UNIVERSIDAD TECNICA DE ORURO LABORATORIO DE CINETICA Y DISEÑO DE

REACTORES
FACULTAD NACIONAL DE INGENIERIA

CARRERA DE INGENIERIA QUIMICA

Asignatura: PRQ-3217

Docente:
Trabajo experimental Nº1
Ing. Jorge Amusquívar Fernández

Fecha de entrega: 28/10/22

Universitario:

Sanchez Gonzales Alejandra Ximena

Horario laboratorio: viernes 10:30-12:00

ACCIÓN ENZIMÁTICA:
PROBANDO LA ACTIVIDAD DE CATALIZADOR

RESUMEN

En esta experiencia se pudo obtener el gas por contacto del peróxido de oxigeno con la
enzima y se pudo observar la Actividad enzimática en nuestro caso fue la pulpa de la papa
respecto a una variación de concentración de enzima, por efecto de Ph y en variación de
temperaturas

*observar tabla4

1. INTRODUCCIÓN

1.1. PRINCIPIOS TEORICOS.

Muchos organismos pueden descomponer agua oxigenada (H2O2) enzimáticamente. Las

enzimas son proteínas globulares, responsables de la mayor parte de las actividades
químicas de organismos vivos. Ellos actúan como catalizadores, como sustancias que
aceleran reacciones químicas sin ser destruido o cambiado durante el proceso. Las enzimas
son sumamente eficaces y pueden ser utilizados una y otra vez. Una enzima puede catalizar
miles de reacciones cada segundo. Tanto la temperatura como el pH a las que las enzimas
funcionan son sumamente importantes. La mayoría de los organismos tienen un rango de
0
temperatura preferida en la que ellos sobreviven y sus enzimas funcionan más
probablemente mejor en ese rango de temperatura. Si el entorno de la enzima es demasiado
ácido o básico, la enzima puede de modo irreversible desnaturalizarse o desenredarse hasta
que ya no tenga la forma necesaria para su correcto funcionamiento.
El H2O2 es tóxico para los organismos vivos. Muchos organismos son capaces de destruir
enzimáticamente el H2O2 antes de que esto pueda hacer daño. Pueden convertir H 2O2 a
oxígeno y agua, del siguiente modo:
2 H2O2 → 2 H2O + O2

Aunque esta reacción ocurre espontáneamente, las enzimas incrementan su velocidad

considerablemente. Al menos dos enzimas diferentes son capaces de catalizar esta reacción:
Catalasa, encontrado en animales y protistas. Peroxidasa, encontrado en plantas.
La velocidad de una reacción química puede ser estudiada en un cierto número de formas
incluyendo:

 Midiendo la presión de aparición del producto (en este caso O2 )

 Midiendo la velocidad de desaparición de sustrato (en este caso H2O2 )
 Midiendo la velocidad de aparición de un producto (en este caso O2 que se produce
como un gas )
En este experimento, se medirá la velocidad de la actividad de enzima bajo condiciones
diferentes, tal como las diferentes concentraciones de enzima, valores de temperaturas y de
pH. Es posible medir la presión de gas de oxígeno formado como H 2O2 destruido. Si se
traza un gráfico, puede ser parecido al siguiente gráfico:

1
Al principio de la reacción, no hay ningún producto y la presión es lo mismo que la presión
atmosférica. Después de un corto tiempo, el oxígeno llega a tener una velocidad casi
constante. La inclinación de la curva en un tiempo inicial es constante y es llamado
velocidad inicial. Como el peróxido es destruido, menos de esto estará disponible para
reaccionar y producirá O2 a velocidades más bajas. Cuándo ya no hay nada de peróxido a la
izquierda el O2 ya no es producido.

2. OBJETIVOS
En este trabajo experimental se pretende:

 Utilizar un ordenador y un Sensor de Presión de Gas para medir la producción de

gas oxígeno y como el peróxido de hidrogeno es destruido por la enzima
catalizadora peroxidasa a diferentes concentraciones de enzima.
 Medir y comparar las velocidades iniciales de la reacción para esta enzima cuando
las concentraciones diferentes de enzima reaccionen con H2O2.
 Medir la producción de gas oxígeno en la descomposición del peróxido de
hidrogeno por la enzima catalizadora peroxidasa a diferentes temperaturas.
 Medir y comparar las velocidades iniciales de reacción para la enzima a cada
temperatura.
 Medir la producción de gas de oxígeno en la descomposición del peróxido de
hidrogeno por la enzima catalizadora peroxidasa a diferentes valores de pH.
 Medir y comparar las velocidades iniciales de reacción para la enzima a cada valor
de pH.

3. METODOLOGIA EXPERIMENTAL
3.1. MATERIALES Y EQUIPO.

- Ordenador  
- Vaso Precipitado de 600 ml
- Interfaz de ordenador Vernier  
- Suspensión de enzima
- Profesional de iniciador de sesión
- 4 tubos de ensayo de 18 X 150 mm
- Sensor de Presión de Gas Vernier   
- Hielo
- Conjunto de delimitador de goma de 1 agujero  

2
 - Amortiguadores de pH
- 10 mL cilindro graduado  
- Estante de probeta
- Vaso precipitado de 250 mL con agua  
- Termómetro
- H2O2 del 3%  
- Tres Pipetas cuentagotas

3.2. PROCEDIMIENTO.

- Obtenga y lleve gafas.

- Conecte el Sensor de Presión de Gas al interfaz del ordenador. Prepare el ordenador
para guardar los datos abriéndo el presente archivo " 06B Enzyme (Pressure) " de la
carpeta Biología con Vernier del Logger Pro.
- Conecte los tubos plásticos a la válvula en el Sensor de Presión de Gas. 

- Parte I.
Probando el Efecto de Concentración de Enzima
1. Coloque cuatro tubos de ensayo en un estante y etiquételos 1; 2; 3; y 4. Llene
parcialmente un vaso de precipitado con agua de grifo utilizar en el paso 5.
2. Añada 3 mL de agua y 3 mL de H2O2 del 3% al tubo de ensayo.
3. Utilizar una pipeta de cuentagotas limpia, añada 1 gota de suspensión de enzima al
tubo de ensayo 1. Nota: Asegúrese de no dejar que la enzima caiga contra el lado
del tubo.

3
 Tabla 1
Etiqueta del tubo de ensayo Volumen de 3% H2O2 (ml) Volumen de agua (ml)
1 3 3
2 3 3
3 3 3
4. Tapar el tubo de ensayo y mezclar suavemente contenido. La reacción debería
empezar. El siguiente paso debería ser completado tan rápido como sea posible.
5. Conecte el final libre de los tubos plásticos al conector en el delimitador de goma
como se muestra en la Figura 3. Hacer click en “Collect” para empezar la
recolección de datos. La recolección de Datos se acabará tras 3 minutos.
6. Si la presión excede 130 kPa, la presión en el interior del tubo será demasiado
grande y es probable que el tapón de goma se desconecte. Desconecte los tubos
plásticos del Sensor de Presión de Gas si la presión excede 130 kPa.
7. Cuando la recolección de datos haya terminado, desconecte el conector de tubos
plástico del tapón de goma. Suprima el tapón de goma de los tubos y elimine el
contenido en un basurero.
8. Encuentre la velocidad de actividad de enzima:
a. Mueva el puntero de ratón dónde empiezan los datos empiezan a aumentar.
Mantener pulsando el botón de ratón. Arrastre el puntero de ratón al punto
dónde los valores de presión ya no aumentan y soltar el botón de ratón.
b. Pulse en “Linear Fit Button”, Para realizar una regresión lineal. Aparecerá una
sugerencia con la fórmula para un mejor ajuste líneal.
c. C. Registre la pendiente de la línea, m, como la velocidad de actividad de
enzima en tabla 4.
d. Cierre la sugerencia de la regresión lineal. 
9. Busque la velocidad de actividad de enzima para los tubos 2-4:
a. Añada 2 gotas de la solución de enzima al tubo 2. Repita Pasos 4-9.
b. Añada 3 gotas de la solución de enzima al tubo 3. Repita Pasos 4-9.
c. C. Añada 4 gotas de la solución de enzima al tubo 4. Repita Pasos 4-9.

- Parte II
Probando el Efecto de la Temperatura
1. Coloque cuatro tubos limpias en un estante y etiquételos T 0-5, T 20-25, T 30-35 y
T 50-55.
2. Añada 3 mL de H2O2 del 3% y 3 mL de agua a cada tubo, como enseña en la tabla

4
 Tabla 2
Etiqueta del tubo Volumen de 3% H2O2 (ml) Volumen de agua (ml)
T 15 3 3
T 20-25 3 3
T 25-40 3 3

3. Mida la actividad de enzima a 0-5°C:

a. Prepare un baño de agua en un rango de temperatura de 0-5°C colocando hielo y
agua en un vaso de 600ml. Verifique que la temperatura permanece en este
rango por todas partes de esta prueba.
b. Coloque en tubo T 0-5 en el baño de agua frío hasta que la temperatura de la
mezcla alcance una temperatura en un rango de 0-5°C. Registrar la temperatura
real del contenido del tubo de ensayo en la tabla 4.
c. Añada 2 gotas de la solución de enzima al tubo T 0-5. Repita Pasos 7-11.
4. Mida la actividad de enzima a 30-35°C:
a. Prepare un baño de agua en un rango de temperatura de 30-35°C colocando
hielo y agua en un vaso de 600ml. Verifique que la temperatura permanece en
este rango por todas partes de esta prueba.
b. Coloque en tubo T 30-35 en el baño de agua frío hasta que la temperatura de la
mezcla alcance una temperatura en un rango de 30-35°C. Registrar la
temperatura real del contenido del tubo de ensayo en la tabla 4.
c. Añada 2 gotas de la solución de enzima al tubo T 30-35. Repita Pasos 7-11.
5. Mida la actividad de enzima a 50-55°C:
a. Prepare un baño de agua en un rango de temperatura de 50-55°C colocando
hielo y agua en un vaso de 600ml. Verifique que la temperatura permanece en
este rango por todas partes de esta prueba.
b. Coloque en tubo T 50-55 en el baño de agua frío hasta que la temperatura de la
mezcla alcance una temperatura en un rango de 50-55°C. Registrar la
temperatura real del contenido del tubo de ensayo en la tabla 4.
c. Añada 2 gotas de la solución de enzima al tubo T 50-55. Repita Pasos 7-11.
6. Mida la actividad de enzima a 20-25°C (temperatura del ambiente del laboratorio):
a. Registrar la temperatura del tubo T 20-25 en la tabla 4.
b. En el tubo etiquetado T 20-25, añada 2 gotas de la solución de enzima. Repita
Pasos 3-6.

- Parte III
Probando el Efecto de pH
1. Coloque tres tubos limpias en un estante y etiquételos pH 4, pH 7 y pH 10.
5
 2. Añada 3 mL de H2O2 del 3% y 3 mL de cada amortiguador de pH a cada tubo,
como en la tabla 3.

Tabla 3

pH de amortiguador Volumen de 3% H2O2 (ml) Volumen de amortiguador

(ml )

pH 4 3 3

pH 7 3 3

pH 10 3 3

3. En el tubo etiquetado pH 4, añada 2 gotas de la solución de enzima. Repita Pasos 2-

11.
4. En el tubo etiquetado pH 7, añada 2 gotas de la solución de enzima. Repita Pasos 7-
11.
En el tubo etiquetado pH 10, añada 2 gotas de la solución de enzima. Repita Pasos 7

3.3. TRATAMIENTO DE DATOS.

Tabla 4

Etiqueta del tubo Pendiente/velocidad (kPa/min)

1 gota 9,1794

2 gotas 14,201

3 gotas 17,271

Rango 15____ °C 15,862

Rango 20-25°C:_______ °C 16,208

Rango 30-40°C:_______ °C 15,951

pH 4 0,0512

pH 7 0,1548

pH 10 0,089

Realizando la experiencia y siguiendo el procedimiento experimental se obtuvo los

siguientes datos:

*ver anex

6
4. RESULTADOS Y DISCUSIÓN.

La experiencia se llevo a cabo con éxito, logrando cumplir los objetivos propuestos
logrando obtener los datos de producción de gas producido por el peróxido y la enzima ,se
logro obtener las graficas y dichas pendientes que representan las actividades enzimáticas
bajo el efecto de cambio de concenrtracion de enzima , cambio de temperatura y variación
de Ph

5. CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES.
Es de suma importancia verificar que el equipo LabQuest cuente con un nivel de energía
para evitar la interrupción de las medidas de la misma manera se debe tener cuidado al
momento de instalar el tapon a los tubos para evitar fugas de gas producido

6. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Para escribir las referencias de libros o tesis:

Amusquívar J 2010. Tratamiento de aguas ácidas con fines de riego. Editorial Plural,
Bolivia, La Paz. 292 pp.

Para capítulos de libros:

Amusquívar J 2010. Tratamiento de aguas ácidas con fines de riego. Editorial Plural,
Bolivia, La Paz. 63-74.

Para Memorias de Congreso:

Pérez S 2004. Propiedades fisico-quimicas de la Quinua. En Memorias XXXI Congreso

Internacional de la quinua. Ministerio de Industria y Comercio, Bolivia, Oruro.141-
145.

Para referencias de revistas

Fernandez Ch 2002. Uso de bioindicadores ambientales. Revista de Ingeniería Química,

volumen (1): 19-31.

Para referencia de Internet

7
Arias J, Métodos experimentales de La cinética química:
http://librosfull.com/quimica/metodos-experimentales-de-la-cinetica-quimica/
(accesado el dìa 15 de enero de 2005)

Para Normas

ICONTEC 2003. Del sistema de gestión ambiental y auditorías ambientales. Bogotá DC.
209 pp.

ISO 2002. La encuesta ISO: aspectos principales del ciclo 11 2001. Suiza. 27 pp.

PREGUNTAS
Parte 1. Efecto de la Concentración de Enzima
1. ¿Cómo afectan los cambios de concentración de enzima a la velocidad de
descomposición de H2O2?
Rta. Como se puede observar en los datos obtenidos, la velocidad de reacción fue
directamente proporcional a la cantidad de encima al inicio. Este comportamiento coincide
con la ecuación de MICHELIS-MENTEN, que describe a la velocidad de las reacciones
enzimáticas en la cual se puede observar que la velocidad de producción del producto, en
este caso el oxígeno molecular es directamente proporcional a la concentración de la
enzima al inicio. Así se pudo verificar que los datos eran correctos.

Cómo se puede observar en la figura un aumento en la cantidad de enzima aumenta

drásticamente la velocidad de la reacción y esto ocurre porque como existe mayor cantidad
de enzimas se podrán formar mayor cantidad de complejos enzima-sustrato para dar lugar
al producto
2. ¿Qué piensa usted que le ocurrirá a la velocidad de reacción si se aumenta la
concentración de enzima a cinco gotas? Prediga cuál será la velocidad para 5 gotas.
Rta.

8
 10
09
0
8
0
7
0
6
RPESI

0
ON
5
2gotas de
0
4 4enzima
gotas de
0
3 6encima
gotas de
0
2 5encima
gotas de
0 encima
1
00
0 5 10 15 20 25 30 35 40
TIEM
0 0 0 0 0 0 0 0
PO
Como se puede observar, al agregar 5 gotas, aproximadamente la curva que se obtuviese,
sería la de color celeste, esta curva se obtuvo obteniendo los promedios de las presiones
para los datos a 6 gotas y a 5 gotas.
3. ¿A qué temperatura es la velocidad de actividad de enzima la más elevada? ¿Más
bajo? Explique.
Rta. A bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque
no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada. A
temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida que las moléculas
reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con las enzimas. La mayoría
de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de 37°C, o
temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende
la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de
actividad enzimática
4. ¿Cómo afectan los cambios de la temperatura la velocidad de actividad de enzima?
¿Sigue esto un patrón previó?
Rta. En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
5. ¿Por qué podría la actividad de enzima disminuir a temperaturas muy elevadas?
Rta. Por qué, por enzima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
6. ¿A qué pH la velocidad de actividad de enzima es la más elevada? ¿La más baja?
Rta. Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura
terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se
alteran las interacciones de los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio

9
activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y
no ocurren reacciones.
7. ¿Cómo afectan los cambios de pH a la velocidad de actividad de enzima? ¿Sigue
esto un
patrón ya previó?
Rta. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su estructura y
actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen de manera
permanente la estructura de la enzima.

10
7. ANEXOS

Adjunto las tablas de tratamiento de datos

vol vol vol

Tiempo Tiempo
enzima( Tiempo presion enzim presion enzima( presion
ml) min Kpa aml min Kpa ml) min Kpa
66,7058 67,0924 67,6092
0,3 0 1425 0,6 0 3992 1 0 5586
0,16666 67,2226 0,16666 68,0590 0,16666 69,7356
0,3 6667 3019 0,6 6667 0408 1 6667 9701
0,33333 67,9327 0,33333 69,3490 0,33333 73,4086
0,3 3333 5896 0,6 3333 7135 1 3333 4082
68,8993 71,1520 76,3714
0,3 0,5 2313 0,6 0,5 094 1 0,5 5587
0,66666 69,8658 0,66666 73,4717 0,66666 80,1745
0,3 6667 8729 0,6 6667 6338 1 6667 8995
0,83333 71,2821 0,83333 75,7915 0,83333 83,8475
0,3 3333 9967 0,6 3333 1737 1 3333 3377
72,9588 78,3085 87,5875
0,3 1 926 0,6 1 2935 1 1 453
1,16666 74,5685 1,16666 81,1411 1,16666 91,2604
0,3 6667 1782 0,6 6667 5412 1 6667 8911
1,33333 76,2452 1,33333 83,7844 1,33333 94,5468
0,3 3333 1075 0,6 3333 1121 1 3333 0726
77,9179 86,4276 97,7700
0,3 1,5 5852 0,6 1,5 683 1 1,5 0285
1,66666 79,6617 1,66666 89,2602 1,66666 100,669
0,3 6667 1917 0,6 6667 9307 1 6667 6953
1,83333 81,3344 1,83333 91,8404 1,83333 103,376
0,3 3333 6695 0,6 3333 2761 1 3333 075
83,0111 94,1601 105,952
0,3 2 5988 0,6 2 816 1 2 2644
2,16666 84,6207 2,16666 96,6732 2,16666 108,145
0,3 6667 851 0,6 6667 4841 1 6667 7732

11
 2,33333 86,2343 2,33333 98,7996 2,33333 110,205
0,3 3333 5547 0,6 3333 8957 1 3333 1467
88,0372 100,795 112,075
0,3 2,5 9352 0,6 2,5 9405 1 2,5 1524
2,66666 89,5837 2,66666 102,922 2,66666 113,814
0,3 6667 9618 0,6 6667 3816 1 6667 9679
2,83333 91,0671 2,83333 104,922 2,83333 115,491
0,3 3333 7628 0,6 3333 5776 1 3333 6609
92,5505 106,725 117,038
0,3 3 5638 0,6 3 5157 1 3 1635
Parte1

Regresionando se obtuvo:

100
Tubo1 120 tubo2
90
f(x) = 9.17943180897394 x + 64.6361418715865
80 R² = 0.99240367189186 100 f(x) = 14.2008312562685 x + 65.0502175429868
R² = 0.996025053629864
70 80
60
presion

60
presion

50 Series2 Series2
40 Linear (Series2) 40 Linear (Series2)
30
20
20
10 0
0 0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5 Tíempo
Tiempo

12
 Tubo3
140
120
f(x) = 17.2712453414239 x + 69.3079171008588
R² 100
= 0.984113019408486
80
presion

Series2
60 Linear (Series2)
40
20
0
0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Tíempo

La actividad enzimática por variación de concentración es :

conc.enzima Actv.Enzimatica
0,3 9,1794
0,6 14,201
1 17,271

conc.enzima Vs. Actv.enzimatica

20

15
Actv.enzimatica

10 Series2
5

0
0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.7 0.8 0.9 1 1.1
conc.enzima

13
Parte 2 Actividad enzimática por variación de Ph

Ph4 Presion Ph7 Presion Ph10 Presion

Tiempo(min) Kpa Tiempo(min) Kpa Tiempo(min) Kpa
66,521133 66,465847 66,228070
0 26 0 5 0 6
66,523490 66,523490 66,404601
0,2 38 0,2 38 0,2 93
66,553490 66,581133 66,465847
0,4 38 0,4 26 0,4 5
66,553490 66,581133 66,465847
0,6 38 0,6 26 0,6 5
66,581133 66,638776 66,523490
0,8 26 0,8 15 0,8 38
66,581133 66,700021 66,523490
1 26 1 71 1 38
66,591133 66,757664 66,523490
1,2 26 1,2 59 1,2 38
66,600021 66,757664 66,581133
1,4 71 1,4 59 1,4 26
66,638776 66,815307 66,638776
1,6 15 1,6 48 1,6 15
66,628776 66,815307 66,700021
1,8 15 1,8 48 1,8 71
66,621133 66,876553 66,757664
2 26 2 04 2 59
66,638776 66,934195 66,815307
2,2 15 2,2 92 2,2 48
66,638776 66,934195 66,876553
2,4 15 2,4 92 2,4 04
66,638776 66,934195 66,934195
2,6 15 2,6 92 2,6 92
66,638776 66,991838 66,991838
2,8 15 2,8 81 2,8 81
3 66,631133 3 67,053084 3 66,991838

14
 26 37 81

Regresionando se obtuvo:

Tubo 1 Ph4
66.66
f(x) = 0.0412471587727955 x + 66.5368760931595
66.64
R² = 0.859279491625022
66.62
66.6
66.58
Presion

66.56 Series2
66.54 Linear (Series2)
66.52
66.5
66.48
66.46
0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Tíempo

Tubo 2 Ph7
67.2
67.1
67 = 0.184849283958823 x + 66.4952517237493
f(x)
66.9
R² = 0.983235647482584
presion

66.8
66.7
66.6 Se-
66.5 ries2
Lin-
P

66.4
66.3 ear
(Seri
66.2 es2)
66.1
0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Tíempo

15
 Tubo3 Ph10
67.2
67
f(x) = 0.2333795058456 x + 66.301316268307
66.8R² = 0.966840512388308 Series2
66.6 Linear
Presion

(Series2)
66.4
66.2
66
65.8
0 0.5 1 Tíempo
1.5 2 2.5 3 3.5

Actividad enzimática por efecto del Ph

Ph Actv. Enzimatica
4 0,0512
7 0,1548
10 0,089

Ph Vs Actv.Enzimatica
Actv. Enzimatica
0.2

0.15
pendiente

0.1

0.05

0
3 4 5 6 7 8 9 10 11
Ph

Parte3 actividad enzimática por variación de temperatura

16
 tiemp tempera temper tiemp
temperatru o(min presion trura tiempo presion atrura o(min presion
ra (°C) ) Kpa (°C) (min) Kpa (°C) ) Kpa
69,1822683 65,3021817 69,1822683
15 0 9 25 0 8 40 0 9
0,166 0,166
66666 74,1215429 66666 68,5950315 0,1666 74,4746056
15 7 8 25 7 1 40 66667 4
0,333 0,333
33333 81,5286535 33333 70,5332734 0,3333 84,0577350
15 3 2 25 3 7 40 33333 4
89,9373091 73,0623549 91,2883142
15 0,5 7 25 0,5 9 40 0,5 5
0,666 0,666
66666 96,5806515 66666 75,5914365 0,6666 97,4633081
15 7 1 25 7 1 40 66667 6
0,833 0,833
33333 101,696457 33333 77,8827411 0,8333 102,164805
15 3 4 25 3 3 40 33333 9
106,163780 80,4694655 106,459200
15 1 9 25 1 4 40 1 7
1,166 1,166
66666 66666 1,1666
15 7 109,633162 25 7 83,4092526 40 66667 109,633162
1,333 1,333
33333 112,515306 33333 86,5868165 1,3333
15 3 1 25 3 6 40 33333 112,043355
134,298074 89,7031349 113,927556
15 1,5 3 25 1,5 6 40 1,5 8
1,666 1,666
66666 157,943986 66666 92,5240335 1,6666 115,631624
15 7 7 25 7 7 40 66667 5
1,833 1,833
33333 180,530711 33333 95,3449321 1,8333 117,278049
15 3 1 25 3 9 40 33333 4
182,645484 97,8740137 118,690300
15 2 4 25 2 1 40 2 1

17
 2,166 2,166
66666 184,879146 66666 100,226563 2,1666 119,807130
15 7 1 25 7 9 40 66667 9
2,333 2,333
33333 186,410285 33333 102,226051 2,3333 120,805073
15 3 2 25 3 4 40 33333 3
187,408227 104,225538 121,568841
15 2,5 7 25 2,5 9 40 2,5 6
2,666 2,666
66666 188,290884 66666 105,987249 2,6666 122,332609
15 7 3 25 7 6 40 66667 8
2,833 2,833
33333 189,288826 33333 107,576031 2,8333 122,923449
15 3 7 25 3 6 40 33333 3
108,988282 123,510686
15 3 180 25 3 2 40 3 2

Regresionando los datos:

Tubo 15°C 120 Temperatura 25 °C

200
f(x) = 46.862290669554 x + 67.2504449723111
100
f(x) = 15.2078992320497 x + 65.9306977899517
150R² = 0.916096978404573 R² = 0.994329704569964
80
Prexion

Presion

100 60
40
50
20
0 0
0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5 0 0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Tíempo Tíempo

18
 Temperatura 40°C
140
f(x) = 16.5158238459044 x + 82.7653209130749
120
R² = 0.8475648289676
100

80
Presion

60

40
20

0
0 0.5 1 1.5
Tíempo 2 2.5 3 3.5

La actividad enzimática por variación de Ph:

temperatiur actv.enzimatic
a a
15 15,862
25 16,208
40 15,951

Temperatura Vs. Actv. enzimatica

16.3
16.2
Actv.enzimatica

16.1
16 Series2
15.951
15.9
15.8
15.7
15.6
10 15 20 25 30 35 40 45
Temperatura

19