En esta etapa de la glucólisis, la molécula de azúcar está preparada y la
célula está lista para comenzar a descomponerla. La cuarta enzima, fructosa 1,6-bisfosfato aldolasa, corta la molécula en el medio, produciendo dos piezas similares, cada una con un solo fosfato unido. La enzima también realiza fácilmente la reacción inversa, conectando estas dos moléculas más pequeñas para reformar la fructosa fosforilada. De hecho, la enzima lleva el nombre de esta reacción inversa, que es una condensación aldólica. La enzima que se muestra aquí, de la entrada de PDB 4ald, se encuentra en nuestras células musculares. Contiene cuatro subunidades idénticas, cada una con su propio sitio activo. El sitio activo utiliza una lisina especial, el número 229 en esta forma particular, para atacar la cadena de azúcar. Como se ve en la entrada 1j4e del PDB, esta lisina forma un enlace covalente con la molécula durante la reacción de escisión. Esta estructura se congela en una etapa en la que la molécula de azúcar (con oxígeno rojo, carbón blanco y fósforo amarillo) se ha escindido y solo queda la mitad en el sitio activo.
La enzima aldolasa utilizada por la mayoría de las bacterias es diferente a
las aldolasas que tenemos en nuestras células. Utiliza dos iones metálicos en lugar de un aminoácido lisina especial. Puede ver un ejemplo de una aldolasa bacteriana en la entrada 1zen del PDB. ¡Asegúrate de buscar los iones metálicos! Además, eche un vistazo a la enzima inusual producida por las arqueobacterias de aguas termales, en la entrada de PDB 1ojx. Utiliza una lisina en el sitio activo, como nuestra enzima, pero está compuesta por diez cadenas en un enorme complejo molecular. En seres humanos, la aldolasa es una enzima citoplasmática que participa en la conversión de algunos azúcares en energía. Específicamente cataliza la ruptura del aldol fructosa 1,6-bisfosfato, en dos triosas fosfato (dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído 3-fosfato) por medio de una reacción reversible.