PROTEINAS

4
A
AN
M
SE

DR. GILTON RUIZ.

M.A.C.G
CIRUGIA
LAPAROSCOPICA
PROTEINAS
LAS PROTEÍNAS SE COMPONEN POR CARBONO
(C), HIDRÓGENO (H) Y NITRÓGENO (N)
Aunque pueden contener también azufre (S) y Fósforo (P)
y, en menor porción hierro (Fe), Cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (I)
Las proteínas se forman a partir de moléculas más
pequeñas conocidas como AMINOÁCIDOS (sustancias
cristalinas casi siempre de sabor dulce).
Aminoacido.
LAS PROTEINAS SE FORMAN
 POR UNA CADENA MUY
LARGA DE AMINOÁCIDOS
QUE SE LIBERAN AL
DEGRADARSE ÉSTAS. LOS
AMINOÁCIDOS LIBRES
PUEDEN UTILIZARSE
PARA FORMAR OTRAS
PROTEÍNAS NUEVAS DE
NUESTRO ORGANISMO O
BIEN PARA GENERAR
ENERGÍA.
TODAS ESTAS REACCIONES SE REALIZAN, GRACIAS A LA ACCIÓN
DE PROTEÍNAS LLAMADAS ENZIMAS.

Cada aminoácido se degrada,

  mediante una serie de
reacciones en cadena,
formando vías metabólicas,
de manera que cada
aminoácido tiene su propia
vía para formarse y para
degradarse
CONVIRTIÉNDOSE EN
ENERGÍA
Aminoacidos
Los podríamos considerar como los "ladrillos de los
edificios moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y
Heteroproteinas según estén formadas respectivamente
sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras
moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.
 
Proteinas digeridas
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero
no se absorben normalmente en tal constitución sino que,
luego de su desdoblamiento ("HIDRÓLISIS" O
ROTURA), causado por el proceso de digestión,
atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y
cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan
inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son
distribuidas hacia los tejidos que las NECESITAN PARA
FORMAR LAS PROTEÍNAS, CONSUMIDAS
DURANTE EL CICLO VITAL  
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8
resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana
y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al
organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón,
en los momentos en que el organismo más los necesita: en
la disfunción o enfermedad.
Los aminoácidos esenciales más problemáticos son
triptófano, lisina y metionina.
 Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales
o los tubérculos constituyen la base de la alimentación.
Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a
los niños que a los adultos.  
Hay que destacar que, si falta uno solo de
ellos (aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que
sea requerido dicho aminoácido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de
desnutrición, según cual sea el aminoácido
limitante.
20 AMINOACIDOS MAS IMPORTANTES.
20
1.     L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la
glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo
utiliza como fuente de energía.
 
2.    L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del
equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una
gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos
y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
 
3.    L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los
procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
4.    Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la
desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L-
Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces
de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

5.    L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación

del amoníaco.
 
6.    L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en
combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy
importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de
ciertas moléculas a la insulina.
 
7.    L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina
está implicada en la desintoxicación, principalmente como
antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener
la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
 
8.    L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene
específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
 
9.    Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en
el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como
estimulante del sistema inmunológico.
10.          L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros
aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

11.          L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de

crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al
crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente
relacionado con el sistema cardio-vascular.
 
12.          L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos
mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo,
crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
 
13.          L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH)
en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la
presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
 
14.          L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser
muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros
aminoácidos necesarios.
 
15.          L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del
Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al
combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo,
la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de
grasa corporal.
16.          L - Prolina: Función: Está involucrada también
en la producción de colágeno y tiene gran importancia en
la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
OCHO ESENCIALES
 
17.          L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del
Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

18.          L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del

Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido
muscular.
 
19.          L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos
porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas
funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del
sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
20.          L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y
constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido
limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel
celular.
 
21.          L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del
Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
 
22.          L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la
producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de
secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina,
neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
23.          L - Treonina: Función: Junto con la con la L-
Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus
funciones generales de desintoxicación.
 
24.          L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y
reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos
sistemas y balance de nitrógeno.
LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO.
Los péptidos están formados por la unión de
aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre
el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.
ENLACE PEPTIDICO.
 El enlace peptídico es un enlace entre el grupo
amino de un aminoácido y el grupo carboxilo
de otro aminoácido​. Los péptidos y las proteínas
están formados por la unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos
para formar péptidos los Oligopéptidos.- si el n º
aminoácidos se van de aminoácidos es menor
enlazando entre sí de 10.
formando cadenas de Dipéptidos.- si el n º de
longitud y secuencia aminoácidos es 2.
variable. Para denominar a Tripéptidos.- si el n º de
estas cadenas se utilizan aminoácidos es 3.
prefijos convencionales Tetrapéptidos.- si el n º
como: 
de aminoácidos es 4.
 
 Polipéptidos o cadenas
polipeptídicas.- si el n º de
aminoácidos es mayor de 10
Cada péptido o polipéptido se suele escribir,
convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando
por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre
y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre,
De tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado
por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico
a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por
extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente
aminoácidos, la proteína se denomina simple.
Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o
inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se
llama conjugada.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales denominados: estructura primaria,
estructura secundaria,
estructura terciaria y
estructura cuaternaria.
 CADA UNA DE ESTAS ESTRUCTURAS INFORMA
DE LA DISPOSICIÓN DE LA ANTERIOR EN EL
ESPACIO.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué aminoácidos
componen la cadena polipeptídica y el
ORDEN en que dichos aminoácidos se
encuentran. LA FUNCIÓN DE UNA
PROTEÍNA DEPENDE DE SU SECUENCIA
Y DE LA FORMA QUE ÉSTA ADOPTE.  
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Es la DISPOSICIÓN de la secuencia de aminoácidos en
el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
La a(alfa)-hélice
La conformación beta
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
1.- La a(alfa)-hélice
 
Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura
primaria.
 
Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el
-C=O de un aminoácido y el
-NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
2.- La conformación beta
En esta disposición los
aminoácidos no forman una
hélice sino una cadena en
forma de zigzag,
denominada disposición en
lámina plegada. 
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de
la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una
conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina
cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua
y así realizar funciones de transporte , enzimáticas ,
hormonales, etc
Esta conformación globular se mantiene estable gracias
a la existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que
tiene azufre.
los puentes de hidrógeno.
los puentes eléctricos.
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Informa de la unión , mediante enlaces débiles
( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero.
 Es
cu tru
ate ctu
rn ra
ar pr
ia im
en ar
un ia,
a p se
ro cun
t eí d
n a ar i
m a, t
od er
e lo c ia
ri ay
La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas
α y dos cadenas β. La cadena α consta de 141 aminoácidos y una
secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de
146 aminoácidos con una estructura primaria diferente.
DESNATURALIZACION
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas
las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
DESNATURALIZACION
Se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si
las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina renaturalización.
 IA S
AC
GR
ADN
MONOMEROS
(del griego mono, ‘uno’, y meros, ‘parte’) es una molécula de
pequeña masa molecular que unida a otros monómeros, a
veces cientos o miles, por medio de enlaces químicos,
generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas
polímeros. Ejemplos:
 Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.
Los nucleótidos son los monómeros de los
ácidos nucleicos.
Los monosacáridos son los monómeros de los polisacáridos.
El ADN (ácido dioxiribonucléico) es una molécula de
doble cadena que se dobla en una hélice como una
escalera en espiral. Cada cadena está compuesta de
una columna de azúcar-fosfato y numerosos químicos
base juntados en pares.
POLIMEROS
(del Griego: poly: muchos y mero: parte, segmento) son
macromoléculas (generalmente orgánicas) formadas por la
unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros.
El almidón, la celulosa, la seda y el ADN son ejemplos de
polímeros naturales, entre los más comunes de estos y
entre los polímeros sintéticos encontramos el nailon, el
polietileno y la baquelita.
 Las cuatro bases son:
adenina (A),
timina (T),
cistosina (C)
y guanina (G).
alfabeto genético, combinándose en secuencias
complejas para formar palabras, oraciones y párrafos
que actúan como instrucciones para guiar la
formación y funcionamiento de la célula huésped.
El descubrimiento de la estructura
tridimensional del ADN por Watson y Crick en
1953.
el ADN podía funcionar como portador de la
información hereditaria. estructura de doble
hélice para explicar la forma de cruz de Malta
GRACIAS
WATSON Y CRICK  propusieron un modelo para la
estructura del ADN , esta formado por dos cadenas de
polinucleotidos helecoidales  con giro a la derecha, que
forman una  DOBLE HELICE.
Alrededor de las cadenas opuestas existe una distancia fija
, donde solo se pueden acomodar dentro de la estructura 
CIERTOS PARES DE BASES
los unicos posibles A-T adenosina-tiamina y CG citosina-
guanina.
Entre A-T hay dos puentes de hidrogeno  , y  el par C-G 
tiene tres puentes de hidrogeno siendo esta molecula
ultima mas estable.
La secuencia axil  de las bases a lo largo de la cadena  de
polinucleotidos  puede variar considerablemente  pero la
secuencia de la otra cadena  debe ser
COMPLEMENTARIA
EJEMPLO
1 CADENA---- T  G C T G T G T
2 CADENA-----A C G A C A C A
Durante la duplicacion  del ADN  ambas cadenas se
disocian  y cada una sirve como molde  para la sintesis  de
dos cadenas complementarias , DE ESTA MANERA SE
PRODUCEN DOS MOLECULAS DE ADN--
MECANISMO DE DUPLICACION DEL ADN  donde
tendran la misma constitucion molecular.
La variacion de las SECUENCIA DE LAS CUATRO
BASES   a lo largo de la cadenas de ADN  constituye la
clave de la INFORMACION GENETICA. con este simple
lenguaje se producen un gran numero de combinaciones  ,
las cuatro bases originan MILES DE
CARACTERISTICAS HEREDITARIAS DIFERENTES  
es lo que llamamos el CODIGO GENETICO.
Funciones de los ácidos nucleicos
Esquema de la estructura primaria del ADN
El ADN se encuentra en el núcleo de las células y
almacena toda la información necesaria para el
funcionamiento y desarrollo del ser vivo. El mensaje
genético puede pasar a la descendencia gracias a que los
ácidos nucleicos son capaces de autoduplicarse, es decir,
de sacar copias exactas de sí mismos.
El ARN tiene funciones relacionadas con la transmisión
de la información contenida en el ADN. Este ácido
nucleico se ocupa de «interpretar» la información del
ADN, transportarla al citoplasma y dirigir la síntesis de
proteínas de acuerdo con las instrucciones contenidas en
la información genética.
Funciones de los Ácidos
Nucleicos. Flujo de
Información

La función principal de los

ácidos nucleicos es almacenar
y transmitir la información
genética. El ADN, a nivel
molecular, tiene una doble
función:
sacar copias de sí mismo, duplicarse, autoperpetuarse,
asegurando la transmisión de los genes en un proceso
denominado REPLICACIÓN.
• transmitir la información al ARN, que saca copias del
ADN, pudiendo así transcribir dicha información, en
forma de proteínas, determinando las características de la
célula, la herencia; a este proceso se le denomina
TRANSCRIPCIÓN.
Es asombroso pensar que esta extraordinaria pieza
de maquinaria, la cual posee la capacidad total de
construir toda cosa viva que haya existido en la
tierra, desde gigantes secoyas hasta el cerebro
humano, pueda construir todos sus propios
componentes en minutos y pesar menos de 10-16
gramos. Sea en el orden de varios miles de millones
de millones de veces más pequeña que la más
pequeña pieza de maquinaria funcional alguna vez
construida por el hombre.2
Replicación del ADN. Es un proceso semiconservativo
ya que la doble hélice de ADN, cuando se duplica,
conserva una de sus hebras, y sintetiza la otra de nuevo,
por complementariedad de bases, añadiendo nucleótidos y
utilizando la cadena madre como patrón.
REPLICACION DE ADN

Se forman dos cadenas hijas, cada una de las

cuales lleva una hebra de antigua y una hebra
de nueva síntesis. Así, cada una de las dobles
cadenas hijas, son iguales entre sí, y también
iguales a la cadena madre.
 TRANSCRIPCION DEL ADN

El apareamiento de bases es también el mecanismo

para enviar la información genética desde el núcleo
hasta los ribosomas y dirigir la síntesis de proteínas.
En este caso una porción de una de las cadenas del
  ADN sirve de patrón para la síntesis de ARN y la
secuencia de bases en el ARN es complementaria a la
que se presenta en la porción de la cadena que se
esta/copiando.
Los 3 tipos de ARN se obtienen por copia de
ADN.
Su fabricación tiene lugar en el núcleo.
Luego, los ARN formados, salen al
citoplasma tras un proceso de maduración.
El proceso lo realizan enzimas llamadas RNA
polimerasas, que añaden nucleótidos en
dirección 5' ð 3', a partir de una de las
cadenas de ADN solamente y que al igual que
la DNA polimerasa III es una enzima patrón-
dependiente.
La molécula de ARN sintetizada sufre un
proceso de maduración hasta llegar al
citoplasma, tomando su forma característica,
para cada uno de los tres tipos de ARN, y
perdiendo en ese proceso algunos fragmentos.

Todos los ARN creados intervienen en la

síntesis de proteínas y en la transmisión de los
caracteres hereditarios.
TRANSCRIPCION DE ADN
TRADUCCION DE ADN
 TRADUCCION DEL ADN

Es el proceso de síntesis de las proteínas en el citoplasma

mediante la unión del ARNm a los ribosomas.
Intervienen todos los tipos de ARN: el mensajero
(ARNm) maduro que es el que transporta la información
genética del ADN desde el núcleo al citoplasma, el
  ribosómico (ARNr) que es donde se produce la unión de
los aminoácidos para formar las proteínas y el de
transferencia (ARNt) que es el encargado de llevar los
aminoácidos a los ribosomas para que se produzca su
unión formando las proteínas según el código genético
del ARNm.
El ARNm se une, en el citoplasma, a las dos
subunidades ribosomales, constituyendo el
ribosoma activo, que es la estructura celular
responsable de la síntesis de proteínas. Es en
este orgánulo donde el ARNm especifica la
secuencia en que deben de insertarse los
aminoácidos en la síntesis de polipéptidos. Ésta
es la forma en que la información contenida en
los cromosomas se traduce en la especificación
de la estructura primaria de las proteínas, que
es la que determina la estructura tridimensional
de la proteína, la que a su vez determina su
funcionalidad.
PROTEINAS
Las proteínas son las macromoléculas que desempeñan un
mayor número de funciones en las células  de todos los
seres vivos.
Forman parte de la estructura básica  de los tejidos
(músculos, tendones, piel, uñas) y por otro lado,
desempeñan funciones metabólicas y reguladoras
(asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de
grasas en la sangre.
PROTEINAS
Funciones proteicas.
La función enzimática hormonal,
Transportadora de hemoglobina. La hemoglobina transporta el
oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos a
través de la sangre.
  La función defensiva, inmunoglobulina; anticuerpos cuyo
propósito es reconocer cuerpos extraños invasores como las
bacterias y virus, para mantener el organismo libre de ellos. 
 La función estructural (colágeno) molécula que forma fibras.
El colágeno es el componente más abundante de la piel y los
huesos.
PROTEINAS
Algunas de las principales características y funciones de las
proteínas son:
Las proteínas ejecutan las órdenes de los ácidos nucleicos.
Son sustancias plásticas para los seres vivos, es decir, materiales
de construcción y reparación.
Actividad biológica de transporte, regulación, defensa y reserva.
 
Las proteínas se encuentran en carnes y algunos vegetales, así
como vitamina B, el Hierro (Fe), y el zinc. Ayudan a fortalecer,
mantener y reparar los tejidos.
 Interacciones de van der Waals

El denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares

facilita la interacción débil entre grupos moleculares sin carga.
Dichos enlaces son de baja energía, pero su abundante número suple su
debilidad.
Cada interacción individual sólo contribuye en unos pocos kilojulios a la
entalpía de interacción negativa global.
Pero la suma de todas las contribuciones de todas las interacciones sí que
puede estabilizar a la estructura plegada.
De este modo, una contribución energética favorable a partir de la suma
de las interacciones intramoleculares compensa de modo más que
suficiente la entropía desfavorable del plegado.
Aminoácidos esenciales