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AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
Son las macromoléculas biológicas más abundantes
• presente en todas las células y en todas las partes de la misma.
• polímeros constituidos por unidades repetidas denominadas monómeros:
aminoácidos.
• constituidas a partir del mismo conjunto de aminoácidos, unidos de forma
covalente en secuencia lineales.

AMINOÁCIDOS

Cada aminoácido está compuesto por:

• Grupo carboxilo (-COOH)

• Grupo amino (-NH2)

• Carbono α
• Cadena lateral R (varía en estructura, tamaño y carga eléctrica que influyen en la
solubilidad en H20 de los aminóacidos)

El átomo de Carbono α es un centro quiral. Debido al ordenamiento de los enlaces, los

cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes en el espacio.
Estas moléculas son imágenes especulares no superponibles entre sí.

Casi todos los compuestos biológicos con CENTRO QUIRAL se presentan en la

naturaleza en una sola de sus formas esteroisómeras, D o L (R o S). Por ejemplo
los residuos aminoacídicos de las proteínas siempre son L


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Los aminoácidos se pueden clasificar basándose en las propiedades de su grupo R, en

especial, su polaridad o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico.

Clasificación de los aminoácidos



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A medida que cambia el pH de una solución se obtienen distintas formas protonadas de aa,
permitiendo que sea un buen buffer

Los péptidos

La unión de 2 aa en forma covalente se denomina enlace peptídico, formando un dipéptido.

Este enlace se forma por la eliminación de un grupo hidroxilo del grupo α-carboxilo de un
aminoácido y un átomo de hidrógeno del grupo α-amino del otro aminoácido (en forma de
molécula de agua, reacción denominada deshidratación)por condensación . Cuando se unen
muchos AA se forma un polipéptido.

Las proteínas


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Estructura primaria
• descripción de todos los enlaces covalente que unen los AA de una cadena
polipetídica.
• El elemento más importante es la secuencia de aa , codificada en el ADN por la
secuencia de nucleótidos.
• El código genético se puede utilizar para deducir la secuencia de aminoácidos a
partir de la secuencia de nucleótidos del ADN.

Estructura tridimensional de las proteínas

CONFORMACIÓN: la disposición espacial de los átomos de una proteína.

PROTEÍNAS NATIVAS: las proteínas que se encuentran en su conformación funcional

plegada.

ESTABILIDAD: En relación a la estructura de la proteína, se puede definirla como la

tendencia a mantener la conformación nativa.
Entre las interacciones químicas que estabilizan la conformación nativa se incluyen los enlaces
disulfuro y las interacciones iónicas e interacciones débiles: enlaces de hidrógeno e
interacciones hidrofóbicas. Las interacciones débiles son las que predominan como fuerza
estabilizadora de la estructura de las proteínas debido a que son muy numerosas.
Las interacciones hidrofóbicas tienen un papel muy importante en la estabilización de la
conformación de las proteínas; las cadenas laterales de los AA son hidrofóbicas por eso es
importante que cualquier grupo polar o cargado del interior de la proteína tenga cerca otros
grupos polares para poder formar PH e interacciones iónicas. Los grupos polares del exterior
le permiten formar PH con el agua y ser soluble en ella.

Estructura secundaria
Se refiere a la conformación local de algunas partes del polipéptido. La rigidez del enlace
peptídico viene determinada por su carácter parcial de doble enlace, lo que implica que el
enlace es co-planar y presenta un dipolo.
Estructura alfa -hélice: puentes hidrógeno intracatenarios. La estructura está estabilizada por
un enlace de hidrógeno entre el átomo de H unido al átomo de N electronegativo de un enlace
peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico electronegativo del cuatro AA que se encuentra el


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lado aminoterminal respecto del mismo. Cada vuelta sucesiva de la hélice se une a las
anteriores mediante puentes de hidrógeno que proporciona una estabilidad considerable.
En esta estructura, el esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje imaginario
longitudinal de la molécula y los grupos R de los residuos de aminoácidos sobresalen del esqueleto
helicoidal.

Lámina β plegada: se forman enlaces de H entre segmentos adyacentes de la cadena

polipeptídica. Los segmentos individuales normalmente están cercanos en la cadena peptídica
pero también pueden estar separados. Los grupos R de AA adyacentes sobresalen de la
estructura en direcciones opuestas, dando lugar a un patrón alternante. Las cadenas
polipeptídicas pueden ser paralelas (=orientación amino-carboxilo) o antiparalelas
(≠orientación amino-carboxilo).

Estructura terciaria y cuaternaria

La estructura terciaria es disposición tridimensional global de todos los átomos de una

proteína.Los aa que están alejados en la secuencia polipeptídica y que se encuentran en tipos
de estructura secundaria diferentes pueden interaccionar dentro de la estructura totalmente
plegada de la proteína.
Proteínas fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas.
Cuentan con un único tipo de estructura secundaria. Ej soporte, protección externa de los
vertebrados, por ejemplo alfa queratina y colágeno
Proteínas globulares : presentan cadenas polipeptídicas plegadas en formas globulares o
esféricas. Cuenta con varios tipos de estructura secundaria. Ej enzimas y proteínas
reguladoras
La estructura cuaternaria es la disposición de estas subunidades en complejos
tridimensionales. Una proteína multisubunidad también es llamada multímero. Un multimero
con pocas subunidades se denomina oligomero. La unidad de repetición en este tipo de
proteína multimérica se llama protómero.


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Asociaciones de las proteínas

o Proteína con proteína: Proteínas alfa y beta tubulina que forman los microtúbulos
del citoesqueleto.
o Proteína con lípido: lipoproteína. Lipoproteina alta densidad como el HDL
presente en el plasma sanguíneo.
o Proteína con azúcares: glicoproteína. Anticuerpos.
o Proteína con ácidos nucleícos: ribosomas.

Desnaturalización y plegamiento de proteínas

Desnaturalización: pérdida de la estructura tridimensional suficiente para organizar la

pérdida de la función
Causas de la desnaturalización

o Calor, afecta las interacciones débiles de la proteína, principalmente los Puentes de

hidró. El desplegamiento es un proceso cooperativo: la perdida de estructura en una
parte de la proteína desestabiliza las otras. La proteína soporta el calor hasta que
de golpe se pierde una parte de la estructura.
o Extremos de pH alteran la carga neta de la proteína, dando lugar a repulsiones
electroestáticas y destrucción de los PH.
o Ciertos disolventes orgánicos y detergentes actúan rompiendo las interacciones
hidrofóbicas que forman el núcleo estable de las proteínas
o La urea, el cloruro de guanidinio y las sales secuestran el agua de la proteína.

Algunas proteínas son capaces de recuperar su estructura nativa y su actividad biológica

mediante un proceso llamado renaturalización que les permite volver a estar en condiciones


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Funciones de las proteínas

Las proteínas son moléculas dinámicas cuyas funciones dependen de las interacciones
con otras moléculas

Los aminoácidos también son capaces de desempeñar otros roles en las células y en el
organismo, mas alla de ser los monómeros de las proteínas.


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Actividades



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Preguntas de examen


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