¿Qué es biocatalizador?

Esta formado por proteinas

DEFINICIONES
Enzima
Molécula conformada netamente por aa
Son proteinas con la función de biocatalizadores
Ejercen una función especifica sobre las reacciones del metabolismo para acelerar
estos procesos
Coenzima
Moléculas no proteicas
De origen organico
Derivan de algun tipo de molecula que haya contenido algun tipo de carbono en su
estructura
Son vitaminas o derivados de los nucleotidos
A veces una coenzima puede ser el ATP
Cofactor
Moléculas no proteicas
Es de origen inorganico
Son iones metalicos: Hierro, Zinc, Cobalto, Cobre
Minerales como: Calcio
Isoenzima
Forma alternativa de la misma enzima
Difiere solo por su composición de aa
Catalizan una misma reacción
Ejem: lactatodesohidrogenasa
Apoenzima
Porción proteica constituida exclusivamente por aa

2 tipos de enzimas
1) Simples
Formado por una red de aa
Solo se va a formar como proteinas
Ejem: Lipasa
2) Compuestas
Formada por una parte proteica + una parte no proteica
APOENZIMA Cofactor o Coenzima
Si la APOENZIMA se une al COFACTOR o la COENZIMA va a dar como resultado a una=
HOLOENZIMA que es la enzima activa y se ensanbla en el sustrato

FUNCIONES ENZIMÁTICAS
- Descomposicón de los nutrientes
- Logra el ensamblaje de bloques de proteinas
- Posibilita el aprovechamiento de energia para potenciar:
- La motilidad celular
- Función neuronal
- Contracción muscular
2000 kilocalorias diarias
IMPORTANCIA MEDICA
Nos ayuda a detectar la activad de enzimas especificas en la sangre y nos proporciona
información para completar el diagnostico medico de enfermedades

ESTRUCTURA ENZIMÁTICA

Sitio activo = Formada netamente por aa y aquí se une el sustrato

Sin sustrato no hay reacción
Sustrato = Sustancia que actua sobre la enzima

4 MECANISMOS PARA FACILITAR LA CATALISIS DE LAS ENZIMAS

1) Por Proximidad
La enzima se aproxima al sustrato luego se ensamblan y forman el proceso de catalisis
2) Acido – Base
Se da dependiendo el tipo de enzima
Enzima en medio acido = pepsina esta responde a los cmbios en la concentracion de
protones de hidrogeno
Catalisis basica = catalasa esta responde a los cambios que se presentan por iones
hidroxilo
3) Deformación
La enzima deforma al sustrato para poder romper sus enlaces se ensambla y forman el
proceso de catalisis
4) Unión covalente
Se forma un enlace covalente entre enzima y sustrato de manera momentanea
Es momentaneo porque: al finalizar una reacción se obtiene la misma enzima la cual
no se pierde, no se destruye, no se quita

2 TIPOS DE MODELOS
1) Modelo llave – cerradura
Dado por Fisher
Se obtiene un reconocimiento molecular
El sustrato se ensambla como una llave a la cerradura
2) Modelo ajuste inducido
Dado por Koshland
Se obtiene un reconocimiento molecular dinámico
La unión del sustrato a la enzima va a producir un cambio en el centro activo para que
así se pueda ensamblar y así producir la catilisis
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
1. Oxidoreductoras Ayudan a la catalisis de reacciones de
tipo redox.
O tranferencia de electrones o protones
de hidrogeno.
Se clasifican en:
- Deshidrogenasa
- Oxidasa
- Peroxidasa
- Oxigenasa
- Hidroxilasa
- Reductasa
2. Transferasa Ayudan en la catalisis de reacciones de
transferencia de otras moleculas
diferente a electrones o protones de
hidrogeno
Se clasifican en:
- Grupos monocarbonados
- Grupos aldehido o ceto
- Grupos fosfato
- Grupos sulfatos
- Grupos nitrogenados
3. Hidrolasa Ayudan en la catalisis donde se van a
presentar rupturas de enlaces por medio
de agua.
Se clasifican en:
- Esterasa
- Glucosidasa
- Eter hidrolasa
- Peptidasa
- Helicasa
4. Liasa Ayudan a catalizar reacciones de ruptura
por mecanismos diferentes al uso del
agua.
Se clasifican en:
- Actua sobre enlaces C-C
- Actua sobre enlaces C-O
- Actua sobre enlaces C-N
- Actua sobre enlaces C-S
5. Isomerasa Ayudan a catalizar reacciones de
interconversión
Ejem: CIS/TRANS CETO/ALDO
6. Ligasa Ayudan en la catalisis de reacciones de
unión se necesita energia (ATP)
BIOENERGETICA
Llamada también termodinámica bioquímica
Es el estuido de los cambios de energia que acompañan reacciones bioquímicas
Los humanos somos isotérmicos y necesitamos energia química para poder realizar los
procesos biologicos
Tiene 2 leyes
1) 1ra LEY
La energia no se crea ni se destruye solo se tranforma
Depende del calor y del trabajo
Vamos a tener una presión constante y no va a existir variaciones
2) 2da LEY
La entropia = desorden de la materia tiende a aumentar
ENERGIA LIBRE DE GIBS
Esta energia es energia total que tenemos para poder disponer para realizar un trabajo
y también se llama energia disponible
ENZIMAS CINÉTICA
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Dan información acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificidad de
la enzima
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS- MENTEN
Nos ayuda a conocer la velocidad maxima de una reacción y conocer la especificidad
de la enzima
Se divide en 2 etapas
1) Primera etapa = Es cuando se forma el complejo ES
2) Segunda etapa = Es hasta llegar al E-P
FACTORES QUE MODIFICAN LA REACCIÓN E+S
1) Concentración de moléculas de sustrato
Cuando hay mayor cantidad de sustrato y manteniendo constante la concentración de
la enzima así el mecanismo de catalisis suceda mucho más rápido
El aumento de velocidad tiene un limite, si hay concentración excesiva de sustratos
todas las enzimas se encontraran en forma de complejo E-S, y estaran saturadas y la
velocidad de reacción no aumentará
2) Temperatura
Al aumentar la temperatura las enzimas se desnatualizan
3) pH del medio
Depende mucho del tipo de enzima y de sustrato
4) Inhibidores enzimaticos
2 tipos de inhibición
1) Reversible
Se clasifica en 3 tipos
- Competitiva = El inhibidor compite por el centro activo de la enzima, el inhibidor se
ensamble e impide que el sustrato se una y así impide el proceso de catalisis
- Incompetitiva = El inhibidor se va a ensablar especificamente al complejo ES y así
bloquea la reacción E-P
- No competitiva = El inhibidor se une a una zona distinta al centro activo y cambia la
forma del centro activo y va bloquear el ingreso del sustrato
2) Irreversible
Bloqueo total de la enzima, el inhibidor se ensambla a la enzima permanentemente
Y existe un bloqueo permanente de la ruta metabolica
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Las enzimas se diferencian de los otros catalizadores quimicos debido a que las
enzimas son capaces de regular su propia actividad y van a a ver 2 tipos de regulación
1) Nivel de sintesis
Se da netamente por una regulacion genetica
2) Nivel de actividad
Temperatura
pH
Concentración de sustrato
Inhibidores
Modulación alosterica = Van a regular su actividad a través de moduladores
Van a tener 2 formas
1) Tensa
Forma menos activa y aquí van actuar los inhibidores alostericos o moduladores
negativos
2) Relajada
Forma mas activa donde van actuar con los moduladores positivos y moduladores
alostericos

ACTIVADOR ALOSTÉRICO
Favorece unión del sustrato
INHIBIDOR ALOSTÉRICO
Impide la unión del sustrato
MODIFICACIÓN COVALENE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

ENZIMAS DE INTERES CLÍNICO

ENZIMA FUNCIÓN LOCALIZACIÓN
Fosfatasa alcalina Cataliza la hidrolisis de Fosfatasa alcalina =
esteres fostato a pH presente en el higado,
alcalino tiene 2 TIPOS: una hueso e intestino
fosfatasa acida y una Se ve alterada por
fosfatasa alcalina enfermedadades como
artritis traumatoide
Fosfatasa ácida Cataliza la hidrolisis de Niveles altos en prostata
esteres fostato a pH acido Presente en el higado,
tiene 2 TIPOS: una globulos rojos, leucocitos,
medula osea y plaquetas
 fosfatasa acida y una Resistente al tartrato
fosfatasa alcalina
Gamma-glutamil- Nos ayuda a ver perfil Presente en el higado,
transpeptidasa (GGT) hepatico pancreas, baso, pulmon y
Regula el transporte de aa riñones.
a traves de la membrana Enzima hepática más
celular sensible a la detención de
Catalisa la transmisión del obsturcción biliar.
grupo glutamil
Aspartato Transfieren un aa a un Representa el 80% de la
aminotransferasa (AST) cetoacido para dar lugar a actividad total de la AST.
otro aa distinto al inicial Presente en: musculo
Requieren de B6 para su cardiaco, higado, musculo
funcionamiento esqueletico, riñon,
cerebro, eritrocitos,
pulmón.
Alanina aminotransferasa Tiene reacción reversible Mayor distribución a nivel
(ALT) Requiere piridoxal fosfato hepático
Glutamato-piruvato-
transaminasa (GTP)
Lactato deshidrogenasa Cataliza reversiblemente Tiene 5 isoenzimas
la conversión de lactato a LDH1 = musculo cardiaco y
piruvato eritrocitos
LDH2 = musculo cardiaco,
eritrocitos y sistema
reticuloendotelial
LDH3 = pulmones
LDH4 = higado, musculo
esqueletico, riñones,
placenta y pancreas
LDH5 = higado y musculo
esqueletico
Creatina quinasa (CK) Catalisa la fosforilación Tiene 3 isoenzimas
reversible de la creatina BB/rapida (CK-1) ubicada
utilizando ATP en el cerebro
MB/intermedia (CK-2)
ubicada en musculo
cardiaco y esqueletico
MM/lenta (CK-3) ubicada
en el musculo esqueletico
Amilasa Degrada hidratos de 2 isoenzimas pancreas y
carbono glandulas salivales
Necesita CALCIO para su
actividad
Lipasa Degrada lipidos 3 isoenzimas pancreatica,
gastrica, lingual
Leucina aminopeotidasa y Cataliza la leucina Ubicada en el higado
5’- nucleotidasa
Aldosa Enzima glucolitica porque Ubicada en todos los
esta presente en el tejidos que realicen
proceso de glucolisis glucolisis en el musculo
Rompe la fructosa 1-6 en esqueleico, musculo
2 y da lugar al: cardiaco eritrocitos e
- Bifosfato en GA-P higado
- DHA-P
Acetilcolinesterasa o Hidrolisis de acetilcolina La encontramos en el
colinesterasa ayuda a terminar el sistema nervioso central y
(serinproteasa) impulso nervioso en los hematies