Micaela Apoyo Biología

BIOENERGÉTICA Y CINÉTICA ENZIMÁTICA

∆G→ REAL Keq > 1 → ΔG° < 0

∆G° → ESTÁNDAR
Keq = 1 → ΔG°= 0
∆G°’ → ESTÁNDAR A pH 7
Ke1 < 1 → ΔG° > 0
Temperatura: 25°C (298 K)
Presión: 1 atm
[Reactivos] = [Productos] = 1M

∆G°’ no nos indica que sucederá con esta transformación en otras condiciones para lo
cual deberemos calcular el ∆G.

∆G° ≅ 0 → REVERSIBLE

∆G = ∆G° + R.T. ln
∆G = Gproducto – Greactivo
.
.
∆G<0: ESPONTÁNEA, Exergónica
∆G=0: Equilibrio
∆G>0: NO ESPONTÁNEA, Endergónica

Ea = Estado activado – Greactivos

A→B Estado activado

Energía libre, G
6,5 Kcal/mol
Energía de activación
Energía de activación (Ea)
(Ea) de la reacción A→B
de la reacción B→A

G°A=4 Kcal/mol

∆G°

G°B=1,5 Kcal/mol

Progreso de reacción
∆G°= G°producto – G°reactivo Ea= 6,5 Kcal/mol – 4K
∆G°= 1,5 Kcal/mol – 4 Kcal/mol Ea= 2,5 Kcal/mol
∆G°= -2,5 Kcal/mol → Reacción ESPONTÁNEA

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Energía libre (G) Energía libre (G) S→R

R→S
Kcal/mol Kcal/mol
9 kcal/mol 9 kcal/mol

Ea R→S
Ea S→R
G°R= 5,5 kcal/mol G°R= 5,5 kcal/mol
ΔG° ΔG°
G°S= 2,5 kcal/mol G°S= 2,5 kcal/mol

Progreso de la reacción

ΔG°= G°Productos – G°Reactivos

ΔG°= G°Productos – G°Reactivos
ΔG°= G°S - G°R
ΔG°= G°S - G°R
ΔG°= 2,5 Kcal/mol – 5,5 Kcal/mol
ΔG°= 5,5 Kcal/mol – 2,5 Kcal/mol
ΔG°= –3 Kcal/mol → ESPONTÁNEA
ΔG°= 3 Kcal/mol → NO ESPONTÁNEA
Ea= Estado activado – G°Reactivos
Ea= Estado activado – G°Reactivos
Ea= 9 kcal/mol – 5,5 kcal/mol
Ea= 9 kcal/mol – 2,5 kcal/mol
Ea= 3,5 Kcal/mol
Ea= 6,5 Kcal/mol

Fijense la forma que tienen ambas gráficas, la que es espontánea se ve “cuesta abajo”
y la que no es espontánea se ve “cuesta arriba”. Miren también que el ΔG° tiene igual
magnitud (3) pero signo contrario, hasta se dan cuenta con simplemente mirarlo en el
gráfico. Además se cumple esto de que la energía de activación de la reacción inversa
(S→R) es la suma de la energía de acMvación de R→S + el ΔG°.

Las variaciones de energía libre estándar de reacciones secuenciales (en las cuales el
producto de una es reactivo de la siguiente) son aditivas

Reacciones A →B ∆G°’ A → B = 5 Kcal/mol

secuenciales B →C ∆G°’ B → C = -7 Kcal/mol

Reacción Global: A → C ∆G°’A → C = ∆G°’A → B + ∆G°’ B → C = -2 Kcal/mol

Una reacción termodinámicamente desfavorable (endergónica) puede ser impulsada

en la dirección directa acoplándola a una reacción muy exergónicas a través de un
intermediario común

Requisitos:
- Intermediario común
- Que el ∆GGlobal < 0

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Catalizadores: Inorgánicos y biológicos (enzimas)
-No forman parte de los productos ni se degradan
-No afectan el ∆G de la reacción
-Disminuyen la energía de activación (recordemos que la velocidad de la reacción
depende de la energía de activación. Las enzimas al disminuir la energía de activación
aumentan la velocidad de la reacción)

Enzimas:
-Actúan en condiciones fisiológicas
-Son altamente específicas
-SITIO ACTIVO: lugar específico de la enzima donde se une el sustrato

El sitio activo está constituido por cadenas laterales de aminoácidos con características
complementarias a la estructura del sustrato:
- Sustrato con carga positiva (+) → SiMo acMvo con aa ácidos (que Menen carga – a pH7)
- Sustrato con carga positiva (-) → SiMo acMvo con aa básicos (que tienen carga + a pH7)
- Sustrato hidrofóbico → siMo acMvo con aa hidrofóbicos

Energía de
Reacción no catalizada
activación
(Ea) Reacción catalizada

∆G°

Velocidad de
reacción Recordar que + Km = – afinidad
V máx porque necesito más
concentración de sustrato para
alcanzar la mitad de la Vmáx

Km [S] (mM)
Km: Concentración de sustrato ([S]) a la cual se alcanza la mitad de la velocidad
máxima. Depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.
V máx: Todos los sitios activos de las enzimas se encuentran ocupados. Depende de la
concentración de enzima
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VARIABLES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN CATALIZADA

ENZIMÁTICAMENTE

1- Concentración de sustrato
2- Concentración de enzima
3- Temperatura
4- pH
5- Inhibidores

1- Concentración de sustrato: a mayor concentración de sustrato, mayor Vmáx

2- Concentración de enzima: La Vmáx aumenta de manera proporcional al aumento de

la concentración de enzima. Si tengo 4 veces más [] de enzima, la Vmáx será el
cuádruple. La afinidad de la enzima por el sustrato no cambió, por lo tanto no se
modifica el Km.

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3- Temperatura

1) Aumento gradual de la velocidad de la reacción con el

aumento de la temperatura hasta alcanzar una temperatura
en la cual la actividad enzimática es máxima, que se conoce
como Temperatura óptima

2) Disminución progresiva de la velocidad de reacción

debido a la inactivación de la enzima por desnaturalización
térmica de la proteína.

Aumenta la velocidad porque aumenta la

temperatura → aumenta la energía cinéMca

Disminuye la velocidad porque se desnaturaliza la

enzima

Temperatura

4- pH

El pH influye en el estado de ionización de los sustratos

y de los grupos funcionales de los aminoácidos
(modifica la actividad enzimática).

Cada enzima es activa en un intervalo de pH

determinado y dentro de ese intervalo habrá uno
donde la actividad enzimática será máxima → pH
óptimo

En el pH óptimo, el estado de ionización del sustrato y

de los restos de aa presentes en el sitio activo de la
enzima es aquel que permite la máxima interacción E-S.

INHIBIDORES

COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS

Vmáx: no se modifica Vmáx: Disminuye

Km: Aumenta Km: no se modifica
-Disminuye la afinidad de la -Inactiva las enzimas, por lo tanto, hay
enzima por el sustrato menos enz con poder catalítico.
-Se une al sitio activo -Se une a un sitio alostérico

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