PROTEINA DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS

Mientras que los filamentos de actina y los microtubulos son polímeros

constituidos por un solo tipo de proteínas (actina y tubulina,
respectivamente), los filamentos intermedios están compuestos por
diversas proteínas que se expresan en distintos tipos de células. Más
de 65 proteínas diferentes de filamentos intermedios han sido
identificadas y clasificadas en 6 grupos en función de las similitudes
entre sus secuencias de aminoácidos.
Los tipos 1 y 2 son dos grupos de queratinas, constituidos cada uno
por aproximadamente 15 proteínas diferentes, que se expresan en las
células epiteliales. Cada tipo de célula epitelial sintetiza al menos una
queratina de tipo 1 (acida) y una de tipo 2 (neutra/básica), que
copolimerizan para formar filamentos. Algunas queratinas de tipo 1 y 2
(denominadas queratinas duras) son constituyentes de estructuras
tales como pelo, uñas y cuernos. Las otras queratinas de tipo 1 y 2
(queratinas blandas) son abundantes en el citoplasma de las células
epiteliales, expresándose queratinas diferentes en los distintos tipos
celulares diferenciados.
Las proteínas tipo 3 de filamentos intermedios incluyen a la
vimentina,de 57 Kilodalton que se encuentra en diferentes de células,
incluyendo fibroblastos, células de musculo liso y glóbulos blancos
sanguíneos. A diferencia de los filamentos de actina, la vicentina forma
una red que se extiende desde el musculo hacia la periferia celular.
Otra proteína tipo 3 es la desmina, de 53 kilodalton se expresa de
manera específica en las células musculares, donde conecta los
discos Z de los elementos contráctiles individuales más
específicamente se encuentra en células de estirpe muscular (músculo
liso, esquelético y cardíaco) y en tumores de origen miogénico
(leiomiosarcomas, rabdomiosarcomas, miofibrosarcomas). Aunque
también puede ser positiva en otros tumores mesenquimales (sarcoma
epitelioide, liposarcoma pleomórfico) se considera específica para
diferenciación muscular, con baja sensibilidad para tumores de
músculo liso.
Una tercera proteína tipo 3 de filamentos intermedios se expresa de
forma específica en las células gliales, y una cuarta en neuronas del
sistema nervioso periférico.

Las proteínas tipo 4 de filamentos intermedios incluyen a las tres

proteínas de neurofilamentos (NF) (designadas NF-L, NF-M y NF-H de
light- ligero, médium-media y heavy-pesado). Estas proteínas forman
los filamentos intermedios principales de muchos tipos de neuronas
maduras. Abundan principalmente en los axones de las neuronas
motoras y se piensa que desempeñan un papel crítico en el sostén de
estas prolongaciones largas y delgadas, que pueden extenderse más
de un metro de longitud. Otra proteína tipo 4 (alfa internexina) se
expresa en una etapa anterior del desarrollo neuronal, previa a la
expresión de las proteínas de neurofilamentos.
Las proteínas tipo 5 de filamentos intermedios son las láminas
nucleares, que se encuentran en la mayoría de las células eucariotas,
en vez de ser parte del citoesqueleto, las láminas nucleares son
componentes del núcleo, donde se ensamblan para formar una red
ortogonal de 15 a 80 nanómetros de grosor compuestos por proteínas
láminas A B y C, que se sitúa en la periferia del nucleoplasma en contacto
con la cara interna de la envoltura nuclear.

Las nestinas (filamentos intermedios tipo 6) se expresan durante el

desarrollo embrionario en diversos tipos de células madre. Difieren de
otros filamentos intermedios en que solo polimerizan si están
presentes en la célula otros filamentos intermedios; las nestinas en
ocasiones se clasifican como pertenecientes al tipo 4 en lugar del tipo
6 de los filamentos intermedios.
A pesar de la considerable diversidad en el tamaño y en la secuencia
de aminoácidos. Las diferentes proteínas de filamentos intermedios
muestran una organización estructural común. Todas las proteínas de
filamentos intermedios tienen un dominio en alfa hélice como eje
central de aproximadamente 310 aminoácidos (en las láminas
nucleares son 350). Este dominio del eje central esta flaqueado por
dominios amino- y carbono-lo terminales, que varían entre las
diferentes proteínas de filamentos intermedios en tamaño, secuencia y
estructura secundaria. Como se tratara en el tema siguiente. El
dominio central en alfa hélice juega un papel fundamental en el
ensamblaje de filamentos, mientras que los dominios variables de la
cabeza y la cola presumiblemente determinan las funciones
específicas de las diferentes proteínas de los filamentos intermedios.