ESTRUCTURA DE LAS

PROTENAS

Ing. Julio A. Chavez de la Garza

BIOQUIMICA, CIF.
 ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS

Todas las protenas poseen una misma estructura

qumica central, que consiste en una cadena lineal
de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena
de otra es la secuencia de aminocidos de que est
hecha, a tal secuencia se conoce como estructura
primaria de la protena.

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PROTENAS

La estructura primaria de una protena es

determinante en la funcin que cumplir despus,
as las protenas estructurales (como aquellas que
forman los tendones y cartlagos) poseen mayor
cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan
enlaces qumicos fuertes unos con otros para dar
dureza a la estructura que forman.

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PROTENAS

Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos

puede adoptar mltiples conformaciones en el
espacio que se forma mediante el plegamiento del
polmero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en
parte espontneamente, por la repulsin de los
aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de
aminocidos cargados y la formacin de puentes
disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras
protenas.

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PROTENAS

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de

estructuracin en las protenas:

estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria

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PROTENAS

Los enlaces que determinan la estructura primaria

son covalentes (enlace amida o enlace peptdico),
mientras que la mayora de los enlaces que
determinan la conformacin (estructuras
secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura
cuaternaria) son de tipo no covalente.

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 ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria viene determinada por la

secuencia de aminocidos en la cadena proteica,
es decir, el nmero de aminocidos presentes y el
orden en que estn enlazados;Las posibilidades de
estructuracin a nivel primario son prcticamente
ilimitadas. Como en casi todas las protenas
existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de
estructuras posibles viene dado por las variaciones
con repeticin de 20 elementos tomados de n en n,
siendo n el nmero de aminocidos que componen
la molcula proteica.
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 ESTRUCTURA PRIMARIA

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 ESTRUCTURA PRIMARIA

Como consecuencia del establecimiento de

enlaces peptdicos entre los distintos
aminocidos que forman la protena se
origina una cadena principal o "esqueleto" a
partir del cual emergen las cadenas laterales
de los aminocidos.

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 ESTRUCTURA PRIMARIA

Conocer la estructura primaria de una protena no solo es

importante para entender su funcin (ya que sta depende
de la secuencia de aminocidos y de la forma que
adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades
genticas. Es posible que el origen de una enfermedad
gentica radique en una secuencia anormal.

Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una

protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan
en la estructura primaria de una protena son covalentes:
son los enlaces peptdicos.

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 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las

protenas es el plegamiento que la
cadena polipeptdica adopta gracias a la
formacin de puentes de hidrgeno
entre los tomos que forman el enlace
peptdico.

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 HLICE ALFA

En esta estructura la cadena se

mantiene gracias a los enlaces de
hidrgeno intracatenarios formados
entre el grupo -NH de un enlace
peptdico y el grupo -C=O del cuarto
aminocido que le sigue.

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 HLICE ALFA

Cuando la cadena
polipeptdica se enrolla en
espiral sobre s misma debido
a los giros producidos en
torno al carbono alfa de cada
aminocido se adopta una
conformacin denominada
hlice a.

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 HOJA BETA

Cuando la cadena principal de un polipptido se

estira al mximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuracin espacial
denominada estructura b, que suele representarse
como una flecha.
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 HOJA BETA

Las estructuras b de distintas cadenas polipeptdicas o

bien las estructuras b de distintas zonas de una misma
cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s
mediante puentes de hidrgeno, dando lugar a
estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas b.

Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la

hoja b resultante es paralela, y si las estructuras b
tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.

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 GIROS BETA

Secuencias de la cadena polipeptdica con estructura alfa

o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de
los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una
conformacin caracterstica que impone un brusco giro
de 180 grados a la cadena principal de un polipptido

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 GIROS BETA

Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se

acomodan mal en estructuras de tipo a o b)
aparecen con frecuencia en este tipo de estructura.
La conformacin de los giros b est estabilizada
generalmente por medio de un puente de hidrgeno
entre los residuos 1 y 4 del giro b.

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 HLICE DE COLGENO

Es una variedad particular de la estructura secundaria,

caracterstica del colgeno. El colgeno es una
importante protena fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con funcin estructural ya que es
particularmente rgida.

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 LMINAS BETA O LMINAS
PLEGADAS

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en

zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones
mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los
enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados,
confiriendo as gran estabilidad a la estructura.

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 LMINAS BETA O LMINAS
PLEGADAS

La forma en beta es una conformacin simple formada

por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que
corren en el mismo sentido) o antparalelas (que corren
en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente
por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los aminocidos. Esta
conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a
la manera de un acorden.

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 ESTRUCTURA TERCIARIA

Se llama estructura terciaria a la disposicin

tridimensional de todos los tomos que componen la
protena, concepto equiparable al de conformacin
absoluta en otras molculas.

La estructura terciaria de una protena es la

responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya
que la disposicin espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interaccin.

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 TIPOS DE ESTRUCTURA
TERCIARIA

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que
una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos.
Son ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la
fibrona de la seda.

Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms

frecuentes, en las que no existe una dimensin que
predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente
esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con
estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias.
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 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando una protena consta de ms de una cadena

polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena
oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:

El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o

monmeros queintegran el oligmero y

La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar

al oligmero.

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas

que, asociadas, conforman un multmetro, que posee
propiedades distintas a la de sus monmeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o
puentes salinos.

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la

estructura cuaternaria resulta de la asociacin de
varias hebras para formar una fibra o soga.

Cuando varias protenas con estructura terciaria de

tipo globular se asocian para formar una estructura de
tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Exactamente iguales, como en el caso de la

fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el

caso de la hemoglobina.

Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados

forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato
transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades
con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica

de la protena y la separacin de las subunidades a
menudo conduce a la prdida de funcionalidad.

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