BIOQUÍMICA

Dr. María del Carmen Valadez

Equipo 5
Aguilar Ríos Katie Sherlyn
Gálvez García Leyri Lizeth
Hernández Monroy Jesús Manuel
Juárez Cruz Ian Omar
Aguilar Amador Maricruz
TEMAS Cadena de Transporte electrónico, fosforilación
oxidativa, e inhibidores, desacoplamiento de
fosforilación oxidativa, usos ATP). Sistemas de
lanzadera.
Gluconeogénesis. (Definición de la ruta, objetivo,
sitio donde se lleva a efecto, enzimas y
coenzimas, producto final, regulación,
alteraciones). Ciclo de Cori, Ciclo de la alanina.
Regulación hormonal de la glucemia en
condiciones de ayuno; glucagón, adrenalina,
tirotoxina, glucocorticoides
TEMAS Vía de las pentosas: definicion de la ruta,

objetivo, sitio donde se lleva a cabo,enzimas,

coenzimas, producto final regulacion,

alteraciones.
Metabolismo de glucógeno; glucogénesis:

definición de la ruta, objetivo, sitio donde se

lleva a cabo, enzimas, coenzimas, producto final,

regulación, alteraciones
Glucogenólisis: definición de la ruta, objetivo,

sitio donde se lleva a cabo, enzimas, coenzimas,

reacciones, regulación, producto final,

alteraciones.
CADENA DE TRANSPORTE
ELECTRÓNICO,
FOSFORILACIÓN
OXIDATIVA Y SÍNTESIS
DE ATP.
1 ATP
3 NADH
1 FADH2 Moléculas altamente energéticas
Durante el transporte terminal de electrones,
que es la etapa final de la respiración, los
electrones de NADH y FADH2, de alto nivel
energético son conducidos paso a paso a un
nivel energético inferior.

CADENA DE TRANSPORTE
DE ELECTRONES
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES
COMPONENTES
PRINCIPALES
Complejos multienzimáticos
que poseen unidas moléculas
de citocromos

Gracias a los citocromos es posible

que se catalicen las reacciones
continuas de óxido-reducción
Cuando los electrones se mueven por la cadena respiratoria,
saltando a niveles energéticos inferiores, se libera ENERGÍA

Esta energía es reconducida por las

mitocondrias y se utiliza para
sintetizar ATP a partir de ADP

FOSFORILACIÓN
OXIDATIVA
 3 TIPOS DE TRANSFERENCIAS
ELECTRÓNICAS

TRANSFERENCIA
TRANFERENCIA DE UN IÓN
DIRECTA DE
TRANSFERENCIA DE HIDRURO
ELECTRONES UN ÁTOMO DE PORTADOR DE 2
HIDRÓGENO ELECTRONES

Reducción de
H+ + e- :H-
FE3 a FE2
 FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
Síntesis de ATP a partir de ADP y fosfato a medida que los electrones descienden
por la cadena de transporte
Durante muchos años, el mecanismo de
la fosforilación oxidativa fue un acertijo

La síntesis de ATP es impulsada por un

gradiente de potencial, establecido a
través de la membrana mitocondrial
interna

Peter Mitchell (1920-1992)

ACOPLAMIENTO QUIMIOSMÓTICO
1.- Se establece un
gradiente de protones
La producción de ATP en la fosforilación a través de la
oxidativa incluye tanto procesos químicos, membrana
así como procesos de transporte a través mitocondrial interna
de una membrana selectivamente
permeable.

2.- La energía potencial almacenado en el gradiente

se libera y es capturada en la formación de ATP a
partir de ADP y fosfato.
MITOCONDRIA
Tiene una forma alargada
Contiene una matriz (lugar
donde se lleva a cabo el ciclo
de Krebs)
Tiene una membrana interna y
una membrana externa.
Presenta rugosidades (crestas
mitocondriales) en donde se
incrustan complejos proteicos.
 4 COMPLEJOS PROTEICOS
COMPLEJO 1 COMPLEJO 2 COMPLEJO 3 COMPLEJO 4

NADH SUCCINATO CITOCROMO CITOCROMO

DESHIDROGENASA DESHIDROGENASA BC1 OXIDASA

3 4
1 2
 4 COMPLEJOS PROTEICOS
COMPLEJO 1 COMPLEJO 2 COMPLEJO 3 COMPLEJO 4

NADH SUCCINATO CITOCROMO CITOCROMO

DESHIDROGENASA DESHIDROGENASA BC1 OXIDASA

Transporta electrones
desde la ubiquinona Completa la
reducida al citocromo c secuencia
Complejos 1 y 2 catalizan la transferencia transfiriendo
de electrones a la ubiquinona a partir de 2 electrones desde
dadores electrónicos diferentes: NADH y el citocromo c al
SUCCINATO O2
 COMPLEJO 1
NADH ubiquinona oxidorreductasa/NADH
deshidrogenasa
Enzima enorme compuesta por 45 cadenas
polipeptídicas diferentes (entre ellas se
encuentra la FLAVOPROTEÍNA que contiene
FMN)
Tiene forma de L
Cuenta con un brazo incrustado en la
membrana interna y hacía la matriz
 COMPLEJO 1
Cataliza dos procesos simultáneos:
1.- Transferencia exergónica hacia la
ubiquinona de un ión hidruro del NADH y un
protón de la matriz.
 COMPLEJO 1
Cataliza dos procesos simultáneos:
2.- Transferencia endergónica de cuatro
protones desde la matriz al espacio
intermembrana.
 COMPLEJO 1
Cataliza dos procesos
simultáneos:
2.- Transferencia endergónica
de cuatro protones desde la
matriz al espacio
intermembrana.
COMPLEJO 2
Enzima del ciclo ácido cítrico
ligado a membrana.
Acopla la oxidación del
succinato en un sitio con la
reducción de la ubiquinona
en otro sitio alejado
Contiene grupos prostéticos
de 2 tipos y 4 subunidades
proteicas diferentes.
COMPLEJO 2
Las subunidades C y D son
proteínas integrales de
membrana; cada una de ellas con
3 hélices transmembranales.
Contiene un grupo hemo, hemo
b y un sitio de unión para Q que
es el aceptador final de
electrones en la reacción
catalizada por el complejo 2.
 COMPLEJO 3
Acopla la transferencia de electrones
desde la ubiquinona al citocromo c con el
transporte vectorial de protones.
Unidad funcional: Dímero
Cada monómero contiene cuenta con 3
proteínas importantes:

Citocromo b; citocromo c1; proteína ferro-

sulfurada de Rieske
 COMPLEJO 4
Transporte electrones desde el
citocromo c al oxígeno molecular,
reduciéndolo a H2O.
Enzima dimérico muy grande
(monómero de casi 13 subunidades)

La subunidad II contiene dos iones Cu

que forman complejo con los grupos
-SH de dos residuos Cys en un centro
binuclear.
 COMPLEJO 4
La subunidad I contiene 2
grupos hemo designados a y a3
y otro ión cobre.

El hemo a3 y Cu forman un segundo

centro binuclear que acepta
electrones del hemo a y los
transfiere a al O2.
 COMPLEJO 4
Por cada cuatro electrones, la enzima
consume dos H+ "sustrato de la
matriz" convirtiendo el 1/2 O2 en
H2O.

Utiliza la energía de esta reacción

redox para bombear dos protones
hacia el espacio intermebranal por
cada par de electrones que pasa.
3 MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS

COENZIMA Q10 COMPLEJO DE COMPLEJO ATP

(UBIQUINONA) CITOCROMO C SINTETASA

3 4
1 2
 UBIQUINONA
También llamada "coenzima Q"
Benzoquinona liposuble que contiene una
cadena lateral de cadena isoprenoide larga
Puede aceptar un electrón transformándolo en
radical semiquinona; dos electrones forman
ubiquinol
Capaz de actuar como puente entre un dador
de electrones y un aceptador de electrón
 UBIQUINONA
Es pequeña e hidrofóbica
Puede difundir libremente dentro de la
bicapa lípida de la membrana mitocondrial
Puede hacer de lanzadera de equivalentes
de reducción entre otros transportadores
 CITOCROMOS
Proteínas con intensa absorción
de luz visible característica debido
a la presencia de un grupo
prostético hemo que contiene
hierro
3 clasificaciones de mitocondrias
en los citocromos:
a, b y c.
 CITOCROMOS Y SUS
BANDAS DE ABSORCIÓN
Banda de longitud de onda más larga:
Citocromo a: cerca de 600 nm.
Citocromo b: cerca de 560 nm.
Citocromo c: cerca de 550 nm.
 PROTEÍNAS FERRO-
SULFURADAS
El hierro está presente en
asociación con átomos de azufre
inorgánico o con átomos de azufre
de residuos Cys de la proteína, o
con los dos al mismo tiempo.
 PROTEÍNAS FERRO-
SULFURADAS DE RIESKE
Variante de las anteriores
Un átomo Fe está coordinado
con dos residuos His.
Estás proteínas participan en
la transferencia de un
electrón en las que se oxida o
reduce uno d elos átomos de
Fe de la agrupación ferro-
sulfurada
ESTE PROCESO EMPIEZA CUANDO:
NADH estando en la matriz Se une a media molécula
mitocondrial se oxida a de oxígeno y a 2 protones
NAD+ y cede 2 electrones al
para terminar
complejo NADH
produciendo agua.
DESHIDROGENASA.

Se une a media molécula

Estos electrones se van a
de oxígeno y a 2 protones
ir transportando a través
para terminar
de estos complejos.. produciendo agua..
NADH
Cuando llega al
El complejo 1 bombeará 4 protones
complejo 4, volverá a la
10 PROTONES El complejo 3 bombeará 4 protones
matriz mitocondrial.. El complejo 4 bombeará 2 protones.
 FADH2 se oxida a FAD+
y cede 2 electrones al
complejo SUCCINATO
DESHIDROGENASA

Estos electrones pasan a El complejo 3 bombeará

la coenzima Q10 y siguen 4 protones
todo el mismo proceso El complejo 4 bombeará
FADH2 2 protones.
Cuando llega al
complejo 4, volverá a la
6 PROTONES
matriz mitocondrial..
 3 4
1 2

Cuando los protones vuelven o necesitan volver a la

matriz mitocondrial podrán hacerlo por medio del
complejo ATP SINTETASA.
Al pasar por este complejo, los hidrogeniones producirán
energía
1 NADH= bombea 10 hidrogeniones= 2.5 ATP

FADH2= bombea 6 hidrogeniones= 1.5 ATP

NADH produce 7.5 ATP en todo el proceso de

cadena de transporte y fosforilación

FADH2 se queda igual

 INHIBIDORES Y
DESACOPLADORES .
INHIBIDORES

Los inhibidores se unen directamente al

complejo ATP SINTASA, impidiendo la
DESACOPLADORES
formación del ATP
Son sustancias que van a disipar el
gradiente electroquímico al facilitar la
entrada de protones a la matriz a través de
"atajos" proporcionados por esas
sustancias y por esa razón ocurre el
transporte de electrones pero no la
fosforilación oxidativa.
SISTEMAS DE
LANZADERA
Son procesos metabólicos que ocurren
en la célula y que su principal resultado
es la introducción de moléculas de
NADH originados en el citosol a la
matriz mitocondrial

1.- Lanzadera de MALATO

1) Lanzadera de malato-aspartato : permite la
transferencia de pares de electrones y protones (pares
de átomos de hidrógeno) hasta la matriz mitocondrial.
2) Lanzadera de citrato- piruvato: Se utiliza el citrato para
que salga de la mitocondria el acetil-CoA, necesario en el
citosol para la biosíntesis de ácidos grasos.
GLUCONEOGENESIS
 OBJETIVO
DEFINICION
síntesis de glucosa
COMPARTIMENTO DOBLE
11 reacciones
se define como...

La biosíntesis de hidratos sustratos.

de carbono a partir de Lactato
precursores de tres y aminoácidos (alanina)
glicerol
cuatro carbonos, que
generalmente no tienen SITIO DONDE SE LLEVA A CABO
naturaleza de hidratos de
carbono.
3 REACCIONES IRREVERSIBLES
REACCIÓN 1
 Conversión del piruvato en
fosfoenolpiruvato
Reacciones

citosol mitocondria
Dependiente de: 1. PIRUVATO A OXALACETATO
ATP
2. OXALACETATO A MALATO
Biotina - coenzima 3. MALATO A OXALACETATO
Acetil-CoA - 4. OXALACETATO A
activador alosterico FOSFOENOLPIRUVATO
Paso 1

REACCIÓN 2
 CONVERSIÓN DE LA FRUCTOSA-1,6-
BISFOSFATO EN FRUCTOSA-6-FOSFATO

Reacción hidrolitica

Dependiente de Mg

Enzima: Fructosa 1-6

bisfosfatasa
libera un fosfato
inorgánico.
REACCION 3
 CONVERSIÓN DE LA GLUCOSA-6-
FOSFATO EN GLUCOSA

Enzima - glucosa-6- fosfatasa

Requiere de Mg

Retículo endoplasmatico
 ENZIMAS
01
EN SENTIDO ENERGÉTICO ES COSTOSA
piruvato Formación de glucosa a partir de piruvato:
carboxilasa
4 ATP
02 2 GTP
fosfoenolpiruvato 2NADH
carboxicinasa
03
fructosa-1,6-
bisfosfatasa

04
glucosa-6-fosfatasa.
Regulación
reguladores alostericos.
ALTERACIONES
ALTERACIONES
 Deficiencia de fructosa- Deficiencia de
1,6-bifosfatasa fosfoenolpiruvato
carboxicinasa
Comienzo: lactancia o etapas tempranas de la
Comienzo: infancia
adultez
Manifestaciones clínicas: retraso del
Manifestaciones clínicas: hiperventilación crecimiento, hipotonía, hepatomegalia, acidosis
episódica, apnea, hipoglucemia, cetosis o acidosis láctica, hipoglucemia

láctica

GSD I (enfermedad de
Von Gierke)
Comienzo: antes del año
Manifestaciones clínicas: antes del año, hipoglucemia grave, acidosis láctica y
hepatomegalia; más adelante, adenomas hepáticos, nefromegalia con insuficiencia renal
progresiva e hipertensión, talla baja, hipertrigliceridemia, hiperuricemia, disfunción
plaquetaria con epistaxis y anemia
ciclo de cori
descrito por primera vez por Carl
y Gerti Cori,

ciclo metabólico que

consiste en la
circulación cíclica de la
glucosa y el lactato
entre el músculo y el
hígado.
ciclo de la alanina
VÍA DE LAS
PENTOSAS
 Vía alternativa para la oxidación de la glucosa
en el citosol de la célula
Gran flexibilidad metabólica
2 funciones principales:
1. Proporcionar NADPH para la biosintesis reductora
2. Proporcionar ribosa 5-P para la biosíntesis de
nucleótidos y ácidos nucleicos
ESQUEMAS
GENERALES
Reacciones
FASE OXIDATIVA

Generación de Pentosas Fosfato y NADPH

FASE NO OXIDATIVA

Destinos alternativos de las pentosas fosfato

6 PENSTOSAS
A
5 HEXOSAS
En algunos tejidos la ruta acaba en este
punto
en esta fase ya se han realizado las funciones principales
Glucosa-6-fosfato + 2NADP + H20

ribosa-5-fosfato + CO2 + 2NADPH + 2H

E. TRANSCETOLASA pirofosfato
de tiamina
(TPP)
TRANSCETOLASA

Cataliza la

transferencia

de una unidad

de

glicoaldehído
 transaldolasa

E. TRANSALDOLASA
Cataliza la transferencia de una unidad de

dihidroxiacetona
 transcetolasa actúa sobre otra molécula de xilulosa-5-fosfato,

transfiriendo un fragmento glicolaldehído a la eritrosa-4-fosfato y

generando un producto de tres carbonos y un producto de seis carbonos

 Ecuación equilibrada de toda la ruta
Ajuste de la ruta de las pentosas fosfato a las

necesidades específicas
3 Glucosa-6-fosfato + 6NADP + 3H20

2 Fructosa-6-fosfato + Gliceraldehído-3-fosfato + 3 CO2 + 6NADPH + 6H

REGULACIÓN
 VÍAS

ALTERNATIVAS
EXPLICACIÓN
ALTERACIONES

Favismo

Síndrome de

Wernicke-Korsakoff
FAVISMO
déficit de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
+ factores como:
Primaquina(fármaco)
Divicina (habas)

Anemia hemolítica grave

SÍNDROME DE WERNICKE-KORSAKOFF
Trastorno mental, se asocia

con pérdida de
la memoria y parálisis parcial,

y se produce cuando las

personas afectadas sufren

un déficit moderado de tiamina

alteración de la transcetolasa que

reduce su afinidad por el pirofosfato de

tiamina unas 10 veces
METABOLISMO DEL
GLUCÓGENO:
GLUCOGÉNESIS
Glucogénesis
Síntesis del glucógeno
Es la formación de glucógeno y glucosa a partir de los
fragmentos de carbono mas pequeños del piruvato y el
lactato.
El glucógeno va a almacenarse principalmente en hígado y el
musculo esquelético.
 El glucógeno se almacena en forma de grandes gránulos
citosólicos.
se encuentra principalmente en musculo esquelético y el
hígado.

Regular el nivel de Suministrar glucosa para

Glucosa en sangre la actividad muscular
vigorosa
El glucógeno muscular se puede agotar en menos de una
hora, mientras que el glucógeno hepático desaparece en un
periodo de 12-24 hrs.
El glucógeno también se obtienen de la dieta y se degrada en
el intestino.
glucogenogénesis
ESQUEMAS
GENERALES
glucoquinasa (hígado)

1. Isomerización de la

glucosa 6-fosfato
2. Activación a UDP-glucosa


3. Elongación de la cadena de glucógeno preexistente:

→
formación de enlaces a(1 4). Glucógeno sintasa
 El cebador de la glucógeno sintasa es una cadena corta de residuos de glucosa
ensamblados por una proteína denominada glucogenina, que transfiere la glucosa
desde la UDP-Glc a un residuo de tirosina en la propia proteína

glucogenina:
polipéptido de 332 aminoácidos, que se autoglucosila utilizando UDP-glucosa para unir
glucosa a uno de sus residuos de Tyr, sirviendo así de núcleo para la síntesis de glucógeno

UDP-glucosa es el donador inmediato de un residuo glucosilo al extremo no

reductor de una rama de glucógeno
Reacción de la glucógeno
sintasa
 Acción de la glucógeno sintasa, incorporando una molécula de UDP-glucosa en uno de los
extremos no reductores de la molécula de glucógeno preexistente, mediante la formación de un
→
nuevo enlace a(1 4).
4. Ramificación de la cadena: formación de enlaces a(1 6). →
Enzima ramificante

amilo-(1,4 - 1,6)- transglucosilasa

 Control Metabólico
Las células sufren un cambio en su metabolismo
Alteraciones en las concentraciones de metabolitos
Las alteraciones funcionan como señales para regular la actividad
enzimática clave en las vías metabólicas.
regulan la producción de acuerdo a la demanda
Influencias regulatorias de los derivados del adenilato:
AMP
ADP
ATP
Incrementan la velocidad de degradación de carbohidratos y reducir la
deformación de hexosas cuando disminuye la energía

ATP - AMP Y ADP +

Al incrementar la energía ocurre lo contrario

ATP + AMP Y ADP -

 Control hormonal
La glucolisis y glucogénesis se controlan por la acción de hormonas
adrenalina
insulina
glucagón
Fijación de la hormona a su receptor membránico específico
se produce una señal para controlar enzimas clave en la célula
Se sintetiza y almacena en las células β de los islotes pancreáticos
de Langerhans
Se segrega como respuesta a un aumento de la glucosa
Revierte las acciones del
glucagón en la fosforilación de
las proteínas
Estimula la captación de la
glucosa por los tejidos
periféricos
 ALTERACIONES EN EL
METABOLISMO DEL
GLUCOGENO
Se conocen como glucogenosis
enfermedades causadas por el almacenamiento anormal de
glucógeno.
Deficit o ausencia de algunas enzimas
GLUCOGENÓLISIS
 Glucogenólisis Glucógeno

¿Que es?
Proceso Catabólico
Funcion
Almacén de glucosa
Encargado de degradar glucógeno para formar
Estructura
glucosa
Homopolisacárido

Ubicacion
Hígado (10%)
Musculo Esquelético (3%)
 Estructura del Glucógeno
NUCLEO CENTRAL

La glucogenina es el núcleo de
las ramificaciones de glucosa

Enlace Alfa 1,4

Este enlace es el mas común

CARACTERISTICAS

Se da entre las glucosas de la

Tiene un elevado peso
cadena principal
molecular
Es soluble en agua
El almidón es tiene la misma
función pero en el mundo
vegetal Enlace Alfa 1,6
Se da entre las ramificaciones

entre mas cerca del núcleo

estemos, mas ramificaciones
habrá
PASOS DE LA GLUCOGENÓLISIS

01 02 03 04 05
Fosforilación de la Enzima Enzima Transformacion a Desfosforilación de la
cadena. Desramificadora I Desramificadora II glucosa 6P glucosa 6P
Paso a paso la
glucogenolisis
Fosforilación de la cadena Enzima encargada
Glucógeno fosforilasa

Funcion
Romper los enlaces 1,4 mediante la fosforolisis

Producto
Glucosa 1P
Acción transferasa

01 Cataliza la transferencia

de un grupo funcional de

una molécula a otra

02 Hidroliza un trisacarido de

glucosa y lo transfiere
Accion Desramificante

Transformación a glucosa 6P

01 Enzima Fosfoglucomutasa.

02 El grupo serina dona el

grupo fosfato
Desfosforilación de la glucosa 6P
Regulacion de la Glucogenólisis

Adenosín monofosfato cíclico

Aumenta la actividad de la glucógeno fosforilasa

Su decremento favorece a la glucógeno sintasa

Enfermedades relacionadas a la glucogenolisis

Deficit de Glucogeno Deficit de Glucosa-6- Deficit de la enzima

Fosforilasa Fosfatasa. Desramificadora

Enfermedad de Hers Enfermedad de Von gierke Enfermedad de Cori

Enfermedad de McArdle
Regulación hormonal Fosfatasa de las proteínas (PP)
Son menos especificas que las cinasas de las
proteínas.
Cada una puede desfosforilar varias de ellas.
Muchas células contienen una PP principal, esta
puede operar como monómero u oligómero.
Alguna señal hormonal que controle la actividad
de las cinasas de las proteínas puede llegar a
regular la actividad de las fosfatasas.
La fosfatasa principal esta bajo el control directo
de un inhibidor de la fosfatasa de las proteínas
(PPI).

Inhibidor de la fosfatasa de las

proteínas (PPI)
Proteína celular capaz de fijarse a la PP
Forman un complejo (PPI/PP) que inactiva la
fosfatasa.
La proteína PPI es controlada por la fosforilación,
quiere decir que el PPI fosforilado es la forma
activa que se fija a la PP.
Al eliminarse el fosfato del inhibidor del complejo
tiene un cambio en su conformación.
se favorece la disociación del complejo y libera
la fosfatasa de la proteína activa.
Adrenalina

Se incremeta el flujo de
Bajas concentraciones de
carbono en forma de
azúcar en la sangre o de
hexosas a traves de la
las secreciones
glucolisis.
hipotalámicas, la glándula
suprarrenal va a secretar
El control de la adrenalina
adrenalina, que
ocurre a partir de una
normalmente viaja por la
cascada regulatoria, en la
sangre hacia los músculos.
que interviene el 3',5' -AMP
 Glucagón
Gracias a la baja concentración de glucosa en la sangre, la
adrenalina también estimula las células tipo A de los
islotes del páncreas, que secretan glucagón.
La glucosa hepática se forma de 2 maneras:
Degradación de glucógeno del hígado
Resíntesis a partir de piruvato
los dos proceso convergen en formar glucosa-6-fosfato,
después produce glucosa libre por acción de la
glucofasfatasa.
El papel de la 2,6FBP es controlar el flujo a través del punto F6P ><1,6FBP de
la glucólisis/glucogénesis.
2,6FBP actúa como activador de la fosfofructocinasa-1 y como inhibidor de
la fructosa-1,6-bifosfatasa

Tiroxina Se sintetiza a partir de la proteína

tiroglobulina
cuando se necesita la tiroxina se libera
por proteólisis
Estas hormonas actúan a través de
receptores nucleares que estimulan el
metabolismo energético, especialmente
en el hígado y el músculo
a través del incremento de la
expresión de genes que codifican
enzimas clave del catabolismo y
puede llegar a causar depresión
promueven el aumento de glucogenólisis
y gluconeogénesis
Estimula casi todas las fases del
metabolismo de los hidratos de carbono,
como una mayor secreción de insulina
que produce la rápida captación de
glucosa por las células
 Glucocorticoides
Estimulan la conversión de proteínas en glucosa
movilización de proteínas a partir del músculo
Estimulan el almacenamiento de la glucosa en forma de
glucógeno
entrada de los aminoácidos liberados en la vía
gluconeogénica hepática
conversión de piruvato en glucógeno
Indispensable para mantener los niveles plasmáticos de
glucosa
Supervivencia durante el ayuno prolongado.
 BIBLIOGRAFÍA
Lehninger, A.L. (2004). Principios de bioquímica.
Wisconsin-Madison, EE.UU. (4a Edición). Ed Worth
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Bohinski, R.C. (1998). Bioquímica. México. (5ª Edición).
Pearson Educación.
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Pearson educación, s. A., madrid, 2002
Herrera, E., Ramos M. del Pilar, Roca P, Viana M.
Bioquímica Básica: base molecular de los procesos
fisiológicos. 2014 Elsevier España, S.L