LAS PROTEÍNAS

I.-IMPORTANCIA BIOLOGÍCA

A.-Estructural: Forman estructuras protectoras externas tales como los cuernos, las escamas y
la piel. También se encuentra en los pelos de los mamíferos y las plumas de las aves.
Intervienen en la formación de tejidos; representan el 52% de la estructura de la membrana
celular.

B.-Mecánica: Intervienen en el movimiento mecánico tanto en nivel celular como orgánico y

corporal. Esta función la desempeñan las proteínas contráctiles, tales como la actina y miosina.
C.-Transporte: Movilizan el oxígeno, cobre, hierro y lípidos tales como la hemoglobina, la
ceruloplasmina, la globulina ligada al hierro y lipoproteína. D.-Catalítica: Las enzimas son
proteínas esenciales para el metabolismo pues actúan como catalizadores, es decir, aceleran
las reacciones químicas que surgen en los seres vivos favoreciendo la obtención de energía y la
regeneración celular.

E.-Reguladora: actúan como hormonas, regulando la actividad fisiológica y metabólica de las

células como la insulina.

F.-Defensa: Intervienen en la defensa frente a agentes extraños , formando anticuerpos.

G.-Reserva: Actúan como sustancia de reserva como la ovoalbúmina, caseína. Las proteínas
son, después del agua, las biomoléculas más abundantes en los seres vivos (excepto en las
plantas y algas)

II.-DEFINICIÓN

Son biomoléculas orgánicas cuaternarias que se encuentran formadas principalmente por

cuatro elementos químicos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (C,H,O,N); sin embargo,
muchas contienen adicionalmente Azufre (S). Algunas proteínas pueden presentar metales o
asociarse con otras moléculas orgánicas y inorgánicas. Poseen alto peso molecular por ser
polímeros y sus unidades simples son los AMINOÁCIDOS (monómeros); los aminoácidos se
unen por enlaces PEPTÍDICOS. II.-DEFINICIÓN 3.1.-Aminoácidos: son moléculas orgánicas
pequeñas constituidas por una cadena hidrocarbonada que en uno de sus extremos presenta
un radical básico nitrogenado o amino, en el otro, un grupo ácido carboxilo y un grupo R
(Radical), tienen un comportamiento anfótero (ácido y base a la vez.)

III.-ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNA

3.1.-Aminoácidos: son moléculas orgánicas pequeñas constituidas por una cadena

hidrocarbonada que
en uno de sus
extremos presenta un
radical básico
nitrogenado o amino,
en el otro, un grupo
ácido carboxilo y un
grupo R (Radical),
tienen un
comportamiento
anfótero (ácido y base
a la vez.)

3.2.-Clases De Aminoácidos: Los aminoácidos han sido clasificados desde el punto de vista
nutricional en esenciales y no esenciales.

Aminoácidos esenciales. • Argina. • Histidina. • Isoleucina. • Leucina. • Lisina. • Metionina. •

Fenilalanina. • Treonina. • Triptófano. • Valina.

Aminoácidos no esenciales. • Alanina. • Asparagina. • Ácido aspártico. • Glutamina. • Ácido

glutámico. • Cisteína. • Glicina. • Prolina. • Serina. • Tirosina
Aminoácidos esenciales.

3.3.-Enlace peptídico: el enlace que une a los aminoácidos de forma covalente es el enlace
peptídico. El enlace peptídico es el que caracteriza a las proteínas, en este proceso se libera
una molécula de agua

3.4.-Péptidos: Moléculas de dos más aminoácidos. Los péptidos de clasifican en tres grupos
según su tamaño y número de aminoácidos que los constituyen: dipéptidos, oligopéptidos y
polipéptidos

-La estructura secundaria determinada por el plegamiento de las cadenas polipeptídicas

Estructura secundaria de proteínas

Estructura terciaria de proteínas

-La estructura terciaria está determinada por enlaces covalentes intramoleculares de puente
di-sulfuro (-S-S-) y por interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

LA HEMOGLOBINA