Tema 5.

Enzimas

Def biocatahizadorer de naturaleza estructura

:
Aquellos proteica ,
con

reacciones metabólicas
globular ,
que se
encargan de regular las

mediante una disminución o aumento de la

energía de

activación .

Energía de activación

Ya
• con enzima

sustrato .
.
-
-
TÉLEX / ,
wnmuina
"

"
µ
Producto
ÍÍM]
.
.

/
.
'

¡ ¡
i

sin enzima

|
,
→
Ea
otro
Entalpía de I
/ H :O
reacción
I Productos sustrato,
( No modificable ) -

Exergónicas Endergónica
(exotérmica ) ( Endotérmica)
DHIO DHÍO
Libera calor al medio absorbe calor del medio

Composición
a Holoenzima → Fracción no
proteica .
→
cofactor

Enzima → Apoenzima → Fracción proteica .

( Proteína)

Cofactor →
Aporta fnuionabilidad extra .

↳ Fe Mn
↳ metálico → coenzima →
,
Mg ,
. . .

Orgánica → Grupo prostético .

↳ pi-di-Pnle.tv
Enzima
( Apo)
 PARTE PROTEICA :

los forman estructura de la enzima

É
-
aa la
PARTE PROTEICA
d
mediante enlace
peptídico ( -
OOH + NHZ - → -
-
N

te
)
-

AA CARBOXILO AMINO AMIDA

L
Estructurales
de
+
-
Los aminoácidos
fijación facilitan la formación de la

Fijación unión ENEIMA SUSTRATO

-
.

catalíticos
Los aminoácidos catalíticos realizan la reacción
qe
-

PARTE NO PROTEICA :

Iones metálicos ( cofactor coenzimático )

Algunos toman el centro activo

-

Algunos actuan
puentes ( ayudar al sustrato la
-

como con

unión del unho activo ) .

Otros estabilizan
toman parte del centro activo
pero
-

no
,

la enzima .

t-j.de coenzimas

① Adenosín
-
fosfato : ATP ( Adenosín trifosfato )
ADPL Adenosín difosfato)
→ Nucleótidos de adenina con 1,203 grupos
fosfatos .

② Piridín nucleótidos : NAD ( nicotinamida adenín dinucleótido )

" ""
""

÷: ÷:
Vitamina Bs ( nicotinamida )

→ constituidos vitamina B}
y
adenina
por
.

→
La parte activa vitamina del BZ
en una
grupo .

Nucleótido de adenina unido

④ Coenziinalfi .
a

vitamina 135 / ácido pantoténico)

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

① Reacción de enzima - sustrato :

sustrato ( S ) : sustancia
qe
reacciona .

Producto (P) : sustancia a la

qe se
llega .

☒ Enzima - sustrato ( ES ) :
Es un estado de transición inestable en el
qe los
enlaces entre la enzima
y
el sustrato , localizados
en el sitio activo ,
se debilitan , formándose el

producto .

sitio activo / centro activo : zona de la enzima donde se cataliza

el sustrato .

E + SI ES 2- EP 3- E + P

① Fase de fijación : La enzima se une al sustrato por

interacciones
débiles localizados en el centro activo .

② Fase de catálisis : la enzima produce reacción tnns tomando el

sustrato en los productos pertinentes mediante

la destrucción formación de enlaces
y .

③ Fase de liberación : Los productos se disocian de la enzima

dando libres La enzima está lista para

qe .

catalizar otro sustrato .

 ② Mecanismos de reacción enzimática

Modelo de llave cerrada → Caso

hipotético .

sustrato
La enzima en un
bloqe rígido y
el entra
específicamente
en el centro activo de la enzima .

② Modelo de
ajuste inducido

A medida el sustrato se la enzima , éste

qe acerca a

induce cambios ligeros que modifican el centro activo de la

enzima .

Cinética enzimática Michaelis - Menten

velocidad Saturación → Todas las enzimas están

ocupadas
por un sustrato
Unix (no
hay centros aún libres?
- - - - - -
- -

Km = Concentración de sustrato

que se llega
a la
la
v¥
a
-

¡
-

mitad
- -

de la
-

uwóx .

I
I
I

KM es]

→
Maí rápida
✓ -
- -
- - - - - - - -
-
- -

☐
R A- p

←
B-
-
- - - - - -
-
-

a
-

R P
-

;
- - -

y
- -

I I (A) Será más específica la de menor

I
I
valor de KM
I ! .

KM KM ES]
T
Más
especifica
[ S]
✓= Vmáx .

knils]
?⃝
¿ Que afecta a la actividad enzimática ?

TEMPERATURA :
Tawrparal
Act
Taóptimalla

✓
de máxima
.

actividad )
enzimática
¡
•

←
la enzima no
puede
•
venaturalizarse )

* naaaa.ua.
( Gemlaun de la 39 prot )
.

(rompen )

' ' '

% %
'

10 O 30 40 50 1- ( %)

¥ :

Act.

pH sangre
enzimát Depende de aminoácidos

PHaitij.H.gg/pHuiliw µ

IX
aminoácidos .

Enzima apolares
→

→ ( No les afecta el pH )

I I I I I I I I I I I I I I

6 7 8 9 1213
I 2 3 Y 5 10 11
14 pH

Enzima ácida básica

✓
Enzima

'
,
µ
' I No le afecta el pH
I
-
I
I I
I I
I I
I
I

I I

Concentración de sustrato : ( Regido por Michaelis Mentes ) -

FE
km
 Inhibidores
↳ Irreversible

|
Inorgánicos No reventar CCN )
_

pueden
→ se

↳ Inhibe la
citocromo oxidasa -

( Compite el sitio to
_
Competitivo activo
por
de la enzima METABOLISMO
Reversible
impidiendo la reacción ) (Respiración celular )
& \ No CTE Cadena
de eliminan competitivo ( No compite , pero Transporte
modifica el unho
(Temporal ) Electrónico)
amino )
•

Ofawrecemn el &
reacción
sustrato .
ve
produce la

pero más lenta .

☐ O esperamos el
tiempo
de inhibición .

Modif .
el resto de

Aloderism - Enzima en varios centros adios t Inhib µ centros activos

→ .

→ No hacer nada

CARACTERÍSTICAS DE ENZIMAS :

(A) ① Especificidad :( Más

importantes)

[
Existe sustrato
una enzima por cada tipo de .

Absoluta → Un único sustrato .

Tipo, → Lactasa Sólo lactosa

[
→

→
Grupo → un
tipo de sustrato (qe tengan el mismo enlace)
Amilasa ( / → 4)
→ a- -
O -

glvcosíd .

Estereoquímica sólo isómero CD ] L )

'
→ → 1 .

D- glucosidasa → sólo cataliza los D .

② No modifican N
composición .

③ Tienen un tamaño
qe
el sustrato
mayor
.

④ Actúan en
bajar concentraciones .

⑤ afectan
NO
el mismo
al
equilibrio sólo
afectan a la velocidad siendo
siempre
producto .

⑥ son estrictamente proteínas globulares .

Medio reacción

ag④→
de

⑦ Jon solubles en
CLASIFICACIÓN :

① Oxidorreductasas → Catalizar reacciones redox . (oxidación -

REDUCCIÓN )

FAD , NADP, NADH . . .

② Transferasas → Catalizar las reacciones de transferencia de

grupos
funcionales .

Transaminasas →
Grupo amino .

③ Hidrolasas → Catalizar reacciones de hidrólisis .

Lipasas ( lípidos )
Amilasas lalnnidon / glucógeno)
Pepsina • Tripsina ( Enlaces peptídicos)

④ Liasas → Catalizar reacciones de tisis .

( no
hay agua )
carboxilasa C
→
quita
.

⑤ Isomerasa , → Catalizar reacciones de isomerización .

Epimerara → Firmar
epímeos ( glúcidos)

⑥ Liga > as
→ Catalizar las reacciones de condensación .

AT Para → Formación ATD .