Tema 1: Estudiando la célula

Concepto de la célula. Organización general.

La célula es la unidad estructural de la vida “la célula es la estructura elemental capaz de

Todos los organismos constan de células
Todas las células proceden de otras células
mantener las características de un ser vivo”
Las células son las unidades de organización y
función básicas de la vida en todos los
organismos
Las células se forman solo mediante la división
de células previamente existente

Las funciones específicas se identifican con componentes y dominios estructurales específicos dentro
de la célula.

Algunas células desarrollan una o más de estas funciones en un grado tal de especialización que son
identificadas por la función y las estructuras celulares asociadas con ellas.

Las características comunes de los seres vivos se deben a la presencia en las células de un programa
genético y las herramientas para ejecutarlo.

Hay una gran diversidad de tipos celulares con diferente nivel de complejidad. El material genético
se empaqueta en:

Células procariotas Células eucariotas

Carecen de núcleo Núcleo que contiene ADN
SIN orgánulos con membrana CON orgánulos con membrana
Bacterias y archea Resto de los organismos
Simplicidad y capacidad de autorregulación Complejidad y capacidad de autorregulación
Procariotas

Eubacterias y archerobacterias.

Estructura simple y pequeño tamaño.

Membrana lipoproteica, ribosomas, complejos enzimáticos.

Enorme diversidad de hábitat, adaptaciones al medio, reacciones metabólicas.

ADN de cadena simple en él. Nucleoide

Sin orgánulos con membrana

Muchas con pared celular

Algunas con flagelos

Compuestos almacenados en forma de gránulos: glucógeno, lípidos y compuestos fosfatados.

Eucariotas

Animalia, plantae y fungi (algunos unicelulares). Protista (unicelulares).

Gran complejidad estructural y mayor tamaño

Posibilidad de intercambios con el medio gracias a los orgánulos de membrana

Presencia de diferentes compartimentos y orgánulos membranosos

Presencia de núcleo

ADN de doble cadena

Diploidía (2 copias de cada gen)

Asociación del ADN con proteínas (cromatina y cromosomas)

Con citoesqueleto (armazón interno)

Pared celular en las plantas

Animalia, plantae Gran Posibilidad de Presencia de Presencia de

y fungi (algunos complejidad intercambio con el diferentes núcleo.
unicelulares). estructural ymedio gracias a los compartimentos y
Protista mayor tamaño. orgánulos de orgánulos
(unicelulares). membrana. membranosos
ADN de doble Diploidía (2 Asociación del Citoesqueleto Pared celular
cadena copias de cada ADN con proteínas (armazón interno) en las
gen) (cromatina y plantas
cromosomas)

Orgánulos membranosos

Origen: pliegues de la membrana plasmática.

Relacionado con la capacidad de captar materiales del medio.

● Mitocondrias y cloroplastos

Origen: Simbionte.

Estructura: ADN circulares, ribosomas 70S, mecanismo de síntesis proteica similares a procariotas

Composición de las membranas internas: semejante a las de algunas bacterias (cadenas

transportadoras de electrones, pigmentos)

Herencia materna, dimensiones parecidas a bacterias

Tipos de organismos

Organización NO celular
 ● Virus

Nucleoide (DNA o RNA) envuelto por una cápsula proteica.

Pueden tener más de una envuelta de fosfolípidos y glucoproteínas recubriendo la cápside

Dependen de la maquinaria de la célula hospedadora para su replicación.

● Viroides

RNA desnudo, circular. Dependen de un virus ayudante para su replicación

Causan en su mayoría enfermedades de plantas.

● Priones

Agente infecciono constituido por proteínas carentes de ADN que pueden replicarse sin genes.

Métodos de estudio

Estudio de las células

Las células son pequeñas y translúcidas y por ello necesitamos microscopios y técnicas para
visualizarlas

Microscopio: instrumento capaz de producir imágenes ampliadas de objetos muy pequeños

Conceptos generales

Clasificación de microscopios.
 ● Fotones de luz

Modo de contraste Mecanismo Características Foto

Campo claro El contraste depende de Utilizado habitualmente
la absorción de la luz con colorantes
Contraste de fases Convierten las Utilizando para células
Contraste diferencias en el índice vivas y muestras sin
diferencial de de refracción de las teñir.
interferencia (DIC) estructuras en El de interferencia
diferencias de produce efecto de
intensidad luminosa relieve.
Campo oscuro Observación de luz Produce imágenes de los
dispersada por las contornos de células y
estructuras orgánulo, que pueden
aparecer brillantes sobre
fondo oscuro.

Polarización Detecta birrefringencia Utilizado para estudiar

causada por la estructuras regulares
organización (microtúbulos y fibras de
supramolecular colágeno)
Invertido Muestra iluminada Muestras que se
desde arriba, estando encuentren en recipientes
los objetivos por gruesos (frascos o placas
debajo de la platina de cultivo)

Fluorescencia

Modo de contraste Mecanismo Características Foto

 Fluorescencia Ilumina la muestra con Se utiliza con marcajes
luz específica para específicos con
excitar la emisión de fluoróforos apropiados
fluorescencia por parte
de la muestra
Confocal Barrido de muestra Habitualmente usado
con rayo láser y con marcadores
elaboración de la fluorescentes.
imagen con un Imágenes muy nítidas.
software específico. Posibilidad de
Permite definir reconstrucciones
secciones ópticas tridimensionales

● Electrones.

Microscopio electrónico de transmisión (TEM):

− Mecanismo:

Electrones que inciden sobre la muestra, usa lentes electromagnéticas, concentran los electrones
emitidos por un filamento.

Se usa en condiciones de alto vació para evitar que los electrones del haz se dispersen.

Límite de resolución más pequeño que un nanómetro.

− Componentes:

Sistema de iluminación (tungsteno + ánodo que los acelera)

Lentes electromagnéticas (condensadora; controla cantidad de e- en la muestra; Objetivo: enfoca e-

transmitidos y dan la imagen; proyectoras: aumentos a la imagen).

Electrones transmitidos son los responsables de la formación de la imagen

 − Aplicaciones:

Visualizar ultraestructuras celulares como orgánulos y membranas.

★ Preparación de muestras
A) Fijación

Glutaraldehído: entrecruza proteínas.

Tetraóxido de osmio: estabiliza bicapas lipídicas y proteínas

B) Inclusión: cortes a observar de unos 100nm, necesitamos resina epóxi

C) Ultramicrotomía: cortes ultrafinos de 100nm con cuchillas de vidrio o diamante. Los cortes se
montan sobre una rejilla de cobre
D) Contraste: muestra incubada con soluciones de sakes de metales pesados → impide paso de
electrones → electrones transmitidos son los encargados de la imagen

❖ Técnicas especiales

Criofractura y criograbado: permite el estudio de superficies. Muy usada en estudio de membranas t

componente (permite separar las hemimembranas)
Contraste negativo: estudio de partículas y macropartículas.

Sombreado metálico: estudio de partículas y macropartículas. Se evaporas metales pesados

lateralmente sobre la superficie de la muestra

Microscopio electrónico de barrido (SEM)

Permite observar la micro anatomía de la superficie de una muestra

 − Componentes del microscopio

Sistema de iluminación: (filamento o cátodo + ánodo)

Lentes electromagnéticas

Deflector: forma un haz puntual de letrones que barre la muestra punto por punto.

Sistema de observación

La imagen se forma con los electrones del haz que rebotan sobre las muestras (retrodispersados) o
los electrones secundarios emitidos por ésta.

− Mecanismo

Electrones NO atraviesan la muestra, SI interaccionan con su superficie, producen señales

− Aplicaciones:

Se observan muestras completas. Sirve para observar superficies tisulares.

Inmunodetección

− Inmunofluorescencia directa

Un anticuerpo primario marcado con fluorocromo reacciona con un antígeno específico dentro de la
muestra de tejido. A continuación, las estructuras marcadas, se examinan con el microscopio de
fluorescencia en el que una longitud de onda excitadora (por lo genera luz ultravioleta) desencadena
la emisión de otra longitud de onda. La longitud de esta emisión depende de la índole del
fluorocromo utilizado para marcar el anticuerpo.
 − Inmunofluorescencia indirecta

Comprende dos procesos. Primero, los anticuerpos primarios específicos reaccionan con el antígeno
de interés. Segundo, los anticuerpos secundarios, que están marcados con fluorocromo, reaccionan
con los anticuerpos primarios. La apariencia de las estructuras marcadas dentro del tejido es la
misma en ambos métodos y para verlas se necesita un microscopio de fluorescencia.

Intestino. Anticuerpo contra E-cadherina(verde) y anticuerpo contra citoqueratina7 (rojo)

Hibridación in situ

− Mecanismo:
Permite la localización de secuencias concretas de ácidos nucleicos (ADN y ARN) en secciones de
tejidos.

Se basa en la capacidad de hibridación de secuencias complementarias de bases de nucleótidos.

− Aplicaciones:

Permite descubrir qué células expresan un gen determinado y cuando lo expresan.

Marcadores de actividad celular

Observamos viabilidad, proliferación, apoptosis, adhesión, secreción... detectado mediante el uso de

reactivos o sondas.

Se pueden marcar células viables o no viables. Normalmente se basan en la permeabilidad e

integridad de la membrana
Fraccionamiento celular

Homogeneización: permite romper las células para separar sus componentes y estudiarlos
individualmente, o generar sistemas libres de células

Centrifugación diferencial:

Centrifugación en gradiente de densidad: purificación de fracciones o células.

Citometría de flujo:

Permite analizar células en suspensión

Analiza las partículas que atraviesan un láser, valorando su tamaño, forma y la emisión de
fluorescencia.

Podemos llegar a cuantificarlas, obtener una fracción de ellas.

Aislamiento de tipos celulares

Necesario para el estudio de las características de un determinado tipo celular o el establecimiento de

un cultivo.

Métodos de separación:

● Disociación del tejido:

Marcaje con Ac. Marcados con fluorescencia + citometría de flujo (sorting)

Procesamientos físicos: centrifugación, adhesividad diferencial a determinados sustratos

● Microdisección:

Cultivos celulares

Permiten mantere las células vivas ex situ y establecer líneas celulares de duración indefinida y
características constantes.
Útiles para estudiar el comportamiento celular, su metabolismo, obtener productos del metabolismo,
analizar

Ingeniería de tejidos

Reconstrucción de tejidos funcionales empleando células combinados con materiales y factores

bioactivos.
Tema 2: Membrana celular

Componentes de la membrana

Introducción

Modelo de mosaico fluido

Los lípidos forman una doble capa con los grupos hidrófobos en el centro y los hidrófilos en el
exterior, en contacto con la fase acuosa. Además, existen proteínas integrales y proteínas adheridas a
sus superficies.

Funciones

1. Delimitar compartimentos
2. Formar barrera de permeabilidad selectiva
3. Transportar solutos
4. Ser el soporte de reacciones bioquímicas
5. Responder a las señales externas
6. Permitir la interacción con otras células

Propiedades mecánicas: contiene, deformable, se fusiona con otras y consigo misma, extensible sin
romperse. Posibilidad de gemación

Esquema de composición

Composición: lípidos, proteínas y carbohidratos en proporción variable

Componentes de la membrana

Lípidos

Fosfoglicéridos

Glicerol + 2ác. Grasos+ grupo fosfato = ác. Fosfatídico

Ác. Fosfatídico + grupo de cabes= fosfoglicéridos

Habitualmente un ác. Graso saturado y otro monoinsaturado

Fosfolípidos

Fosfolípidos de membrana

PE (fosfatidiletanolamina), PS (fosfatidilserina) PC (fosfatidilcolina) y PI (fosfatidilinositol) son

fosfoglicéridos; la esfingomielina es esfingolípido
Glucolípidos

Abundantes en sistema. Nervioso. Relacionados con el reconocimiento celular.

La falta de galactocerebrósido provoca temblores y parálisis.

Son reconocidos por algunos agentes infecciosos (toxinas de hongos, del cólera, botulismo o
determinados virus)
Colesterol

No existe ni plantas y bacterias. Pequeño tamaño. Menor carácter anfipático.

Se inserta entre los otros lípidos en la bicapa

− Proporción colesterol/fosfolípidos variables, puede llegar al 50%

− Influye en la fluidez de las membranas de las células eucariotas.
− Células en cultivo que no sinteticen colesterol, sus membranas son frágiles y se lisan.

● Formas energéticas favorables

Las moléculas anfipáticas en solución acuosa se asocian en las formas energéticamente más
favorables. Los fosfolípidos forman bicapas de aprox. 60aa
La bicapa lipídica y sus propiedades.
Aporta asimetría, fluidez y semipermeabilidad.

Asimetría

En las membranas la distribución de los lípidos es asimétrica. Definiendo dos caras: protoplasmática
(P) y exoplasmática (E). Todos los glucolípidos están en la cara E.

La asimetría de la membrana se mantiene en todas las membranas celulares y se origina en el

retículo, lugar de formación de las membranas, gracias a la acción de las flipasas. Sus cambios
pueden representar señales específicas (apoptosis)

Fluidez

Movimiento de los lípidos en la bicapa

La membrana es fluida, los lípidos sufren movimientos de rotación, difusión dentro de la misma capa
y movimiento flip-flop.

Las flipasas facilitan estos últimos movimientos.

La fluidez depende de la temperatura, el grado de saturación de los ácidos graso, su longitud y la

proporción del colesterol.

⮚ A la misma temperatura el aumento del grado de saturación reduce la fluidez

⮚ A altas temperatura el colesterol disminuye la fluidez y a bajas temperaturas la aumenta

Los organismos adaptados a cambios de temperatura tienen mecanismos de regulación (desaturación,

intercambio de ác. Grasos, cambios de colesterol)
SEMI-PERMEABILIDAD

La semipermeabilidad de la membrana es consecuencia del ambiente hidrófobo interno de la

membrana creado por las cadenas de ácidos grasos de los lípidos.

Permite:

− Crear compartimentos intracelulares.

− Mantener separados el medio intracelular y extracelular
− Permeabilidad selectiva.
− Difusión pasiva (influye la polaridad y el tamaño de la molécula)

Proteínas

Encargadas de las funciones específicas (transporte señalización, enzimática, adhesión, etc.)

Cada célula tiene su dotación específica de proteínas que es, en gran parte responsable de sus
características.

Porción de proteínas/lípidos muy variables.

Tipos de proteínas de membrana

● Proteínas integrales

Proteínas transmembrana: Contiene dominios polares y no polares. Y se insertan en la bicapa. Puede

atravesarla por completo una o más veces, o insertarse en una hemimembrana. Su posición respecto
de la membrana estable
Otras proteínas integrales que atraviesan la membrana tienen configuración β-láminas, que se cierran
formando canales o barriles.

Forman poros en la membrana de gran tamaño (porinas). Presentes en procariotas y mitocondrias.

Proteínas unidas a lípidos:

No atraviesan la membrana, forman enlaces covalentes con lípidos en la cara E o P. Poco abundantes.
No se separan fácilmente de la membrana.
Proteínas periféricas:

Forman enlaces débiles con los lípidos o las proteínas integrales. Se separan fácilmente tratando con
soluciones ricas en sales. Presentes en las dos hemimembranas.

Carbohidratos

Se encuentran asociados a los lípidos (glucolípidos) i a las proteínas formando glucoproteínas (con
oligosacáridos cortos) o proteoglucanos (cadenas largas). Siempre en la hemimembrana
exoplasmática. Forman la glucocálix y se relaciona con procesos de reconocimiento celular.

Son responsables de los distintos grupos sanguíneos.

Protegen a las células de deshidratación

FOTOS DIAPO 30

Movilidad de la membrana

− Todos los elementos de membrana pueden moverse

− Los elementos no se mueven al azar.

− Existe una división de compartimentos en la membrana necesario para su correcto
funcionamiento.

Tipo de movimientos observados

A) Difusión libre.
 B) Proteína inmóvil
C) Solo se desplaza siguiendo una guía
D) Formación de agregados u oligómeros disminuye la movilidad.
E) Movilidad libre pero dentro de un área.
F) Proteína inmóvil.

Los elementos del citoesqueleto situados a 2-3 nm de la membran pueden tener un efecto barrera.
Son ignorados por proteínas sin dominios protoplasmáticos. Las proteínas asociadas a ellos y a los
componentes de la membrana contribuyen a crear “cercados” que delimitan los dominios. Elementos
extracelulares pueden tener el mismo efecto.

Rafts lipídicos

Los movimientos de los lípidos presentan restricciones y su distribución no es homogénea.

La membrana presenta pequeñas regiones o microdominios (10 a 25 ⌀) llamados “rafts” lipídicos

menos fluidos y más resistentes a detergentes.

Facilitan la agregación en ellos de determinadas proteínas y promueven su asociación y su actividad

(transducción de señales)
La limitación de la movilidad de las proteínas también puede generar la existencia de regiones o
dominios de membrana muy grande y muy evidentes dentro de una célula.

Cada dominio se especializa en una función ejemplo: célula intestinal con un dominio apical
(absorción) otro lateral (unión y acoplamiento con otras células) y otro basal (adhesión a la matriz
extracelular). El mantenimiento se basa en la localización y agregación selectiva de componentes y
en la eliminación selectiva de otros.

Dominios de Mb en un espermatozoide. Marcaje selectivo de proteínas de las tres regiones: anterior,

media y cola.
Tema 3. Transporte en la membrana
Transporte a través de la Mb

− Bicapas lipídicas

Permeables a solutos hidrofóbicos y a moléculas sin carga de pequeño tamaño. Es un proceso de

difusión simple: no selectivo, a favor de gradiente y sin consumo de energía.

− Proteínas de transporte:

Todas las membranas contienen además proteínas integrales encargadas de transporte selectiva.
Pueden ser proteínas de canas o proteínas transportadoras.

Tipo de transporte

Transporte de solutos: la mayoría de los intercambios dependen de las proteínas de membrana y

definen el contenido del compartimento rodeado por ella
 ● Transporte pasivo: puede suceder a través de la bicapa i utilizando proteínas de membrana, ya
sean proteínas de canal o proteínas transportadoras
● Transporte activo: siempre se realiza mediante proteínas transportadoras.

Para definir el sentido del movimiento se emplea el término flujo neto.

Transporte pasivo

− Ósmosis:

Es la difusión a través de la bicapa, regulada por las diferencias de presión osmótica entre ambos
lados de la membrana.
 ¿Cómo se genera el gradiente osmótico?

Las macromoléculas de interior de la célula no

atraen gran cantidad de agua, pero están
cargadas y atraen muchos iones.

Las pequeñas moléculas orgánicas (aa,

nucleótidos, azúcares) son muy abundantes y
atraen más iones.

En el interior hay iones inorgánicos, que se ven

atraídos que se ven atraídos había el interior por
otras moléculas cargadas. Los iones libres están
en equilibrio, pero la concentración global es
mayor en el interior
Control del gradiente osmótico

Células animales Células vegetales

Bombean iones inorgánicos como el Na2+ al Las plantas tienen una pared rígida que impide
exterior para compensar el exceso de moléculas la rotura de la membrana y proporciona la
orgánicas turgencia a la planta

Los cambios en la concentración de solutos del medio externo pueden tampones mediante el bobeo
de iones. Si las alteraciones son excesivas o la célula no pueden compensar la diferencia de
concentración, se puede producir la deshidratación o lisis.

− Difusión:

Paso a favor de gradiente. Pueden ser a través de la bicapa o de proteínas

La difusión tiende a igualar las concentraciones de un soluto entre el exterior y el citoplasma. El

mantenimiento de un gradiente a través de la membrana representa un almacén de energía.

El incremento de energía que representa el mantenimiento de un gradiente depende de la diferencia

de concentraciones entre ambos lados, la temperatura y la constante de los gases.

Difusión de moléculas cargadas: gradiente electroquímico

 El gradiente que regula los intercambios de moléculas cargadas es de concentración y de carga
(gradiente electroquímico)

− Difusión facilitada

● Canales

Los canales interactúan con el soluto que se transportará de forma débil pero muy específica. Forman
poros continuos (proteínas transmembrana) que atraviesan a la bicapa lipídica. Cuando los poros se
abren permiten que determinados solutos puedan pasar a través de ellos y por lo tanto atravesar la
membrana. La velocidad de transporte por los canales es muy rápida.

● Canales regulados por voltaje: Canal de K+.

Permite el paso de 1000 iones/ms de forma que la apertura de un solo canal tiene efectos sobre las
propiedades eléctricas de la membrana. La selección del ion es muy específica y hace una molécula
muy conservada.

● Canales regulados por ligando:

Requieren de la unión de una molécula ya sea en la cara externa o interna de la proteína canal. Esa
molécula es diferente a la transportadora.

Canales de Na2+ y Ca++: regulados por acetilcolina (ACh) (neurotransmisor) en membrana de

muchas neuronas y células musculares. El canal es un receptor de acetilcolina, que al unirse 2
moléculas de ACh abre un poro.

● Canales regulados por estrés: (tensión mecánica)

Ejemplo: en células sensoriales del oído las vibraciones provocan la apertura de canales de K+.

● Proteínas transportadoras

Los transportadores se unen al soluto específico que va a ser transportado y sufren una serie de
cambios conformacionales que exponen de manera alternativa los sitios de unión al soluto en uno y
otro lado de la membrana para transferir el soluto a través de la membrana.
 ● Transporte de la glucosa por GLUT1:

Proteína transmembrana de 12 pasos. Diferencia entre L- y D-glucosa. Presente en la mayoría de las

células. El gradiente de concentración se puede mantener cambiando la glucosa en el citoplasma
mediante fosforilación.

Al menos 12 transportadores de glucosa (GLUT1 a GLUT12)

El GLUT 4 está en vesículas citoplasmáticas de células musculares y adipocitos. La secreción de

insulina al aumentar la glucosa en sangre provoca la fusión con la Mb plasmática y aumenta la
captación de la glucosa
Transporte pasivo

Se realiza a contra de gradiente. Se hace a través de proteínas que cambian de conformación y

consumen energía

La fuente de energía puede ser la hidrolisis del ATP (moneda energética), la captación de luz, el
transporte de electrones a lo largo de una cadena transportadora o la libración de energía producida
por un transporte simultaneo a favor de gradiente.

− Bombas dirigidas por ATP:

Las bombas transportadoras son también ATPasas. Funcionan en una dirección

● La bomba Na2+/K+ (Na2+/K+ ATPasa)

Mantiene los gradientes de NA+ y K+ (compensar el pH de la célula). Consume entre 1/3 y 2/3 de la
energía total de la célula.
La hidrólisis del ATP cambia la conformación y la afinidad por los iones. Por cada ATP salen 3Na+ y
entran 2K+. Su función es importantísima para el funcionamiento de la transmisión nerviosa. Se
bloquea con ouabaina.

− Transportadores que captan energía lumínica:

Presente en bacterias fotosintéticas

● Bacteriorrodopsina
 El retinal capta fotones y los cambios de en la conformación contiene y permiten el bombeo de H+.

● Cotransporte:

Transporte acoplado al paso a favor de gradiente de otra molécula. Hay 2 tipos:

Simporte o antiporte: Las proteínas trasportadoras también reciben el nombre de intercambiadores.

Frecuentemente se utiliza la energía acumulada por la diferencia de gradiente electroquímico de los
iones a ambos lados de la membrana.

★ Transporte de glucosa acoplado al gradiente de Na2+ en el intestino

En las células intestinales la región apical realiza transporte activo de glucosa acoplado al transporte
de Na2+ hacia el interior.

La glucosa de la dieta es absorbida y concertada dentro de las células epiteliales intestinales gracias a
un trasportador en el dominio apical de la membrana responsable de la entrada activa de glucosa por
cotransporte con Na2+. La glucosa se transfiere a la sangre a través de difusión facilitada.
Potencial de Mb

Causado por la diferencia de carga eléctrica a ambos lasos de la membrana. En células excitables se
llama potencial de reposo.

Es debdo fundamentalmente a la fuga de iones K+ a través de canales insensibles al voltaje que

están abiertos en la membrana. En la línea en contacto con la membrana no hay balance de cargas. 
Tema 4. Matriz extracelular
Introducción

Red tridimensional compuesta por proteínas y polisacáridos que son secretados por la propia célula.
Red que envuelve las células de los organismos pluricelulares y ayuda a su organización en tejidos.
La matriz está en estrecha relación con la superficie celular que los produce

Sus funciones son:

− Relleno
− Soporte
− Resistencia
− Adhesión guía en migración celular
− Señalización
− Diferenciación

En algunos tipos de tejidos (conectivo) la matriz especialmente abundante. En otros (epitelios, tejido
nervioso) es muy escasa. Las células contactan con ella y forman uniones. La ausencia de matriz
afecta a la funcionalidad de las células.
Proteínas fibrosas y glucoproteínas
● Colágeno

Proteína fibrosa. Representa el 25% de las proteínas totales, siendo el principal componente de piel y
huso. Es secretado por el tejido conectivo, y son moléculas muy insolubles, hidrófobas y difíciles de
degradar. Se conocen hasta 40 tipos diferentes de colágenos distribuidos por los tejidos 1mm de fibra
de colágeno son muy resistentes, pudiendo llegar a soportar 10Kg de peso

− Estructura

La molécula está formada por 3 cadenas peptídicas llamadas ⍺ que se enrollan total o parcialmente
formando una hélice. En los tipos más abundantes las moléculas se agrupan formando estructuras
fibrosas: 1º Fibrillas, 2º fibras. La estructura periódica da aspecto estriado
 − Síntesis

En las células se sintetiza procolágeno y en la matriz se eliminan los propéptidos terminales, madura
y se desensambla las fibrillas y las fibras

− Tipos de colágeno: Se conocen 40 tipos de colágeno

I: fibroso y muy abundante (piel tendones, hueso, ligamentos, córnea)

II: fibroso (cartílago, discos intervertebrales, notocorda)

III: fibroso, menos frecuente (piel, vasos sanguíneos, vísceras)

IV: redes laminares. La molécula no forma triple hélice continua (láminas basales)

VII: no forma fibras. Enlaza la membrana basal con el tejido conjuntivo

● Elastina: Elasticidad
Proteína hidrófoba de unos 750 aa. Presente en tejidos que requieren elasticidad y firmeza (piel,
vasos sanguíneos, pulmones, ligamentos). Rica en prolina y glicina. Se sintetiza tropoelastina
(soluble) y es secretada al espacio extracelular donde se ensambla en fibras elásticas unidas por
enlaces covalentes

● Fibronectina: unión de componentes ECM y ECM-Célula,

Homodímero con 2 grandes subunidades unidas por un enlace sulfuro.

Cada péptido formado por varios dominios con diferentes propiedades. Cada dominio puede unirse a
otra molécula de la matriz o a la Mb.

La unión a proteínas de Mb se hace gracias a un domino que tiene la secuencia RGD (Arg, Gly,
Asp). Esta secuencia es común en proteínas relacionadas con adhesión (integrinas)

Existen formas solubles que circulan por la sangre ayudando a la coagulación.

Importantes para la cicatrización ya que facilitan la migración de los macrófagos.

 ● Laminina: adhesión de la lámina basal

Heterodímero presenta en la membrana basal. 3 cadenas de polipéptidos: ⍺, β y Ɣ.

Forma redes laminares que sirven de guía para la migración. Participa en la diferenciación celular

Hay más de 15 tipos diferentes que se expresan en distintos tejidos y estadios.

♦ Lámina basal:

Matriz con características específicas que rodea células musculares y adiposas y forma la base de los
epitelios.

FUNCIONES
● Soporte
● Guía para migraciones
● Límite entre tejidos
● Filtración (riñón)

Durante el desarrollo embrionario muchas

células deben desplazarse gasta regiones
alejadas de su origen
Polisacáridos
● Glucosaminoglicanos (GAGs):

Polisacáridos formados por la repetición de un disacárido. Uno de los azúcares tiene un grupo
amino y frecuentemente está sulfatado.

Muy hidrofóbico
Moléculas muy rígidas
Alta densidad
Carga negativa (atraen muchos cationes y
mucha agua)
− N-acetilglucosamina
− N-acetilgalactosamina

★ Ácido hialurónico:

Es el GAG más simple, consiste en una secuencia repetida de unidades de disacárido

Más abundante
No contiene azucares sulfatados
Todos los disacáridos son iguales
Muy largos
No está unidos covalentemente a proteínas
Se sintetiza en la membrana plasmática
Muy hidratado y posee efecto lubricante en
las articulaciones
 ★ Proteoglucano:

Se forman por la unión covalente de GAGs a un eje proteico (95% carbohidratos)

Conformación extendida e hidratada

Ocupan volumen y dan resistencia a la
comprensión
Fusión de soporte y de difusión de sustancias
Abundantes en el cartílago
Gran heterogeneidad

★ Agrecanos:

No se unen a ejes proteicos, pero los proteoglucanos pueden asociarse a él formando enromes
moléculas muy hidratadas (agrecano)
Remodelación de la ECM

Los componentes de la matriz se renuevan continuamente a diferente ritmo (incluso en el hueso) y

las matrices re remodelan a lo largo del desarrollo. El proceso está regulado por las relaciones de las
células con la matriz

Puede ser un proceso fisiológico normal (involución uterina), una respuesta a un daño (reparación de
heridas) y un proceso patológico (piorrea)
La matriz se degradada por la acción de enzimas proteolíticas (rompen proteínas) que actúan cerca
de las células que las producen.
Tema 5. Adhesión celular
Conceptos generales

Adhesión celular:

Proceso por el cual las células forman contactos unas con otras o con la matriz a través de complejos
proteicos especializados

Las membranas celulares tienen moléculas de adhesión que se unen a otras células y a los
componentes de la matriz

Tienen un papel crucial en:

● Arquitectura tisular
● Orientación y comportamiento del citoesqueleto
● Comunicación celular

Se caracteriza por:

● Mediada por moléculas de adhesión (CAMs)

 ● Uniones célula-célula y célula-matriz
● La mayoría de CAMs se anclan al citoesqueleto

CAMs
Integrinas: Ca++ Heterofílica

Principales mediadores de la relación con la matriz extracelular

Heterodímeros de cadenas ⍺ y β. Cada molécula es unipaso y tiene un dominio extracelular y un

pequeño domino citoplasmático. Se unen a cationes divalentes (Ca++. Mg++, Mn++)

Se conocen 18 cadenas ⍺ y 18 β, que conforman 25 integrinas que se distribuyen en diferentes

células. Cada célula puede tener más de un tipo de integrinas

Las integrinas son heterodímeros

transmembrana que anclan la matriz con el
citoesqueleto

Tipos:

La cadena β1 es típica de unión a matriz, muy frecuentemente en casi todos los tipos celulares y
forman al menos 9 integrinas.

β2 está en leucocitos, donde media la unión entre células “homing” (hacia donde tiene que ir los
leucocitos)

Β3 está en plaquetas, se une a fibrinógeno y facilita la coagulación

Activación:

Las integrinas pueden estar acticas o inactivas dependiendo de las señales que reciben que modifican
la conformación del dominio extracelular. Si la señal llega desde fuera (unión al ligando)

● Señalización fuera-dentro: Si la señal llega desde fuera (unión al ligando)

● Señalización dentro-fuera: si la señal llega desde dentro (unión a moléculas adaptadoras
como la talina y vinculina)

Unión por integrinas I

Contactos focales:

Uniones no permanentes célula-matriz. Contribuyen a la ordenación de la matriz y el citoesqueleto

Unión por integrinas II

Hemidesmosomas:

Uniones estables a la matriz. El domino citoplasmático se une a filamento intermedios.

Selectinas: Ca++ Heterofílica

Moléculas heterofilias de unión a células. Dependientes de Ca++. Actúan como lectinas uniéndose a
oligosacáridos de glicoproteínas de membrana.

Tipos:

● L: en linfocitos
● E: en células endoteliales
● P: plaquetas y células endoteliales (pared de vasos sanguíneos)
CAM (Ig) NO Ca++ Homofílica

Pertenecen a la misma superfamilia que los anticuerpos.

Adhesiones transitorias célula-célula

Son independientes de Ca++ y homófilicas (aunque hay excepciones de unión heterofílica con
VCAM o ICAM)

Muchas están relacionadas con la respuesta inmune

También son importantes en desarrollo del sistema nervioso

Unión con selectinas y CAM (Ig)> Cascada de adhesión leucocitarias II

Cuando el leucocito se detiene las moléculas de adhesión ICAM-1 de la célala endotelial se une con
la integrina LFA-1 del leucocito detenido la célula y permitiendo que libere factores que permiten su
extravasación.

Cadherinas Ca++ Homofílica

Glicoproteínas homofílicas dependientes de Ca++. Unión célula-célula. Se asocian en dímeros.

Unen células del mismo tipo. Típicas de células epiteliales.

● Cadherinas clásicas y no clásicas

● Cadherinas clásicas
E-cadherina > tejido epitelial

N-cadherina > neurona

P-cadherina > placenta

VE-cadherina > células endoteliales

El domino citoplasmático es pequeño y puede unirse a microfilamento o a filamentos intermedios,

mediante otras proteínas intermedias. Los dominios extracelulares se unen con otros iguales en una
extensión variable.

Unión por cadherinas I

Uniones mediadas por cadherinas: proporcionan fuerza de cohesión. Son uniones adherentes y
mantiene un espacio entre células de aprox 30nm

Unión adherente: cinturones de unión entre células. Forman bandas continuas

 El domino citoplasmático de las cadherinas se une a microfilamentos a través de cateninas
Unión por cadherinas II

Desmosomas:

Uniones puntuales (aprox 1µm de diámetro; fuerzas de tracción). Cadherinas llamadas desmogleína
y desmocolina

En el citoplasma forman bandas densas y se unen a plakoglobina y desmoplaquina y estas en

filamentos intermedios.

Uniones medidas por otras células de adhesión

Unión estrecha: Localizadas alrededor de las paredes laterales que delimitan una luz. Regulan el
transporte pasivo de moléculas entre lasas células adyacentes (permeabilidad paracelular)
Sellan los espacios y evitan el transporte (entre los espacios extracelular) que solo ocurre para
determinados solutos (el Na+). Formadas por la unión de proteínas de membrana (claudina,
ocludina y JAM)

Unión GAP

Proporcionan puentes de contacto entre células que funciona acopladas. Contienen canales
intercelulares que permiten el paso de iones y moléculas y también deja pasar compuestos
hidrosolubles. El espacio intercelular es de 2-4 nm.
Complejo de unión
Tema 6. El citoesqueleto

Citoesqueleto: red de filamentos proteicos que se extiende a través del citoplasma de células
eucariotas
Funciones

− Función estructural y de soporte

Mantenimiento de la forma y polaridad

Arquitectura tisular

Soporte de complejos enzimáticos

Unión con el sustrato

Transmisión de señales

− Movimiento

Movimientos celulares

Transporte de orgánulos y estructuras

− División celular

Componentes

Microfilamentos de actina

Filamentos intermedios (queratina, vimentina, láminas)

Microtúbulos (tubulina)

La estructura del citoesqueleto es muy compleja y dinámica, y todos los componentes suelen actuar
en armonía, como en la división celular

● Microfilamentos o filamentos de actina

La actina es la proteína citoesquelética más abundante

Está muy conservada evolutivamente

Actina G (globular, monómeros) y F (filamentosa, polimerizada, 7nm)

Los filamentos se organizan en haces o redes tridimensionales con las propiedades de un gel
semisólido

Los filamentos tienen polaridad (extremos + y -)

Sus funciones se regulan mediante diversas proteínas unidas a la actina

Son muy abundantes debajo de la membrana plasmática

− Funciones

Proporciona soporte mecánico

Determina la forma celular

Permite el movimiento de la superficie celular

En cambios de morfología, migración, endocitosis, fagocitosis y división celular

En las células musculares, responsable de la contracción muscular

❖ Ensamblaje y desensamblaje de los microfilamentos de actina

Las moléculas individuales de actina son proteínas globulares de 375 aa

Cada monómero (actina globular G) tiene sitios de unión que median la unión cabeza-cola con
otros monómeros

La polimerización comienza con un evento de nucleación de actinas G

Después se unen más G por ambos extremos del filamento, con mayor preferencia por extremo
protuberante (o extremo +) de la actina filamentosa F

Las actinas G unen ATP y lo hidrolizan tras unirse (gasto de energía)

Este ensamblaje y desensamblaje da lugar al fenómeno denominado intercambio

Fármacos que afectan a la polimerización de actina

● Citocalasinas: se unen a los extremos + y bloquean su elongación

Inhibición de los movimientos celulares como la división celular

● Faloidina: se une fuertemente a los filamentos de actina y evita su disociación

Se obtiene de Amanita phalloides y es venenosa

Marcada con fluorescencia se utiliza para visualizar el citoesqueleto de actina

❖ Proteínas de unión a actina

La polimerización y despolimerización de los filamentos está regulada por proteínas asociadas a la

actina que regulan su disposición, interacciones, y polimerización de los filamentos a los que se
asocian.

1. Proteínas de nucleación
Formina y complejo Arp2/3

Estimulan el inicio y la elongación de los filamentos de actina

● Las forminas se unen a ATP-actina y provocan la nucleación

Filamentos delgados de las células musculares, el anillo contráctil, los dilopodia

● Las proteínas Arp2/3 inician el crecimiento de los filamentos ramificados

Movimiento celular de la membrana plasmática

2. Polimerización/ despolimerización
● Timosina y porfirina

Secuestran la actina G

− Timosina: impide la polimerización

− Porfirina: acelera la polimerización

3. Caperuzas y escisión de filamentos

● Cofilina y gelosina

Cortan los filamentos de actina

Se generan así nuevos extremos para la polimerización y despolimerización de la actina

Ensamblaje t desensamblaje de los microfilamentos de actina

Las actividades de la cofilina, profilina y el complejo Arp2/3 están regulados por mecanismos que
permiten respuesta conjunta a estímulos ambientales

Estas remodelaciones del citoesqueleto de actina son necesarias para facilitar el movimiento celular
o sus cambios de forma

Esta tarea consume mucha energía; en algunas células incluso la mitad del ATP se emplea en el
ensamblaje y desensamblaje de actina

4. Proteínas formadoras de enlaces cruzados de filamentos

Son formadoras de heces (⍺-actina, bimbrina, villina)

Son pequeñas proteínas rígidas que fuerzan a los filamentos a alinearse

● Haces contráctiles (⍺-actinina)

Células musculares

● Haces paralelos (bimbrina)

Microvellosidades intestinales (villina) (absorción)

Estereocilios de las células auditivas (audición)

Otras proyección es celulares

● Formadoras de redes (filamina)

Proteínas largas y flexibles que pueden establecer puentes de unión entre filamentos perpendiculares

Red de filamentos que subyace a la membrana plasmática=córtex celular

 5. Proteínas de unión a la membrana plasmática: córtex celular
● Espectrina,lina, vinculina, distrofina

Córtex celular es una red tridimensional de filamentos de actina bajo la membrana plasmática

Determina la forma de la célula

Transmiten cambios y estímulos mediante la conexión con el exterior celular

Implicada en el movimiento celular

Implicadas en contactos célula-sustrato y célula-célula

 ❖ Protrusiones de la superficie celular y movimiento

Estructuras transitorias en respuesta a los estímulos ambientales

− Movimiento celular

Reptación de las amebas

Migración de células embrionarias en el desarrollo

Migración en la reptación de heridas

Metástasis

Fagocitosis

− Extensiones transitorias de la membrana plasmática

● Pseudópodos

Ancho moderado

Red tridimensional de actina

Fagocitosis y movimiento de las amebas

● Lamelipodios

Extensiones anchas, laminares

Red de filamentos de actina

fibroblastos
● Filopodios

Prolongaciones delgadas

Haces de actina

Relacionados con el desplazamiento

6. Miosinas (familia de proteínas motoras)

Prototipo de motor molecular (convierte energía química del ATP en energía mecánica)

Cabeza globular con actividad ATPasa que se une a la actina

Batido sobre los filamentos de actina

Partición de contracciones y desplazamientos

Contracción muscular, división celular, transporte de vesículas y orgánulos

El tipo de movimiento más sorprendente es la contracción muscular

Los músculos esqueléticos son haces de fibras musculares

Las fibras musculares son células grandes

La mayoría de su citoplasma con miofibrillas

Haces cilíndricos de dos tipo de filamentos:

Filamentos gruesos de miosinas y filamentos delgados de actina

Casa miofibrilla se estructura a modo de una cadena de unidades contráctiles= sarcómeros

⮚ Los sarcómeros constan de varias regiones diferenciables:

Discos Z (extremos) = (⍺-actinina)

Bandas A (bandas oscuras)= actina y miosina

Bandas I (bandas claras)= solo actina

Zona H = solo miosina

Línea M= zona meda del sarcómero

Contracción muscular= modelo de deslizamiento de los filamentos
Cada sarcómero se encoje, acercando los discos Z
La amplitud de la banda A, no varía
La zona I y la H desaparece casi por completo

❖ Asociaciones de actina y miosina en células no musculares

⮚ Citocinesis

Al final de la mitosis, la actina forma en el ecuador de la célula un anillo contráctil de filamentos de

actina y misiona II

Al contraerse, tira progresivamente de la membran plasmática llegando a estrangular la célula y

dividirla en dos

Después el anillo se disgrega por completo

7. Proteínas que estabilizan los filamentos de actina

 ● Tropomiosina y troponina

Son proteínas. Que se abren a filamentos de actina y regulan la actividad actina miosina.

La contracción del músculo esquelético es disparada por impulsos nerviosos que estimulan la
liberación de Ca2+ dos más desde el retículo sarcoplasmático.

El aumento de la concentración de Ca2+ Es la señal, es la señal para iniciar la contracción muscular.

Intervienen proteínas accesorias Unidas a los filamentos de actina: Tropomiosina y Troponina.

En ausencia de Ca2+ Estas moléculas bloquean la fijación de la miosina a la actina.

La Unión de Ca2+ a la TnC alteran la disposición del complejo, retirando la inhibición y

permitiendo que la contracción tenga lugar.

● Filamentos intermedios

Los filamentos intermedios están formados por polímeros de subunidades proteicas filamentosas.
Desempeñan un papel estructural proporcionando resistencia mecánica a las células y tejidos.

Diámetro: 10 nm.

Presentes en algunas células, animales; no en plantas ni hongos.

Alta estabilidad y resistencia mecánica.

No están implicados directamente en los movimientos celulares.

No son polarizados.

Formados por más de 50 proteínas diferentes, clasificadas en cuatro grupos.

Dominio ⍺-hélice flanqueada por dominios amino- y carboxi- terminales.

Las proteínas se asocian entre sí de manera espontánea: no necesitan ATP o GTP

Formación de dímero
Asociación de dímero de manera antiparalela
Ensamblaje de tetrámeros
8 protofilamentos
Filamento apolar
Resistencia ( andamio para las estricticas
celulares): flexibles y resistentes
Señalización y anclaje de estructuras celulares
Localización celular del núcleo
Son abundantes en tipos celulares sometidos a grandes tensiones

Clasificación: en función de la distribución de los tejidos

La disrupción los filamentos intermedios está asociada con más de 80 enfermedades humanas:
miopatías, ELA, Parkinson o cataratas

Afecta a los filamentos de queratina

Piel vulnerable al daño mecánico

− Estructura

Son tubos largos y relativamente rígidos

Diámetro interior (14nm) y diámetro exterior (25 nm)

Sus paredes están formadas por dímeros de proteínas globulares denominadas ⍺- y β-tubulina

Los dímeros se disponen en líneas longitudinales con la misma orientación.

⍺-tubulina siempre formará un extremo y la β- el otro.

todos los proto filamentos de un microtúbulo están orientados de la misma manera: Es una estructura
polarizada.

Se denomina extremo. Menos formado al formado por las ⍺-tubulinas Y al más formado por las
β-tubulina.

Los dímeros de tubulina se añaden con mayor probabilidad al extremo más, lugar preferente de
crecimiento del microtúbulo. En el extremo menos predomina la despolimerización.

− Ensamblaje
 1. Nucleación

Esta etapa los dímeros de tubulina se agregan para formar polímeros que constituyen un núcleo.es.
La etapa lenta del ensamblaje.

2. Elongación

El microtúbulo crece por la adición de dímeros de tubulina en sus extremos punto. Esta etapa es más
rápida.

3. Estabilización

En esta etapa se produce la polimerización y despolimerización del Microtúbulo a igual velocidad.

− Inestabilidad dinámica
Es la alternancia entre polimerización y despolimerización.

− Centros organizadores

Centros organizadores de microtúbulos, son regiones donde comienza la polimerización un

microtúbulo y donde suelen quedar anclados sus extremos menos.

Centrosoma: principal centro organizador en células animales, localizado junto al núcleo en células
interfásicas.

Formado por dos centriolos rodeados de material pericentriolar

Rodeado de Ɣ- globulina, punto de anclaje del extremo – del microtúbulo

Determina el número, localización y orientación de los microtúbulos en el citoplasma

− Centriolos
Formado por 9 tripletes de microtúbulos

Los tripletes se unen entre ellos mediante la proteína nexina

Poseen estructura de rueda de carro

− Proteínas asociadas

Los microtúbulos son relativamente de interés; no interaccionan directamente con otras estructuras
celulares.

A ello se asocian unas proteínas que controlan su crecimiento y organización, generalmente

conocidas como proteínas asociadas a los microtúbulos o MAPs (microtubule associated proteins)

La mayoría de ellas interaccionan con el extremo más favoreciendo o inhibiendo el crecimiento.

Hay otras más drásticas, como la katatina que rompen los microtúbulos.

Las MAPs también permiten a los microtúbulos interactuar con otros elementos celulares, como
los orgánulos u otros componentes del citoesqueleto.

Existen sustancias que se han usado como medicamentos o como toxinas y que ejercen su acción
afectando la polimerización o despolimerización de los microtúbulos: Por ejemplo, la colchicina
impide la polimerización coma mientras el taxol impide la despolimerización.

1. MAPs estructurales: estabilizan el MT uniéndose a su superficie y haciéndolo menos

dinámico
MAP2: tejido nervioso

MAP4: organismo en general

TAU: Alzheimer

2. MAPs motoras

Las proteínas motoras están involucradas en movimientos de los MT involucrados en el transporte

celular

● Dineína

2-3cadenas pesadas
Varias cadenas ligeras e intermedias: unión a
vesículas y orgánulos
Cabeza globular (dominios motores, unión
ATP)

● Quinesina

2 cadenas pesadas enrolladas

2 cadenas ligeras: unión a vesículas u orgánulos
Cabeza globular (dominios motores, unión
ATP)

− Funciones
● Microtúbulos dinámicos:

Organización intracelular y movimientos vesiculares

División celular

● Microtúbulos estáticos:
Cilios y flagelos

● Microtúbulos dinámicos:
1. Organización intracelular y movimientos vesiculares

Transforma la energía química en movimiento

Hidrólisis de ATP

La quinesina se desplaza hacia el extremo más y la dineína hacia el extremo menos

1.1. Organización intracelular y movimientos vesiculares: neuronas

Dirigen el transporte a través del Axón. Defectos de este proceso se asocian con neuropatías.
 2. División celular

El huso mitótico forma de la profase desempeña un papel fundamental en la distribución de los

cromosomas duplicados a los núcleos hijos
 ● Microtúbulos estáticos:
1. Cilios y flagelos

Los cilios y flagelos son prolongaciones de la membrana plasmática, responsables del movimiento
de varios tipos de células eucariotas

Diámetro: 0,25µm

Longitud

Cilios: 10µm

Flagelos: 200µm

Cilios: movimiento coordenado hacia delante y hacia atrás. Células del tracto respiratorio.

Flagelos: movimiento ondulatorio. Uno o dos flagelos. Espermatozoides.

La estructura fundamental es el axonema

 El axonema está formado por los MTs y sus proteínas El cuerpo basal ancla el cilio a la célula
asociadas y dirige la formación de los MTs

❖ Cilio primario

Presente en casi todos los tipos celulares de mamíferos

Es inmóvil

Regula funciones sensoriales

Importancia durante el desarrollo

❖ Ciliopatías

Grupo de trastornos asociados a la disfunción del cilio

Se conocen 35 ciliopatías diferentes causadas por mutaciones, en más de 100 genes relacionados con
la función o la estructura de los cilios

Estas alteraciones tienen consecuencias diferentes, según se den en los cilios móviles o inmóviles

Las deficiencias que afecta a la funcionalidad de los cilios móviles originan enfermedades
como: bronquitis, crónica, sinusitis, infertilidad, masculina e hidrocefalia. Causada por
alteraciones de la dineína, de los complejos asociados a estas dineínas o en los pares
centrales, todo implicado en la movilidad de los cilios.
 Ciliopatías sensoriales: alteraciones en los mecanismos de recepción o transducción de
señales. Afectan a procesos del desarrollo
Tema 7. Sistema de endomembrana y exocitosis
1. Citosol
2. Ribosomas: estructura y función.
I. Destino de las proteínas sintetizadas en los ribosomas.
II. Plegamiento y degradación de las proteínas.
III. Trafico intracelular: ruta biosintética secretora.

● CITOSOL: El citosol es una sustancia acuosa semifluida que rodea a los orgánulos y núcleo
− Contenido:

Agua (la mayoría)

Iones (diferente concentración que en el medio extracelular)
Macromoléculas
Alta densidad de solutos: puede tener alta viscosidad

− Funciones
Regula el pH intracelular
Tienen lugar importantes reacciones metabólicas:
Glucólisis
Traducción de proteínas en los ribosomas libres
Señalización celular
Movimiento de vesículas
Acumulación de moléculas de reserva: glucógeno y lípidos
 ¿Citosol y citoplasma son sinónimos?
NO: Citoplasma = citosol + orgánulos

Ribosomas

Ribosomas: orgánulos constituidos por ARN ribosómico y proteínas que llevan a cabo la traducción
o síntesis de proteínas.

¿Cuántos amino-ácidos incorpora un ribosoma por segundo? 3-4

− Ribosomas según localización

● Ribosomas libres:
Pueden ser individuales o formar una cadena

● Ribosomas adheridos al retículo endoplasmático

-Sujetos a la parte exterior del retículo endoplasmático rugoso.
- Pueden encontrarse también sujetos a la parte externa de membrana nuclear.
- Estos producen proteínas que serán insertadas en membranas o que serán para secreción.

● Existen ribosomas más pequeños en mitocondrias y cloroplastos

 − Estructura

Están formados por dos subunidades

Subunidad grande y pequeña
Contienen ARN de distinto tamaño y proteínas específicas
Hay diferencias entre procariotas y eucariotas

Están formados por dos subunidades

● La subunidad grande: tiene tres sitios para que los ARNt se inserten y completen su
proceso de traducción a proteínas.

Sitio A, o aminoacídico: donde se inserta el aminoacil ARNt, que lleva el primer aminoácido.

Sitio P o peptídico: donde se inserta el peptidil ARNt, que lleva la cadena de péptidos y a las
proteínas como resultado.

Sitio E: es el sitio final, a donde el ARNt del sitio P se desplaza y reemplaza al ARNt que estaba en
este sitio.
● La subunidad pequeña: las protuberancias de la subunidad grande ayudan a que se inserte la
subunidad pequeña, que tiene solamente una cabeza y una plataforma.

Dichas subunidades se juntan cuando detectan a un ARN mensajero.

− Dogma central de la biología molecular

¿Qué es la traducción? Formación de una cadena de aminoácidos a partir de un código de RNAm

Para que comience la traducción necesitamos:

- Un ribosoma (subunidades grande y pequeña)
- Un ARNm con instrucciones para la proteína que construiremos
- Un ARNt "iniciador" que transporta el primer aminoácido de la proteína, que casi siempre
es metionina (Met).
 − Traducción: etapas

Para que comience la traducción necesitamos:

- Un ribosoma (subunidades grande y pequeña)
- Un ARNm con instrucciones para la proteína que construiremos
- Un ARNt "iniciador" que transporta el primer aminoácido de la proteína, que casi siempre es
metionina (Met).

Iniciación: el ribosoma se junta con el ARNm y el primer ARNt para comenzar la traducción.
Elongación: los aminoácidos son llevados al ribosoma mediante ARNt y se unen para formar una
cadena.
Terminación: en la última etapa, el polipéptido terminado se libera para realizar su trabajo en la
célula.

− Polisomas

Durante la traducción es normal que los ARNm sean traducidos por varios ribosomas al mismo
tiempo.

Una molécula de ARNm se fija a muchos ribosomas que quedan separados a una distancia de 80
nucleótidos, formando un complejo polirribosómico o polisoma.

Un polisoma adosado a la superficie citoplasmática del RER puede traducir una molécula de
ARNm y producir de forma simultánea muchas copias de una proteína en particular.
 − Síntesis de proteínas

La acción del ribosoma genera la estructura primaria de la proteína, su secuencia.

Durante su formación y posteriormente, las proteínas deben plegarse correctamente,
adquiriendo su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.
A menudo deben ser modificadas post-transcripcionalmente, secretadas al exterior celular

Todas las proteínas inician su síntesis en ribosomas libres en el citosol.

Si deben ir a un orgánulo determinado o al exterior, deben ser transportadas mediante distintos
sistemas.
Las células tienen varios sistemas de envío (versiones moleculares del servicio postal)
Estos sistemas utilizan etiquetas moleculares (a menudo, secuencias de aminoácidos) para
"direccionar" las proteínas para su entrega a ubicaciones específicas.
 − Destino de las proteínas sintetizadas
El primer punto de ramificación se produce durante la traducción:
Permanecer en el citosol
- Las proteínas no incorporan “etiquetas de dirección”.

Pasar al retículo en endoplásmico (RE) a medida que se traduce.

- Incorporan una secuencia de aminoácidos llamada péptido señal.
- Las proteínas unidas a orgánulos del sistema de endomembrana (como el RE, el aparato de
Golgi y el lisosoma) o al exterior de la célula deben ingresar al RE en esta etapa.

Si tienen las etiquetas adecuadas, pueden enviarse a las mitocondrias, los cloroplastos, los
peroxisomas o el núcleo
después de la traducción.

− Péptido señal
El péptido señal que envía una proteína hacia el RE durante la traducción es una serie de
aminoácidos hidrofóbicos cerca del inicio (el extremo amino) de la proteína.
• Cuando esta secuencia sale del ribosoma, un complejo proteico llamado partícula de
reconocimiento de señal (SRP) la reconoce y lleva al ribosoma hacia el RE. Ahí el ribosoma facilita
la entrada de la cadena de aminoácidos hacia el lumen (interior) del RE conforme se produce.
Sistema endomembranoso

El sistema endomembranoso es un grupo de membranas y organelos en las células eucariotas que

trabajan en conjunto para modificar, empacar y transportar lípidos y proteínas.
- Retículo Endoplásmico (RE)
- Aparato de Golgi
- Envoltura nuclear
- Lisosomas

Retículo endoplasmático (RE)

Es una red de tubos ramificados y sacos aplanados e interconectados que se extiende a través del
citoplasma.
Constituye más de la mitad de la membrana total de las células y representa alrededor del 10% de
volumen celular.
− Función:
Síntesis de proteínas solubles y de membrana.
Modificación de proteínas (N-glicosilación)
Síntesis de lípidos: triglicéridos y fosfolípidos
Reservorio de Ca2+: retículo sarcoplásmico del músculo
❖ Dos zonas:
Liso (REL) asociado a síntesis de lípidos
Rugoso (RER) asociado a ribosomas: proteínas secretoras y constitutivas de organelos

Retículo endoplasmático rugoso (RER)

RER
Sacos aplanados y apilados, más o menos regulares, con numerosos ribosomas asociados a sus
membranas.
La cantidad de ribosomas asociados a sus membranas condiciona la forma de este orgánulo.
Cuando el número de ribosomas asociados aumenta, los túbulos se expanden adoptando la forma de
cisternas aplanadas.
La función del RER es la síntesis y procesamiento de proteínas, con diferentes destinos celulares:
a) El exterior
b) El interior de otros orgánulos que participan
en la ruta vesicular, como los lisosomas
c) Parte integral de las membranas, tanto
plasmática como de otros orgánulos de la ruta
vesicular. (e.g. proteínas transmembrana de la
membrana plasmática)
d) Proteínas residentes: deben poseer una
secuencia señal de cuatro aminoácidos
concretos localizados en el extremo carboxilo
(-COOH).
 − Función

El péptido señal es reconocido por el SRP

El conjunto anterior interacciona con un translocador, es un complejo proteico transmembrana que
tiene un canal.

SRP y su receptor son liberados al medio y el péptido señal de la proteína que se está sintetizando
queda unido al translocador, mientras que se reinicia la traducción y la cadena polipeptídica naciente
se va introduciendo por el canal del translocador y alargando.

Si la proteína es soluble, es decir, no es una proteína de membrana, una peptidasa presente en el

retículo endoplasmático escinde el péptido señal del resto de la cadena de aminoácidos, quedando
ésta libre.

− Plegamiento de proteínas

No todos los dominios de las proteínas adquieren su estructura de manera autónoma.

Muchos necesitan apoyo de proteínas chaperonas

Una vez completada su síntesis, la cadena de aminoácidos adopta su conformación tridimensional
funcional, ayudada por chaperonas, y el ribosoma se libera de la membrana del RER, pudiendo
comenzar un nuevo ciclo de traducción.

− N- glicosilación

En el RER también se producen modificaciones de la proteínas, como la glicosilación.

- En el RER se produce en el extremo N-terminal
- En el RER se transfieren oligosacáridos unidos a un lípido de membrana (DOLICOL), que será
modificado en el Golgi dependiendo de la proteína.

− Importancia de la glicosilación
Si la proteína contiene errores en el plegamiento, pasa a ser marcada para su destrucción en el
citoplasma.

La glucosil-transferasa evalúa la condición de las proteínas y, si están mal plegadas, le adiciona una
glucosa a su árbol de glicosilaciones, devolviéndole la afinidad por las chaperonas. •Pese a esto,
hasta un 80% de los polipéptidos de algunas proteínas terminan mal estructurados (por ejemplo: hoja
β en lugar de α helix).

Estas proteínas son dislocadas al citoplasma, ubiquitinadas y degradadas por el proteosoma.

− Control de calidad de las proteínas

Las proteínas plegadas incorrectamente o viejas son marcadas con una molécula llamada ubiquitina.
- Son destruidas en el citoplasma por un complejo llamado proteasoma, que identifica la señal
de la ubiquitina

DESTRUCCIÓN DE PROTEÍNAS:
Esencial para eliminar proteínas anormales y mantener los niveles adecuados de proteínas bien
formadas.

● Ubiquitina: Proteína pequeña, altamente conservada, que se une covalentemente a las

proteínas y altera su función. Pueden ser degradadas por el proteasoma.

● Proteasoma: Complejo proteico multifuncional encargado de degradar las proteínas

marcadas con ubiquitina.

− Patologías relacionadas con el proteosoma

Retículo endoplasmático liso (REL)

 - Es un entramado de túbulos irregulares interconectados entre sí y que se continúan con el
RER.
- No tienen ribosomas asociados a sus membranas, de ahí el nombre de liso.
- La mayoría de las proteínas que contiene son sintetizadas en el RER.
- El REL es abundante en aquellas células implicadas en el metabolismo de grasas,
detoxificación, y es un organúlo donde se almacena de calcio.

− Síntesis lipídica

En las membranas del retículo endoplasmático liso se sintetizan la mayoría de los lípidos requeridos
para la elaboración de las membranas de la célula,

incluyendo glicerofosfolípidos y colesterol.

• Aunque gran parte de la síntesis de los esfingolípidos se lleva a cabo en el aparato de Golgi, su
estructura básica, la ceramida, se sintetiza también en el REL.
• El retículo es más una plataforma de ensamblado. Los ácidos grasos se sintetizan en el citosol y
son insertados posteriormente en las membranas del REL donde son transformados en
glicerofosfolípidos, cosa que ocurre en la hemicapa citosólica de esta membrana.
El transporte de lípidos entre membranas de distintos compartimentos celulares
se puede llevar a cabo mediante vesículas, proteínas transportadoras o por
contacto físico entre membranas:
● Por la vía vesicular, formando parte de las membranas de las vesículas, los lípidos
sintetizados en el REL se reparten a las membranas de otros
● orgánulos, incluida la membrana plasmática.

● Las mitocondrias y los peroxisomas no forman parte de la ruta vesicular pero muchos de sus
lípidos de membrana deben ser importados desde el REL. Para ello pueden utilizar los
transportadores de lípidos, que los toman en la membrana del REL y los sueltan en las de
estos orgánulos.

● Otro mecanismo para intercambiar lípidos entre membranas de orgánulos que no están
conectados por la ruta vesicular ocurre en las zonas contacto físico entre sus membranas. Se
ha observado con el microscopio electrónico que en algunos puntos las membranas del
retículo están muy próximas a las de las mitocondrias y a los peroxisomas, donde se
transfieren lípidos entre las membranas de los dos orgánulos.
 − Colesterol

El colesterol es otro importante componente de las

Membranas Se sintetiza mayoritariamente en el retículo endoplasmático liso.
Desde aquí es transportado por la vía vesicular o por transportadores proteicos solubles. Estos
transportadores son diversos y sus movimientos son independientes de ATP.
Las hormonas esteroideas son sintetizadas a partir del colesterol en el REL en células productoras
de esteroides, presentes en testículo y ovario, tejidos que presentan abundante RE liso.

− Acumulación de Ca2++

Las cisternas del REL están también especializadas

en el secuestro de calcio, gracias a bombas de calcio localizadas en sus membranas.
• La concentración de calcio en el interior del retículo es del orden de milimolar (mM), mientras que
en el citosol es de nanomolar (nM).
• El calcio puede salir de forma masiva en respuesta a señales extra o intracelulares gracias a
cascadas de segundos mensajeros, y desencadenar respuestas de las células tales como la exocitosis.
• Un ejemplo destacable es el retículo sarcoplasmático (nombre que recibe el retículo
endoplasmático liso en las células musculares) que secuestra calcio gracias a una bomba de calcio
presente en sus membranas. El secuestro y la salida de calcio desde el retículo sarcoplasmático
se produce en cada ciclo de contracción de la célula muscular.

− Detoxificación

Los hepatocitos, las células típicas del hígado, tienen un REL muy desarrollado.
• En sus membranas se encuentran también enzimas, como la familia de
proteínas P450, responsables de la eliminación de productos del metabolismo
potencialmente tóxicos.
• La superficie de membrana del retículo se adapta a la cantidad de enzimas
detoxificadoras sintetizadas, la cual depende a su vez de la cantidad de tóxicos presentes
en el organismo.
• La forma de los túbulos y la carencia de ribosomas en sus membranas tendrían la
ventaja de ofrecer más superficie de membrana respecto al volumen del orgánulo.

− Del RE al aparato de Golgi

El retículo endoplasmático se comunica principalmente con el aparato de Golgi. Ambos orgánulos
son el primer y segundo paso de la vía secretora, respectivamente.

La mayoría de las proteínas y de los lípidos que abandonan RE lo hacen en vesículas o en otros
compartimentos membranosos con formas tubulares que se desprenden del
Retículo. Tienen como destino inmediato el aparato de Golgi, aunque en las plantas pueden ir
directamente a las vacuolas, o incluso a la membrana plasmática.

Aparato de Golgi

- Formado por una serie de sacos aplanados o cisternas formando pilas.

Cada pila consiste de 3 a 6 cisternas y su número depende del tipo de célula
- Suele encontrarse próximo al núcleo.
Su localización está determinada por los microtúbulos.

− Funciones

- Completa la síntesis de las moléculas que recibe del RE por acción de las enzimas de
cada compartimento.
- Clasificar los contenidos que llegan desde el RE y los distribuye hacia distintos destinos.
- Participar en la modificación postraduccional y envasado en vesículas de secreción de las
proteínas.
En el aparato de Golgi se diferencian dos caras diferentes, una cara cis o de entrada y una cara
trans o de salida. La cara cis está relacionada con el retículo endoplasmático y de la cara trans
surgen diferentes vesículas de transporte que se dirigen a sus destinos finales: la membrana
plasmática, los lisosomas y las vesículas de secreción.

Cada conjunto de sáculos y vesículas está formado por diferentes compartimentos con distintos
contenidos y funciones: red Golgi, cis, medial, trans y red Golgi trans
En el aparato de Golgi se completa la síntesis de las moléculas que recibe el retículo
endoplasmático por acción de las enzimas de cada compartimento

Glicotransferasas: añaden residuos de azúcar y glicosiladas, eliminan (manosa, N-

acetilglucosamina, ácido siálico, galactosa, etc)
Exocitosis
La exocitosis es la fusión de vesículas con la membrana plasmática. Las vesículas son producidas
principalmente por el aparato de Golgi, desde su dominio trans, y viajan
hasta la membrana plasmática con quien se fusionan. También pueden provenir vesículas de otros
compartimentos como los endosomas.

Secreción constructiva y regulada

La secreción a la superficie puede ser constitutiva (ruta por defecto) si no requiere una señal (células
que se secretan a la matriz) o regulada, si el producto se acumula hasta que se recibe la señal de
secreción (células secretoras)
 − Secreción regulada

La exocitosis regulada se produce sólo en aquellas células especializadas en la secreción,

como por ejemplo las productoras de hormonas, las neuronas, las células del epitelio digestivo,
las células glandulares o pancreáticas.

En este tipo de exocitosis se liberan moléculas que realizan funciones para el organismo como la
digestión o que afectan a la fisiología de otras células que están próximas o alejadas en el organismo,
a las cuales llegan tales moléculas a través del sistema circulatorio, como es el caso de las hormonas.

Las vesículas de secreción regulada no se fusionan espontáneamente con la membrana plasmática,

sino que necesitan una señal que normalmente es un aumento de la concentración de calcio. Además,
necesitan ATP y GTP.
Tema 8. Endocitosis, lisosomas, peroxisomas y
mitocondrias
− Exocitosis y endocitosis

Así como hay tráfico vesicular hacia la membrana plasmática, ya sea para secreción o para
incorporación de lípidos o proteínas de membrana, también puede haber tráfico vesicular desde la
membrana plasmática

Endocitosis

Es la entrada de material extracelular en vesículas formadas a partir de la membrana plasmática.

Dependiendo del tamaño de las partículas que se incorporen en la célula podemos distinguir entre
 ● Fagocitosis

Partículas visibles al microscopio óptico

● Pinocitosis

Moléculas proteicas partículas de tamaño

>150nm

● Endocitosis mediada por receptor

La endocitosis requiere energía en forma de ATP

Fagocitosis

Es la entrada en la célula de partículas visibles al microscopio óptico en vesículas formadas a partir

de la membrana plasmática

− Pasos de la fagocitosis

Unión de partículas a los receptores

Emisión de pseudópodos

Fusión de pseudópodos-fagosoma

Fusión con lisosomas-fagolisosoma

− Funciones

Amebas- función alimenticia

Organismos pluricelulares- defensiva

− Ejemplos
● Amebas: fagocitas protozoos
● Protozoos ciliados: fagocitan algas y bacterias
● Glóbulos blancos (macrófagos, neutrófilos y células dendríticas)
Pinocitosis

Captación de líquidos o moléculas pequeñas al interior de las células en vesículas procedentes de la

membrana plasmática

− Pasos

Detección de la molécula de interés y unión a la membrana

Invaginación de la membrana plasmática

Formación de una vesícula

− Tipos
● Macropinocitosis

Poco selectiva

Grandes cantidades de líquido

Vesículas lisas

● Micropinocitosis

Vesículas lisas. Es un proceso constitutivo y continuo

Vesículas recubiertas. Es inducida y discontinua

Endocitosis mediada por receptor

Permite la entrada de biomoléculas específicas o virus

 − Pasos

Las moléculas son reconocidas por los receptores en la superficie de membrana

Los receptores se concentran en áreas concretas de la membrana

Se forman invaginaciones, normalmente recubiertas por clatrina

Las proteínas adaptadoras se unen a la clatrina y a las señales de internamiento

La proteína dinamina unida al GTP permite la formación de vesículas

− Ejemplos
● Entrada de factores de crecimiento como el EGF
● Anticuerpos de la lecha materna
● Entrada de algunos virus
● Capturada del colesterol por las células de mamífero

● Absorción de colesterol

El colesterol se transporta a través del torrente sanguíneo en forma de las lipoproteínas de baja
densidad (LDL)

Las LDL son unos complejos que contiene una gran cantidad de moléculas de colesterol rodeadas
por una monocapa lipídica
Cuando la célula necesita colesterol sintetiza receptores para los LDL y los traslada a la membrana
plasmática

Cuando se produce el reconocimiento entre receptor y LDL, ambos se unen y se agrupan en una
zona de la membrana donde se produce una invaginación

Una vez formada la vesícula, se dirige a orgánulos intracelulares donde las LDL son digeridas y el
colesterol es liberado y metabolizado

Los datos reveladores a cerca de este proceso surgieron a partir de estudios con pacientes con HF
(hipercolesterolemia familiar)
 ● Altos niveles de colesterol sérico
● Ataques cardiaco prematuros

Endosomas

Las endosomas sin unos compartimentos membranosos con una forma irregular, generalmente con
aspecto de grandes “bolsas”

Son una estación de llegada, clasificación y reparto de moléculas

Son fundamentales para el mantenimiento de la homeostasis celular

A las endosomas llega material en las vesículas que proviene de la membrana plasmática vía
endocitosis y entre otras vesículas que provienen del dominio trans del aparato de Golgi
Lisosomas

Son orgánulos citoplasmáticos que contienen enzimas que destruyen polímeros biológicos

− Características

Orgánulos de membrana

Normalmente esféricos y densos

Heterogéneos según su contenido

Tamaño (0.5µm) límite detectable por microscopio

Contienen más de 60 enzimas hidrolasas ácidas

Degradan ADN, ARN, proteínas, límpidos y carbohidratos

Son activas solo en pH ácido

Bomba de protones para mantener el pH ácido

− Funciones

Sistema digestivo de la célula

Degradar material captado del exterior y material obsoleto de la célula

− Disfunción

Enfermedades de depósito lisosómico, silicosis, neurodegeneración

Peroxisomas

Son orgánulos citoplasmáticos especializados en llevar a cabo relaciones oxidativas

− Estructura

Son orgánulos pequeños (0.1-1.5µm), rodeados por una membrana

Están presentes en todas las células exceptuando los eritrocitos

La mayoría de las células contienen entre 100 y 100 peroxisomas

Ni poseen de genoma propio

Pueden replicarse mediante división

Se pueden detectar mediante reacciones que detectan la catalasa

− Funciones

Contienen enzimas (>50) IMPLICADAS EN EL METABOLISMO ENERGÉTICO

H2O2- Catalasa

Oxidación de ácidos grasos-25%

Intervienen en la biosíntesis de lípidos- Colesterol y plasminógenos

Catabolismo de las purinas-Degradación de las bases púricas
Detoxificación de moléculas tóxicas en hígado y riñón-etanol
En plantas
En semillas convierten los ácidos grasos en carbohidratos-ciclo del glioxilato
En las hojas llevan a cabo la fotorrespiración
 − Biogénesis

Los peroxisomas suelen aparecer en las proximidades del retículo endoplásmico rugoso
La mayoría de las proteínas de transmembrana proceden del RE
Las proteínas peroxisómicas internas son sintetizadas en ribosomas libres. Tienen un péptido señal
reconocido por las membranas del peroxisoma
Las peroxinas (proteínas presentes en los peroxisomas) pueden formarse de novo a partir del RE y
por crecimiento y división de peroxisomas existentes

− Disfunción

Mutaciones en las enzimas peroxisómicas individuales

Trastornos de la biogénesis de peroxisomas-proteínas Pex

Mitocondrias

Mitocondrias son orgánulos citoplasmáticos responsables de la síntesis de ATP en células eucariotas

mediante la fosforilación oxidativa.
Se distribuyen dentro de la célula donde hay mayor necesidad de energía
Asociadas a los microtúbulos
Sus dimensiones oscilan entre 0.5 y 1 μm de anchura y entre 1 y 7 μm de longitud
Llevan a cabo funciones metabólicas
Son orgánulos de tamaño, forma y número variable

Estructura

− Membrana externa

Composición: 60% proteínas, 40% lípidos

Posee pocas enzimas
Es permeable al agua, iones y sacarosa (porinas)
− Espacio intermembrana
− Membrana interna

Composición: 80% proteínas, 20% lípidos

Semejante a la de bacterias- No colesterol es impermeable a iones y sacarosa
Posee la mayoría de las enzimas metabólicas
Invaginaciones llamadas crestas
Aumentan la superficie
 − Matriz mitocondrial

Ribosomas
ADN circular y no unido a proteínas
Gránulos osmiófilos (Ca2+)
Enzimas beta-oxidación y ciclo de Krebs

Metabolismo oxidativo

● Función: generar energía metabólica en células eucariotas

− Degradación oxidativa de los ácidos grasos (β-oxidativo) y la glucosa

El piruvato y los ácidos grasos son importados desde el citosol

Convertidos en AcetilCoA
Enzimas contenidas en la matriz mitocondrial
− Ciclo de Krebs

El AcetilCoA se oxida completamente hasta CO2

Reducción de NAD+ y FAD a NADH y FADH2
Las enzimas se localizan en la matriz mitocondrial

− Fosforilación oxidativa
Los electrones del NADH y FADH2 generan un gradiente de protones
El gradiente se utiliza para producir ATP
Las enzimas se localizan en la membrana interna

− Reserva de Ca2+

El calcio está implicado en numerosas funciones:

Contracción muscular, sinapsis, secreción, citoesqueleto, ciclo de Krebs…
Las mitocondrias acumulan calcio si hay mucha concentración en el citoplasma

− Producción de calor

Las mitocondrias de la grasa parda

Transforma la energía en calor
Desacoplamiento de la cadena de electrones y la fosforilación oxidativa

− Muerte celular

La apoptosis es fundamental para el desarrollo y homeostasis de tejidos y para la eliminación de

células dañadas o peligrosas
Liberación de proteínas del espacio intermembrana de la mitocondria son características importantes
que definen este proceso (citocromo c)
Activación de caspasas
● Disfunción
− Envejecimiento
− Enfermedades mitocondriales

Son enfermedades originadas por mutaciones en proteínas de la mitocondria

Afectan a órganos que requieren producción de energía

− Enfermedades neurodegenerativas

● Biogénesis
− Proteínas

Algunas proteínas están codificadas en el ADN mitocondrial (16/1500)

La mayoría se sintetizan en los ribosomas libres del citosol
Son importadas a la mitocondria
Péptido señal
 − Lípidos

Importados desde el citoplasma o desde el retículo endoplásmico liso

● Teoría endosimbiótica

Postulada por la bióloga evolucionista estadounidense Lynn Margulis en 1967, para explicar el
origen de las células eucariotas.

Propone que mitocondria y cloroplasto fueron una vez células procariotas, que vivieron dentro de
células huésped más grandes. Los procariotas podrían haber sido inicialmente parásitos o incluso
comida que escapó de algún modo de la digestión.

Los procariotas prisioneros podrían haber proporcionado nutrientes cruciales (cloroplasto) o haber
ayudado a explotar oxígeno para extraer energía (mitocondria).
Los procariotas, a su vez, habrían recibido protección y un ambiente estable para vivir.

Evidencias
El tamaño de los orgánulos es similar al de procariotas
Poseen su propio material genético
Este material es similar al de procariotas