UNIVERSIDAD DE CARTAGENA

INGENIERÍA DE ALIMENTOS

ESTUDIANTES: ANGIE ULLOQUE CUADROS, MELISSA ANDREA OROZCO

TALLER PROTEÍNAS

PREGUNTAS

1. ¿qué diferencia estructural hay entre un aminoácido proteico y uno no proteico?

2. ¿qué diferencia estructural hay entre una estructura secundaria paralela y una
antiparalela?
3. ¿por qué la cocción de los alimentos mejora la biodisponibilidad de las proteínas?
4. ¿a qué se debe la buena capacidad emulsificante de las proteínas?
5. ¿en que consiste el antagonismo aminoácido?
6. ¿qué es un enlace isopeptidico?
7. ¿por qué la formacion de lisinoalananina (lal) se considera un deterioro nutricional
si esta demostrado que la lal no tiene ningun efecto sobre los humanos?
8. ¿por qué la formación de enlaces entrecruzados se ve disminuida en presencia de
azucares reductores?

9. ¿qué diferencia hay entre una antocianina y una antocianidina?

10. ¿ a qué se debe el amplio rango de coloración que se puede presentar en los
carotenoides?
11. ¿en que se diferencian, estructuralmente las feofitinas de las clorofilas?
12 ¿Que inconveniente organoléptico tendría utilizar antocianinas como colorante en
los alimentos?
13. ¿por qué los taninos presentan buena capacidad antioxidante?
14. ¿por qué la mioglobina se considera mas imporante que la hemoglobina desde el
punto de vista tecnologico?
15. ¿qué ventajas presentan los colorantes sintéticos frente a los naturales?
 RESPUESTAS:
1) Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos. Aminoácidos
codificables y modificados. Entre sus características fundamentalmente
es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G). Suelen
ocupar el interior de las proteínas globulares donde contribuyen a la
estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico. Son
Alifaticos neutros con cadena polar no yo ni sable poseen un grupo
alcohólico en su cadena lateral. Son aminoácidos neutros aromáticos .
Aminoácidos dicarboxilicos y amidas. Mientras que los aminoácidos no
proteicos se pueden dividir en estos grupos: D-AMINOACIDOS, L-
ORNITINA Y LA L-CITRULINA, HOMOSERINA Y LA HOMOCISTEINA.

2) Aunque ambas son estructuras secundarias se diferencia principalmente en

su forma. Una de las diferencia entre ambas es su forma, veras hélice alfa
tiene forma de espiral, mientras que Las láminas beta tiene forma paralela y
antiparalela es decir esta extendido.
La hélice alfa tiene grupo carboxílo (CO) y se une por puente hidrógeno al
grupo amino (NH) de la estructura central (columna vertebral). Mientras que
Las láminas beta se estabilizan mediante puentes  de hidrógeno entre N y O
pertenecientes a los  enlaces peptídicos.
Las paralelas se desarrollan en la misma dirección N terminal a C terminal,
mientras que en las anti paralelas se extienden en direcciones opuestas.
3) el calor influye en el proceso de cocción de los alimentos en varios aspectos,
positivos como negativos.
En el positivo, es que en este proceso los alimentos ayudan a extender la vida
útil al destruir la vida enzimática y microbiológica, cambiando a su vez la
calidad nutricional y su estructura básica, mejorando así su palatabilidad.
En lo negativo es que las altas temperaturas no controladas, pueden generar
modificaciones químicas o alterar la integridad molecular de algunos
aminoácidos, afectando negativamente su digestibilidad.
4) La propiedades emulsificante de la proteína es la responsable de que estás
macromoléculas participan en la formación y estabilización de las emulsiones,
debido a la naturaleza anfifilica (presentan grupos hidrofílicos e hidrofóbicos)
y a las habilidades de formación de películas. Las propiedades fisicoquímicas
de las proteínas juegan un papel importante en la determinación de las
habilidades emulsificadoras. Por ejemplo, la hidrofobicidad influye en que la
proteína pueda absorberse sobre el lado lipídico de la interfase, si esto ocurre
de manera adecuada se tiene una mayor capacidad de formar la emulsión.
5) el antagonismo arginina-lisina, consiste en que un exceso de lisina provoca un
retraso del crecimiento que se restaura por adición de arginina, por otra parte,
 un exceso de arginina induce a la detención del crecimiento en dietas
limitantes en lisina.
6) un enlace isopeptídico es un enlace amida que se puede formar, por ejemplo,
entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
7) Porque la LAL supone un descenso de los aminoácidos lisina y cisteína, así
como un descenso en la digestibilidad de la proteína modificada.
8) El entrecruzamiento de proteínas es el proceso de unir químicamente dos o
más moléculas mediante un enlace covalente. Se aplica la misma química del
etiquetado y la modificación de la superficie aminoácidos y ácidos nucleicos.
Esto más que todo se dan por el enranciamiento de los lípidos que incluye un
conjunto de procesos que conducen a las características de rancidez que
vienen determinadas por la aparición de olores y gustos extraños y típicos.
Aquí se presenta una sustitución de azúcares en lipidos da un enranciamiento,
lo que quiere decir que si un aldehído disfuncional llamado malonaldehido,
puede ser capaz de entrecruzar a las proteínas que a su vez va causando
insolubilización pérdida de digestibilidad y consecuente a esto una emisión de
la biodiversidad

9) la diferencia principal entre antocianina y antocianidina es que La antocianina

es un pigmento vacuolar soluble en agua, mientras que la antocianidina es la
contraparte sin azúcar de la antocianina.
10) Es importante saber que los pigmentos carotenoides constituyen un grupo de
compuestos ubicuos en la naturaleza que realizan una serie de funciones que
los hacen especiales.
El color se debe concretamente a la oscilación de los electrones a lo largo de la
cadena hidrocarbonada insaturada. La absorción de luz produce el paso de la
molécula de su estado energético basal a otro de mayor energía llamado
estado excitado. En el caso de los carotenoides, la transición electrónica se
produce de orbitales ð enlazantes a orbitales ð* antienlazantes.La diferencia
es que en la clorofila puede hidrolizarse el enlace éster que mantiene unido el
grupo fitol, esta hidrólisis está catalizada por el enzima clorofilasa, presente en
los vegetales verdes, la estructura que queda al eliminarse el fitol recibe el
nombre de clorofilida; mientras que la feofitina es capaz de unir
eficientemente iones de Zn o de Cu en el lugar que ocupaba el magnesio,
formando pigmentos estables y de color verde atractivo. 
11) La diferencia es que en la clorofila puede hidrolizarse el enlace éster
que mantiene Unido al grupo fitol, esta hidrólisis está catalizada por el enzima
clorofilasa, presente en los vegetales verdes, la estructura que queda al
eliminarse el fitol recibe el nombre de clorofilida; mientras que la feofitina es
capaz de unir eficientemente iones de Zn o de Cu en el lugar que ocupaba el
magnesio, formando pigmentos estable y de color verde atractivo.
12) La antocianina es el colorante alimentario natural preferido por la industria
internacional de alimentos y bebidas para tonos que van del naranja, el rojo y
el rosa al morado y el azul. Ofrece una gran diversidad de soluciones de
colorantes alimentarios naturales a base de antocianina, así como una gama
de concentrado de hortalizas y zumos de frutas. Las antocianinas proporciona
una buena estabilidad a la luz, el calor, y el PH en la mayoría de las
aplicaciones y pueden soportar la pasteurización y el tratamiento a muy alta
temperatura.
13) los taninos son compuestos hidrosolubles, polifenólicos complejos, de origen
vegetal, masa molecular elevada, sabor astringente, conocidos y empleados
hace mucho tiempo, por su propiedad y capacidad para unirse a
macromoléculas como hidratos de carbono y proteínas. precipitan con sales
de metales pesados, proteínas y alcaloides.
14) su importancia radica en la capacidad de producir compuestos iónicos y
covalentes con otras moléculas, en esta categoría están los responsables de
los colores típicos de la carne y sus derivados.
15) las principales ventajas radican en el bajo costo para las producción y
utilización además de una alta efectividad, también le aportan una firmeza
aún mayor al color para así homogeneizar las partes y singularmente no
presentan aromas o sabores característicos.