Elaborado por Ximena Cuevas

Ruiz

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La actina es una proteína citosólica que forma microfilamentos. En los eucariotas, la actina
es una de las proteínas más abundantes. Representa el 10% en peso de la proteína total
en las células musculares, y entre 1 y 5% de la proteína en células no musculares.

Esta proteína, junto a los filamentos intermedios y los microtúbulos, forma el citoesqueleto,
cuya función principal es la movilidad de la célula, el mantenimiento de la forma celular, la
división celular y el movimiento de organelas en plantas, hongos y animales.

Las isoformas del citoesqueleto de actina tienen funciones diferentes, como regulación en
el desarrollo de la tensión activa en el músculo liso, ciclo celular, desarrollo de los
embriones, desarrollo de tejidos y cicatrización de heridas.

Desde el punto de vista evolutivo, la actina es una proteína altamente conservada. Existe
alrededor de 90% de homología de secuencia en diferentes especies. En organismos
unicelulares, un único gen codifica una isoforma de actina. Mientras que en organismos
multicelulares, diferentes genes codifican múltiples isoformas de actina.

La actina, junto con la miosina, fueron estructuras cruciales en el devenir evolutivo de los
organismos eucariotas y en la diversificación de los mismos, ya que permitieron el
movimiento en ausencia de otras estructuras, como flagelos y cilios.

La actina es una proteína globular de una sola cadena polipeptídica. En el músculo, la

actina tiene una masa molecular de aproximadamente unos 42 KDa.

Esta proteína posee dos dominios. Cada uno tiene dos subdominios, y una hendidura
entre los dominios. El ATP-Mg+2 se une al fondo de la hendidura. Los amino y carboxilo
terminales se juntan en el subdominio 1.

Hay dos formas de actina principales: el monómero de actina, denominado actina G, y un

polímero filamentoso, conformado por monómeros de actina G, denominado actina F. Los
filamentos de actina, observados mediante microscopia electrónica, tienen regiones
angostas y anchas, de respectivamente 7 y 9 nm de diámetro.

A lo largo del filamento, los monómeros de actina forman una doble hélice apretujada. Una
unidad que se repite a lo largo del filamento consta de 13 hélices y 28 monómeros de
actina, y tiene una di El filamento de actina tiene dos extremos. Uno lo forma la hendidura
que une ATP-Mg+2, que se sitúa en la misma dirección en todos los monómeros de
actina del filamento, denominado extremo (-), y el otro extremo es el opuesto,
denominado extremo (+). Por ello, se dice que el filamento de actina tiene polaridad.

Muchas veces estos componentes son conocidos como microfilamentos, ya que son los
componentes del citoesqueleto que presentan menor diámetro. stancia de 72 nm.

La actina es una proteína extremadamente común en los organismos eucariotas. De todas

las proteínas celulares, representa cerca del 5 al 10%, dependiendo del tipo celular. En el
hígado, por ejemplo, cada una de las células que lo constituyen posee casi 5.108
moléculas de actina.

Características de la actina

Las dos formas de la actina, monómero y filamento, se encuentran continuamente en un

equilibrio dinámico entre polimerización y despolimerización. En general, hay tres
características resaltantes de este fenómeno:

Los filamentos de actina son típicos de la estructura del tejido muscular y del citoesqueleto
de las células eucariotas.

La polimerización y despolimerización es un proceso dinámico regulado. Donde la

polimerización o agregación de monómeros de actina G-ATP-Mg+2 sucede por ambos
extremos. Que este proceso ocurra depende de las condiciones del medio y las proteínas
reguladoras.

La formación de haces y retículos, que componen el citoesqueleto de actina, da fuerza a

la motilidad celular. Esto depende de proteínas que participan en la formación de enlaces
cruzados.

Contracción muscular. La unidad funcional y estructural del musculo esquelético es el

sarcómero, que posee dos tipos de filamentos: los filamentos delgados, formados por
actina, y los filamentos gruesos, formados por miosina. Ambos filamentos están
organizados de forma alternada, de una manera geométrica precisa. Permiten la
contracción muscular.

Otros tipos de movimiento. El mismo mecanismo que describimos no se restringe a las

contracciones musculares de los animales.
Regulación de la polimerización y despolimerización del filamento de actina. La
contracción del tejido del músculo liso y las células produce un aumento de actina F y una
disminución de actina G. La polimerización de actina se produce en tres etapas: 1)
nucleación, un paso lento; 2) elongación, un paso rápido; y 3) estado estable.

Formación del citoesqueleto de actina. Esto requiere de la elaboración de enlaces

cruzados entre filamentos de actina.

Distrofia muscular

La distrofia muscular es una enfermedad degenerativa del músculo esquelético. Se

hereda recesivamente y está ligada al cromosoma X. Afecta principalmente a varones con
una frecuencia alta en la población (uno de cada 3.500). Las madres de estos varones
son heterocigotas asintomáticas, y pueden carecer de historial familiar. Lifeder. (6 de
septiembre de 2023). Actina.

Referencias

Devlin, T.M. Bioquímica. Editorial Reverté.

Gunst, S.J., and Zhang, W. Actin cytoskeletal dynamic in smooth muscle: a new paradigm
for the regulation of smooth muscle contraction. Am. J. Physiol. Cell. Physiol.

Nelson, D. L., Cox, M. M. Lehninger–Principles of biochemistry. W.H. Freeman, New York