Proteínas

MARIA ESTELA TOLEDO PALOMINO

 Aminoácidos
 Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH)
y un grupo amino (-NH2) libres.
 Pueden representarse en general por NH2-CHR-
COOH, siendo R un radical o cadena lateral
característico de cada aminoácido.
 Muchos aminoácidos forman proteínas
(aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se
encuentran en ellas.
 Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos
componiendo las proteínas
 Aminoácidos
Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical
carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza.

Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan

proteínicos. Son todos α-aminoácidos.
NH2

R C COOH
H
Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque
forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a
moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones
como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de
coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis
inhibidoras).
 Clasificación Aminoácidos
Según propiedades de su cadena lateral:
 Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser),
treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn),
tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina
(Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro),
fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
 Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y
ácido glutámico (Glu).
 Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina
(Arg) e histidina (His).
 Clasificación Aminoácidos
 Según su obtención
 Esenciales:
 No pueden ser sintetizados de novo a
partir de glucosa u otros AA
 Deben ser ingeridos para obtenerlos

 No Esenciales:
 Si pueden ser sintetizados de novo a partir
de glucosa u otros AA
 Aminoácidos Esenciales
 Diez:
1.- Arginina 6.- Metionina
2.- Histidina 7.- Fenilalanina
3.- Isoleucina 8.- Treonina
4.- Leucina 9.- Triptofano
5.- Lisina 10.- Valina
 Aminoácidos No Esenciales
 Alanina
 Asparagina
 Acido Aspartico
 Acido Glutamico
 Glutamina
 Glicina
 Prolina
 Serina
Aminoácidos raros: aquellos que no se clasifican en el grupo de los
20 y tienden a ser NO esenciales.
Taurina: se aisló por primera
vez del semen y la bilis del
toro en 1827, hoy en dia se
utiliza de forma sintetica y se
adiciona a las bebidas
energetizantes, en
suplementos para ganar
masa muscular y en
alimento para perros
/gatos.

Carnitina: La carnitina es una amina cuaternaria

sintetizada en el hígado, los riñones y el cerebro a partir
de dos aminoácidos esenciales, la lisina y la metionina.
Es un transportador de los ácidos grasos (lípidos) a la
mitocondria, encargada de la producción de la energía de
la célula, pero también es el lugar donde estos ácidos
grasos son convertidos en energía. Suplementos
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dietarios
 En cuanto a estereoquímica, al igual que en carbohidratos,
presentan quiralidad siendo de tipo D o de tipo L

• En Carbohidratos: se presentan naturalmente los isómeros D

(grupo OH a la derecha en proyección Fischer)

• Los aminoacidos: se presentan naturalmente en configuración

L( grupo amino está a la izquierda en una proyección Fischer)
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 Propiedades
Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con
sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y
algunos de los apolares son muy hidrófobos.
Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende
del medio.
NH NH2
NH3+ 2

R C COOH R C COO--
R C COOH
H
H H OH-
H+

pH < 7 ácido pH = 7 neutro pH > 7 básico

ACIDO NEUTRO BASE
 Formación zwitterión.
 A pesar de que generalmente los
aminoácidos se escriben con un grupo
carboxílico (-COOH) y un grupo amino (-NH2),
su estructura real es iónica y depende del pH.
 El grupo carboxílico pierde un protón, dando
lugar a un ión carboxilato, y el grupo amino se
protona y da lugar a un ión positivo. A esta
estructura se le denomina ión dipolar o
zwitterión.
Es un valor de pH donde las
proteínas tienen el mismo número
de cargas positivas y negativas
(carga total 0) por lo que al
colocarlas en un campo eléctrico
no migran ni al ánodo ni al cátodo.
En el Punto Isoeléctrico la solubilidad
de las proteínas disminuye.

Cada proteína tiene su propio punto

Isoeléctrico.
 Punto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con
carga +
 A pH básico: prevalece la especie con
carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga
de la especie es cero. (zwitterión o ión
dipolar) para un aa neutro

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 Curva de valoración de la
El pH controla la glicina
carga de la glicina:
catiónica por debajo
de pH = 2.3; aniónica
por encima de pH =
9.6 y zwitteriónica
entre pH = 2.3 y 9.6.
El pH isoeléctrico es
6.0.
 Obtención de aminoácidos

Aminación reductiva: imita al proceso biológico. Se da en presencia

de un alfa cetoacido con amoniaco, con posterior reducción en
presencia de H2/Pd. Se obtiene la mezcla racémica D,L que denbe
separarse por resolucion de enantiomeros

Ejemplo:
Sintesis desde alfa haloacidos:
Inicia con la reacción Hell Volhard Zelinsky en donde se adiciona un
bromo al carbono alfa del acido carboxílico, después el bromo es
reemplazado por la adicion de exceso de amoniaco (SN2). Se
obtiene la mezcla racémica D,L que denbe separarse por
resolucion de enantiomeros

Ejemplo:

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Sintesis de Strecker: se presenta por primer vez en 1850. Un
aldehído reacciona con amoniaco dando una imina, que es atacada
por un ion cianuro dando un alfa amino nitrilo, el cual se puede
protonar en medio acido para dar un ácido carboxílico, completando
la síntesis. Ejemplo para obtener alanina racémica.

¿Cómo obtener isoleucina?

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Mecanismo Sintesis de Strecker:

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Reacciones de aminoácidos
Esterificación: requiere de un exceso de alcohol y catálisis en
medio acido. Los ésteres son usados como protección. La hidrolisis
acida regenera el acido después de hacer síntesis para
desproteger.

Aciláción: el grupo amino se convierte en una amida por acción del

cloruro de acido, típicamente se usa cloroformato de bencilo por que
mas adelante puede removerse con facilidad en caso de proteger.

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Reaccion con Ninhidrina:
Usada a manera de identificación de aminoácidos separados por
cromatografía o electroforesis.
Se forman manchas de color purpura cuando reaccionan con los
aminoácidos.

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 Enlace Péptido
 Péptidos formados por unión de aminoácidos
mediante enlace peptídico.
 Síntesis: reacción anabólica deshidratación con
pérdida una molécula agua entre grupo
carboxilo de un aminoácido y el amino de otro
 Resultado es enlace covalente CO-NH.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, porque siempre hay extremo NH2
terminal y COOH terminal.
 Oligopéptidos
Moléculas formadas por un número de aminoácidos inferior a 100.

Oligopéptidos con actividad biológica:

•Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico.
•Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH),
insulina y glucagón, gastrina y secretina y angiotensina.
•Neuropéptidos: encefalinas
•Antibióticos: alcaloides
 Proteinas
 Moléculas de enorme tamaño (macromoléculas),
constituidas por gran número de unidades
estructurales.
 Cuando se dispersan en un solvente adecuado,
forman obligatoriamente soluciones coloidales, con
características que las distinguen de las soluciones
de moléculas más pequeñas.
 Proteinas
 Por hidrólisis, escindidas en compuestos
relativamente simples, de pequeño peso, que
son las unidades fundamentales
constituyentes de la macromolécula.
 Estas unidades son los aminoácidos, de los
cuales existen veinte especies diferentes y se
unen entre sí mediante enlaces peptídos.
 Cientos y miles de estos aminoácidos pueden
participar en la formación de la gran molécula
polimérica de una proteína
 Proteínas
 Todas contienen C, H, O y N y casi todas también S.
Proteínas. Estructura
Proteínas. Estructura 1aria
 PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Proteínas. Estructura 2aria. α-hélice
Proteínas. Estructura 2aria. Lámina β
PROTEINAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA
 PROTEINAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA  - HOJA PLEGADA

Proteínas. Estructura 3aria
 PROTEINAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:
I. No covalentes

- Efecto hidrofóbico
- Enlaces de hidrógeno
- Interacciones iónicas o salinas

II. Covalentes

- Enlace disulfuro
- Enlace amida
 Proteínas. Estructura 4aria

Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí.

Cada polipéptido se denomina protómero.
La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces
generalmente no covalentes, pero la estructura completa se
estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.
Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y
dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno.
Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales
realizan su actividad.
 PROTEINAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Hemoglobina
(forma desoxi-, T)
22
Concanavalina A
(homotetrámero)
INTERACCIONES QUE MANTIENEN LAS
E. TERCIARIA Y CUATERNARIA

LUIS ROSSI 45
 Proteínas. Propiedades
Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales.
En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al
exterior y los hidrófobos al interior..

Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y

negativas de los radicales de los aminoácidos están compensados. En
este valor las proteínas son insolubles, por lo que el pH fisiológico
debe ser diferente.

Poder amortiguador o tampón: debido a su carácter anfótero

regulan el pH del medio
 Desnaturalización de
proteínas
“Proceso generalmente irreversible
mediante el cuál la proteína pierde su
estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de
importancia biológica”
 Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
Proteínas. Propiedades
Proteínas. PropiedadesII
 · Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
· Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural · El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
· La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
· La queratina de la epidermis.

Son altamente especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones

Enzimática químicas.

· Insulina y glucagón
Hormonal · Hormona del crecimiento
· Calcitonina

· Inmunoglobulina
Defensiva · Trombina y fibrinógeno

· Hemoglobina
Transporte · Hemocianina
· Citocromos

· Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Reserva · Gliadina, del grano de trigo
· Lactoalbúmina, de la leche

· Actina
Movimiento · Miosina

Señalización · CD4, CD8,

Adhesión · Integrinas
Reconocimiento
HETEROPROTEÍNAS

· Ribonucleasa
· Mucoproteínas
Glucoproteínas
· Anticuerpos
· Hormona luteinizante
Lipoproteínas · De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

· Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
· Ribosomas

· Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

Cromoproteínas
· Citocromos, que transportan electrones

Metaloproteínas · Ferritina (Fe), calmodulina (Ca), nitrogenasas (Mo), ceruloplasmina (Cu)

HOLOPROTEÍNAS

 
· Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
· Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Globulares · Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
· Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
· Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

· Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

· Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Fibrosas
· Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
· Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en :
 HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
 HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y
por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético”
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

 Estructural
Las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
 Enzimatica
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas.
 Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
 Defensiva proteinas
Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
 Transporte
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
 Reserva:
Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche