Miriam González Ruiz 2º Grado de Bioquímica

THIS WEEK IN NATURE

· SEMANA 22/10/2021 ·

Nature Volume 598, Issue 7880: “Photocatalytic solar hydrogen production from wáter on a 100–
m2 scales”

Nishiyama, H., Yamada, T., Nakabayashi, M., & et al. (2021). Photocatalytic solar hydrogen
production from water on a 100-m2 scale. Nature, 598(7880), 304-307.
doi:https://doi.org/10.1038/s41586-021-03907-3

Actualmente, se encuentran en auge las fuentes de energía neutras en carbono destacando el

hidrógeno como el portador de energía más utilizado. Los investigadores se basan en el estudio de
la obtención de Hidrógeno (H) como energía química a partir del agua (H2O) mediante Comentado [MGR1]: También han visto que puede
obtenerse mediante la electrolisis impulsada por energía
fotocatálisis. Para ello, van a emplear un sistema de reactor en panel con membrana de poliimida
solar o eólica en esquemas de producción con células solares
(como el que se muestra en Figura 1) compuesto por: acopladas a sistemas de electrolisis. Así se consigue una
eficiencia del 30% respecto a la del laboratorio.
• Mezcla húmeda estequiométrica de Hidrógeno y Oxígeno en un
entorno de campo que permita la recuperación del hidrógeno.
• Fotocatalizador de partículas de titanato de estroncio dopado
con aluminio modificado (SrTiO3:Al).
Figura 1. Estructura de la unidad del
reactor de panel

Como conclusión de sus ensayos, han descubierto que el fotocatalizador se activa al incidir la luz
ultravioleta sobre los sitios de Cromo III (Cr 3+), presentes tras su modificación con Na3RhCl6, Cr(NO3)3
y Co(NO3)2.

Nature Volume 597, Issue 7879: “A single sulfatase is required to access colonic mucin by a gut
bacterium”

Luis, A., Jin, C., Vasconcelos Pereira, G., & et al. (2021). A single sulfatase is required to access
colonic mucin by a gut bacterium. Nature, 598(7880), 332-337. doi:https://doi.org/10.1038/s41586-
021-03967-5

En la parte inferior del intestino se encuentra la microbiota intestinal humana (HGM), un conjunto de
bacterias que emplean como nutriente principal los complejos O–glicanos sulfatados de la mucina
2 (MUC2) del moco colónico. Por tanto, presentan complejos enzimáticos con sulfatasas y actividad
degradativa de las mucinas colónicas distales, responsable de enfermedades intestinales como la
enfermedad inflamatoria intestinal (EII) o el cáncer colorrectal (CCR).
Para reducir la aparición de dichas patologías, los investigadores han desarrollado un ensayo in vitro
para descubrir la sulfatasa bacteriana esencial que elimina el sulfato de los complejos O–glicanos y
su mecanismo de degradación. Tras su realización, han observado que la sulfatasa BT1636 es la
enzima implicada en los pasos clave de la degradación de la mucina, de modo que la inhibición
de su actividad degradativa puede ser una de las aplicaciones terapéuticas contra la EII.
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Nature Volume 39, Issue 10: “Lectins enhance SARS-CoV-2 infection and influence neutralizing antibodies”

Lempp, F., Soriaga, L., & Corti , D. (2021). Lectins enhance SARS-CoV-2 infection and influence
neutralizing antibodies. Nature, 598(7880), 342-347. doi:https://doi.org/10.1038/s41586-021-03925-1

La glicoproteína S de la envoltura del SARS–CoV–2 presenta un dominio de unión al receptor (RBD)

que interactúa con el receptor del enzima convertidor de angiotensina 2 (ACE2) a través de un
motivo de unión al receptor (RBM). Sin embargo, este receptor se encuentra en niveles muy bajos
en las células del tracto respiratorio, por lo que ha de existir un mecanismo de señalización adicional
que contribuya a la infección.
Tras el estudio in vitro de la sobreexpresión de ACE2, se ha observado que la actividad de los
anticuerpos neutralizantes del SARS–CoV–2 depende del nivel de expresión de este receptor y que
las lectinas transmembrana DC–SIGN, L–SIGN y SIGLEC1 actúan como receptores de unión
facilitando la infección por la vía canónica de ACE2.

Nature Volume 39, Issue 10: “Structure and assembly of the mammalian mitocondrial supercomplex
CIII2CIV”

Vercellino, I., & Sazanov, L. (2021). Structure and assembly of the mammalian mitochondrial
supercomplex CIII2CIV. Nature, 598(7880), 364-367. doi:https://doi.org/10.1038/s41586-021-03927-z

Las enzimas de la cadena de transporte electrónico catalizan reacciones redox generando un

gradiente electroquímico en el espacio intermembrana de la mitocondria, el cual es utilizado por el

Figura 2. Estructuras de los supercomplejos de la cadena de transporte electrónico en mamíferos.

complejo de la ATP sintasa (ATPasa) para generar energía en forma de ATP. In vivo, estas enzimas
se asocian formando los supercomplejos CIII2CIV, CICIII2 y CICIII2CIV (respirasoma). Comentado [MGR2]: En mamíferos están presentes los 3
supercomplejos. Sin embargo, las células eucariotas vegetales
Los investigadores que han desarrollado este artículo se centran en el estudio del supercomplejo
y las levaduras únicamente contienen el complejo CIII2CIV y
CIII2CIV para determinar sus estructuras primarias y los intermediarios de ensamblaje. con una organización distinta al de los mamíferos.

La formación de este supercomplejo se inicia con un precursor del CIII2 cuya subunidad 9 es un
monómero asimétrico. Esta asimetría facilita la unión del factor SCAF1 por su extremo N–terminal (Nt) Comentado [MGR3]: El factor SCAF1 es exclusivo del
complejo CIII2CIV por lo que no participa en el ensamblaje del
al sitio de acción de la peptidasa de procesamiento matricial (MPP) de la subunidad 9. Por su
respirasoma (CICIII2CIV)
extremo C–terminal (Ct), SCAF1 se asocia a una hélice transmembrana del CIV reemplazando al
polipéptido COX7A1 y adquiriendo una CONFORMACIÓN INTERMEDIA en la que se encuentra
parcialmente ensamblado. Posteriormente, sufre un cambio conformacional que da lugar a una

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CONFORMACIÓN BLOQUEDA en la cual las subunidades 6, 7 y 8 así como SCAF1 del complejo CIII2 (está
totalmente plegado) interaccionan con SCAF1, COX7C y COX8B del complejo CIV (está girado para Comentado [MGR4]: Los polipéptidos COX7A1, COX7C y
COX8B del CIV pertenecen a las subunidades catalíticas del
tener un contacto estrecho con CIII2). Finalmente, se pasa a una CONFORMACIÓN DESBLOQUEDA en la que
mismo.
el CIV se encuentra periféricamente unido a CIII2 y con la proteína sulfoférrica como única
subunidad catalítica.
Por tanto, se puede afirmar que el ensamblaje del supercomplejo tiene lugar en una ruta
unidireccional en la que SCAF1 actúa como un factor de ensamblaje responsable de los cambios
conformaciones y como un componente estable del mismo.

Figura 3. Proceso de ensamblaje del supercomplejo mitocondrial CIII 2CIV

La metodología empleada para llevar a cabo el estudio ha sido la caracterización de la

conformación nativa del complejo en muestras de oveja y ratón, así como su purificación. A
continuación, se ha preparado la muestra purificada para el análisis por microscopía crio–
electrónica y, por último, se ha procedido al análisis in sillico de los datos recogidos.

Tras el ensayo, se concluye que el supercomplejo CIII2CIV proporciona una ventaja catalítica
respecto a los otros supercomplejos mitocondriales ya que, al contener el factor SCAF1, acorta la
distancia entre CIII2 y CIV. Así, facilita la transferencia electrónica directa de quinona presentando
un papel clave en la optimización del metabolismo de las células eucariotas y levaduras.

Nature Volume 39, Issue 10: “Structural basis of human transcription-DNA repair coupling”

Kokic, G., Wagner, F., Chernev, A., & et al. (2021). Structural basis of human transcription–DNA
repair coupling. Nature, 598(7880), 368-372. doi:https://doi.org/10.1038/s41586-021-03906-4

Las células eucariotas disponen de un mecanismo de reparación del ADN acoplado a la

transcripción (TCR). El modelo para el acoplamiento trascripción–replicación en células humanas se
basa en estructuras de complejos de ARN polimerasa II (pol II) con
factores de reparación acoplados y factores de elongación. Así,
cuando pol II detecta una lesión en el ADN recluta a las proteínas
CSB (ensamblada al ADN aguas arriba), UVSSA (ensamblada al ADN
aguas abajo), CRL4CSA y ubiquitina ligasa E3. Estos cambios

conformacionales están impulsados por la actividad translocasa

de la proteína CSB y provocan la formación de un complejo de
elongación que repara el ADN dañado.