o reactivos en
particular.
Técnicas Electroforéticas
 Electroforesis capilar en zona o en disolución libre (CZE):
Es el procedimiento de electroforesis más habitual, en el cual el capilar es
recorrido por el electrolito a través de un medio buffer que puede ser ácido
(fosfato o citrato), básico (borato), o anfó tero (carácter ácido y básico)
 Electroforesis capilar electrocinética micelar (MEKC):
En esta variante del procedimiento anterior se añ ade a la fase mó vil un
compuesto catió nico o anió nico para formar micelas cargadas
 Electroforesis capilar en gel (CGE):
Esta es la transposició n de la electroforesis en egel de poliacrilamida o de
agarosa. El capilar está relleno con un electrolito que contiene al gel.
 Isoelectroenfoque capilar (CIEF):
Consiste en crear un gradiente de pH lineal en un capilar con pared tratada que
contiene un anfó tero.
CROMATOGRAFIA DE INTERCAMBIO
IONICO
Es un método que permite la separació n de moléculas
basada en sus propiedades de carga eléctrica. Se
compone de dos fases: la fase estacionaria o
intercambiador ió nico, y la fase mó vil.
La fase estacionaria insoluble lleva en la superficie
cargas electrostá ticas fijas, que retienen contraiones
mó viles que pueden intercambiarse por iones de la fase
mó vil, la cual suele ser una disolució n acuosa con
cantidades moderadas de metanol u otro disolvente
orgá nico miscible con agua que contiene especies
ió nicas generalmente en forma de buffer. Los iones de
ésta compiten con los analitos por los sitios activos de la
fase estacionaria.
SOLUBILIDAD DE PROTEINAS
La solubilidad de una proteína está influenciada por los siguientes factores:
(a) Su composició n en aminoá cidos (una proteína rica en aminoá cidos polares es en
general má s soluble que una rica en aminoá cidos hidrofó bicos).
(b) Su estructura tridimensional (las proteínas fibrosas son en general menos
solubles que las globulares).
(c) El entorno de la propia proteína.

La solubilidad también es considerada una propiedad funcional de las proteínas y las

globulares, principalmente, se pueden clasificar en:
 Albú minas
 Globulinas
 Glutelinas
 Prolaminas
Bibliografía
-Becerril, I. M. (s.f.). depa.fquim.unam. Obtenido de
http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Exposicion_elec
troforesis_5087.pdf
-depa.fquim.unam. (s.f.). Obtenido de
http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/4-Proteinas-
Resumen-Intersemestral-16-1_32160.pdf
-Strack, Á . -C.-D.-G.-H.-L.-M.-R. (s.f.). Obtenido de
http://ufq.unq.edu.ar/Docencia-
Virtual/BQblog/Cromatografia%20de%20intercambio
%20ionico.pdf