RESUMEN PRIMER PARCIAL IBMC

INTRODUCCIÓN

Fuerzas Intramoleculares y Fuerzas Intermoleculares

Fuerzas Intramoleculares: Son aquellas fuerzas que se dan dentro de una misma molécula, entre los
átomos que la componen. Estas son las fuerzas que se deben vencer para que se produzca un cambio
químico. Son estas fuerzas, por tanto, las que determinan las propiedades químicas de las sustancias. Hay
tres tipos principales de enlace químico: covalente, iónico y metálico.

OM
En los enlaces covalentes, los átomos no pierden ni ganan electrones, no forman iones porque los
pares de electrones se comparten entre los átomos. Los enlaces covalentes pueden ser polares o apolares
según los electrones se sientan más atraídos hacia uno de los dos átomos del enlace o no, de este modo, si
los electrones pasan más tiempo cerca de uno de los dos átomos se van a generar en ambos átomos cargas
parciales positivas o negativas (negativa en el átomo más electronegativo, y positiva en el que pasa menos

.C
tiempo con los electrones), y en este caso el enlace sería covalente polar, y por otro lado, cuando los
electrones se comparten por ambos átomos con la misma intensidad, el enlace es covalente apolar. El
límite para determinar si se trata de un enlace polar o apolar se fija en una diferencia de electronegatividad
de alrededor de 0,4 o 0,5 entre los dos átomos (en escala de Pauling), si la diferencia es mayor a 0,4 se trata
DD
de un enlace covalente polar, y si es menor se trata de un enlace covalente apolar.

Por otro lado, los enlaces iónicos se forman por la transferencia de un electrón de un átomo a otro,
los átomos pierden o ganan electrones formando iones (+ cationes, - aniones). En muchos libros, se habla
de que el límite entre un enlace covalente polar y un enlace iónico se traza cuando la diferencia de
LA

electronegatividad entre los dos átomos del enlace es superior al 1,7 (en escala de Pauling), afirmando que
luego de pasado ese valor, los átomos ya no quedarían con cargas parciales positivas o negativas, sino que
pasarían afirmativamente a tener esa determinada carga.

Por último están los enlaces metálicos que se forman por la atracción entre iones metálicos y
FI

electrones "libres", los electrones del último nivel de energía se mueven alrededor de todos los átomos, no
forman iones ya que en todo momento todos los átomos tienen configuración estable.

Fuerzas Intermoleculares: Aquellas fuerzas que actúan entre distintas moléculas o iones y que hacen
que éstos se atraigan o se repelan. Estas fuerzas son las que determinan las propiedades físicas de las


sustancias, como su punto de fusión y de ebullición, la solubilidad, la tensión superficial, la densidad, etc.
Por lo general son fuerzas débiles pero, al ser muy numerosas, su contribución es importante. Los tipos de
fuerzas intermoleculares son: puentes de hidrógeno, interacción dipolo-dipolo, dipolo-dipolo inducido, ión-
dipolo, ión-dipolo inducido, y fuerzas de dispersión de London.

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 UNIDAD 1. TALLER 1.- “AGUA”
El agua es la sustancia más abundante en los sistemas vivos, constituyendo en la mayoría más del
70% del peso del organismo, y sus propiedades físicas y químicas, como las fuerzas de atracción entre las
moléculas y su débil tendencia a ionizarse, juegan un papel importante en la determinación de las
características de su estructura. Así, la molécula de agua y sus productos de ionización, H + y OH-, influyen de
manera profunda sobre la estructura, autoformación y propiedades de los componentes celulares.

De este modo, vemos que las interacciones no covalentes, responsables de la fuerza y la

especificidad de “reconocimiento” entre las biomoléculas, están influidas por las propiedades disolventes
del agua, como su capacidad para formar enlaces de hidrógeno consigo misma y con los solutos, y que

OM
estos enlaces de hidrógeno entre moléculas de agua son los que proporcionan, por ejemplo, las fuerzas de
cohesión que hacen que el agua sea líquida a temperatura ambiente. Del mismo modo, vemos que
mientras que las biomoléculas polares se disuelven fácilmente en el agua porque pueden reemplazar estas
interacciones agua-agua por interacciones agua-soluto, las biomoléculas apolares interfieren en las
interacciones agua-agua pero no son capaces de formar interacciones agua-soluto, por lo que son muy
poco solubles en agua y, en soluciones acuosas, tienden a agruparse entre sí.

.C
Por todo esto vemos entonces que si bien los puentes de hidrógeno, los enlaces iónicos, las
interacciones hidrofóbicas y de van der Waals son individualmente débiles, colectivamente tienen una
influencia muy significativa sobre la estructura tridimensional de las proteínas, ácidos nucleicos,
DD
polisacáridos y lípidos de membrana.

Puentes de Hidrógeno
LA

Como se dijo, las propiedades estructurales del agua se deben a la atracción entre las moléculas de
agua adyacentes, un vistazo a la estructura electrónica de la molécula de H 2O permite deducir la causa de
estas fuerzas de atracción intramolecular. Cada átomo de hidrógeno de una molécula de agua comparte un
par electrónico con el átomo de oxígeno central. La geometría de la molécula de agua describe un
tetraedro, con un átomo de hidrógeno en dos vértices y electrones sin compartir en los otros dos, y el
FI

ángulo del enlace H-O-H es de 104,5°, menor que los 109,5° de un tetraedro perfecto, por la compresión
por los orbitales no enlazantes del átomo de oxígeno.

El núcleo del oxígeno atrae electrones más fuertemente que el



núcleo del hidrógeno (un protón), es decir que el oxígeno es más

electronegativo. Por tanto H y O comparten los electrones de forma
desigual, situándose estos con mayor frecuencia cerca del átomo de
oxígeno. Como resultado, se da la formación de dos dipolos
eléctricos en la molécula de agua a lo largo de cada uno de los
enlaces H-O, en los que cada hidrógeno es portador de una carga
parcial positiva (δ+) y el átomo de oxígeno es portador de una carga
parcial negativa igual a la suma de las dos cargas positivas parciales
(2δ-). A partir de esto, se establecería entonces una atracción
electrostática entre el átomo de oxígeno de una molécula de agua y
el hidrógeno de otra, lo que se denomina como: Puente de
Hidrógeno. Así, cada molécula de agua en teoría podría formar hasta
cuatro puentes de hidrógeno con otras moléculas de agua vecinas,

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creando una red cristalina rectangular, como sucede en el hielo, pero en el agua líquida, a temperatura
ambiente y presión atmosférica, sucede que cada molécula de agua forma puentes de hidrógeno con otras
3,4 moléculas, en promedio.

Los puentes de hidrógeno tienen entonces un 10% de carácter covalente, y un 90% de carácter
electrostático, y son más largos y más débiles que los enlaces O-H covalentes, ya que en el agua líquida
tienen una energía de disociación de enlace (energía requerida para romper un enlace) de
aproximadamente 23 kJ/mol, mientras que en los enlaces covalentes es de 470 kJ/mol. Aunque en
cualquier momento la mayoría de las moléculas en el agua líquida están unidas por puentes de hidrógeno,
el tiempo de vida de cada uno de ellos es tan solo de entre 1 y 20 picosegundos (1ps = 10 -12 s), y al
romperse, se forma con la misma molécula uno nuevo en el lapso de 0,1 ps. Es la suma de todos los

OM
puentes de hidrógeno entre las moléculas de H2O lo que le confiere gran cohesión interna al agua líquida, y
permite a su vez, que esas extensas redes de moléculas unidas por puentes de hidrógeno puedan formar
también puentes de conexión entre otros solutos (proteínas y ácidos nucleicos, por ejemplo), haciendo que
esas moléculas más grandes interaccionen entre ellas a través de distancias de varios nanómetos sin
necesidad de entrar en contacto físico.

.C
Puentes de Hidrógeno con otros Solutos Polares

Los puentes de hidrógeno no son exclusivamente del agua,

DD
sino que se forman fácilmente entre un átomo electronegativo
(el aceptor de hidrógeno, normalmente oxígeno, nitrógeno o
flúor, con un par de electrones no enlazantes) y un átomo de
hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo
(el dador de hidrógeno) en la misma o en otra molécula. Los átomos de hidrógeno unidos covalentemente
LA

a átomos de carbono no participan en la formación de puentes de hidrógeno, ya que el carbono es apenas

más electronegativo que el mismo hidrógeno, y por tanto el enlace C-H sería muy débilmente polar. Por
otro lado, los puentes de hidrógeno alcanzan una fuerza de atracción máxima cuando el átomo de
hidrógeno y los dos átomos que lo comparten se encuentran en línea recta, es decir, cuando el átomo
FI

aceptor está alineado con el enlace covalente entre el átomo dador y el H. Los puentes de hidrógeno tienen
entonces como propiedad, un carácter altamente direccional y son capaces de mantener dos moléculas (o
grupos de moléculas) con un ordenamiento geométrico específico, propiedad que le confiere a moléculas
de proteínas y ácidos nucleicos (en las que existen muchos puentes de hidrógeno intramoleculares)


estructuras tridimensionales muy precisas.

Interacción del Agua con Solutos Cargados (Interacciones iónicas)

El agua, al ser un disolvente polar, disuelve la mayoría de las biomoléculas, que generalmente son
compuestos cargados o polares. Aquellos compuestos que se disuelven fácilmente en el agua son llamados
hidrofílicos. Contrario al agua, los disolventes apolares son malos disolventes de las biomoléculas, ya que
no disuelven compuestos cargados o polares, que representan la mayoría de ellas, aunque sí disuelven
fácilmente las biomoléculas apolares, como los lípidos o las ceras, las llamadas hidrofóbicas.

Al mismo tiempo, el agua disuelve muchas sales cristalinas hidratando los iones que las componen,
disuelve por ejemplo, el NaCl mediante la hidratación y la estabilización de los iones Na+ y Cl-, debilitando
las interacciones electrostáticas entre ellos y contrarrestando su tendencia a asociarse en una red cristalina.

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Lo mismo ocurre con las biomoléculas cargadas, compuestos con grupos funcionales tales como los ácidos
carboxílicos ionizados (-COO-), las aminas
protonadas (-NH 3 +) y los ésteres o
anhídridos fosfóricos. El agua disuelve
fácilmente este tipo de compuestos
reemplazando puentes de hidrógeno
soluto-soluto por puentes de hidrógeno
soluto-agua, apantallando (atenuando)
así las interacciones electrostáticas entre
moléculas del soluto.

OM
Interacción del Agua con Moléculas Anfipáticas (Interacción Hidrofóbica)

Los compuestos
anfipáticos contienen
regiones que son polares

.C
(o cargadas) y regiones
que son apolares. Cuando
se mezcla un compuesto
DD
anfipático con agua, la
región polar hidrofílica
interacciona
favorablemente con el
disolvente y tiende a
LA

disolverse, pero la región

apolar hidrofóbica tiende a evitar el contacto con el agua. Las
regiones apolares de las moléculas se agrupan para presentar la
menor área hidrofóbica posible al disolverse mientras que las
regiones polares se disponen de forma que maximice su
FI

interacción con el disolvente acuoso. Estas estructuras estables de

compuestos anfipáticos en agua, denominadas micelas, pueden
contener cientos o miles de moléculas. Las fuerzas que mantienen
juntas las regiones apolares de las moléculas se denominan


interacciones hidrofóbicas. La fuerza de estas interacciones no se

debe a ninguna atracción intrínseca entre las partes apolares.
Proviene más bien de la obtención de la máxima estabilidad
termodinámica del sistema al minimizar el número de moléculas
de agua ordenadas necesarias para rodear porciones hidrofóbicas
de las moléculas del soluto.

Muchas biomoléculas son Anfipáticas, las proteínas, pigmentos, ciertas vitaminas y los esteroles y
fosfolípidos de las membranas tienen regiones con superficies polares y apolares. Las estructuras formadas
por estas moléculas se estabilizan mediante interacciones hidrofóbicas entre las regiones apolares. Las
interacciones hidrofóbicas entre lípidos y entre lípidos y proteínas son los determinantes más importantes
de la estructura de las membranas biológicas. Las interacciones hidrofóbicas entre aminoácidos apolares
estabilizan también las estructuras tridimensionales de las proteínas.

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 La formación de puentes de hidrógeno entre el agua y los
solutos polares también produce un cierto ordenamiento de las
moléculas de agua, pero el efecto es menos significativo que con los
solutos apolares. La liberación de agua ordenada favorece la
formación de un complejo enzima-sustrato. Cuando están separados,
tanto la enzima como el sustrato fuerzan a las moléculas de agua
cercanas a formar una capa ordenada. La unión del sustrato a la
enzima libera parte del agua ordenada y el aumento de la entropía
resultante proporciona un “empujón” termodinámico para la
formación del complejo enzima-sustrato.

OM
.C
DD
LA
FI


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 RESUMEN. Propiedades físico-químicas del agua.

■ El agua es un dipolo ya que presenta distribución electrónica asimétrica, los electrones del enlace
covalente polar entre H y O están más cerca del oxígeno que del hidrógeno. Su carga neta es 0.

■ Cada molécula de agua puede interaccionar con hasta otras cuatro mediante puentes de
hidrógeno, lo que explica sus propiedades como su tensión superficial, su elevada constante dieléctrica,
punto de ebullición elevado y densidad (mayor densidad en estado líquido que en estado sólido).

■ Forma puentes de hidrógeno con la mayoría de las moléculas (solvente universal)

■ Interacciona también por interacciones de tipo dipolo-dipolo (o dipolos inducidos) o ión-dipolo.

OM
■ Tiene pH neutro (7.0), ya que la [H+] = [OH- ].

RESUMEN. Interacciones débiles en los sistemas acuosos

■ Las muy diferentes electronegatividades del H y del O hacen del agua una molécula muy polar,

.C
capaz de formar enlaces de hidrógeno consigo misma y con sus solutos. Los enlaces de hidrógeno son de
vida efímera, principalmente electrostáticos, y más débiles que los enlaces covalentes. El agua es un buen
disolvente de solutos polares (hidrofílicos), con los que forma enlaces de hidrógeno, y de solutos cargados,
DD
con los que interacciona electrostáticamente.

■ Los compuestos no polares (hidrofóbicos) no se disuelven bien en el agua; no pueden formar

enlaces de hidrógeno con el disolvente y su presencia induce un ordenamiento energéticamente
desfavorable de moléculas de agua alrededor de sus superficies hidrofóbicas. Para minimizar la superficie
LA

expuesta al agua, los compuestos no polares como por ejemplo los lípidos forman agregados (micelas) en
los que sus partes hidrofóbicas se hallan secuestradas en el interior, asociándose a través de interacciones
hidrofóbicas, y sólo las partes más polares interaccionan con el agua.

■ Numerosas interacciones débiles no covalentes influyen decisivamente sobre el plegamiento de

FI

macromoléculas tales como las proteínas o los ácidos nucleicos. Las conformaciones macromoleculares
más estables son aquellas en las que se maximiza el número de enlaces de hidrógeno en el interior de la
molécula y entre la molécula y el disolvente, y en las que las zonas hidrofóbicas se agrupan en el interior de
la molécula, lejos del disolvente acuoso.


■ La concentración de los solutos tiene una gran influencia sobre las propiedades físicas de las
disoluciones acuosas. Cuando se separan dos compartimientos acuosos mediante una membrana
semipermeable (tal como la membrana plasmática que separa la célula de su entorno), el agua fluye a
través de esta membrana hasta igualar la osmolaridad de los dos compartimientos. Esta tendencia del agua
a fluir a través de la membrana semipermeable recibe el nombre de presión osmótica.

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 TALLER 2.- “DISOLUCIONES y MEDIDAS DE CONCENTRACIÓN”

La mayor parte de los materiales con los que interactuamos en la vida cotidiana son mezclas. Muchas
de esas mezclas son homogéneas, es decir, sus componentes están entremezclados de manera uniforme en
el nivel molecular. Las mezclas homogéneas se denominan disoluciones. En el mundo que nos rodea
abundan ejemplos de disoluciones. El aire que respiramos es una disolución de varios gases. Los fluidos que
corren por el cuerpo son disoluciones y transportan una gran variedad de nutrimentos indispensables, sales
y otros materiales. Las disoluciones pueden ser gases, líquidos o sólidos. Cada una de las sustancias de una
disolución es un componente de la disolución, el disolvente por lo regular es el componente que está
presente en mayor cantidad, mientras que los demás componentes se llaman solutos.

De este modo, una disolución se entiende entonces como una mezcla homogénea de dos o más

OM
componentes que no reaccionan entre sí (no forman un producto), pero que sí interaccionan mutuamente
mediante puentes de hidrógeno, por ejemplo, u otro tipo de interacciones débiles.

Las soluciones pueden

.C
clasificarse en base al estado
físico en el cual se encuentren
los solutos y el solvente.
DD
El Proceso de Disolución

Comenzaremos por considerar qué sucede en el nivel molecular cuando una sustancia se disuelve,
fijándonos especialmente en el papel de las fuerzas intermoleculares en el proceso. Se forman disoluciones
LA

cuando una sustancia se dispersa de manera uniforme en otra. Las disoluciones se forman cuando las
fuerzas de atracción entre las partículas de soluto y de disolvente son de magnitud comparable con la de las
que existen entre las partículas de soluto mismas o entre las partículas de disolvente mismas. Por ejemplo,
la sustancia iónica NaCl se disuelve fácilmente en agua porque la interacción
FI

atractiva entre los iones y las moléculas polares del H2O sobrepasa la energía de red
del NaCl(s). Cuando se agrega NaCl a agua, las moléculas de agua se orientan en la
superficie de los cristales de NaCl. El extremo positivo del dipolo del agua se orienta
hacia los iones Cl-, y el extremo negativo, hacia los iones Na+. Las atracciones ion-
dipolo entre los iones Na+ y Cl- y las moléculas del agua tienen la fuerza suficiente


para sacar dichos iones de sus posiciones en el cristal. Una vez separados del cristal,
los iones Na+ y Cl- quedan rodeados por moléculas de agua. Tales interacciones
entre el soluto y las moléculas del disolvente se denominan solvatación. Esta
interacción atractiva entre las moléculas de disolvente y el soluto se denomina
solvatación. Si el disolvente es agua, se habla de hidratación. Vemos entonces que
la disolución de sustancias iónicas en agua se promueve por la hidratación de los
iones separados con moléculas de agua polares.

Cambios de Energía, Espontaneidad y Desorden en la Formación de Disoluciones

Examinaremos los cambios en la energía y en el “desorden” que acompañan al proceso de disolución.

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 El cambio de entalpía global al formarse la disolución puede ser positivo o negativo. La formación de
disoluciones se favorece tanto por un cambio negativo de entalpía (proceso exotérmico) como por un
cambio positivo de entropía (aumento en el desorden) del sistema. Podemos entonces imaginar que los
cambios de energía globales en la formación de una disolución tienen tres componentes, o que el cambio
de entalpía global al formarse una disolución, ΔHdisol, es la suma de tres términos:

ΔHdisol = ΔH1 + ΔH2 + ΔH3

La separación de las partículas del soluto requiere un

aporte de energía para vencer sus interacciones de atracción (por

OM
ejemplo, separar los iones Na+ y Cl), por tanto, el proceso es
endotérmico (ΔH1>0). La separación de las moléculas de
disolvente para dar cabida al soluto también requiere energía
(ΔH2>0). El tercer componente surge de las interacciones de
atracción entre el soluto y el disolvente, y da lugar a un proceso
exotérmico (ΔH3<0).

.C
Así quedarían representadas las tres contribuciones
entálpicas al calor de disolución total de un soluto. En resumen,
DD
ΔH1 y ΔH2 representan procesos endotérmicos, que requieren un
aporte de energía, en tanto que ΔH3 representa un proceso
exotérmico, que libera energía.

Por otro lado, vemos con este ejemplo uno de los principios básicos: los procesos en los que el
contenido de energía del sistema disminuye tienden a ser espontáneos; por lo que podríamos concluir que
LA

los procesos espontáneos suelen ser exotérmicos. Algunos procesos, empero, no redundan en una
reducción de la energía del sistema, o incluso podrían ser endotérmicos, y aun así ocurren
espontáneamente. Por ejemplo, el NH4NO3 se disuelve fácilmente en agua, aunque el proceso de disolución
es endotérmico. Entonces hay casos que si bien representan procesos endotérmicos,
FI

también son espontáneos, y el motivo para esto es que todos se caracterizan por un
aumento en el desorden, o aleatoriedad, del sistema. El mezclado de CCl 4 y C6H14 es otro
ejemplo sencillo: supongamos que pudiéramos quitar repentinamente una barrera que
separa 500 mL de CCl4 de 500 mL de C6H14, y antes de quitarse la barrera, cada líquido


ocupara un volumen de 500 mL (a). Una vez que se establece el equilibrio después de
quitarse la barrera, los dos líquidos juntos ocupan un volumen de cerca de 1000 mL (b). La
formación de una disolución homogénea ha producido un aumento en el desorden, o
aleatoriedad, en cuanto a que las moléculas de cada sustancia ahora están revueltas y
distribuidas en un volumen dos veces mayor que el que ocupaban antes de mezclarse. La
cantidad de desorden en un sistema está dado por una cantidad termodinámica llamada
entropía. Este ejemplo ilustra nuestro segundo principio básico: los procesos en los que el
desorden (entropía) del sistema aumenta tienden a ser espontáneos.

Disoluciones Saturadas y Solubilidad

A medida que un soluto sólido comienza a disolverse en un disolvente, la concentración de partículas

de soluto en la disolución aumenta, y lo mismo sucede con la probabilidad de que choquen con la superficie
del sólido. Tal choque podría hacer que la partícula quedara otra vez unida al sólido. Este proceso, que es lo

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opuesto al proceso de disolución, se denomina cristalización. Cuando el soluto disuelto y no disuelto están
en equilibrio, y el proceso de disolución y cristalización ocurren simultáneamente y con la misma rapidez,
se dice que la disolución está saturada. No se disolverá soluto adicional si se agrega a una disolución
saturada. La cantidad de soluto necesaria para formar una disolución saturada en una cantidad dada de
disolvente y a una determinada temperatura, se conoce como la solubilidad de ese soluto (a esa
temperatura). Por ejemplo, la solubilidad del NaCl en agua a 0ºC es de 35.7 g por 100 mL de agua. Ésta es la
cantidad máxima de NaCl que se puede disolver en agua para dar una disolución estable, en equilibrio, a
esa temperatura.

Si disolvemos menos soluto del necesario para formar una disolución saturada, se dice que la
disolución está insaturada (no saturada). Así, una disolución que contiene sólo 10.0 g de NaCl en 100 mL de

OM
agua a 0°C está insaturada porque en ella se puede disolver más soluto.

En condiciones apropiadas, a veces es posible formar disoluciones que contienen una cantidad de
soluto mayor que la necesaria para formar una disolución saturada. Decimos que tales disoluciones están
sobresaturadas. Por ejemplo, podemos disolver mucho más acetato de sodio (NaC2H3O2) en agua a
temperaturas altas que a temperaturas bajas. Si preparamos una disolución de acetato de sodio a alta
temperatura y luego la enfriamos lentamente, todo el soluto podría permanecer disuelto aunque la

.C
solubilidad disminuye al bajar la temperatura.

Factores que Afectan la Solubilidad

DD
El grado en que una sustancia se disuelve en otra depende de la naturaleza tanto del soluto como del
disolvente, que determinan las fuerzas moleculares entre ellos y dentro de ellos. También depende de la
temperatura y, al menos en el caso de los gases, de la presión.

Interacciones Soluto-Solvente: La solubilidad de una sustancia en otra depende de la tendencia

LA

natural de los sistemas a volverse más desordenados y de las energías intermoleculares relativas soluto-
soluto y disolvente-disolvente, en comparación con las interacciones soluto-disolvente. Los líquidos que se
mezclan en todas proporciones son miscibles; los que no se disuelven significativamente unos en otros son
inmiscibles. Las interacciones de puentes de hidrógeno entre el soluto y el disolvente suelen desempeñar
un papel importante en la determinación de la solubilidad, y cuanto mayor sean las atracciones entre el
FI

soluto y las moléculas de disolvente, mayor será la solubilidad.

Las sustancias no polares tienden a ser solubles en disolventes no polares; los solutos iónicos y
polares suelen ser solubles en disolventes polares (“lo similar disuelve a lo similar”). Los sólidos de red


como el diamante y el cuarzo son insolubles en disolventes tanto polares como no polares a causa de las
intensas fuerzas de enlace dentro del sólido.

Efectos de la Temperatura: La solubilidad de la mayor parte de los solutos sólidos en agua aumenta al
incrementarse la temperatura de la disolución. En contraste con los solutos sólidos, la solubilidad de los
gases en agua disminuye al aumentar la temperatura.

Efectos de la Presión: Las solubilidades de los sólidos y líquidos no acusan un efecto apreciable de la
presión, mientras que la solubilidad de un gas en cualquier disolvente aumenta al incrementar la presión
del gas sobre el disolvente.

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 Coloides

Mezclas en las que partículas mayores que moléculas se dispersan en otro componente. Las
partículas que son grandes en la escala molecular pero lo bastante pequeñas como para permanecer
suspendidas indefinidamente en un sistema de disolvente forman coloides, o dispersiones coloidales. Los
coloides, que son intermedios entre las soluciones y las mezclas heterogéneas, tienen muchas aplicaciones
prácticas. Una propiedad física útil de los coloides, la dispersión de la luz visible, se conoce como efecto
Tyndall.

Los coloides más importantes son aquellos en los que el medio dispersor es agua. Es común referirse
a tales coloides como hidrofílicos (“que aman el agua”) o hidrofóbicos (“que detestan el agua”). Los
coloides hidrofílicos son comunes en los organismos vivos, en el cuerpo humano, las moléculas

OM
extremadamente grandes que constituyen sustancias tan importantes como las enzimas y los anticuerpos
se mantienen en suspensión por su interacción con las moléculas de agua circundantes, las moléculas se
pliegan de tal modo que los grupos hidrofóbicos están alejados de las moléculas de agua, en el “interior” de
la molécula plegada, mientras que los grupos hidrofílicos, polares, se encuentran en la superficie e
interactúan con las moléculas de agua. Estos grupos hidrofílicos generalmente contienen oxígeno o
nitrógeno.

.C
Los coloides hidrofóbicos sólo se pueden preparar en agua si se estabilizan de alguna forma; de lo
contrario, su natural falta de afinidad por el agua hace que se separen de ella. Los coloides hidrofóbicos se
DD
pueden estabilizar mediante adsorción (adherencia a una superficie, no es lo mismo que absorción, que se
refiere al paso hacia el interior) de iones en su superficie, los cuales pueden interactuar con el agua y así
estabilizar el coloide. Al mismo tiempo, la repulsión mutua entre partículas coloidales con iones adsorbidos
que tienen la misma carga evita que las partículas choquen y se hagan más grandes. Los coloides
hidrofóbicos también pueden estabilizarse por la presencia de otros grupos hidrofílicos en sus superficies.
LA

Por ejemplo, las gotitas de aceite muy

pequeñas son hidrofóbicas y no
permanecen suspendidas en agua;
más bien, se separan para formar una
capa aceitosa en la superficie del
FI

agua. La adición de estearato de o de

cualquier sustancia similar que tenga
un extremo hidrofílico (polar, o
cargado) y uno hidrofóbico (no polar)


estabiliza una suspensión de aceite en

agua. La estabilización es resultado de
la interacción de los extremos
hidrofóbicos de los iones estearato
con la gotita de aceite, y de los
extremos hidrofílicos con el agua.

Propiedades Coligativas de las Disoluciones Acuosas

Las propiedades físicas de las disoluciones que dependen únicamente de la concentración de

partículas de soluto presentes, sin importar la naturaleza del soluto, son propiedades coligativas (“ligadas”).
Tales propiedades incluyen la reducción de la presión de vapor, el abatimiento del punto de congelación, la
elevación del punto de ebullición y la presión osmótica.

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 Estas se denominan propiedades coligativas puesto que la
concentración del soluto es la que altera estas propiedades en
comparación con el disolvente, puro sin soluto. Por lo que entonces
vemos que los solutos alteran las propiedades coligativas de las
disoluciones acuosas al disminuir la concentración efectiva de agua.

Por ejemplo, a una presión de 101 kPa, el agua pura hierve a

100°C y se congela a 0°C, pero en presencia de moléculas de soluto se
reduce la probabilidad de que las moléculas de agua abandonen la
disolución y entren en la fase de gas, reduciendo de esta forma la
presión de vapor de la disolución e incrementando el punto de

OM
ebullición, al igual que disminuye la probabilidad de que una molécula
de agua choque con un cristal de hielo en formación y se una al mismo,
teniendo como efecto la disminución del punto de congelación.

Ciertos materiales, incluidas muchas membranas de sistemas biológicos y sustancias sintéticas, son
semipermeables. Al entrar en contacto con una disolución, estos materiales permiten el paso de algunas
moléculas a través de su red de poros diminutos, pero no de otras. Es común que moléculas pequeñas de

.C
disolventes como el agua sí puedan pasar, no así moléculas o iones de soluto más grandes.

Consideremos una situación en la que sólo moléculas del disolvente pueden

DD
atravesar una membrana. Si tal membrana se coloca entre dos disoluciones con
diferente concentración, las moléculas del disolvente se moverán en ambas
direcciones a través de la membrana. Sin embargo, la concentración de disolvente
es más alta en la disolución que contiene menos soluto, que en la más concentrada,
así que la tasa de transferencia de disolvente de la disolución menos concentrada a
LA

la más concentrada es mayor que en la dirección opuesta. Por tanto, hay un

movimiento neto de moléculas de disolvente de la disolución menos concentrada
hacia la más concentrada. En este proceso, llamado ósmosis, el movimiento neto
del disolvente siempre es hacia la disolución que tiene la concentración más alta de
soluto, o en otras palabras, hacia donde hay menos disolvente, en un intento por
FI

“reponer” lo faltante para equilibrar las disoluciones.

En este sentido, cuando dos disoluciones acuosas diferentes están separadas por una membrana
semipermeable, las moléculas de agua difunden de la región de alta concentración de agua hacia la de


concentración de agua menor, generando presión osmótica. De este modo, la presión osmótica sería la
presión necesaria para evitar la ósmosis de la disolución, que se puede medir en unidades de presión de
gas, como atm (atmósferas). El valor aproximado de esta presión (π), medida como la fuerza necesaria para
oponerse al movimiento del agua, obedece una ley donde M es la molaridad de la disolución, R es la
constante del gas ideal y T es la temperatura en la escala Kelvin:

𝝅= MRT

Si dos disoluciones con idéntica presión osmótica se separan con una membrana semipermeable, no
habrá ósmosis. Se dice entonces que las dos disoluciones son isotónicas. Si una disolución tiene menor
presión osmótica, se describe como hipotónica respecto a la disolución más concentrada. Decimos que la
disolución más concentrada es hipertónica respecto a la disolución diluida.

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 La ósmosis desempeña un papel muy importante en los
sistemas vivos y en la vida de la mayoría de las células. Las
membranas plasmáticas son más permeables al agua que a la mayor
parte del resto de moléculas pequeñas, iones y macromoléculas. Esta
permeabilidad es debida en parte, a la simple difusión de agua a
través de la bicapa lipídica, y en parte a canales proteicos en la
membrana que permiten el paso selectivo de agua. Por ejemplo, las
membranas de los glóbulos rojos de la sangre son semipermeables.

La osmolaridad del medio interno (plasma, liquido intersticial,

medio intracelular, etc.) oscila entre 280 y 310 mOsmol/L, por lo que

OM
se denominan soluciones isotónicas a las que se encuentran en ese
rango de osmolaridad. La colocación de un glóbulo rojo en una
disolución que es hipertónica (por encima del valor máximo) respecto
a la disolución intracelular (la que está en el interior de las células) hace que salga el agua hacia afuera de la
célula, y al hacerlo, la célula se encoge, se arruga, en un proceso denominado crenación, que puede
resultar en flebitis química. Si colocamos la célula en una disolución que es hipotónica (por debajo a 280

.C
mOsmol/L) respecto al fluido intracelular, penetrará agua en la célula, provocando que estas se hinchen, lo
cual puede causar la ruptura de la célula en un proceso llamado hemolisis. Una célula rodeada por una
disolución isotónica no gana ni pierde agua. Las personas que requieren reposición de fluidos corporales o
nutrimentos y que no se pueden alimentar por vía oral reciben soluciones por infusión intravenosa (o IV),
DD
que suministra nutrimentos directamente a las venas. Para evitar la crenación o la hemolisis de los glóbulos
rojos, las soluciones IV deben ser isotónicas respecto a los fluidos intracelulares de los glóbulos.
LA

Expresiones de Concentración

Cuando hablamos de la concentración de una disolución nos referimos a la cantidad de soluto

respecto a la cantidad total de disolución. Dado que muchas propiedades físicas de las disoluciones
dependen de su concentración, en ocasiones querremos conocer con precisión cual es la relación soluto –
FI

disolución expresada cuantitativamente en términos de diversas medidas. En esos casos la cantidad de

soluto se expresa como masa, volumen o moles y la de disolución como masa o volumen.


1. GRAMOS DE SOLUTO POR LITRO DE SOLUCIÓN (g/L).

 g/L = masa (gramos) / Volumen (litros)

2. CONCENTRACIÓN COMO %

 % masa/volumen (% m/v) = (gramo de soluto/ Volumen de disolución en mL) * 100

3. MOLARIDAD

 M = n° moles de soluto / vol de disolución (L)

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 Para hallar la cantidad de moles que hay en una determinada masa es necesario conocer el peso
molar, para lo cual se debe recurrir a la tabla periódica y calcularlo teniendo en cuenta cuantos átomos de
cada clase se tienen:

Ej. Tomando el NaOH (hidróxido de sodio), vemos que el peso atómico del Na+ es 23 g, del O, 16g y
del H 1g, por lo tanto el PM del NaOH= 23+16+1 = 40 g/mol.

A partir de esto, podríamos averiguar el número de moles de soluto considerando que: Nº de moles
= masa de soluto/ PM

OM
4. NORMALIDAD

 N = n° de equivalentes x molaridad (M)

Para hallar los equivalentes de soluto se debe tener en cuenta que tipo de sustancia se tiene, si es un
ácido, base o sal.

.C
Si es un ácido, cada mol liberará tantos equivalentes ácidos como H+ tenga:

H2SO4: 2 H+ / mol = 2 equivalentes / mol

DD
Si es una base, cada mol liberará tantos equivalentes como OH- tenga:

Ca(OH)2: 2 OH- / mol = 2 equivalentes / mol

LA

5. OSMOLARIDAD

 O=ixM

La osmolaridad calcula el número de partículas totales presentes en una disolución, sin importar su
FI

naturaleza. Para determinar la osmolaridad de cada soluto hay que conocer cómo se comporta la molécula
en solución, si se disocia y en cuántas partículas, dado que i representa el número de partículas
osmóticamente activas.

Solución salina normal (suero fisiológico): 0,9% m/v de cloruro de sodio.



a. NaCl 0.9 g/100 mL → NaCl 9 g/1 L

b. PM es 58.5 g → n° de moles es 0.154 moles.
c. Como el NaCl se disocia en 2 partículas → 0.154 x 2 = n° de osmoles es 0.308/ L
d. Es una solución 0.308 OsM o 308 mOsM, por lo tanto es una solución isotónica.

Para calcular la osmolaridad de una solución compleja, como la Solución Ringer-Lactato, etc., se
suman las osmolaridades de los distintos solutos que la componen.

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 TALLER 3.- “ÁCIDOS Y BASES”

Las moléculas biológicas como las proteínas y los ácidos nucleicos son portadoras de numerosos
grupos funcionales, tales como los grupos carboxilo y amino, que pueden experimentar reacciones acido-
base. Par esta razón muchas propiedades de estas moléculas varían con la acidez de las disoluciones en las
que se hallan inmersas. En esta sección consideraremos la naturaleza de las reacciones acido-base y como
se controla la acidez desde el punto de vista fisiológico y en el laboratorio.

Ionización del agua, ácidos débiles y bases débiles

Aunque gran parte de las propiedades del agua se pueden explicar en función de la molécula neutra

OM
de H2O, debe tenerse también en cuenta el pequeño grado de ionización del agua en iones hidrógeno (H+)
e iones hidroxilo (OH-). Al igual que todas las reacciones reversibles, se puede describir la ionización del
agua mediante una constante de equilibrio.

Cuando se disuelven ácidos débiles en agua, su ionización aporta H+; bases débiles consumen H+ al
protonarse. Estos procesos también están gobernados por constantes de equilibrio. La concentración total

.C
hidrógeno se puede medir experimentalmente y se expresa como el pH de la solución. Para predecir el
estado de ionización de los solutos en agua, hemos de tener en cuenta las constantes de equilibrio
pertinentes para cada reacción de ionización.
DD
El agua pura está ligeramente ionizada

Las moléculas de agua tienen una ligera tendencia a ionizarse reversiblemente para proporcionar
hidrógeno (protón) ion hidroxilo, dando el equilibrio.

𝑯𝟐𝑶 ↔ 𝑯+ + 𝑶𝑯−
LA

Aunque normalmente se muestra el producto de disociación el agua como H+, los protones libres no
existen en disolución; los iones hidrógeno formados en el agua son inmediatamente hidratados a iones
hidronio (H3O+). La formación de enlaces hidrógeno entre las moléculas hace que la hidratación de los
protones disociados sea virtualmente instantánea.
FI


Esta elevada movilidad iónica es el resultado del "salto de

protones" que se muestra en la figura. Como resultado de la elevada
movilidad iónica del H+ (y del OH-, que también se mueve
rápidamente mediante salto de protones, pero en la dirección
opuesta), las reacciones ácido base en disolución acuosa son
excepcionalmente rápidas.

Un breve repaso de algunas propiedades de las reacciones

químicas reversibles nos mostrará cómo obtener una manera de
expresar el grado de ionización del agua en términos cuantitativos.

La posición de equilibrio de cualquier reacción química viene

dada por su constante de equilibrio Keq (a veces expresada
simplemente cómo K). Para la reacción general:

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 𝑨+𝑩 ↔ 𝑪+𝑫

Se puede definir una constante de equilibrio en función de la canción de reactivos (A y B) y de los

productos (C y D) presentes en equilibrio:

[𝑪]𝒆𝒒[𝑫]𝒆𝒒
𝑲𝒆𝒒 =
[𝑨] 𝒆𝒒 [𝑩]𝒆𝒒

De este modo se puede llegar a una aproximación de la constante de equilibrio midiendo las
concentraciones el equilibrio. Por razones que escapan a esta discusión, las constantes de equilibrio
adimensionales, sin embargo en este caso hemos mantenido en general las unidades de concentración (M)
para recordar qué la molaridad es la unidad de concentración qué se utiliza en el cálculo de Keq.

OM
La constante es fija y característica para cada reacción química a una temperatura dada. Define la
composición de la mezcla final en equilibrio, independientemente de las cantidades iniciales de reactivos y
productos. De modo inverso, podemos calcular la constante de equilibrio de una reacción dada a una
temperatura determinada si se conocen las concentraciones en equilibrio de todos los reactivos y
productos.

.C
La ionización del agua se expresa mediante una constante de equilibrio

El grado de ionización del agua en equilibrio es pequeño. La constante de equilibrio para la ionización
reversible del agua es
DD
[𝑯+][𝑶𝑯−]
𝑲𝒆𝒒 =
[𝑯𝟐𝑶]

En agua pura a 25°C, la concentración de agua es de 55,5 M. De acuerdo con esto, podemos sustituir
por 55,5 M en el denominador de la expresión de la constante de equilibrio para dar:
LA

[𝑯+][𝑶𝑯−]
𝑲𝒆𝒒 = → (𝟓𝟓, 𝟓 𝑴)(𝑲𝒆𝒒) = [𝑯+][𝑶𝑯−] = 𝑲𝒘
[𝟓𝟓, 𝟓 𝑴]

Donde Kw designa el producto (55,5 M) (Keq), denominado producto iónico del agua a 25°. El valor de
FI

Keq, determinado mediante medidas de conductividad eléctrica del agua pura, es de 1,8 x 10-16 M a 25°.

𝑲𝒘 = [𝑯+][𝑶𝑯−] = (𝟓𝟓, 𝟓 𝑴)(𝟏, 𝟖 𝒙 𝟏𝟎−𝟏𝟔 𝑴) = 𝟏, 𝟎 𝒙 𝟏𝟎−𝟏𝟒 𝑴𝟐

Así el producto [H+] [OH-] en disoluciones acuosas a 25°C es siempre igual a 1,8 x 10 -14 M2. Cuando las


concentraciones de H+ y OH- son exactamente iguales, tal como sucede en el agua pura, se dice que la
solución está a pH neutro. A este pH, se puede calcular la concentración de H + y OH- a partir del producto
iónico del agua de la manera siguiente:

𝑲𝒘 = [𝑯+][𝑶𝑯−] = [𝑯+]𝟐 = [𝑶𝑯−]𝟐 → [𝑯+] = √𝑲𝒘 = √𝟏 𝒙 𝟏𝟎−𝟏𝟒 𝑴𝟐 → [𝑯+] = [𝑶𝑯−] = 𝟏𝟎−𝟕𝑴

Dado que el producto iónico del agua es constante, siempre que [H +] sea superior a 1 x 10-7 M, [OH-]
será inferior a 1 x 10-7 M, y viceversa. A partir del producto iónico del agua podemos calcular [H +] si
conocemos [OH-], y viceversa.

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 La escala de pH representa las concentraciones de H+ y OH-

El producto del agua, Kw, constituye la base de la escala de pH. Supone una manera conveniente de
designar la concentración de H+ (y por consiguiente de OH-) en cualquier disolución acuosa entre 1,0 M de
H+ y 1,0 M de OH-. El término pH se define mediante la expresión:
𝟏
𝒑𝑯 = 𝒍𝒐𝒈 = −𝒍𝒐𝒈[𝑯+]
[𝑯+]

El símbolo p denota “logaritmo negativo de “. Para una solución exactamente neutra a 25°C, las
concentraciones de [H+] y [OH-] son iguales y como vimos, su valor es de 1 x 10 -7 M, por lo que se puede
calcular el pH de la siguiente manera:

OM
𝟏
𝒑𝑯 = 𝒍𝒐𝒈 = 𝟕
𝟏, 𝟎 𝒙 𝟏𝟎−𝟕

Así vemos que el valor de 7 para el pH representa una sustancia neutra, las disoluciones que tienen
un pH superior a 7 son alcalinas o básicas, y en ellas la concentración de OH- es mayor que la de H+.
Inversamente, las disoluciones con un pH inferior a 7 son ácidas. Recordando que la escala de pH es

.C
logarítmica, no aritmética, decir que el pH de dos disoluciones difiere en 1 unidad de pH significa que una
solución tiene una concentración de H+ diez veces superior a la otra, pero no nos dice cuál es el valor
absoluto de la diferencia.
DD
Se puede medir aproximadamente el pH de una solución acuosa utilizando diversos colorantes
indicadores, entre ellos el tornasol, la fenolftaleína y el rojo fenol, que experimentan cambios de color
cuando se disocia un protón de la molécula de colorante. Las determinaciones precisas de pH en el
laboratorio químico o clínico se hacen con un electrodo de vidrio que es selectivamente sensible a la
concentración de H+, pero no al Na+, K+ y otros cationes.
LA

Los ácidos y bases débiles tienen constantes de disociación características

La fuerza de un ácido la especifica su constante de disociación

FI

Se pueden definir los ácidos como dadores de protones y las bases como aceptores de protones. Un
dador de protón y su correspondiente aceptor forman un par ácido-base conjugado.


En la reacción de disociación de un ácido, cuanto más fuerte sea el ácido, mayor será la tendencia a
perder su protón y formar su base conjugada, lo cual se define mediante una constante de equilibrio (Keq),
que para las reacciones ácido-base se denomina constante de disociación (Ka):

[𝑯+][𝑨−] 𝒂𝒄𝒊𝒅𝒐 𝒄𝒐𝒏𝒋. 𝒙 𝒃𝒂𝒔𝒆 𝒄𝒐𝒏𝒋.

𝑯𝑨 ↔ 𝑯+ + 𝑨− → 𝑲𝒂 = =
[𝑯𝑨] 𝒂𝒄𝒊𝒅𝒐 𝒙 𝒃𝒂𝒔𝒆

Las cantidades entre corchetes representan las concentraciones molares de las sustancias indicadas.
Debido a los muchos órdenes de magnitud que pueden abarcar los valores de Ka, en la práctica se suele
expresar la constante de disociación mediante una medida logarítmica de la misma, el pKa, cuyo valor se
define como logaritmo negativo de Ka mediante la siguiente ecuación:

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 𝟏
𝒑𝑲𝒂 = = −𝒍𝒐𝒈𝑲𝒂
𝒍𝒐𝒈 𝑲𝒂

Los ácidos pueden clasificarse de acuerdo con su fuerza relativa, es

decir, de acuerdo con la fuerza de su tendencia a disociar un protón, en
débiles o fuertes. Los ácidos fuertes tienen constantes de disociación
elevadas (Ka >1), y por consecuencia pequeños valores de pKa, de modo
que se hallan ionizados casi por completo en disoluciones acuosas. Lo
opuesto sucede con los ácidos débiles, que se hallan solamente ionizados
parcialmente en disolución acuosa, los cuales tienen constantes de
disociación bajas (Ka < 1) y por consiguiente, un pKa más elevado.

OM
Como los ácidos fuertes transfieren todos sus protones al H2O
rápidamente, el ácido más fuerte que puede existir con estabilidad en las
disoluciones acuosas es H3O+. Análogamente, en disolución acuosa no
puede existir base más fuerte que OH-.

.C
Las curvas de titulación revelan el pKa de los ácidos débiles

La titulación se utiliza para determinar la cantidad de un ácido en

una disolución dada. Un volumen determinado de ácido se titula con una
DD
disolución de concentración conocida de una base fuerte, normalmente
hidróxido de sodio (NaOH). Se añade NaOH en pequeñas cantidades hasta
que se ha consumido (neutralizado) el ácido según se determina mediante
un colorante indicador o con un aparato medidor de pH. Se puede calcular
la concentración de ácido en la disolución original a partir del volumen y la
LA

concentración de NaOH añadido.

De la gráfica que representa el pH frente a la cantidad de NaOH añadido, llamada curva de titulación,
se deduce el pKa del ácido débil. El pH es el punto medio de la curva de titulación del ácido o de la base. La
curva de titulación de un ácido débil muestra gráficamente que un ácido débil y su anión, un par ácido-base
FI

conjugado, pueden actuar como sustancias tampón o amortiguadoras.

RESUMEN


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 TALLER 4.- “SISTEMAS AMORTIGUADORES”

Disoluciones que contienen un par conjugado ácido-base débil, tienden a resistir los cambios
drásticos en su pH cuando se añaden pequeñas cantidades de un ácido (H +) o una base (OH-) fuerte. Estas
disoluciones se conocen como disoluciones amortiguadoras (o simplemente amortiguadores).

Acción y composición de las disoluciones amortiguadoras

Un amortiguador resiste los cambios de pH porque contiene tanto una especie ácida que neutraliza
los iones OH- como una básica que neutraliza los iones H+. Sin embargo, las especies ácida y básica que

OM
componen el amortiguador no deben consumirse una a otra en una reacción de neutralización, lo cual
puede ser satisfecho por un par conjugado ácido-base débil, por lo que suelen prepararse amortiguadores
mezclando un ácido débil o una base débil con una sal de ese ácido o base. Por ejemplo, una mezcla de
igual concentración de ácido acético y de ión acetato, tal como la que se encuentra en el punto medio de la
curva de titulación del ácido acético, es un sistema buffer o amortiguador. Observando la curva de
titulación del ácido acético se observa que tiene una zona relativamente plana que se extiende alrededor

.C
de 1 unidad del pH de su punto medio (4,76). Dentro de esta zona, una cierta cantidad de H + u OH- añadida
al sistema tiene un efecto mucho menor sobre el pH que la misma cantidad añadida fuera de ella. Esta zona
relativamente plana es la región amortiguadora del par ácido acético-acetato. Cada par conjugado ácido-
base tiene una zona característica de pH en la que es un amortiguador eficaz, la cual se establece entre los
DD
valores de +/- 1 unidad del valor del pKa.

En el punto medio de la región amortiguadora, donde la concentración del dador de protones (ácido
acético) es exactamente igual a la del aceptor de protones (acetato), el poder amortiguador del sistema es
máximo, es decir, el cambio de pH es mínimo cuando se adiciona OH - o H+. El pH en este punto de la curva
LA

de titulación del ácido es igual a su pKa.

La amortiguación es el resultado de dos equilibrios de reacciones reversibles que tienen lugar en una
disolución con concentraciones casi iguales de dador de protones y de su aceptor de protones conjugado.
Siempre que se añade OH- o H+ a un sistema amortiguador, el resultado es un pequeño cociente de las
FI

concentraciones relativas del ácido débil y de su anión, y por tanto, un pequeño cambio de pH. El descenso
en la concentración de un componente del sistema se
equilibra exactamente por un incremento del otro. La
suma de los componentes del sistema no varía, sino


que varía su proporción.

La ecuación de Henderson-Hasselbalch relaciona pH, pKa y concentración de amortiguador

La forma de la curva de titulación de cualquier ácido débil está expresada por la ecuación de
Henderson-Hasselbalch, la cual de acuerdo con la ecuación de pH y la de K a, puede deducirse de la siguiente
forma:

𝟏 [𝑯+][𝑨−] [𝑯𝑨]
𝒑𝑯 = 𝒍𝒐𝒈 = −𝒍𝒐𝒈[𝑯+] 𝑲𝒂 = → [𝑯+] = 𝑲𝒂
[𝑯+] [𝑯𝑨] [𝑨−]

Sustituyendo [H+] en la ecuación de pH de modo que:

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 [𝑯𝑨] [𝑯𝑨]
𝒑𝑯 = −𝒍𝒐𝒈 (𝑲𝒂 ) → 𝒑𝑯 = −𝒍𝒐𝒈 𝑲𝒂 − 𝒍𝒐𝒈
[𝑨−] [𝑨−]

Y relacionando esto con la ecuación de pKa (sustituyendo –log Ka por pKa) e invirtiendo –log [HA]/[A-],
implicando un cambio de signo, obtenemos la ecuación de Henderson-Hasselbalch:

[𝑨−]
𝒑𝑯 = 𝒑𝑲𝒂 + 𝒍𝒐𝒈
[𝑯𝑨]

Con esta ecuación comprobamos que el pK a de un ácido es igual al pH de una disolución, cuando las
concentraciones molares del ácido y de su base conjugada son iguales, o, de otro modo, que en

OM
disoluciones neutras el pKa y el pH tienen el mismo valor. Esta ecuación se ajusta a la curva de titulación de
todos los ácidos débiles y nos permite deducir relaciones cuantitativas importantes, como por ejemplo,
demuestra esta afirmación de que el pKa de un ácido débil es igual al pH de la solución en el punto medio
de su titulación, en tanto en este punto [HA]= [A-] y de ahí:

pH = pKa + log 1 = pKa + 0 → pH = pKa

.C
La ecuación de Henderson-Hasselbalch también permite (1) calcular el pKa a partir del pH y la
relación molar entre dador y aceptor de protones; (2) calcular el pH a partir del pK a y la relación molar entre
dador y aceptor de protones; y (3) calcular la relación molar entre dador y aceptor de protones, conocidos
DD
el pH y el pKa.

Amortiguación en ácidos polipróticos

LA

Las sustancias portadoras de más de un grupo ácido-base, como la mayor parte de las biomoléculas,
se conocen como ácidos polipróticos. Las
curvas de titulación de estas sustancias se
caracterizan por tener varios valores de
pKa, uno para cada etapa de ionización.
FI

Los valores de pKa de dos grupos ácido-

base relacionados íntimamente no son
independientes, la carga iónica resultante
de la disociación de un protón inhibe


electrostáticamente la disociación ulterior

de un protón de la misma molécula, con
lo que se incrementan los valores de los
pKa correspondientes.

Por ejemplo, el ácido fosfórico es un ácido triprótico,

esto significa que posee tres hidrógenos que se disocian de
forma sucesiva dependiendo del pH:

1. H3PO4 ⇌ H2PO4ˉ + H+ pKa1 = 2,2

2. H2PO4ˉ ⇌ HPO42ˉ + H+ pKa2 = 7,2
3. HPO42ˉ ⇌ PO43ˉ + H+ pKa3 = 12,7

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 UNIDAD 2. TALLER 5.- “AMINOÁCIDOS”

El átomo de carbono que se encuentra unido al grupo carboxilo y al grupo amino se lo denomina
carbono α. Si la cadena lateral posee más átomos de carbono, se los denominarán β, γ, δ…etc. α El carbono
α, es un carbono quiral, dado que sus cuatro enlaces están ocupados por grupos diferentes entre sí
(carboxilo, amino, un hidrogeno y un grupo R). La excepción es el aminoácido glicina, cuyo grupo R es otro

OM
hidrogeno. Esto le confiere a los aminoácidos la capacidad de formar estereoisómeros.

Los estereoisómeros son moléculas que tienen la misma agrupación de átomos pero
distinto arreglo molecular en el espacio. Ejemplo la alanina, puede tener su grupo amino
hacia la derecha, o hacia la izquierda.

.C
 Si se encuentra a la derecha, es un L-aminoácido (L-alanina en este
ejemplo)
 Si se encuentra a la derecha, es un D-aminoácido (D-alanina en este
ejemplo)
DD
Todos los aminoácidos de la naturaleza son L-aminoácidos (con muy pocas excepciones), y dado que
siempre el grupo amino se encuentra unido al carbono α, se los denomina L-α – aminoácidos.
LA

El grupo –R es diferente en los 20 aminoácidos

FI

Los aminoácidos apolares o alifáticos se caracterizan por tener

grupos R con cadenas hidrocarbonadas. Estas cadenas constan de
enlaces C-C y C-H, o sea, enlaces covalentes apolares. Por lo tanto, son
grupos R hidrofóbicos, que no forman enlace de hidrogeno con el


agua.

Los aminoácidos aromáticos se caracterizan por tener grupos

R con estructuras cíclicas derivadas del benceno.

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 Los aminoácidos polares presentan en su
grupo R algún grupo funcional que pueda establecer
enlace de hidrogeno con el H2O, como los grupos
hidroxilos y amida. Dado que pueden formar enlace
de hidrogeno con el agua, estos aminoácidos son
hidrofílicos.

Los aminoácidos con carga son aquellos que a un pH dado, son capaz de protonarse o desprotonarse

OM
y adquirir una carga eléctrica neta. Son los aminoácidos que poseen en su grupo un grupo carboxilo
(aminoácidos ácidos) o un grupo amino, guanidino o de imidazol (aminoácidos básicos) Cualquiera de estos
aminoácidos también pueden formar enlace de hidrogeno con el agua e interacciones ion-dipolo, por lo
que son hidrofílicos, son un tipo de aminoácidos polares especiales.

.C
DD
LA

Los aminoácidos que tienen azufre suelen ser clasificados en un grupo

especial.
FI

• La cisteína es un aminoácido polar dado que posee un grupo

sulfhidrilo o tiol.
• La metionina es un aminoácido apolar, ya que el azufre se
encuentra formando un enlace tioester.


La selenocisteína es reconocida como el aminoácido número 21 dentro de los

aminoácidos del código genético. Es muy similar a la cisteína, ya que en vez de contener un
átomo de azufre posee un átomo de selenio.

Solubilidad

Si bien todos los aminoácidos son solubles en agua, dado que todos poseen un grupo amino y un
grupo carboxilo capaz de formar enlace de hidrogeno con el agua, pero existen aminoácidos que son más

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solubles que otros. Estas diferencias se explican en base a las
propiedades de los grupos R, por ejemplo, la leucina presenta una
solubilidad: 18,9 g/L dado que, al ser un aminoácido apolar, tiene
un grupo R hidrofóbico, mientras que la glutamina tiene una
solubilidad: 100 g/L dado que es un aminoácido polar y posee en su
grupo R una amida que es capaz de formar enlaces de hidrogeno con
el agua, aumentando notablemente su solubilidad comparado con la
leucina.

OM
Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Hemos visto que los grupos carboxilos y los grupos amino tienen la capacidad de protonarse o
desprotonarse de acuerdo al pH del medio. Estas propiedades no son ajenas a los aminoácidos:

.C
DD
Si bien los pKa para el grupo carboxilo α va de 1,8 a 2,3, el valor exacto puede variar según el
aminoácido. Lo mismo para los grupos amino, con un rango que pude ir 8,8 a 11. Los grupos carboxilos de
los grupos R suelen tener pKa un poco más altos que los carboxilos α.
LA
FI


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 OM
.C
DD
LA
FI


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 OM
.C
DD
LA
FI


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 OM
.C
DD
Se denomina ion dipolar o zwitterion a la estructura que representa el aminoácido con carga neta
igual a 0. Como vimos en la titulación, la carga neta del aminoácido varía según el pH. Al valor de pH en el
LA

cual todas las moléculas de AA en una dilución se encuentran en forma de ion dipolar, se le denomina
punto isoeléctrico (pI). Este valor de pI puede calcularse de la siguiente manera, siendo pKa1 y pKa2 los
valores de pKa entre los que se encuentra el punto isoeléctrico:

𝒑𝑲𝒂𝟏 + 𝒑𝑲𝒂𝟐
FI

𝒑𝑰 =
𝟐

Por ejemplo, cuando realizamos la titulación de la glicina, el valor de pH a cual todas



las moléculas de glicina estaban como ion dipolar era a 5,97 (punto 5 de la titulación), que se
corresponde con su pI. Esto significa que a pH 5,97, todas las moléculas de glicina estarán
con carga neta cero.

Por otro lado, existen aminoácidos con más de dos grupos desprotonables. Es el caso de los
aminoácidos ácidos y básicos, como el glutamato, que posee 3 grupos:

• Carboxilo α
• Carboxilo de grupo R
• Amino

Dado que el orden de desprotonación es desde el de menor al de mayor pKa, planteamos que el
orden será el siguiente:

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 1. Primero el COOH unido a Cα (pKa 2,19)
2. Segundo el COOH del grupo R (pKa 4,25)
3. Tercero el grupo NH3+ (pKa 9,67)

Dado que el glutamato posee 3 pKa, entonces es razonable que en su

curva de titulación aparezcan 3 zonas de amortiguación.

La estructura de ion dipolar (carga neta 0) se localiza entre pKa1 y pKaR. Por lo tanto, estos son los 2
valores de pKa que debemos tener en cuenta para calcular el punto isoeléctrico ya que son los valores de
pKa entre los que se ubica la estructura de ion dipolar.

OM
𝒑𝑲𝒂𝟏 + 𝒑𝑲𝒂𝑹 𝟐, 𝟏𝟗 + 𝟒, 𝟐𝟓
𝒑𝑰 = 𝒑𝑰 =
𝟐 𝟐
= 𝟑, 𝟐𝟐

.C
Los aminoácidos poseen la capacidad
de cambiar su estado de protonación de
DD
acuerdo al pH del medio, y en base a esto,
adquirir una determinada carga neta. Los
péptidos no son la excepción a esto.
Supongamos el siguiente dipéptido:
LA

Formación del enlace peptídico

FI

Se denomina enlace peptídico al enlace químico nuevo que se forma tras la reacción de
condensación entre dos aminoácidos. Dicha reacción ocurre entre el grupo amino de un aminoácido y el
grupo carboxilo del otro aminoácido.

El producto de la reacción de condensación entre dos



aminoácidos es un dipéptido, si se unieran tres, sería un tripéptido, si se

unieran cuatro un tetrapéptido, etc. En un péptido se debe ser capaz de
identificar: el enlace peptídico, los grupos R de cada uno de los residuos
de aminoácidos que constituyen el péptido, un extremo amino-terminal
y un extremo carboxilo-terminal.

El enlace peptídico posee ciertas características:

• Polarizado
• Plano
• No posee libre rotación

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 TALLERES 6 y 7.- “PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS”

INTRODUCCIÓN A LAS MACROMOLÉCULAS

El ser humano puede ser visto como un conjunto de los cuatro tipos principales de moléculas
biológicas (biomoléculas) grandes: carbohidratos (como los azúcares), lípidos (como las grasas), proteínas,
y ácidos nucleicos (como el ADN y el ARN). Esto no significa que estas sean las únicas moléculas en el
cuerpo, sino que las moléculas grandes más importantes pueden dividirse en estos grupos. Juntos, los
cuatro grupos de moléculas biológicas grandes componen la mayoría del peso seco de la célula. (El agua
constituye la mayor parte del peso húmedo).

Las macromoléculas biológicas realizan una amplia variedad de funciones en un organismo. Algunos

OM
carbohidratos almacenan combustible para las necesidades energéticas futuras y algunos lípidos son
componentes estructurales esenciales de las membranas celulares. Los ácidos nucleicos guardan y
transfieren información hereditaria, mucha de la cual proporciona instrucciones para construir proteínas.
Las proteínas probablemente sean las que tienen la gama de funciones más amplia: algunas proveen
soporte estructural, pero muchas son como pequeñas máquinas que llevan a cabo trabajos específicos en
una célula, como catalizar reacciones metabólicas o recibir y transmitir señales.

.C
La función y actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial
de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos que proporcionan una gran
complejidad a la estructura de las proteínas. Para entender cómo una proteína obtiene su forma final o
DD
conformación, necesitamos comprender los cuatro niveles de su estructura: primario, secundario, terciario
y cuaternario. Cada uno de ellos se constituye a partir del anterior.

Estructura primaria
LA

El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura primaria, es simplemente la

secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Nos indica los aminoácidos que componen la
cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran, cada cadena tiene su propio conjunto de
aminoácidos, ensamblados en un orden determinado. La secuencia de la proteína se escribe enumerando
los aminoácidos desde el extremo amino terminal hasta el extremo carboxilo terminal. Por ejemplo, la
FI

hormona insulina tiene dos cadenas

polipeptídicas, A y B, la secuencia de la
cadena A comienza con una glicina en el
extremo amino terminal y acaba con una


asparagina en el extremo carboxilo

terminal y es diferente a la secuencia de la
cadena B.

La secuencia de una proteína se determina con el ADN del gen que la codifica. Un cambio en la
secuencia de ADN del gen puede modificar la secuencia de aminoácidos de la proteína. Cambiar tan solo un
aminoácido en la secuencia de una proteína puede afectar la estructura y la función generales de la misma.

Por ejemplo, el cambio de un solo aminoácido en la cadena de la hemoglobina puede causar anemia
falciforme, una enfermedad hereditaria que afecta los glóbulos rojos. En la anemia falciforme, una de las
cadenas polipeptídicas que conforman la hemoglobina, la proteína que transporta oxígeno en la sangre,
tiene un leve cambio en la secuencia. El ácido glutamático, que normalmente es el sexto aminoácido de la
cadena β de la hemoglobina, es reemplazado por una valina.

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 Lo más extraordinario es que una molécula de hemoglobina
está compuesta por dos cadenas α y dos cadenas β, cada una con
alrededor de 150 aminoácidos, los cuales llegan a un total
aproximado de 600 en toda la proteína. La diferencia entre una
molécula de hemoglobina normal y una molécula de célula
falciforme es de solo 2 aminoácidos (uno de cada cadena α) de los
aproximadamente 600.

Una persona cuyo cuerpo solo produce hemoglobina de células

falciformes tendrá síntomas de anemia falciforme, dado que el cambio
de aminoácidos de ácido glutamático a valina provoca que las moléculas

OM
de hemoglobina se vuelvan más rígidas y se ensamblen en fibras largas,
deformando los glóbulos rojos en forma de disco a una de media luna.
En la muestra de sangre a continuación pueden verse ejemplos de
células “falciformes” mezcladas con células normales en forma de disco.

Las células falciformes se atoran al tratar de pasar a través de los vasos sanguíneos. Este deterioro en
el flujo sanguíneo ocasiona graves problemas de salud, como disnea, mareos, y dolor de cabeza y
abdominal.

.C
Estructura secundaria
DD
El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura secundaria, se refiere a estructuras
plegadas localmente, que se forman debido a las interacciones entre los átomos de la cadena polipeptídica,
dejando aparte los grupos R. La estructura secundaria no implica a los átomos de los grupos R. Los tipos de
estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lámina plegada β. Ambas estructuras
mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carboxilo de un
LA

aminoácido y el H del grupo amino de otro. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

En una hélice α, el grupo carboxilo de un aminoácido se

une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro
aminoácido que está cuatro lugares más adelante en la cadena
FI

(por ejemplo, el carboxilo del aminoácido 1 forma un puente

de hidrógeno con el N-H del aminoácido 5). Este patrón de
enlace jala la cadena polipeptídica para formar una estructura
helicoidal que se asemeja a un listón rizado, en la que cada


vuelta de hélice contiene 3,6 aminoácidos. Los grupos R de los

aminoácidos sobresalen hacia fuera de la hélice α, donde
pueden interactuar libremente.

En una lámina β, dos o más segmentos de una cadena polipeptídica se alinean uno junto a otro,
formando una estructura laminar plegada en zig-zag, que se mantiene unida por puentes de hidrógeno.
Dichos puentes se forman entre los grupos carboxilo y amino del esqueleto, mientras que los grupos R se
extienden por arriba y por abajo del plano de la hoja. Las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas al
apuntar en la misma dirección (sus extremos N-terminal y C-terminal se emparejan con los de la otra
cadena) o antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-terminal de una cadena está
situado junto al extremo C-terminal de la otra cadena).

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 Ciertos aminoácidos son más o menos propensos a encontrarse en las hélices α o las láminas β. Por
ejemplo, el aminoácido prolina a veces se llama “interruptor de la hélice”, debido a que su inusual grupo R
(que se une al grupo amino para formar un anillo) crea un doblez en la cadena y no es compatible con la
formación de la hélice. Del mismo modo, los aminoácidos como el triptófano, la tirosina y la fenilalanina,
que tienen estructuras anulares grandes en sus grupos R, se encuentran a menudo en las láminas β, quizá
porque la estructura de estas proporciona suficiente espacio para las cadenas laterales.

Muchas proteínas contienen tanto hélices α como láminas β, aunque algunas presentan solo un tipo
de estructura secundaria (o no forman ninguna).

Estructura terciaria

OM
La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las
interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura
terciaria. La estructura terciaria nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular o
fibrosa.

.C
La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua
y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,
etc. Estas son las proteínas globulares. Las proteínas que no llegan a formar
estas estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada, son
DD
insolubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones
esqueléticas (Ej.: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos). Estas son las
proteínas fibrosas.

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier cambio
LA

que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica,
proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las
FI

cadenas laterales de los aminoácidos. Las interacciones del

grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen
puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas (enlaces iónicos
entre los grupos de cargas eléctricas opuestas, entre grupos


radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos), y

fuerzas de Van der Waals (uniones débiles que se producen
entes los aminoácidos apolares). Es decir, básicamente,
conforman toda la gama de enlaces no covalentes.

Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas
opuestas pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden formar puentes de
hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo. Las interacciones hidrofóbicas también son
importantes para la estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se
agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para
interactuar con las moléculas de agua circundantes.

Finalmente, además de estas interacciones, existe un tipo especial de enlace covalente que puede
contribuir a la estructura terciaria: los puentes disulfuro. Estos enlaces covalentes, formados entre los

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azufres de las cadenas laterales de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que
contribuyen a la estructura terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al mantener
todas las partes del polipéptido bien unidas entre sí.

Estructura cuaternaria

Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen solo tres niveles de
estructura (los cuales acabamos de ver). Sin embargo, algunas proteínas se componen de varias cadenas
polipeptídicas, que reciben cada una de ellas el nombre de protómero o subunidad proteica. Cuando estas
subunidades se unen, generan la estructura cuaternaria de la proteína. Según el número de subunidades
que se asocian, las proteínas que tienen estructura
cuaternaria se denominan: dímeros, tetrámeros, pentámeros,

OM
polímeros (este posee 60 subunidades proteicas).

Un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria

es la hemoglobina. La hemoglobina transporta el oxígeno en la
sangre y está formada por cuatro subunidades, dos del tipo α
y dos del tipo β. Otro ejemplo es el ADN polimerasa, una

de diez subunidades.

.C
enzima que sintetiza nuevas cadenas de ADN que se compone

En general, los mismos tipos de interacciones que

DD
contribuyen a la estructura terciaria (sobre todo interacciones
débiles, como los puentes de hidrógeno y las fuerzas de
dispersión de London) también mantienen unidas a las
subunidades para generar la estructura cuaternaria.
LA

La desnaturalización y el plegamiento de la proteína

Cada proteína tiene su propia forma única. Si se cambia la temperatura o el pH del entorno de una
proteína o si está expuesta a sustancias químicas, estas interacciones pueden alterarse, provocando la
pérdida de la estructura tridimensional de la proteína y convirtiéndola en una cadena de aminoácidos sin
FI

estructura. Cuando una proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su secuencia primaria, se
dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.

En algunas proteínas, la desnaturalización puede revertirse: dado que la estructura primaria del


polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han separado), es posible que recupere su funcionalidad si
regresa a su entorno normal. No obstante, en otras ocasiones la desnaturalización es permanente. Un
ejemplo de desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un huevo. La proteína albúmina de la
clara líquida se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza por el calor del fuego, y no regresará a su
forma original cruda incluso cuando se enfría.

Algunos investigadores han determinado que algunas proteínas pueden volver a plegarse después la
desnaturalización incluso en un tubo de ensayo. Dado que estas proteínas pueden pasar por sí mismas de
una forma no estructurada a una plegada, sus secuencias de aminoácidos deben contener toda la
información necesaria para el plegamiento. Sin embargo, no todas las proteínas son capaces de hacer esto
y la manera en que se pliegan normalmente en una célula parece ser más complicado. Muchas proteínas no
se pliegan por sí mismas, sino que reciben ayuda de proteínas conocidas como chaperonas (o
chaperoninas).

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 TALLER 8.- “GLÚCIDOS Y LÍPIDOS”

Las siguientes macromoléculas biológicas a estudiar son los carbohidratos o glúcidos.

Una papa, además de agua, que constituye la mayor parte de su peso, tiene un poco de grasa y
proteína, y muchos carbohidratos. Parte de estos carbohidratos se encuentra en forma de azúcares, los
cuales proporcionan tanto a la papa como a quien la consume una fuente de energía lista para usarse. Otra
parte se encuentra en forma de fibra, como los polímeros de celulosa que dan estructura a las paredes
celulares de la papa. No obstante, la mayoría de los carbohidratos se encuentra en forma de almidón,
cadenas largas de moléculas de glucosa enlazadas que son una forma de almacenamiento de energía.
Cuando uno come una papa, las enzimas del aparato digestivo se ponen a trabajar en las largas cadenas de
glucosa para descomponerlas en azúcares más pequeños que las células pueden utilizar.

OM
GLÚCIDOS / CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos son moléculas biológicas compuestas de carbono, hidrógeno y oxígeno en una
proporción aproximada de un átomo de carbono por cada molécula de agua. Esta composición es la que da
su nombre a los carbohidratos: están compuestos de carbono (carbo-) más agua (-hidrato). Tienen una

.C
fórmula básica de (CH2O)n, y suelen contener de tres a siete átomos de carbono.

Las cadenas de carbohidratos tienen diferentes longitudes, y los carbohidratos importantes a nivel
biológico pertenecen a tres categorías: monosacáridos, disacáridos y polisacáridos.
DD
Monosacáridos

Los monosacáridos (mono- = “uno”; sacchar- = “azúcar”) son azúcares simples, de los cuales el más
común es la glucosa. Todos los carbohidratos tienen una fórmula de casi un átomo de C por cada H2O
equivalente. Sin embargo, solo los monosacáridos tienen una fórmula que consta de exactamente un
LA

átomo de C por cada H2O equivalente. Esto se debe a que la formación de un polisacárido causa la pérdida
de algunos átomos de H y O a través de las reacciones de síntesis por deshidratación (sin pérdida de
átomos de C), lo cual cambia un poco la relación.

La mayoría de los átomos de oxígeno en los monosacáridos se encuentra en grupos hidroxilo (OH),
FI

pero uno de ellos es parte de un grupo carbonilo (C=O). La posición del grupo carbonilo (C=O) puede servir
para clasificar los azúcares:

 Si el azúcar tiene un grupo aldehído, o



sea, si el C carbonilo es el último de la

cadena, se llama aldosa.
 Si el C carbonilo se encuentra dentro
de la cadena, o sea, tiene otros
carbonos a ambos lados, forma
un grupo cetona y el azúcar se
denomina cetosa.

Los azúcares también se nombran de

acuerdo con el número de carbonos: algunos de
los tipos más comunes son las triosas (tres
carbonos), pentosas (cinco carbonos) y hexosas
(seis carbonos).

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 Isómeros, estereoisómeros, enantiómeros, diasteroisómeros

Un monosacárido importante es la glucosa, un azúcar de seis

carbonos con la fórmula C6H12O6. Otros monosacáridos comunes
incluyen la galactosa (que forma parte de la lactosa o azúcar de la
leche) y la fructosa (que se encuentra en la fruta).

La glucosa, galactosa y fructosa tienen la misma fórmula

C6H12O6, pero difieren en la organización de sus átomos, por lo que
son isómeros. La fructosa es un isómero estructural de la glucosa y
la galactosa: sus átomos en realidad están enlazados en un orden
diferente.

OM
La glucosa y la galactosa son estereoisómeros entre sí: sus átomos están enlazados en el mismo
orden, pero estos tienen una organización tridimensional diferente alrededor de uno de sus carbonos
asimétricos. Puedes verlo en el diagrama como un cambio en la orientación del grupo hidroxilo (OH),
marcado en rojo. Esta pequeña diferencia es suficiente para que las enzimas puedan distinguir entre la
glucosa y la galactosa, y elijan solo uno de los azúcares para formar parte de una reacción química. Un

.C
monosacárido con n centros asimétricos tiene 2n estereoisómeros.

Los estereoisómeros con todos los C asimétricos con

configuración opuesta son enantiómeros. Los enantiómeros son
DD
imágenes especulares.

Dos estereoisómeros cualquiera que no sean enantiómeros,

son diasteroisómeros.
LA

Formas anulares de los azúcares

Los azúcares que hemos estudiado hasta el momento son moléculas lineales (cadenas rectas), lo que
puede parecer extraño, porque los azúcares se representan en forma de anillos. Resulta que ambas formas
son correctas: muchos azúcares de cinco y seis carbonos pueden existir como una cadena lineal o en una o
FI

más formas anulares.

Estas formas existen en equilibrio entre sí, pero este

favorece considerablemente a las formas anulares
(particularmente en una solución acuosa o a base de agua).


Por ejemplo, en una solución, la configuración principal de

la glucosa es un anillo de seis miembros. Prácticamente
toda la glucosa se encuentra en esta forma.

Aunque la glucosa tenga un anillo de seis miembros,

puede ocurrir de dos formas diferentes con distintas
propiedades. Durante la formación del anillo, el O del
carbonilo, que se convierte en un grupo hidroxilo, quedará
atrapado por “arriba” (en el mismo lado que el
grupo CH2OH) o por “debajo” (del lado contrario de este
grupo) del anillo. Cuando el hidroxilo está debajo, se dice
que la glucosa está en su forma alfa (α) y cuando está arriba, que está en su forma beta (β).

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 Disacáridos

Los disacáridos (di- = “dos”) se forman cuando dos monosacáridos se unen por medio de una
reacción de deshidratación, también conocida como reacción de condensación o síntesis por
deshidratación. En este proceso, el grupo hidroxilo de un monosacárido se combina con el hidrógeno de
otro, libera una molécula de agua y forma un enlace covalente conocido como enlace glucosídico.

Por ejemplo, los monómeros de glucosa y fructosa que se combinan por medio de una reacción de
deshidratación forman sacarosa, el disacárido que conocemos como azúcar de mesa, liberando una
molécula de agua en el proceso. Del mismo modo, dos moléculas del azúcar glucosa (monómeros) se
combinan para formar una sola molécula de maltosa; una de las moléculas de glucosa pierde un H, la otra
pierde un grupo OH y se libera una molécula de

OM
agua mientras se forma un nuevo enlace
covalente entre las dos moléculas de glucosa.
Conforme se añaden más monómeros por el
mismo proceso, la cadena se hace cada vez más
larga, y se forma un polímero. La unión entre dos
monosacáridos constituye un disacárido.

.C
En algunos casos, es importante saber cuáles átomos de carbono de los
dos anillos del azúcar están unidos a través de un enlace glucosídico. A cada
DD
átomo de carbono de un monosacárido se le asigna un número, comenzando
con el carbono terminal más cercano al grupo carbonilo (cuando el azúcar se
encuentra en su forma lineal). Se muestra la numeración de la glucosa y la
fructosa. En una molécula de sacarosa, el carbono 1 de la glucosa está unido
al carbono 2 de la fructosa, por lo que se llama enlace 1-2 glucosídico.
LA

Entre los disacáridos comunes se encuentran la lactosa, la maltosa y la sacarosa. La lactosa es un

disacárido compuesto de glucosa y galactosa y se encuentra de manera natural en la leche. La maltosa, o
azúcar de malta, es un disacárido compuesto de dos moléculas de glucosa. El disacárido más común es la
sacarosa (azúcar de mesa), la cual se compone de glucosa y fructosa.
FI

Polisacáridos

A una larga cadena de monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos se le llama oligosacárido, si es
de hasta 10 monosacáridos, o polisacárido (poly ="muchos"), si contiene más.


La cadena puede ser ramificada o no ramificada y puede

contener iguales o diferentes tipos de monosacáridos. Así se
distinguen dos tipos de polisacáridos según su composición:
los homopolisacáridos, formados por la repetición de un
monosacárido, y los heteropolisacáridos, formados por
repeticiones de disacáridos, formados a su vez, por dos
monosacáridos distintos (es decir, por la alternancia de
monosacáridos).

El peso molecular de un polisacárido puede ser muy alto, 100.000 daltones o más si se unen
suficientes monómeros. El almidón, el glucógeno, la celulosa y la quitina son algunos de los principales
ejemplos de polisacáridos importantes en los organismos vivos.

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 Polisacáridos de almacenamiento

El almidón es la forma de almacenamiento de los azúcares en las plantas y está compuesto de una
mezcla de dos polisacáridos, amilosa y amilopectina (ambos polímeros de la glucosa). Las plantas pueden
sintetizar glucosa con energía luminosa obtenida en la fotosíntesis, y el exceso de glucosa, lo que va más
allá de las necesidades energéticas inmediatas de la planta, se almacena como almidón en diferentes partes
de la planta, entre ellas las raíces y semillas. El almidón en las semillas proporciona alimento para el
embrión cuando germina y también sirve como comida para humanos y animales, quienes lo romperán en
monómeros de glucosa utilizando enzimas digestivas.

En el almidón, los monómeros de glucosa se encuentran en su forma α (el grupo hidroxilo del
carbono 1 sale por debajo del anillo) y están unidos principalmente a través de enlaces 1-4 glucosídicos (es

OM
decir, enlaces en los cuales los átomos de carbono 1 y 4 de ambos monómeros forman un enlace
glucosídico).

 La amilosa se conforma completamente de cadenas no

ramificadas de monómeros de glucosa unidos a través de
enlaces 1-4.

.C
 La amilopectina es un polisacárido ramificado. Aunque la
mayoría de sus monómeros están unidos a través de enlaces 1-4,
de vez en cuando ocurren enlaces adicionales 1-6 que dan como
DD
resultado puntos de ramificación.

Debido a la manera en que las subunidades están enlazadas, las cadenas

de glucosa de la amilosa y amilopectina tienen una forma helicoidal, como se
muestra en el diagrama.
LA

Por otro lado, el glucógeno es la forma de almacenamiento de glucosa en seres humanos y otros
vertebrados. Como el almidón, es un polisacárido de monómeros de glucosa e incluso tiene muchas más
ramificaciones que la amilopectina.

Por lo general, el glucógeno se almacena en las células hepáticas y musculares. Cada vez que los
FI

niveles de glucemia disminuyen, el glucógeno se descompone mediante hidrólisis para liberar monómeros
de glucosa que las células pueden absorber y utilizar.

Polisacáridos estructurales


Aunque el almacenamiento de energía es una función importante de los polisacáridos, estos también
son fundamentales por otro motivo: proporcionan estructura. Por ejemplo, la celulosa es un componente
importante de las paredes celulares de las plantas, estructuras rígidas que rodean a las células. La madera y
el papel se producen en su mayoría a partir de celulosa, la cual se compone de cadenas de monómeros de
glucosa sin ramificar unidas a través de enlaces 1-4 glucosídicos.

A diferencia de la amilosa, la celulosa se produce a partir de

monómeros de glucosa en su forma β, lo cual le confiere
propiedades muy diferentes. Como se muestra en la imagen, los
monómeros de glucosa de la cadena están invertidos de forma
alternada con respecto a sus vecinos, lo cual da como resultado
cadenas largas y rectas, no helicoidales, de celulosa. Estas
cadenas se juntan para formar haces paralelos que se mantienen

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unidos por medio de puentes de hidrógeno entre los grupos hidroxilo. Esto le da a la celulosa su rigidez y
gran resistencia a la tracción, que son importantes para las células vegetales.

Las enzimas digestivas humanas no pueden degradar los enlaces β glucosídicos de la celulosa, así que
los seres humanos no pueden digerirla (se procesa como fibra no digerida insoluble). Sin embargo, algunos
herbívoros, como las vacas, koalas, búfalos y caballos, tienen microbios especializados que los ayudan a
procesar la celulosa. Estos microbios viven en el aparato digestivo y la degradan en monómeros de glucosa
que pueden utilizar los animales. Las termitas también degradan la celulosa con la ayuda de
microorganismos que viven en sus intestinos.

La celulosa es específica de las plantas pero los polisacáridos también juegan un papel estructural
importante en especies no vegetales. Por ejemplo, los artrópodos (insectos y crustáceos) tienen un duro

OM
esqueleto externo, llamado exoesqueleto, que protege sus partes internas más suaves. Este exoesqueleto
está hecho de la macromolécula quitina, que se asemeja a la celulosa pero está compuesta de unidades de
glucosa modificadas que llevan un grupo funcional que contiene nitrógeno. La quitina también es un
componente importante de las paredes celulares de los hongos, que no son ni animales ni plantas sino que
forman un reino aparte.

.C
Glucoproteínas y glucolípidos
DD
En ocasiones, una proteína puede unirse a uno o varios glúcidos, simples o compuestos, formando
una molécula que recibe el nombre de glucoproteína o glicoproteína. Destacan entre sus funciones, la
estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en las superficies externas de las
membranas plasmáticas. Por otro lado, los grupos
de carbohidratos presentes en la superficie externa
LA

de la membrana plasmática también pueden verse

unidos a lípidos, formando glucolípidos o
glicolípidos.
FI

LÍPIDOS

Como dijimos, las macromoléculas biológicas más importantes del ser humano son las proteínas, los
carbohidratos, los lípidos y los ácidos nucleicos, consideradas como tales dado su naturaleza polimérica y su


gran tamaño. No obstante esto, dentro de las 4 macromoléculas más importantes, los lípidos son los únicos
que generalmente no forman polímeros y son de menor tamaño.

Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos orgánicos, constituidos principalmente por
carbono e hidrógeno y en menor medida por oxígeno, y en ocasiones también por contener fósforo, azufre
y nitrógeno. Son hidrofóbicos y apolares, por lo que son insolubles en agua y solubles en solventes no
polares.

Los diferentes tipos de lípidos pueden tener estructuras distintas y, por lo tanto, diversas funciones
en los organismos, dentro de las cuales se encuentran las funciones de: reserva energética (función de
almacenamiento), estructural (formando parte de la membrana de los tejidos), de transporte de diversos
nutrientes (hormonas, vitaminas, etc.), y de protección y aislamiento.

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 Los lípidos se clasifican según se pueda o no formar jabones con ellos, en saponificables (con ácidos
grasos) y no saponificables (sin ácidos grasos). Los saponificables consisten de: glicéridos, céridos o ceras, y
fosfolípidos (fosfoglicéridos / esfingolípidos). Los no saponificables incluyen: terpenos, esteroides y
prostaglandinas.

Céridos

Desde el punto de vista de su estructura, las ceras normalmente contienen largas cadenas de ácidos
grasos unidas a alcoholes mediante enlaces éster, sus moléculas son apolares con extremos hidrofóbicos, y
son sólidas a temperatura ambiente.

Conforman una categoría importante de lípidos a nivel biológico. Cubre las plumas de algunas aves

OM
acuáticas, al igual que la superficie de las hojas de algunas plantas: sus propiedades hidrofóbicas
(repelentes de agua) impiden que el agua se adhiera o penetre en la superficie. Es por esto que el agua
forma gotas en las hojas de muchas plantas y que las aves no se empapan cuando llueve.

Glicéridos

.C
Los glicéridos son ésteres de ácidos grasos y glicerina, que pueden ser grasas o aceites según los
ácidos grasos se encuentren saturados o insaturados, respectivamente.
DD
𝑔𝑙𝑖𝑐𝑒𝑟𝑖𝑛𝑎 + 𝐴. 𝐺 = é𝑠𝑡𝑒𝑟 𝑑𝑒 𝑔𝑙𝑖𝑐𝑒𝑟𝑖𝑛𝑎 + 𝐻2𝑂

Así, los glicéridos constan de dos partes: un esqueleto de glicerina y colas de ácidos grasos, y
dependiendo de esto, podrán ser monoglicéridos, con un ácido graso, diglicéridos, con dos, o triglicéridos, si
tienen tres ácidos grasos.
LA

Glicerol

El glicerol es un alcohol con tres grupos hidroxilo (OH), su fórmula química es C3H8O3 y es
comúnmente llamado glicerina. Tiene función humectante, solvente y plastificante. Tiene gran capacidad
para formar puentes de hidrógeno con el agua, por lo que se utiliza para formar polímeros. El glicerol
FI

también puede resultar como subproducto en la fabricación de jabón (saponificación) y en la hidrólisis de

grasas y aceites.

Ácidos Grasos


Un ácido graso consta de una larga cadena hidrocarbonada lineal, de diferente longitud o número de
átomos de carbono (número par), en cuyo extremo hay un grupo carboxilo (ácidos), y en el otro extremo
un grupo hidroxilo (básico). Un ácido graso típico tiene entre 12 y 18 carbonos, aunque algunos pueden
tener tan solo 4 o hasta 36.

Ácidos grasos saturados e insaturados

Cada átomo de carbono se une al siguiente y al anterior por

medio de un enlace covalente simple o doble. Si los enlaces son
simples, se trata de un ácido graso saturado (grasa), y si el enlace es
doble se trata de un ácido graso insaturado (aceite). Si solo hay un
enlace doble, el ácido graso está monoinsaturado, mientras que si hay
varios enlaces dobles, está poliinsaturado.

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 Los enlaces dobles pueden existir en una
configuración trans o cis. En la configuración cis, los dos
hidrógenos asociados al enlace se encuentran del mismo lado,
mientras que en la configuración trans se encuentran en lados
opuestos (como se muestra abajo). Los enlaces dobles en los
ácidos grasos insaturados, se encuentran siempre en
configuración cis.

Los ácidos grasos insaturadas con enlaces dobles trans son

conocidos como grasas trans. Las grasas trans rara vez se
encuentran en la naturaleza, pero se producen fácilmente

OM
mediante un procedimiento industrial llamado hidrogenación.
En este proceso, se pasa hidrógeno gaseoso través de los
aceites, convirtiendo algunos de los enlaces dobles en enlaces sencillos, con el objetivo de darles algunas
de las propiedades deseables de las grasas saturadas, como solidez a temperatura ambiente. Pero una
consecuencia no intencionada de la hidrogenación de los aceites es que algunos de los enlaces
dobles cis cambian su configuración y se convierten en enlaces dobles trans. Por ejemplo, algunas

.C
mantecas vegetales contienen un porcentaje significativo de grasas trans, que por desgracia, han resultado
tener efectos muy nocivos en la salud humana. Debido a la estrecha relación entre las grasas trans y la
cardiopatía coronaria, la Administración de Alimentos y Medicamentos (FDA) recientemente prohibió las
grasas trans en alimentos.
DD
Ácidos grasos esenciales

Hay diferentes tipos de ácidos grasos omega-3 y omega-6, pero todos ellos provienen de dos formas
precursoras básicas: el ácido alfa-linolénico (ALA) para omega-3 y el ácido linoleico (LA) para omega-6.
LA

El cuerpo humano necesita estas moléculas (y sus derivados), pero no puede sintetizarlas. Por
consiguiente, el ALA y el LA se clasifican como ácidos grasos esenciales y una persona los debe obtener de
su dieta. Algunos pescados, como el salmón, y algunas semillas, como la chía y la linaza, son una buena
fuente de ácidos grasos omega-3.
FI

Los ácidos grasos omega-3 y omega-6 desempeñan diversas funciones en el cuerpo. Son los
precursores (materia prima) para la síntesis de una serie de moléculas de señalización importantes, tales
como las que regulan la inflamación y el estado de ánimo. Los ácidos grasos omega-3 en particular pueden
reducir el riesgo de muerte súbita por ataques cardíacos, disminuir los triglicéridos en la sangre, bajar la


presión arterial y prevenir la formación de coágulos sanguíneos.

Fosfolípidos

Las células están rodeadas de una estructura llamada membrana plasmática, que sirve como una
barrera entre el interior de la célula y su entorno. Los componentes principales de la membrana plasmática
son lípidos especializados llamados fosfolípidos, los cuales se componen de un esqueleto de alcohol
(glicerol o esfingosina) al que se unen ácidos grasos y un grupo fosfato modificado (excepto en los
glucoesfingolípidos, glucolípidos, que no contienen grupo fosfato). Los fosfolípidos se dividen
en fosfoglicéridos, en los que el alcohol es glicerol (alcohol de cadena corta) y esfingolípidos, en los que el
alcohol es esfingosina (alcohol de cadena larga).

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 El fosfato se une mediante un enlace fosfodiéster a otras moléculas, que generalmente
contienen nitrógeno, como colina, serina o etanolamina. Los diferentes modificadores proporcionan a los
fosfolípidos diferentes características y funciones en las células.

Debido al grupo fosfato, un fosfolípido es una molécula anfipática, tiene una parte hidrofóbica y una
hidrofílica. Las cadenas de ácidos grasos son hidrofóbicas y no interactúan con el agua, mientras que el
grupo que contiene fosfato es hidrofílico (debido a su carga) e interactúa fácilmente con el agua. En una
membrana, los fosfolípidos se disponen en una
estructura llamada bicapa, con sus cabezas de fosfato
del lado del agua y sus colas dirigidas hacia el interior
(arriba). Esta organización impide que las colas

OM
hidrofóbicas entren en contacto con el agua, lo que la
hace un arreglo estable, de baja energía.

Si se pone una gota de fosfolípidos en agua, se

formará espontáneamente una estructura en forma de
esfera conocida como micela, en la cual las cabezas
hidrofílicas de fosfato se dirigen hacia el exterior y los

.C
ácidos grasos, hacia el interior de la estructura. La
formación de la micela es favorable desde el punto de
vista energético, porque secuestra las colas hidrofóbicas
DD
de los ácidos grasos, y permite la interacción del grupo
de cabezas hidrofílicas de fosfato con el agua
circundante.
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Esteroides

Dentro de los lípidos no saponificables, se destacan los esteroides como uno de los más
importantes. Estas moléculas lipídicas, se identifican por su estructura de cuatro anillos fusionados, y
aunque a nivel estructural no se asemejan a otros lípidos, los esteroides se incluyen en esta categoría
FI

porque también son hidrofóbicos e insolubles en agua. Todos los esteroides tienen cuatro anillos de
carbono enlazados y varios de ellos, como el colesterol, también tienen una cola corta.

El colesterol es el esteroide más común, se sintetiza principalmente en



el hígado y es el precursor de muchas hormonas esteroideas, entre ellas las

hormonas sexuales testosterona y estradiol, que son secretadas por las
gónadas (testículos y ovarios). El colesterol también sirve como materia prima
para otras moléculas importantes del cuerpo, como la vitamina D y los ácidos
biliares, que ayudan a la digestión y absorción de grasas provenientes de los alimentos. También es un
componente esencial de las membranas celulares, ya que altera su fluidez y dinámica.

También hay colesterol en la sangre, el cual puede tener tanto efectos protectores (en su forma de
alta densidad o HDL), como efectos negativos (en su forma de baja densidad) en la salud cardiovascular.

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 Función de los lípidos

Los lípidos son esenciales para el cuerpo y cumplen muchas funciones importantes. Por ejemplo,
muchas vitaminas son liposolubles, lo que significa que deben estar asociadas con moléculas lipídicas para
que el cuerpo las absorba eficazmente. Los lípidos también proporcionan una manera eficiente de
almacenar energía durante períodos largos de tiempo, ya que la energía que contienen por gramo es más
del doble de la contenida en los carbohidratos, siendo los triglicéridos la más importante reserva de energía
metabólica, almacenados en el tejido adiposo. Además, algunos aíslan el cuerpo térmicamente.

OM
.C
DD
LA
FI


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 TALLER 9.- “NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS”

Las últimas macromoléculas que estudiaremos son los ácidos nucleicos, y el ADN en particular, claves
en la continuidad de la vida. El ADN lleva la información hereditaria que se trasmite de padres a hijos y
proporciona las instrucciones sobre cómo (y cuándo) hacer muchas proteínas necesarias para construir y
mantener en funcionamiento células, tejidos y organismos.

El ADN y el ARN en la célula

Los ácidos nucleicos, macromoléculas compuestas de unidades llamadas nucleótidos, existen de

manera natural en dos variedades: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN). El ADN es
el material genético de los organismos vivos, desde las bacterias unicelulares hasta los mamíferos

OM
multicelulares. Algunos virus usan ARN, no ADN, como su material genético, pero técnicamente no se
consideran vivos (ya que no pueden reproducirse sin la ayuda de un hospedero).

El ADN en las células

En eucariontes, como plantas y animales, el ADN se encuentra en el núcleo, una cámara

especializada rodeada de membrana dentro de la célula, así como en ciertos tipos distintos

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de organelos (como las mitocondrias y los cloroplastos de las plantas). En procariontes, como las bacterias,
el ADN no está encerrado en una envoltura membranosa, aunque sí se encuentra en una región
especializada de la célula llamada nucleoide.
DD
En eucariontes, el ADN se suele separar en un número de fragmentos lineales muy largos
llamados cromosomas, mientras que en procariontes, como las bacterias, los cromosomas son mucho más
pequeños y a menudo circulares (en forma de anillo). Un cromosoma puede contener decenas de miles
de genes, y cada uno proporciona instrucciones sobre cómo hacer un producto particular que necesita la
LA

célula.

De ADN a ARN a proteínas

Muchos genes codifican para productos proteicos, es decir, indican la secuencia de aminoácidos que
se usa para construir una proteína en particular. Sin embargo, antes de que esta información se pueda
FI

utilizar para la síntesis de proteínas, primero debe hacerse una copia del gen en ARN (transcrito). Este tipo
de ARN se llama ARN mensajero (ARNm) y sirve como un mensajero entre el ADN y los ribosomas, las
máquinas moleculares que leen las secuencias de ARNm y que lo utilizan para sintetizar proteínas.


Es importante resaltar que no todos los genes codifican para productos proteicos. Por ejemplo,
algunos genes codifican ARN ribosomal (ARNr), que sirve como componente estructural de los ribosomas,
o ARN de transferencia (ARNt), que son moléculas de ARN en forma de trébol que transportan
aminoácidos al ribosoma para la síntesis de proteínas. Incluso otras moléculas de ARN, como los
diminutos micro ARN (conocidos como miRNA), actúan como reguladores de otros genes, y todo el tiempo
se están descubriendo nuevos tipos de ARN que no codifican para proteínas.

Nucleótidos

El ADN y el ARN son polímeros (en el caso del ADN, suelen ser polímeros muy largos) y se componen
de monómeros conocidos como nucleótidos. Cuando estos monómeros se combinan, la cadena resultante
se llama polinucleótido (poli- = "muchos").

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 Cada nucleótido se compone de tres partes: una
estructura anular que contiene nitrógeno llamada base
nitrogenada, un azúcar de cinco carbonos, y al menos un grupo
fosfato. La molécula de azúcar (desoxirribosa o ribosa) tiene
una posición central en el nucleótido, la base se conecta a uno
de sus carbonos y el grupo (o grupos) fosfato, a otro.

Las bases comprenden las bases pirimidinas que tienen

un solo anillo heterocíclico (citosina y timina en el ADN, y
uracilo en el ARN) y las bases purinas con dos anillos (adenina y
guanina). El grupo fosfato se une al carbono 5. El carbono 2

OM
tiene un grupo hidroxilo en la ribosa, pero solo hidrógeno (no
hidroxilo) en la desoxirribosa.

Las bases nitrogenadas

Las bases nitrogenadas de los nucleótidos son moléculas orgánicas (basadas en carbono),
compuestas por estructuras anulares que contienen nitrógeno.

.C
Cada nucleótido en el ADN contiene una de cuatro
posibles bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G) citosina
(C) y timina (T). La adenina y la guanina son purinas, lo que
DD
significa que sus estructuras contienen dos anillos fusionados de
carbono y nitrógeno. En cambio, la citosina y la timina
son pirimidinas y tienen solo un anillo de carbono y nitrógeno.
Los nucleótidos de ARN también pueden contener bases de
adenina, guanina y citosina, pero tienen otra base tipo pirimidina
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llamada uracilo (U) en lugar de la timina. Cada base tiene una

estructura única, con su propio conjunto de grupos funcionales
unidos a la estructura anular.

Los azúcares
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Además de tener conjuntos de bases ligeramente diferentes, los nucleótidos de ADN y ARN también
tienen azúcares ligeramente distintos. El azúcar de cinco carbonos del ADN se llama desoxirribosa,
mientras que en el ARN el azúcar es la ribosa. Estas dos moléculas son semejantes en estructura, solo con


una diferencia: el segundo carbono de la ribosa tiene un grupo hidroxilo, mientras que el carbono
equivalente en la desoxirribosa tiene un hidrógeno en su lugar. Los átomos de carbono de una molécula de
azúcar se numeran 1, 2, 3, 4 y 5 (1 se lee "uno prima"). En un nucleótido, el azúcar ocupa la posición
central, la base se une al carbono 1 y el grupo (o grupos) fosfato se une al carbono 5.

El fosfato

Los nucleótidos pueden tener solo un grupo fosfato o una cadena de hasta tres grupos fosfato que se
unen al carbono 5 del azúcar. Algunas fuentes de información química utilizan el término "nucleótido" solo
para el caso de un fosfato, pero en biología molecular generalmente se acepta la definición más amplia.

En una célula, el nucleótido que está por añadirse al final de una cadena de polinucleótidos
contendrá una serie de tres grupos fosfato. Cuando el nucleótido se une a la cadena creciente de ADN o

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ARN, pierde dos grupos fosfato. Por lo tanto, en una cadena de ADN o ARN, cada nucleótido solo tiene un
grupo fosfato.

Cadenas de polinucleótidos

Una consecuencia de la estructura de los nucleótidos es que una cadena de polinucleótidos

tiene direccionalidad, con dos extremos que son distintos entre sí. En el extremo 5, o inicio de la cadena,
sobresale el grupo fosfato unido al carbono 5 del primer nucleótido. En el otro extremo, llamado extremo 3,
está expuesto el hidroxilo unido al carbono 3 del último nucleótido. Las secuencias de ADN generalmente
se escriben en la dirección 5 a 3, lo que significa que el nucleótido del extremo 5 es el primero y el
nucleótido del extremo 3 es el último; en otras palabras, en la síntesis de ADN, la dirección de síntesis de la
hebra polinucleótida nueva es “hacia 3”.

OM
Conforme se agregan nuevos nucleótidos a una cadena de ADN o ARN, esta crece en su extremo 3,
cuando se une el grupo fosfato 5 del nucleótido entrante al grupo hidroxilo en el extremo 3 de la cadena,
mediante un enlace fosfodiéster. Este es un tipo de enlace covalente que se produce entonces entre un
grupo hidroxilo en el carbono 3 y un grupo fosfato en el carbono 5 del nucleótido entrante, formándose así
un doble enlace éster. En esta reacción se libera una molécula de agua y se forma un dinucleótido.

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Características del ADN

En el ácido desoxirribonucleico, o ADN, las cadenas se encuentran

DD
normalmente en una doble hélice, una estructura en la que dos cadenas
emparejadas (complementarias) se unen entre sí, como se muestra en el diagrama.
Los azúcares y los fosfatos se encuentran en el exterior de la hélice y constituyen el
esqueleto del ADN; esta parte de la molécula se suele llamar esqueleto de azúcar-
fosfato. Las bases nitrogenadas se extienden hacia el interior, en parejas, como los
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peldaños de una escalera; las bases de un par se unen entre sí mediante puentes de
hidrógeno.

Las dos cadenas de la hélice corren en direcciones opuestas, lo que significa que el extremo 5 de una
cadena se une al extremo 3′ de su cadena correspondiente. Esto se conoce como orientación antiparalela y
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es importante al copiar ADN.

¿Dos bases cualesquiera pueden decidir unirse y formar un par en la doble hélice? La respuesta es
no. Debido a los tamaños y los grupos funcionales de las bases, el apareamiento de las bases es sumamente


específico: A solo puede unirse con T y G solo puede unirse con C. Esto significa que las dos cadenas de una
doble hélice de ADN tienen una relación muy predecible entre ellas.

Por ejemplo, si sabes que la secuencia de una cadena es 5'-

AATTGGCC-3 ', la cadena complementaria debe tener la secuencia 3'-
TTAACCGG-5'. Esto permite a cada base unirse con su pareja. Estas dos
cadenas son complementarias, cada base de una se conecta con su
compañera de la otra.

Los pares A-T están unidos por dos puentes de hidrógeno y los
pares G-C, por tres. Las cadenas de ADN se unen en una doble hélice de
cadenas antiparalelas, mediante puentes de hidrógeno entre las bases
complementarias. La timina forma dos puentes de hidrógeno con la
adenina y la guanina forma tres puentes de hidrógeno con la citosina.

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 De este modo, se dice que dos secuencias de ADN son complementarias cuando sus bases
nitrogenadas pueden emparejarse como resultado de los puentes de hidrógeno y unirse entre sí de forma
antiparalela, formando una hélice.

Unidad de máxima compactación de ADN

OM
Características del ARN

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A diferencia del ADN, el ácido ribonucleico (ARN) generalmente tiene una sola cadena. El nucleótido
de una cadena de ARN tendrá ribosa (un azúcar de cinco carbonos), una de las cuatro bases nitrogenadas
(A, U, G y C), y un grupo fosfato. Veremos los cuatro tipos principales de ARN: el ARN mensajero (ARNm), el
ARN ribosomal (ARNr), el ARN de transferencia (tRNA) y los ARN regulatorios.
DD
El ARN mensajero (ARNm)

El ARN mensajero (ARNm) es un intermediario entre un

gen que codifica una proteína y su producto proteico. Si una
LA

célula necesita hacer una proteína en particular, el gen que

codifica la proteína se "activará", lo que significa que una
enzima ARN polimerizante vendrá y hará una copia de ARN, o
transcripción, de la secuencia de ADN del gen. La
transcripción contiene la misma información que la secuencia
FI

de ADN de su gen. Sin embargo, en la molécula de ARN, la

base T se sustituye por U.

Luego de producido un ARNm, este se asociará con un



ribosoma, un complejo supramolecular que se especializa en

la fabricación de proteínas a partir de aminoácidos. El
ribosoma utiliza la información del ARNm para hacer una
proteína con una secuencia específica cuando "lee" los
nucleótidos del ARNm en grupos de tres (llamados codones) y
añade un aminoácido en particular para cada codón.

Imagen de un ribosoma (formado por proteínas y ARNr)

unido a un ARNm, con varios ARNt que aportan aminoácidos a
la cadena creciente. El ARNt que se une, y por lo tanto, el
aminoácido que se agrega en un momento dado, lo
determina la secuencia del ARNm que se "lee" en ese
momento.

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 El ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt)

El ARN ribosomal (ARNr) es uno de los principales componentes del ribosoma y ayuda a que el
ARNm se una al sitio adecuado para que se pueda leer la información de su secuencia. Algunos ARNr
también actúan como enzimas, ayudan a acelerar (catalizar) reacciones químicas; estos ARN que funcionan
como enzimas se conocen como ribozimas.

Los ARN de transferencia (ARNt) también participan en la síntesis de proteínas, pero su trabajo es
servir como acarreadores: llevan aminoácidos al ribosoma para asegurar que el
aminoácido que se agrega a la cadena es el que especifica el ARNm. Los ARN de
transferencia se componen de una sola cadena de ARN, pero esta contiene segmentos
complementarios que se unen entre sí para formar regiones de doble cadena. Este

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apareamiento de bases crea una compleja estructura 3D que es importante para el
funcionamiento de la molécula.

Los ARN regulatorios (miRNA y siRNA)

Algunos tipos de ARN no codificante (ARN que no codifica proteínas) ayudan a regular la expresión de

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otros genes. Tales moléculas de ARN pueden llamarse ARN regulatorios. Algunos ejemplos son los
microARN (miRNA) y los ARN pequeños de interferencia (siRNAs), pequeñas moléculas de ARN regulatorio
que se unen a moléculas de ARNm específicas y reducen su estabilidad o interfieren con su traducción,
proporcionando a la célula un mecanismo para reducir o ajustar la concentración de estos ARNm.
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Estos son solo dos ejemplos de muchos tipos de ARN no codificantes y regulatorios.
LA
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