Departamento de Bioquímica y Biología Molecular

Guion de Bioinformática. 1º Bioquímica. CIENCIAS AMBIENTALES

Nombre y Apellidos: ____________________________________________________

Fecha:____________ Curso: ________________

Para llevar a cabo esta práctica debes acceder a través de Internet a las siguientes páginas WEB
http://shaker.umh.es/jsmol/
http://www.biotopics.co.uk/jsmol/jscontents.html

INSTRUCCIONES:
● Las preguntas de las prácticas de informática se contestan en este documento.
● ATENCIÓN: Este guion NO es para entregar al profesor.
● SE RECOMIENDA descargar el documento, renombrarlo de forma personalizada y volverlo
a cargar en google drive personal, de forma que pueda ser editado por el alumno en la nube y desde
cualquier punto con acceso a internet.
● El alumno debe intentar responder a cuantas preguntas le sea posible.
● EXAMEN de PRACTICAS DE INFORMÁTICA: se celebrará el día estipulado en el
calendario de clase. El examen consistirá en 10 preguntas similares a las que aparecen en este guion.

TIEMPO DE TRABAJO:
Dos sesiones de 2.5h en el aula de informática como trabajo compartido con el Profesor, y otras 7
horas de trabajo autónomo del alumno.

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ÍNDICE

SESIÓN 1
1.- Aminoácidos, Bases Nitrogenadas y otras Pequeñas Moléculas

2.- Estructura Secundaria de Proteínas

3.- Estructura Terciaria y Cuaternaria de Proteínas

SESIÓN 2

4.- Estructura de Ácidos Nucleicos

5.- Estructura de Lípidos

6.- Estructura de Glúcidos o Hidratos de Carbono

7.- Metabolismo y procesos biológicos

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SESIÓN 1 ******************************************
1.- Aminoácidos, Bases Nitrogenadas y otras Pequeñas Moléculas
Utiliza la web shaker.umh.es/jsmol

1. Colores atómicos. Ir a los aminoácidos y cargar la Ala. Identificar los colores correspondientes
a los átomos de C, S, N, O e H. Hacer lo mismo con Metionina, Cisteína y Serina. Colorear la molécula
en azul claro (menú desplegable color) y después colorear con código CPK. ¿A qué crees que hace
referencia el código CPK?
NOTA: Picar sobre un átomo y observar la esquina inferior izquierda de la ventana del navegador:
aparece el identificador de átomos. Debe estar activada la barra de estado en el navegador (En
Internet Explorer: Ver/Barra de herramientas/Barra de estado). También se visualizan en la consola
(sobre la ventana de Jmol, botón derecho/consola).

2. Selección de átomos. Cargar el Trp. Con el botón derecho pulsar en Seleccionar/Elemento/C.

Seguidamente pulsar Color/Átomo/Cian. Poner los H en verde, los O en azul y los N en amarillo.
¿Estamos siguiendo la referencia del código CPK? ¿Consideras interesante estandarizar los colores de
los átomos?
NOTA: Hay que entender que la selección de átomos no produce ningún efecto visual “per se”. Por
tanto, después de seleccionar hay que hacer algo más, como colorear, cambiar el patrón, etc., para
ver que los cambios solo afectan a la parte seleccionada.

3. Cambio de patrón. Cargar la Lys. Seleccionar Estilo/Patrón/Esferas CPK. Representar la

molécula en modo Bolas y varillas, Varillas, Alambre, Esquemático y Cordón. ¿Por qué crees que
existen diferentes formas de representación de las moléculas?
NOTA: Algunas representaciones no son aplicables a moléculas pequeñas. Este tipo de
representaciones serán usadas más adelante con macromoléculas como las proteínas.

4. Fórmula molecular. Cargar la Gly. Intentar escribir la glicina, desde la representación gráfica
que tienes delante, hasta la fórmula molecular que usamos habitualmente en el papel ¿Hay dobles
enlaces? ¿Hay grupos cargados? ¿Cuál es su carga eléctrica neta?
NOTA: Los C se unen con 4 enlaces (tetraédricos), con 3 (si hay dobles enlaces) o con 2 (si hay triples
enlaces). Los N se unen con 3 enlaces, y los O con 2 enlaces. Ejemplo formula molecular: NH2-CH2-
CH2-CH2-OH.

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5. Planaridad de ciclos. Seleccionar la Pro. ¿Cuántos carbonos no asimétricos tiene? ¿Es planar
el anillo pentagonal de la prolina? ¿Y los anillos de la tirosina y del triptófano, son planos?
NOTA: Un anillo es plano cuando los átomos que conforman el anillo se encuentran situados en el
mismo plano. Para poder apreciar esto, hay que poner la representación más sencilla
(Estilo/Patrón/Alambre) y mover la molécula para intentar hacerlos coincidir en el mismo plano.

6. Planaridad del colesterol. ¿Tiene el colesterol una estructura completamente plana? De no ser
así, ¿cuál es el motivo? ¿Qué predomina en esta molécula, la parte hidrofóbica o la hidrofílica?
NOTA: Cargar la molécula de colesterol y seguir el mismo criterio que para la prolina.

7. Anillos aromáticos en nucleótidos. Seleccionar la Adenina (A). Aparecen dos heterociclos

condensados aromáticos ¿Qué son anillos o ciclos condensados? ¿Qué son heterociclos? ¿Qué son las
líneas dobles que aparecen en la representación? ¿Qué significa que un ciclo sea aromático? ¿Podrías
agrupar las moléculas de Adenina, Citosina, Guanina, Timina y Uracilo en función de sus
características estructurales? ¿Son planas estas moléculas?
NOTA: Usa representaciones sencillas para comprobar la planaridad.

8. Anillos aromáticos en proteínas. Seleccionar la His. Por el número de H que están enlazados a
los átomos de C y N, parece claro que en el anillo debe haber algunos dobles enlaces. ¿Sabrías decir
cuántos son, y dónde estarían?
NOTA: Los C se unen con 4 enlaces (tetraédricos), con 3 (si hay dobles enlaces) o con 2 (si hay triples
enlaces). Los N se unen con 3 enlaces, y los O con 2 enlaces.

9. Enlaces de H en el agua. Seleccionar ‘Agua líquida’. Las moléculas de agua aparecen

interaccionando con 1, 2 o 3 moléculas vecinas mediante interacciones por puente de H. Seleccionar
‘Agua sólida’ y visualizarla. ¿Cuáles son las diferencias estructurales más significativas entre el agua
sólida y la líquida?
NOTA: Al seleccionar agua sólida o líquida hay esperar a que cambie la presentación de radios de
van der Waals a bolas y varillas.

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10. Dipéptido alanil-alanina. En la molécula que aparece no están representados los átomos de
hidrógeno, pero además hay un átomo que falta. ¿Sabrías decir cuál es?
NOTA: Orientar la molécula desde N-terminal a la izquierda hasta C-terminal a la derecha. Añadir
mentalmente los átomos de H y comprobar qué átomos faltan en la molécula.

2.- Estructura Secundaria y de Proteínas

11. Enlace peptídico. Visualizar las características y propiedades del enlace peptídico. Mirando el
dipéptido Thr-Ala de esta página, podrías indicar cuáles son los identificadores de los átomos que
forman parte del enlace péptídico?
NOTA: Picar sobre un átomo y esperar, o bien observar la esquina inferior izquierda de la ventana
del navegador: aparece el identificador de átomos.

12. Alfa-hélices. Seleccionar la hélice 124-149 de la mioglobina. ¿Qué átomos forman el esqueleto
peptídico? ¿Qué tipo de enlace estabiliza una alfa-hélice y entre qué átomos se produce?
NOTA: Eliminar las cadenas laterales para simplificar: Selecciona/cadenas laterales y
Representación/eliminar visualización. Los átomos que quedan son el esqueleto peptídico. Ir al
extremo N-terminal y reconocer cuál es la secuencia de átomos que se repiten a lo largo de todo el
esqueleto peptídico. Activar Enlaces de hidrógeno, que aparecen como líneas discontinuas.

13. Hélices anfipáticas. Colorear los aminoácidos polares e hidrofóbicos de la hélice anterior. ¿Qué
quiere decir que un alfa-hélice sea anfipática?
NOTA: Elegir la representación de esferas de van der Waals. Seleccionar aminoácidos hidrofóbicos
y colorear. Idem con aminoácidos polares a un color diferente. Seguir las instrucciones del siguiente
apartado, en el que se representa la hélice en el contexto de la proteína completa.

14. Vueltas de hélice. La hélice anterior está compuesta por 26 aminoácidos. Determina cuántas
vueltas de hélice hay, y calcular cuántos aminoácidos por vuelta de hélice hay, aproximadamente.
¿Hay alguna prolina en esa hélice? ¿Por qué?
NOTA: Visualizar la representación en cinta puesto que informa acerca del trazado del esqueleto
peptídico. Representar cintas (esquemático o trazo) seleccionando Estilo/Patrón/Esquemático (o
Representación/Estructura secundaria).

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15. Estructura secundaria hélice alfa. Cuando se visualiza la hélice alfa ¿cuál es la orientación de
las cadenas laterales en la hélice? ¿En qué posiciones de la hélice se puede reconocer una Phe y una
Tyr? ¿Cuáles son los parámetros que caracterizan a este tipo de estructuras?
NOTA: La visualización responde directamente a todas las preguntas formuladas.

16. Estructura secundaria hélice 3-10. ¿Cuáles son las diferencias fundamentales entre las hélices
3-10 y las hélices alfa comentadas anteriormente?
NOTA: La visualización permite responder la pregunta por comparación.

17. Orientación de cadenas laterales. ¿Qué orientación tienen las cadenas laterales de los
aminoácidos tanto en la alfa-hélice como en la hoja beta?
NOTA: Ir a las estructuras anteriores. Poner y quitar las cadenas laterales de los aminoácidos y ver
su orientación con respecto al eje longitudinal de la hélice o con respecto al plano de la lámina beta.

3.- Estructura Terciaria y Cuaternaria de Proteínas

18. Modelo de colágeno. Cargar la molécula de colágeno. ¿De cuantas cadenas peptídicas consta
el colágeno? ¿Cuántos tipos de aminoácidos tiene? ¿Cuál es el patrón de aminoácidos que se repite?
¿Cómo se estabiliza?
NOTA: Quitar los H (consola: hide hydrogens). Colorea los distintos tipos de aminoácidos y usa la
representación de van der Waals o de varillas según convenga. Activa los enlaces de H.

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19. Modelo de la fibroína. Cargar la fibroína de la seda y visualizar las 3 láminas beta. Los enlaces
de H nos muestran que cada lámina beta se estabiliza mediante la formación de enlaces de H entre las
diferentes hebras de la lámina. Sin embargo, mirando la fibroína, ¿Podrías determinar cómo se
estabilizan las diferentes láminas entre sí?
NOTA: Presentar en esferas de van der Waals y/o en varillas y determinar qué cadena lateral de un
aminoácido de una lámina se incrusta en una lámina vecina.

20. Proteínas todo-alfa. Cargar la Mioglobina y visualizar el patrón esquemático (en cinta).
¿Cuántos fragmentos de hélices alfa tiene esta proteína? ¿Dónde está el grupo hemo? ¿Es adecuada la
representación en cinta para ver el grupo hemo? ¿Está presente el átomo de Fe en la molécula? ¿Y el
de O2 molecular transportado por el hemo? Si lo están, ¿qué colores CPK tienen?
NOTA: Poner patrón esquemático y contar los fragmentos de hélice. Recargar la molécula y
seleccionar el grupo prostético. Poner en esferas de van der Waals e identificar los átomos.

21. Proteínas todo-beta. Cargar la Plastocianina y visualizar el patrón esquemático. ¿Cuántas

láminas beta contiene? ¿Y cuántas hebras contiene cada lámina? ¿Hay algún tipo más de estructura
secundaria en la plastocianina? ¿Qué tipo de residuos predominan en esta proteína? En la plastocianina
hay un átomo de cobre. Señalar qué residuos coordinan el átomo de cobre.
NOTA: Poner patrón esquemático y contar las hebras y las láminas. Recargar la molécula y
seleccionar distintos tipos de residuos. Poner esferas de van der Waals y colorear hasta poder
apreciar cuáles son los residuos que más predominan. Seleccionar los grupos prostéticos y localizar
el átomo de cobre.

22. Proteínas integrales de membrana. Cargar la bacteriorrodopsina. Intenta interpretar lo que

aparece en la pantalla. ¿Cuántas hélices componen la bacteriorrodopsina?
NOTA: Seleccionar Proteína/Todo y poner patrón esquemático. Mostrar solo lo seleccionado y
contar las hélices. Hay muchas más formas de hacerlo.

23. Residuos cargados. ¿Dónde se encuentran los aminoácidos cargados en la bacteriorrodopsina

del ejercicio anterior?
NOTA: Seleccionar Proteína/Residuos polares y representar por esferas de van der Waals. Mirar
donde se localizan los residuos con respecto a la membrana y con respecto a la estructura proteica.

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24. Estructura cuaternaria en la hemoglobina. Cargar la Hemoglobina y determinar cuántas

subunidades componen la proteína y cuántos grupos prostéticos hemo aparecen. ¿están los grupos
hemo en contacto directo entre sí? ¿Qué distancia separa a los grupos hemo?
NOTA: Poner patrón esquemático. Dar Color/Por subunidad y evaluar el número de colores que
aparecen. Colorear por estructura secundaria y observar que cada tipo de estructura secundaria se
representa con colores diferentes. Localizar dos grupos hemo y medir la distancia más corta que los
separa haciendo doble clic en un átomo y arrastrando la medida hasta el átomo del otro hemo. Hacer
doble clic de nuevo para terminar.

25. Estructura cuaternaria en canales de potasio. Cargar el canal de potasio Kcsa (secuencia 19-
123). ¿Cuántas subunidades componen el canal? ¿Qué tipos de estructura secundaria aparecen en cada
una de las subunidades? ¿Cómo localizarías el canal iónico?
NOTA: Poner patrón esquemático. Dar Color/Por subunidad y evaluar el número de colores que
aparecen. Representa los iones de potasio con esferas de van der Waals. Considera al K como un
grupo prostético.

26. Canales iónicos de K. Seleccionar el canal Kcsa (secuencia 19-123) y representar todos los
residuos aromáticos del canal. ¿Aparecen estos residuos aromáticos distribuidos de forma homogénea
por toda la proteína? ¿O por el contrario aparecen distribuidos en bandas o anillos? ¿Cuántas de estas
bandas aparecen en el canal de potasio KcsA? ¿A qué crees que podría deberse este hecho? Para
contestar esta pregunta, mejor repetir este ejercicio utilizando el canal de potasio embebido en una
bicapa lipídica.
NOTA: Representar el canal de la forma más sencilla posible, por ejemplo, en varillas o alambre.
Después seleccionar los aminoácidos aromáticos y representarlos con esferas de van der Waals, y
observar.

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SESIÓN 2 *************************************************
4.- Estructura de Ácidos Nucleicos
Usar la página http://www.biotopics.co.uk/jsmol/jscontents.html

27. Componentes del DNA. Indicar qué moléculas constituyen el esqueleto de la doble hélice de
DNA. ¿Qué tipo de enlace existe entre estas moléculas? ¿Son iguales ambos extremos de una hebra
de DNA? ¿Qué grupo hay en cada extremo?

28. Bases nitrogenadas en el DNA. ¿A qué molécula del esqueleto se une la base nitrogenada?
¿Con qué tipo de enlace?

29. Estabilización del DNA. Indica que tipo de apareamiento específico a nivel de los nucleótidos
se produce en la doble hélice de DNA. ¿Qué tipo de enlace estabiliza la disposición de las bases
nitrogenadas?

30. Disposición espacial del DNA. ¿Qué disposición adoptan las bases nitrogenadas con respecto
al plano del esqueleto? ¿Las bases nitrogenadas se hallan en el interior o el exterior del esqueleto
helicoidal? ¿Cómo explicarías la distinta composición de bases nitrogenadas si la distancia entre
ambas hebras permanece constante a lo largo de la doble hélice?

5.- Estructura de Lípidos

Usar la página http://www.biotopics.co.uk/jsmol/jscontents.html

31. Ácidos grasos. Leer la introducción y clasificación de Estudio de lípidos. Visualizar los ácidos
grasos clasificados estructuralmente en ácidos grasos saturados, insaturados y derivados. Señalar
porqué aparecen curvaturas en los ácidos grasos insaturados. ¿Qué tipo de doble enlace es el
responsable, -cis o –trans? ¿Por qué? Visualizar los ácidos araquídico y araquidónico y señalar estas
diferencias.

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32. Acilgliceroles. En los acilgliceroles localiza, si existen, los ácidos grasos que esterifican al
glicerol y que portan dobles enlaces ¿En qué posición del glicerol aparecen estos ácidos grasos
insaturados? Indicar las funciones de estos lípidos neutros.

33. Glicerofosfolípidos. ¿Hay insaturaciones en los ácidos grasos que esterifican a PA, PC o PG?
¿En qué posición del glicerol-fosfato aparece esterificado el ácido graso insaturado? Indicar las
novedades estructurales que aparecen en los PI y las cardiolipinas, si las comparamos con, por ejemplo,
PA. Idem para los plasmalógenos, galactolípidos y sulfolípidos. Indicar las funciones de estos lípidos
anfipáticos.

34. Fosfatidilcolina. ¿Sabrías identificar los ácidos grasos que tiene la PC representada en la
pantalla del ordenador? Escribe su nombre y nomenclatura estándar.
NOTA: La numeración de los ácidos grasos empieza en el carbono carbonílico (C=O) que es por
tanto el C1.

35. Bicapas lipídicas. Visualizar la bicapa lipídica. ¿Qué tipo de moléculas cubren la región de las
cabezas polares de los fosfolípidos?
NOTA: Para medir las bicapas eliminar las moléculas sobrantes (que no formen parte de la bicapa)
y medir desde la cabeza polar (átomo de P) de dos lípidos situados uno en la hemicapa externa y otro
justo debajo de él, en la hemicapa interna.

6.- Estructura de Glúcidos o Hidratos de Carbono

Usar la página http://www.biotopics.co.uk/jsmol/jscontents.html

36. Hidratos de carbono. Leer la definición, funciones y clasificación de los glúcidos. ¿Cuál es, a tu
juicio, la función más importante de los glúcidos en el ser humano?

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37. Glucosa y configuración anomérica. Cargar la beta-D-Glucosa. ¿Por qué tiene configuración beta?
¿Qué conformación tiene?
NOTA: Orientar la molécula de forma que el O del anillo (heterociclo) se sitúe en la parte superior y
que el C1 (anomérico) se sitúe a su derecha, es decir, el C1 contiguo al O en el sentido de las agujas
del reloj. Determinar si el grupo –OH del C1 esta hacia arriba o hacia abajo del plano del anillo.

38. Enlace entre monosacáridos. Determinar entre qué átomos se genera el enlace O-glucosídico que
une los dos monosacaridos de glucosa para formar el disacárido maltosa.
NOTA: Localizar el enlace O-glucosídico y determinar cuál es el residuo de glucosa que participa
con el C1 (mirar la nomenclatura atómica). Seguir el enlace y cuál es la nomenclatura del C del
monómero contiguo.

39. Diferentes tipos de enlace glucosídico. Determinar los dos tipos de enlaces glucosídicos que
aparecen en el fragmento de polímero natural de glucosa denominado glucógeno.
NOTA: Chequear la nomenclatura de los diferentes enlaces glucosídicos, recorriendo todos los
residuos de glucosa que aparecen en la pantalla.

Parte II: METABOLISMO Y PROCESOS BIOLÓGICOS

Vida interior de la célula:

https://youtu.be/FzcTgrxMzZk

Mitocondria:
http://www.johnkyrk.com/mitochondrion.html

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