PROTEINAS

Concepto de protenas
La palabra protena viene del griego protos que significa "lo ms antiguo, lo
primero.
Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas) de elevado peso
molecular; compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en todas
las clulas vivas.
Estn constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y
nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en
menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I).
Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o ms en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, pero en una clula
humana puede haber 10.000 clases de protenas distintas.
Qumicamente, las protenas estn formadas por la unin de muchas molculas
relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminocidos (Aa).
Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su tamao
molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no ms de 10 Aa y
polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.
Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una estructura
tridimensional especfica, entonces se habla propiamente de protenas.
 Aminocidos
Los aminocidos (aa) son molculas orgnicas pequeas
con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH)
en su estructura.
La gran cantidad de protenas que se conocen estn
formadas nicamente por 20 aa diferentes. Se conocen
otros 150 que no forman parte de las protenas.

Grupo
Grupo amino carboxilo

Grupo variable que diferencia los 20 aminocidos que forman las

protenas y determina sus propiedades
Propiedades de los aminocidos

Son slidos y cristalinos

Elevado punto de fusin y solubles en agua
Con actividad ptica (el carbono es asimtrico)
Comportamiento anftero (funcionan como
bases o cidos en funcin del pH del
medio)
Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que
ingerir en la dieta, son los aminocidos esenciales

Triptfano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e histidina

Todos los aminocidos, salvo la glicina, presentan

ismeros espaciales o esteroismeros

La forma D tiene el NH2 a la derecha

La forma L tiene el NH2 a la izquierda
pH disminuye pH aumenta
El aminocido se comporta como una base. El aminocido se comporta como un cido.
Los aminocidos presentan distintos estados
de ionizacin dependiendo del pH:

Presentan un comportamiento qumico anftero. Esto se debe a que a pH=7

presentan una ionizacin dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio
con la forma no inica. Este estado vara con el pH. A pH alcalino, el grupo
carboxilo est ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH cido, el grupo amino
est ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no.
El pH en el cual el aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con
tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoelctrico. Cada
aa tiene un pI caracterstico, propiedad que se utiliza para la electroforesis
Un anftero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos cidos y bsicos y a la molcula
que tiene esta propiedad se le dice que es un anflito.

Los aminocidos son anflitos; el grupo carboxilo es un

cido, es decir, donador de protones y el amino es una
base, debido a que acepta protones.
 Los 20 aminocidos comunes que forman parte de las
protenas, se clasifican, dependiendo de las propiedades
de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:

1. Aminocidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrfobo).

2. Aminocidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R

hidroflico).

3. Aminocidos con grupo R cargado negativamente.

(Aminocidos cidos).

4. Aminocidos con grupo R cargado positivamente.

(Aminocidos bsicos).
- AMINOCIDOS HIDRFOBOS -
R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso)

Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I)

Prolina (Pro o P) Metionina (Met o Fenilalanina (Phe o F) Triptfano (Trp o W)

M)
- AMINOCIDOS POLARES HIDROFLICOS -
R polares, sin carga (pueden establecer puentes de Hidrgeno con el H 2O)

Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T)

Glutamina (Gln o Q)

Glicocola o glicina
(Gly o G)

Cistena (Cys o C) Asparagina (Asn o N)

Tirosina (Tyr o Y)
- AMINOCIDOS CIDOS Y BSICOS -
R polares con carga (+) o (-)

AMINOCIDOS AMINOCIDOS
BSICOS CIDOS
(carga positiva a pH 7) carga negativa a pH 7
(tienen un grupo amino)
(tienen un grupo cido)

Lisina (Lys o K) cido asprtico

(Asp o D)

Arginina (Arg o R)
cido glutmico
(Glu o E)

Histidina (His o H)
 Aminocidos Esenciales
Son aquellos que los EN ADULTOS: 8
organismos deben tomar de Fenilalanina
su dieta ya que no pueden Isoleucina
sintetizarlos en su cuerpo. Leucina
Las rutas metablicas para Lisina
su obtencin suelen ser Metionina
largas y energticamente Treonina
costosas, por lo que los Triptfano
vertebrados las han ido Valina
perdiendo a lo largo de la
evolucin (resulta menos EN NIOS los
costoso obtener estos aa en anteriores y:
los alimentos). Arginina
Histidina
AMINOCIDOS PROTEICOS INFRECUENTES
 AMINOCIDOS NO PROTEICOS
No forman parte de protenas, sino que aparecen
solubles, como intermediarios metablicos o
formando parte de las paredes bacterianas.
Son o-aminocidos, y formas D o L (D-Ala,
D-Ser)
El enlace peptdico Se unen aas entre
el grupo carboxilo de uno
y el amino del siguiente

Se forman cadenas peptdicas o

pptidos de longitud variable

Cada protena es una macromolcula

formada por una o varias cadenas
peptdicas

En cada clula existen miles de

protenas distintas con funciones
especficas

Cualquier alteracin en la
secuencia de aminocidos,
incluso la sustitucin de un
solo aa por otro, proporciona
una protena diferente
 Enlace peptdico
Grupo
H carboxilo Grupo amino R
O H Entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino
H2N C C + N C COOH
del siguiente, desprendiendo
OH H una molcula de agua.
R H

H 2O

H O R

H2N C C N C COOH

R H H
Enlace peptdico DIPPTIDO
 Enlace peptdico

Es un enlace covalente ms corto que

la mayora de los enlaces C - N.

Posee cierto carcter

de doble enlace.

Los cuatro tomos del

enlace se encuentran
sobre el mismo plano.

Los nicos enlaces que pueden girar son

los formados por C-C y C-N
 Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-
terminal y C-terminal

N-terminal ENLACE C-terminal

(amino terminal) PEPTDICO (carboxilo termin
Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-
 PPTIDOS
Amino-terminal carboxilo-terminal

Los pptidos son el resultado de la unin de varios aminocidos mediante

enlaces denominados peptdicos. En el ejemplo:
Alanina (Ala) Glicina (Gly) Serina (Ser)
Hasta 10 aminocidos se denominan OLIGOPPTIDOS (dipptidos,
tripptidos,) Entre 10 y 80 aminocidos, POLIPPTIDOS y, por encima de
80 aminocidos, se denominan PROTENAS.
Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo
carboxilo terminal
Se nombran como derivados del aminocido que ocupa la posicin carboxilo
terminal. En el ejemplo:
ALANIL-GLICIL- SERINA
PPTIDOS Y OLIGOPPTIDOS DE INTERS BIOLGICO

OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del tero

ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la prdida de
agua
INSULINA y GLUCAGN: regulan el nivel de azcar en sangre
GLUTATIN: transporta aas al exterior de la clula
GRAMICIDINA y VALINOMICINA: transporte de iones a travs
de mbs biolgicas
Cada protena est formada por bloques de construccin denominados
aminocidos. Los a.a son molculas anfteras; es decir, pueden actuar
como cidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biolgicas
importantes, adems de su funcin primaria como componentes de las
protenas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con
el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases:
apolares, polares, cidos y bases.
La mayora de los a.a contienen un C asimtrico y en consecuencia
tienen enantiomeros L y D. En las protenas solo se encuentran
enantimeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las
protenas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura.
Todas las protenas son polipptidos
Los polipptidos son polmeros formados por a.a unidos por enlaces
peptidicos. El orden de los a.a en el Polipptido se denomina secuencia
de a.a.
El enlace peptidico es casi planar.
 Niveles Estructurales de las Protenas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptdica, y establece la secuencia de aminocidos. Enlace
Peptdico (EP).
Estructura Secundaria : Ordenacin regular y peridica de la
cadena polipeptdica en el espacio (Hlice-a, Lmina ) Puentes H
entre los EP.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptdica se
curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas
y compactas como la de las protenas globulares, participan las
atracciones intermoleculares: puentes de hidrgeno entre
cadenas laterales, puentes 2S, interaccin hidrofbica, interaccin
electrosttica.
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las
subunidades de una protenas, para conformar la estructura
global; hay acompaamiento paralelo de las cadenas
polipeptdicas, responsable de las funciones de las protenas. Las
fuerzas anteriores ms las Fuerzas de Van der Walls.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
Est representada por la secuencia lineal de aminocidos que
forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran.
Es de gran importancia pues la secuencia de aminocidos
determina el resto de niveles estructurales y, por tanto, la
funcionalidad de la protena.
Una cadena peptdica consta de una parte repetida regularmente,
llamada la cadena principal o esqueleto, y una parte variable por
las cadenas laterales caractersticas.

El esqueleto polipeptdico es potencialmente rico, en capacidad de

formar puentes de hidrgeno, entre los grupos carbonilo (C=O) de
cada residuo, que es un buen aceptor de puentes de hidrgeno, a
excepcin de la prolina, con un grupo NH que es dador de puentes
de hidrgeno.
Una protena sera como una sucesin de planos formados por los
enlaces peptdicos con los grupos R alternando a un lado y otro.

Los polipptidos que tiene secuencias de aminocidos semejantes se

dice que son homlogos: trazadores de relaciones genticas entre
especies.
Las residuos de aminocidos que son esenciales para la funcin de la
molcula se denominan invariables.
 Estructura secundaria
La estructura secundaria es la forma en la que la
cadena polipeptdica se pliega en el espacio. En una
protena, cada tramo de cadena polipeptdica tiene
distinta estructura secundaria. Existen varias formas
definidas de estructura secundaria, las ms importantes
de las cuales son las llamadas hlice y hoja plegada .
Las estructuras secundarias definidas estn mantenidas
por puentes de hidrgeno formados exclusivamente entre
los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto
de la cadena polipeptdica. Consecuentemente, los
parmetros estructurales (distancias, ngulos) sern
iguales, independientemente de la protena y de los
aminocidos que formen la estructura.
Estructura secundaria de las protenas: -hlice

La cadena se va enrollando en espiral.

Los enlaces de hidrgeno intracatenarios

mantienen la estructura.

La formacin de estos enlaces determina la

longitud del paso de rosca.

La rotacin es hacia la derecha. Cada

aminocido gira 100 con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

Los grupos -C=O se orientan en la misma

direccin y los -NH en direccin contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de la
-hlice.
 Estructura 2 Lmina beta
Algunas protenas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre s.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrgeno

Enlace
peptdico
Las cadenas
polipeptdicas se Disposicin
Disposicin paralela
pueden unir de dos antiparalela
formas distintas.
Est formada por dos o ms cadenas polipeptdicas llamadas
hebras unidas por puentes de hidrgeno.

Estructura de una hebra . Las cadenas laterales alternan por encima y por
debajo del plano de la hebra.

La distancia entre aminocidos adyacentes es

aproximadamente 3.5 .
Las cadenas adyacentes de aminocidos apuntan en
direcciones opuestas
Una hoja paralela

Una hoja antiparalela

Estructura de una hoja mixta
 Giros
Secuencias de la cadena polipeptdica con
estructura o a menudo estn conectadas
entre s por medio de los llamados giros .
Son secuencias cortas, con una conformacin
caracterstica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipptido.

AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal

en estructuras de tipo o ) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.

La conformacin de los giros b est estabilizada

generalmente por medio de un puente de
hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro

Sirven para que la protena adopte estructuras

ms compactas
38
 Hlice de colgeno El colgeno (de tendones y tejido
conectivo) posee una disposicin
en hlice especial, mas alargada
que la -hlice, debido a la
Hidroxiprolina abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
Prolina

Hlice ms
extendida (por el Glicina
tamao de prolina e
hidroxiprolina)
Hlice levgira
3 aa por vuelta
La estabilidad se
produce al formarse
tres hlices para dar Estos aa poseen una estructura
una superhlice que dificulta la formacin de
enlaces de hidrgeno, por lo que
se forma una hlice ms
extendida, con slo tres
aminocidos por vuelta.
Hlice de colgeno
Su estabilidad viene dada por la asociacin de tres
hlices empaquetadas, para formar la triple hlice o
superhlice que es la responsable de la gran fuerza de
tensin del colgeno.

Las tres hlices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces dbiles de tipo puente de hidrgeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hlice.

Hay algunas alteraciones

del colgeno que provocan
sndromes como el de el
hombre de goma o el
sndrome de Marfn que
padeca Paganini y que
explicaba sus dedos largos Superhlice
de colgeno
e hiperextensibles
 Estructura terciaria
La estructura terciaria de la protena es la forma en la que se
organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptdica, que pueden tener una estructura secundaria
definida, como las hlices u hojas o no tenerla.
Los residuos de aminocidos alejados en la estructura primaria
se acercan entre s y permiten interacciones entre sus cadenas
laterales.
La estructura terciaria est mantenida por enlaces inicos y de
puentes de hidrgeno entre las cadenas laterales de los
aminocidos, enlaces hidrofbicos y eventualmente puentes
disulfuro.
En un entorno acuoso la cadena polipeptdica pliega para que
sus cadenas hidrofbicas laterales estn en el interior y sus
cadenas polares, cargadas, esten en la superficie.Las protenas
que atraviesan membranas son excepciones, ya que presentan
una distribucin inversa de los aminocidos hidroflicos e
hidrofbicos
 estructura terciaria
Existen dos tipos de conformaciones
tridimensionales:
Conformacin filamentosa;
Estructura secundaria alargada
Insolubles en agua y disoluciones salinas.
Suelen tener funcin estructural, de
proteccin o ambas a la vez .Ej y -
queratina,
Conformacin globular:
La estructura secundaria se pliega
adoptando formas que parecen esfricas .
Solubles en agua y disoluciones salinas
Realizan funciones de transporte ,
enzimtica, hormonal, Ej: mioglobina,
lisozima, citocromo C Est 3 de la ribonucleasa
-hlice en rojo
-hlice en verde
Puentes disulfuro en
amarillos
 La estructura terciaria se estabiliza por las
siguientes interacciones:
Interacciones hidrfobas
Puentes de hidrgeno
Electrostticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
Diferentes estructuras secundarias pueden coexistir
dentro de una estructura terciaria
 Modo en que la protena nativa se encuentra plegada en el espacio.
Enlaces de hidrgeno.
La estructura se estabiliza por uniones entre Atracciones electrostticas.
radicales de aminocidos alejados unos de otros. Atracciones hidrofbicas.
Puentes disulfuro.

En las protenas de elevado peso molecular, la

estructura terciaria est constituida por dominios.

En la estructura terciaria se pueden encontrar

subestructuras repetitivas llamadas motivos.
 Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de una protena es la
forma en la que se asocian las distintas
subunidades constituyentes, si es que existen.
Es decir, para poder hablar de estructura
cuaternaria es necesario que la protena est
formada por varias subunidades. Como
ejemplos de protenas con estructura
cuaternaria se puede considerar la
hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
Las subunidades se mantienen unidas por
enlaces covalentes y no covalentes.
La hemoglobina es una
protena oligomrica: un
tetrmero
 En resumen, la estructura de una protena.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinacin Hlice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminocidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrgeno,
Unin Puente de Interacciones hidrofbicas, Fuerzas diversas no
Peptdica Hidrgeno salinas, electrostticas. covalentes.

Secuencia Conformacin Asociacin

53
 Solubilidad
Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua.
As, la protena queda recubierta de una capa de molculas de agua
que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que provocara su
precipitacin.

La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentracin
inica... A pesar de ser solubles, la
mayora de las membranas
biolgicas son impermeables al
paso de protenas.

Capa de molculas de agua

54
 DESNATURALIZACIN
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una
interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
Se produce por cambios de factores como temperatura (el ejemplo del
huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.

Desnaturalizacin

Renaturalizacin

PROTENA NATIVA PROTENA DESNATURALIZADA

La desnaturalizacin es un fenmeno
que involucra la transformacin de una
estructura plegada, bien definida de
una proteina, formada bajo
condiciones fisiologicas, a una
estructura no plegada bajo
condiciones no fisiologicas.
Ocurre repentina y completamente en
un amplio rango de condiciones.
Puede ser lentamente reversible.
Consecuencias:
Perdida de actividad enzimatica.
Destruccion de toxinas.
Aumenta Ia digestibilidad
Perdida de solubilidad.
Cambios en la textura.
 Precipitacin de la
clara del huevo al
desnaturalizar la
albmina por Leche cortada por
efecto del calor desnaturalizacin
de la casena

Fijacin de un
peinado por
desnaturalizacin
de la queratina Desnaturalizacin
del pelo reversible del
enzima
ribonucleasa y
renaturalizacin

57
 Agentes desnaturalizantes

I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C;
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo
de los 10 a 15 C.
2. Radiaciones

II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos SH. Dodecilsulfato sdico (SDS)
 ESPECIFICIDAD
Referente a su funcin; cada una lleva a cabo una
determinada funcin y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformacin
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura
de la protena puede significar una prdida de la
funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales en todos
los organismos, cada individuo posee protenas
especficas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de rganos transplantados. La
semejanza entre protenas son un grado de parentesco
entre individuos, por lo que sirve para la construccin
de "rboles filogenticos.
 Especificidad de las protenas

Las protenas son especficas

Cada especie posee Dentro de una misma

protenas diferentes a especie, cada individuo
las de otras especies tiene protenas exclusivas
que le diferencian de otros
individuos
Una misma protena tiene
secuencias peptdicas
distintas en distintos
individuos Cada ser vivo
tiene unas
caractersticas
El grado de diferencia determinadas,
depender de su parentesco porque tienen
evolutivo unas protenas
 Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un
comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

61
CLASIFICACIN DE PROTENAS

Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por

un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.
Se clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.

Protenas filamentosas
Holoprotenas
Protenas globulares

Cromoprotenas

Glucoprotenas
PROTENAS

Lipoprotenas
Heteroprotenas

Nucleoprotenas

Fosfoprotenas
62
 Clasificacin de Protenas
PROTENAS FIBROSAS
PROTENAS FIBROSAS: Generalmente, los polipptidos que las forman se
se constituyen por cadenas encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensin.
Son protenas insolubles en agua.
polipeptdicas alineadas en Tienen funciones estructurales o protectoras.
forma paralela; esto puede Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
COLGENO
producir fibras que se cartlago, hueso, tendones y crnea.

trenzan sobre si mismas MIOSINA Y ACTINA Responsables de la contraccin

muscular.
formando una "macrofibra",
QUERATINAS
como en el caso del Forman los cuernos, uas, pelo y lana.

colgeno de los tendones o FIBRINA Interviene en la coagulacin sangunea.

la a-queratina del cabello; o
produce la formacin de ELASTINA
lminas como en el caso de
Protena elstica.
las b-queratinas de las
sedas naturales
 Clasificacin de Protenas
PROTENAS GLOBULARES:
cadenas polipeptdicas que se
enrollan sobre si mismas en
formas intrincadas como un
"nudillo de hilo enredado,
como una macroestructura de
tipo esfrico.
PROTENAS GLOBULARES
Ms complejas que las fibrosas.
Plegadas en forma ms o menos
esfrica.
ALBMINAS
Realizan transporte de
molculas o reserva de
aminocidos.
GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
 Clasificacin de Protenas
PROTENAS SIMPLES U HOLOPROTENAS: son aquellas que al
hidrolizarse producen nicamente aminocidos.
Globulares
Prolaminas: Zena (maz) , gliadina (trigo) , hordena
(cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz). Albminas: Seroalbmina (sangre),
ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas,
Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos,
uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y
vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda,
(araas, insectos).
 Clasificacin de Protenas
PROTENAS CONJUGADAS O HETEROPROTENAS: son protenas
que al hidrolizarse producen adems de los aminocidos, otros componentes
orgnicos o inorgnicos.
La porcin no protica de una protena conjugada se denomina
"grupo prosttico". Las protenas conjugadas se subclasifican de
acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostticos:
1. Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en
la sangre.
3. Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxgeno,
citocromos, que transportan electrones
b) No profirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de
crustceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de la
leche.
 FUNCIN ESTRUCTURAL
Principales componentes estructurales de clulas (crecimiento, desarrollo
y reparacin de tejidos)
Glucoprotenas forman parte de membranas celulares y actan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias
Histonas forman parte de cromosomas que regulan la expresin de
genes
Colgeno del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartlagos, pelos)
Elastina del tejido conjuntivo elstico
Queratina de la epidermis
Fibroina segregada por araas y gusanos de seda para fabricar telas
de araa y capullos de seda, respectivamente
 FUNCIN ENZIMTICA

Consideremos que todas las enzimas son protenas (hacen posible

las reacciones qumicas)

Son las ms numerosas y especializadas

Biocatalizadores de reacciones qumicas del metabolismo celular

cido graso sintetasa cataliza sntesis de cidos grasos

 FUNCIN HORMONAL
Insulina y glucagn regulan niveles de glucosa en la sangre
Hormona del crecimiento
Adrenocorticotrpica regula sntesis de corticosteroides
Calcitonina regula metabolismo del calcio
 FUNCIN DEFENSIVA
Inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a
posibles antgenos

Trombina y fibringeno contribuyen a formacin de cogulos

sanguneos para evitar hemorragias

Mucinas efecto germicida y protegen a las mucosas

Algunas toxinas bacterianas

(Botulismo), o venenos de serpientes
son protenas con funciones
defensivas
 FUNCIN DE TRANSPORTE
Hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de vertebrados
Hemocianina transporta oxgeno en la sangre de invertebrados
Mioglobina transporta oxgeno en los msculos
Lipoprotenas transportan lpidos por la sangre
Citocromos transportan electrones
 FUNCIN CONTRCTIL
Actina miofibrillas responsables de la
Miosina contraccin muscular

Dineina relacionada con movimiento de cilios y flagelos

Tubulina en microtbulos, filamentos responsables de movimiento

de cilios y flagelos
 FUNCIN DE RESERVA
Ovoalbmina clara de huevo
Gliadina del grano de trigo
Reserva de aa para desarrollo de
Hordena de la cebada embrin
Lactoalbmina de la leche
FUNCIN REGULADORA
Regulan la expresin de ciertos genes
Regulan divisin celular

FUNCIN HOMEOSTTICA
Mantienen el equilibrio osmtico y actan con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno

Estructuras receptoras de seales en la membrana plasmtica