ARTICULO DE MUSCULOS

Análisis Estructural del Músculo Esquelético

Diego Alexander Bonilla Ocampo •27 Enero, 2014

Capacitación recomendadaWebinar de Suplementación Deportiva; Avances Científicos y Protocolos de

Suplementación

El movimiento es una propiedad fundamental en el desarrollo del organismo

humano y se realiza mediante la acción de los músculos sobre los huesos
después de que el sistema nervioso guía su acción y mientras que los sistemas
respiratorio, cardiocirculatorio y sanguíneo transportan a los tejidos el oxígeno y
las metabolitos nutritivos [1]. El músculo es el mayor promotor bioquímico que
convierte la energía potencial (química) en energía cinética (mecánica),
además es el tejido que más se extiende a lo largo del cuerpo y que
proporciona un poco menos del 25% de la masa corporal al nacer y más del
30-40% en el hombre adulto [2].
Cuando una miofibrilla es examinada por microscopía electrónica, se pueden
observar bandas alternadas oscuras (anisotrópicas, desvían la luz polarizada) y
claras (isotrópicas, que no alteran la luz polarizada). Estas bandas son
conocidas como las bandas A e I respectivamente. La región central de la
banda A es la banda H, la cual aparece menos densa que el resto de las
bandas mientras que la banda I está dividida por una línea densa y delgada
conocida como línea o disco Z (Figura 1). De esta manera, el sarcómero es
definido como la región entre dos líneas Z y se repite a lo largo del eje de la
fibra a distancias de 1500-2300 nm dependiendo del estado de contracción [2].

Las miofibrillas se encuentran constituidas por dos filamentos longitudinales.

Un tipo es el filamento grueso confinado en la banda A que contiene
principalmente miosina. Estos filamentos tienen cerca de 16 nm de diámetro y
se encuentran dispuestos en forma hexagonal desde la perspectiva de corte
transversal de la fibra. El filamento delgado (cerca de 7 nm de diámetro) se
encuentra en la banda I y se extiende al interior de la banda A aunque no
adentro de la banda H (Figura 2). Los filamentos delgados contienen las
proteínas actina, tropomiosina y troponina. En la banda A, los filamentos
delgados están dispuestos alrededor de los filamentos de miosina como un
hexágono secundario, es decir que cada filamento delgado es encuentra
sistemáticamente entre tres filamentos gruesos y a su vez cada filamento
grueso está rodeado simétricamente por seis filamentos delgados [2]. 
La masa del músculo esquelético está compuesta casi el 75% por agua y un
poco más del 20% por proteína, principalmente miosina y actina. La miosina
constituye una familia de proteínas con por lo menos 15 isoformas
identificadas; sin embargo, en este documento se hará referencia a la miosina
II por su relación directa con el entrenamiento de resistencia. La miosina es un
hexámero asimétrico con una masa molecular de 460 kDa que contribuye con
un 55% al peso de la proteína muscular y que está compuesta por un extremo
fibroso de dos hélices intercaladas, cada hélice tiene una cabeza globular
ligada a cada extremo. El hexámero consiste de una par de cadenas pesadas
(MHC, myosin heavy-chain, aprox. 200 kDa c/u) y dos cadenas ligeras (aprox.
20 kDa c/u), de las cuales se diferencian dos tipos una llamada cadena ligera
esencial y la otra cadena ligera regulatoria. Por otro lado, la actina-G
monomérica (43 kDa; G, globular) compone el 25% de la proteína muscular. En
condiciones iónicas fisiológicas y en la presencia de Mg 2+, la actina-G se
polimeriza de forma no covalente para formar un filamento doble helicoidal
insoluble denominado actina-F (F, filamentosa) de unos 6-7 nm de diámetro y
con una estructura repetitiva cada 35.5 nm. En el músculo estriado hay otras
dos proteínas que son menores en tamaño pero importantes en función y que
acompañan a la actina en la composición de los filamentos delgados, son la
tropomiosina y el complejo de troponina. La tropomiosina es una molécula
fibrosa presente en todas las estructuras musculares que consiste de dos
cadenas, α y β, que se unen a la actina-F entre las ranuras de sus filamentos.
El complejo de troponina es único del músculo estriado y consiste de tres
polipéptidos unidos entre sí: La troponina T (TpT) con gran afinidad por la
tropomiosina; la troponina I (TpI) con gran afinidad por la actina y que de este
modo inhibe la interacción actina F-miosina; y la troponina C (TpC) que es un
polipéptido ligado al calcio que es estructural y funcionalmente análogo a la
calmodulina (cuatro moléculas del ión Ca2+ se unen a una molécula de TpC o
de calmodulina, ambas proteínas con una masa molecular de 17 kDa) [2].

Además de las proteínas anteriormente mencionadas, el músculo esquelético

también consta de tinina, también conocida como conectina, una enorme
molécula elástica (es la proteína más grande que se conoce, 3000 kDa) que
tiene más de 25000 aminoácidos y se extiende desde una línea Z hasta la línea
M. Esta proteína tiene varias funciones: estabilizar la posición de los elementos
contráctiles y gracias a su elasticidad, recuperar la longitud de los músculos
durante la relajación o la posición de reposo; además, contribuye de forma
importante a la generación de la tensión pasiva del músculo. Solo el segmento
de tinina confinado a la banda I es funcionalmente elástico, ya que esta banda
juega un papel importante en la elasticidad muscular. El modelo actual para
explicar la elasticidad muscular implica diferentes mecanismos que dependen
de la fuerza generada. Por otra parte, la tinina es ayudada por la nebulina, una
proteína no elástica de 600 a 900 kDa que discurre conjuntamente al filamento
fino y se inserta en la línea Z. La nebulina contribuye a la alineación de los
filamentos delgados del sarcómero regulando así su ensamblaje [3]. El miocito
también cuenta con algunas proteínas citoesqueléticas como la espectina, la
vinculina y la talina, las cuales forman una rejilla bidimensional al lado
citoplasmático del sarcolema o membrana plasmática muscular. Las
conexiones transversales de esta rejilla son llamadas costámeros y se
encuentran entre las miofibrillas y el sarcolema, generalmente al nivel de la
línea Z. Filamentos intermedios, compuestos principalmente de la proteína
desmina, se acoplan desde la línea Z hasta los costámeros y de esta manera
proveen un enlace entre la periferia de las líneas Z y el sarcolema, además de
estar involucrados en la transmisión de la fuerza al interior del músculo. Por
otro lado, la línea M contiene 4 proteínas que son la CK-MM, la proteína M, la
miomesina y las esqueleminas, las cuales se ligan a los filamentos gruesos al
interior de los arreglos hexagonales [36]. Otras proteínas estructurales del
sarcómero son la α-actinina, ancla la actina a las líneas Z, y la distrofina,
enlazada al sarcolema [3].