ENZIMAS GLUCOQUINASA

Nayua daza granados

Biotecnologia I, Grupo A, Departamento de Ciencias Básicas, Universidad de Pamplona

1. Sinónimo que recibe la enzima

Número EC: 2.7.1.2

Nombre aceptado: glucoquinasa

Otros nombres: glucocinasa(fosforilación) ,Glucosa quinasa

Nombre sistemático: ATP: D-glucosa-6-fosfotransferasa

Sinónimos: TP-GLK, GK, GlcK, glk, Glk1, glucoquinasa (fosforilante), glucoquinasa 1, cinasa,
gluco- (fosforilación), KlGlk1.

EC 2.7.1.2 Glucoquinasa.

2. Importancia en la industria biotecnológica

Transferasas: Esta categoría incluye a todas las enzimas que catalizan la transferencia de
un grupo químico específico, como puede ser metil, acil, amino, glicosil, o fosfato, desde un
compuesto a otro. El nombre sistemático de estas enzimas está conformado por
“donor:aceptor grupo transferido-transferasa”. Un ejemplo de esta familia es la
Glucoquinasa (ATP:D-glucosa 6-fosfotransferasa): EC 2.7.1.2.

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 La glucoquinasa (GK) es una enzima clave en la regulación de la homeostasis de glucosa en
el organismo. En la célula β-pancreática, esta enzima actúa como sen-sor de glucosa
integrando los niveles de glucemia con la secreción de insulina. En el hígado, su actividad
regula el ritmo de acumulación de glucógeno y la producción de glucosa hepática. Mutaciones
en el gen GCK que incrementan la actividad de la enzima dan lugar a hipoglucemia debido a
hiperinsulinismo, mientras que las mutaciones que disminuyen la actividad de la enzima
producen hiperglucemia o diabetes.

Debido a su importancia en la homeostasis de glucosa esta enzima es una de las principales

dianas de estudio para el desarrollo de nuevas estrategias de terapia antidiabética. Para
profundizar en el conocimiento de los mecanismos de regulación de la GK humana, se ha
realizado la caracterización funcional de un grupo de mutaciones identificadas en pacientes
con alteraciones en la homeostasis de glucosa. Once de estas mutaciones habían sido
asociadas a hiperglucemia familiar y una a hipoglucemia. El estudio funcional ha consistido en
analizar el defecto causado por las distintas mutaciones en la estructura proteica y en la
cinética enzimática mediante ensayos de actividad in vitro. Además, también se ha estudiado
su efecto sobre la interacción con proteínas que se asocian a la GK mediante ensayos de pull
down y de doble híbrido en levadura y sobre la localización nuclecitoplásmica de la enzima
mediante microscopía confocal. Los resultados de esta tesis han permitido dilucidar nuevos
aspectos de la bioquímica de la GK, resaltando la importancia de las características cinéticas y
estructurales de la glucoquinasa para su función como sensor de glucosa en la célula β
pancreática, además de contribuir al esclarecimiento de la regulación de la distribución
núcleo-citoplásmica la enzima, de especial importancia para su función en el hepatocito.

3. Fuentes de obtención
Es un grupo de enzimas que se encuentran en invertebrados y microorganismos altamente
específicos para la glucosa.

4. reacciones que catalizan.

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 5. rutas en las cuales pueden participar.

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 biosíntesis de 1,3-propanodiol

Biosíntesis de GDP-α-D-glucosa

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 Degradación de glucosa y glucosa 1-fosfato

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 Degradación del glucógeno I

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 Glucólisis III (a partir de glucosa)

6. condiciones ideales para su funcionamiento, (como, por ejemplo: temperatura, pH, entre
otras condiciones.

7. Secuencia aminoacídica y nucleotídica de la enzima.

SECUENCIA AMINOACÍDICA

MTKYALVGDVGGTNARLALCDIASGEISQAKTYSGLDYPSLEAVIRVYLEEHKVEVK
DGCIAIACPITGDWVAMTNHTWAFSIAEMKKNLGFSHLEIINDFTAVSMAIPMLKKEH
LIQFGGAEPVEGKPIAVYGAGTGLGVAHLVHVDKRWVSLPGEGGHVDFAPNSEEE
AIILEILRAEIGHVSAERVLSGPGLVNLYRAIVKADNRLPENLKPKDITERALADSCTD
CRRALSLFCVIMGRFGGNLALNLGTFGGVFIAGGIVPRFLEFFKASGFRAAFEDKGR
FKEYVHDIPVYLIVHDNPGLLGSGAHLRQTLGHIL

SECUENCIA NUCLEOTIDICA

TTACAGAATGTGACCTAAGGTCTGGCGTAAATGTGCACCGGAACCGAGAAGGCCCGGATTGTCATGGACG
ATGAGATACACCGGAATATCATGGACATATTCTTTAAAGCGCCCTTTATCTTCAAATGCGGCACGGAAAC
CGGAGGCTTTGAAGAACTCAAGGAAGCGCGGCACGATACCGCCCGCAATAAACACGCCGCCAAATGTCCC
GAGATTGAGCGCCAGATTGCCGCCAAAACGGCCCATAATGACGCAAAACAGCGACAATGCGCGGCGGCAA
TCGGTGCAGCTGTCAGCCAGCGCGCGTTCGGTAATATCTTTTGGCTTGAGATTTTCTGGCAGGCGGTTGT
CAGCTTTCACAATTGCGCGATACAAATTCACCAGCCCAGGGCCAGAAAGCACGCGCTCCGCCGAAACATG
ACCAATTTCCGCACGCAATATTTCGAGGATAATGGCCTCTTCTTCACTATTCGGCGCAAAATCAACGTGA
CCGCCTTCGCCTGGCAAGCTTACCCAACGCTTATCGACATGGACCAGATGCGCAACCCCAAGCCCCGTTC
CGGCACCGTAAACCGCAATAGGCTTACCTTCGACCGGTTCTGCGCCACCAAACTGAATCAGATGCTCTTT
TTTCAGCATCGGGATCGCCATCGATACAGCGGTAAAATCGTTAATAATTTCCAGATGGCTAAAACCGAGA
TTCTTTTTCATTTCGGCAATTGAGAACGCCCAGGTATGGTTGGTCATCGCCACCCAGTCACCGGTAATTG
GGCAAGCGATGGCAATACAGCCGTCTTTCACCTCGACCTTATGTTCTTCAAGATAAACGCGAATGACCGC
TTCGAGGCTGGGGTAATCAAGCCCTGAATAGGTCTTAGCCTGCGAGATTTCACCACTGGCAATATCACAC
AGAGCAAGACGTGCGTTGGTGCCGCCCACATCACCGACTAATGCATACTTTGTCAT

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 8. conformación estructural y tridimensional. (fuerzas intermoleculares que puedan
generarse acorde a las secuencias).

CONFORMACION ESTRUCTURAL DE LA GLUCOQUINASA 1Q18

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 ESTRUCTURA 3D DE LA GLUCOQUINASA 1Q18

La estructura cristalina de la glucoquinasa de E. coli se ha determinado a una resolución de

2,3-A (forma apo) y se ha refinado a factores Rwork / R libres finales de 0,200 / 0,271 y a
2. Resolución 2-A (complejo de glucosa) con factores finales Rwork / Rfree de 0,193 /
0,265. E. coli GlK es un homodímero de 321 residuos de aminoácidos. Cada monómero se
pliega en dos dominios, un pequeño dominio alfa / beta (residuos 2 a 110 y 301 a 321) y un
dominio alfa + beta más grande (residuos 111 a 300).

FUERZA INTERMOLECULARES QUE SE GENERAN EN LA SECUENCIA

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