CURSO PREMEDICO

TALLER No. 1. BIOMOLECULAS

Fecha: _________________________________

Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la estructura y función de las células. Su nombre
proviene del griego proteos que significa fundamental, lo cual se relaciona con la importante función que
cumplen para la vida. Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas aminoácidos,
estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por uniones químicas llamadas enlaces peptídicos.

Las propiedades de las proteínas dependen en gran parte de las interacciones generadas por los radicales de
los mismos, por ello es de gran importancia conocer la estructura de estas moléculas. La naturaleza polar o
apolar de los radicales de los aminoácidos son una fuerza importante en la organización de la arquitectura
proteica. Los radicales polares ionizables de los aminoácidos presentes, determinan el comportamiento iónico
de las proteínas y una serie de interacciones débiles necesarias para la función de una proteína.

Actividades:

1. Complete el siguiente cuadro que relaciona los nombres y estructuras de los aminoácidos y su
clasificación. Se consideran no polares (NP) los que poseen solamente átomos electropositivos C e H,
y polares aquellos radicales que poseen tanto átomos electronegativos como electropositivos, éstos
pueden ser ionizables (PI) aquellos radicales que pueden ganar o ceder protones y polares no ionizables
los que no pueden hacerlo (PNI).

Clasificación
Número Aminoácido
(PNI, PI, NP)
2 Alanina NP
15 Arginina PI
3 Aspártico PI
4 Cisteína PNI
11 Fenilalanina NP
1 Glicina NP
7- Glutámico Pl
110 Histidina PI
13 Isoleucina NP
14 Leucina NP
9 Lisina PI
8 Metionina NP
16 Prolina (iminoácido) PNI
5 Serina PNI
12 Tirosina PNI
6 Treonina PNI
18 Triptófano NP
17 Valina NP
Talleres Pre-medico

TABLA ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS dado

Aspartate → aspcirtko
glicina Alinine alanna cysteine
Glycine → →

H H O H H O H H O H H O

N C C OH N C C OH N C C OH N C C OH
H H 1 H CH3 2 H CH2 3 H CH2SH 4

COOH
serine Threonine Glutamate Methionine
H H O H H O H H O H H O

N C C OH N C C OH N C C OH N C C OH
H CH2OH 5 H CHOH 6 H CH2 7 H CH2 8

CH3 CH2 CH2

COOH S
Lysine Histidine fenilalanina
phenylalanine →
CH3
H H O H H O H H O H H O Tyrosine
N C C OH N C C OH N C C OH N C C OH
↳ Tiwsina
H CH2 H CH2 10 H CH2 H CH2
9 11 12

CH2

CH2 HN N

CH2

NH2
OH

isoleucine - isoleucine lemma

-
Leucine Arginine
H H O H H O H H O

N C C OH N C C OH N C C OH
H 13 H 14 H
proline
CH CH3 CH2 CH2 15
CH2 H C CH3 CH2
COOH
CH3 CH3 CH2
NH 16
NH

C NH

Valine → Vanna Tryptophans Tnptofano NH2

H H O H H O

N C C OH N C C OH
H H C CH3 17 H CH2 18

CH3

NH

→
1)
molécula de benceno
↳ sets atomos de carbons
Unidos por enhances 901m10s
( simples / doubles )
→
Cada atomo de carbon0 esta
Unido a un a'tomo de hldrogeno

2
Talleres Pre-medico

2. Para los siguientes aminoácidos indique la carga neta a los diferentes valores de pH. Dibuje la
estructura completa.

pH 1,4 pH 3.8 pH 7.2 pH 9.5

ALANINA Half -

CH -
COOH Han
-1 -

CH -
COOH Han
-1 -

CH -

COO
-

HAN -

CH -

COO
-

1 I 1
pl __ 6 I
CH } CH } CH } CH3

SERINA HzN±cH -
COOH HzN±CH -
COOH Han -

CH -
COO
-

HzN±CH -
COOH
I
{ Ha
1 I
pl -5.7
-

CHA OH
CHA OH OH CHA OH
-

-
-
-

ARGININA H2N+_CH -
COOH H2N+_CH -
COOH H2N+_CH -
COOH H2N±CH -
COOH

dHz-CHz-ctlz-NH-G-NH51Hz-CHz.CH f NHI dHz-CHz- ctlz f NHJ dHz-CHz- ctlz NH f NHS

P / =/ 0.76
NH
-

NH
- -
-
- - -
- -

, ,
, ,

-1 NH NH
NH NH

GLUTAMATO COOH -1 CH COO

-

HzNt CH COO
-

Han CH COO
-

HzN+ Han
-

CH
- - -
- -
-
-

tha { H2 CHZ COOH { H2 CHZ COO

-

{ H2 CHZ COO
-

p / =3 25
cha COOH
-
- - -
- - -
-

Tabla de constantes de los aminoácidos

Aminoácido α carboxil α amino Radical

(abreviatura 3 letras y 1 letra) o
Alanina (Ala, A) 2,3 9,7
Arginina (Arg, R) 2,2 9,0 12,5
Asparagina (Asn, N) 2,0 8,8
Aspártico (Asp, D) 1,9 9,6 3,7
Cisteína (Cis, C) 2,0 10,3 8,2
Fenilalanina (Fen, Phe, F) 1,8 9,1
Glicina (Gly, G) 2,3 9,6
Glutámico (Glu, E) 2,2 9,7 4,3
Glutamina (Glu, Q) 2,2 9,1
Histidina (His, H) 1,8 9,2 6,0
Isoleucina (Ile, I) 2,4 9,6
Leucina (Leu, L) 2,4 9,6
Lisina (Lis, K) 2,2 9,0 10,5
Metionina (Met, M) 2,3 9,2
Prolina (Pro, P) 2,0 10,6
Serina (Ser, S) 2,2 9,2
Tirosina (Tir, Y) 2,2 9,2 10,5
Treonina (Tre, T) 2,1 9,1
Triptofano (Tri, Trp, W) 2,8 9,4
Valina (Val, V) 2,3 9,6

El esqueleto de toda proteína está constituido por una repetición de N-Cα-C. Esta unidad de repetición está
enlazada mediante enlaces peptídicos. Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico
y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos alfas unidos al N y
C. Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo
e hidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa. Con relación a las características del enlace peptídico
que permiten entender la estructura de las proteínas, conteste las siguientes preguntas.

3
Talleres Pre-medico

1. ¿A qué se debe la co-planaridad de los átomos que conforman los llamados grupos peptídicos?
2. ¿Cuáles son los átomos co-planares de los grupos peptídicos?
3. ¿Qué son y qué importancia tienen los ángulos φ (fi) y ψ (psi) de los grupos peptídicos?.

La estructura secundaria o nivel secundario de organización de las proteínas ha sido definida como la
conformación presente en regiones locales del polipéptido o proteína, que está estabilizada a través de enlaces
de hidrogeno entre los elementos del enlace peptídico, específicamente entre el grupo N-H de un enlace
peptídico y el grupo carbonilo (C=O) del otro.

Pauling y Corey, al estudiar las posibles estructuras secundarias de las proteínas, describieron que las
principales estructuras que forman parte de este nivel de organización, deben tener las siguientes
características:

a. Los aminoácidos biológicamente activos y presentes en proteínas son de la serie L.

b. Los átomos del enlace peptídico están en el mismo plano y la configuración del enlace es trans.
c. Cada oxigeno carbonílico y cada nitrógeno amídico están formando puentes de Hidrogeno.
d. La rotación solo es posible alrededor del carbono alfa.
e. La cadena lateral (R) de los aminoácidos no están involucradas en la estructura secundaria.

3. Indique qué grupos presentes en los aminoácidos pueden originar las siguientes interacciones
aadoobasico , 10 Celal permit convittlrse
en tones
Todos esto tienen caracter les
.

614 ASP
a. Enlaces electrostáticos → Lys Arg HIS y .
,
, ,

un atomo It undo a Otro Mois electronegative

b. Puentes de hidrógeno → Seri Tyr Thr Trp 61h Asn His y CYS En todos estos existe
.

i , , ,
.
,

c. Interacciones de Van der Waals → Estosenlaas se puedlh Clear en todos 10s amino a-ados apolates
.

4. Complete el siguiente cuadro identificando los diferentes tipos de estructuras secundarias y super
secundarias, resalte las similitudes y diferencias entre ellas.

ESTRUCTURA ESTABILIDAD INTERACCIONES FORMA DE

REPRESENTACIÓN
Se estabilitan por la Puente de nidrogeno

§
-

form acton de puentes de

Hey/ (e NH del
↳ Entre o_O y
0
-
-

hidwgeno intra catenaries enlace peptideco

se estabilitan por la Puente de nidrogeno

F¥¥TÉ¥
-

Hoga plegadq B form acton de puentes de ↳ Entre -

o_O y -
NH del

hidwgeno intra catenaries enlace peptidico

DN
al se establhtan por la Puente de nidrogeno
Enrollamlentos
-

form acton de puentes de ↳ Entre -

o_O y -
NH del
Atar
hidwgeno intra catenaries enlace peptidico

Motives

DOMINOS

La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de
la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no

4
 t.la estnctura de los grupos peptides se debe a Ias interactones entire 10s electrons del

double enlace del Grupo Carboni to y 105 del enlace C- N .

2. Los a'Tomos co -

planares en los grupos peptldkos son co GO , N , H

, y co .

3. El angulo phi (f) es la rotation del enlace N ca yet angulo

-

psi ( y ) la del enlace G -

C .
Esto s angelos
de rotaaon son importantes Porgy le da flexi bill dad y la capacidad de plegarse a 10s gnpos peptidlcos .
Talleres Pre-medico

tenerla. La estructura terciaria está mantenida por puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los
aminoácidos, interacciones hidrofóbicas y eventualmente puentes disulfuro.

La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las distintas subunidades
constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de estructura cuaternaria es necesario que la
proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede
considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.

NOTA: LA PREGUNTA A CONTINUACIÓN ES OPCIONAL

5. Ingrese al siguiente enlace http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do y conteste las siguientes preguntas:

a. Describa brevemente algunas de las características de las 2 moléculas del mes que aparecen en el
panel central.
b. Acceda al link organism y busque una entrada de su interés en microbiología.

ÁCIDOS NUCLEICOS

Se encuentran en todas las células en las cuales no sólo almacenan y transmiten la información genética sino
que también determinan la síntesis precisa de las proteínas características de cada célula individual. De manera
semejante a las proteínas, los ácidos nucleicos son polímeros de alto peso molecular constituidos de unidades
denominadas nucleótidos.

1. ¿Qué son los nucleótidos y cuál es su composición?

2. Qué diferencia encuentra entre nucleótidos y nucleótidos.
3. ¿Qué es un poli nucleótido?
4. Represente esquemáticamente un poli nucleótido e indique los enlaces implicados en su formación.

Existen dos clases de ácidos nucleicos: el ADN y el ARN. Básicamente sus estructuras son cadenas
polinucleótidicas. Un nucleótido consta de un residuo de ácido fosfórico, residuos de pentosa y una base
nitrogenada que se alternan entre sí. En el ARN el azúcar es la ribosa y en el ADN la 2-desoxirribosa. La
organización de las bases en largas cadenas de azúcares y fosfatos determina las propiedades biológicas de
la macromolécula. La ribosa y la 2 – desoxirribosa son aldopentosas que tienen las siguientes fórmulas:

Para formar el ADN y ARN, las bases nitrogenadas se unen al carbono 1 del azúcar y el grupo fosfato se une
al carbono 5 del mismo azúcar formando nucleósidos y nucleótidos, así:

5
Acid0s Nucleicos

1. 10s nucleotides son Ias Unidades que constltuyen 10s dados nucleus .
Enos estan formados

por una molecule de atucar [ nbosa odeoxlrnbosa ]

,
un grupo de fosfato y una

base nitrogenada .

2. Los nucleosides estan formados de una base nitrogenada y una pentosa

mientras que 10s nucleotides estan constitudos de una base nitrogena ,
una

pentosa y un
grupo de fosfato .

3. Un poll nucleotides es una mole Ula compuesta por 13 0 ma's monomers de

nucleotides Unidos covalentemente en una Cadena .

4.

T
§
o
°

:O
-
*

CHZ
✓
-

60
send
y
l I
0 Nt
0--8? CHZ
/
-

L NHZ

I
/
fosfodiester
µ
O

o
§? CHZ
I
- -

3) end
of it
 Talleres Pre-medico

La estructura del ADN está constituida por una doble hélice antiparalela que en su interior alberga las bases
nitrogenadas y la cara exterior posee un esqueleto de azúcar y grupo fosfato que le confieren una cara negativa.
Existen cuatro posibles bases nitrogenadas que forman secuencias diferentes en el ADN de cada individuo y
son sólo las diversas posiciones de éstas en el polímero lo que determina las particularidades de cada molécula
y cada organismo.

5. Explique el modelo de doble hélice de la molécula de ADN.

6. ¿Por qué la complementariedad entre las bases del ADN se establece entre la A y la T y la G con la C,
y no entre cualquier otro par?

Pvrinas nitrogenadas
Pirimldinas
} bases
AZUCAR ENLAC
[ deoxirribosa]
fosfodlester
3)
Puentes de
Grupo
FOSFON Hldnfgeno
T Fosfato
A
'
5

'
C 5

'
3

Estructura DNA Estructura t RNA

Mientras que el ARN está constituido por una sola hélice. En la naturaleza encontramos tres tipos de ARN:
ARN mensajero, ARN ribosomal y ARN de transferencia que desempeñan diferentes papeles en la síntesis de
proteínas celulares.

7. Explique qué significa el “dogma central de la biología molecular” y cite algunas excepciones.

6
 5. la estnctura del double hélke del ADN se cornpone de dos he bras line ales que se enrollan

entire 51 .
Cada he bra tiene un column a vertebral for Mada por gnepos alternos de atucar y grupo fosfato y undo

a Cada artucar hay on base nitrogen ada .

6. aertas bases Siempre se empargan debido a su estwctura molecular y at espacio dlsponible entre las dos Cadenas .

Por ejemplo , A y T tienen dos en laces de hldntgeno ,

mlentras 9M Cy 6 tener tres en laces de hidrogeno .

Por lo tanto ,
cada par de be correctand con su base complementand para que fun clone .

7. El dogma central de la biologic molecular establece que et ADN content instructiones para producer

proteinas , que son comadas por el ARN .

'
8 .
La se Cuenca complement area seria 3
'
CCATGCATCG AT 5

9 El ADN content la Informacion genétka del

.
organism 0 .
El ADN es capaz de controlar Ias funclones centares

a Partir de la information que Con tiene porque 10s coidlgos que se enculntran en et ADN son 10s que lodlflcan

para proteinasespecificas , Ias luaus Cumpton funciones e specificas en la célula .

10 .
El AMP CINCO es una Segunda moteUlla mensajera comp vesta por un ribonucleotide deadening 9M Hera un grupo c

fosfato undo a Ias moléculas de 0×1 geno en Ias post clones 3

'
4 5
'
del resto del attar . Esta Molenda es

una important mensajera Intracellular porcine se Utama para la transduce ion de seriales Mtrecelulares ,
Como la

transferencea a Ias células de los efectos de hor monas Como el gwcagoin 4 la adrenaline , que no puedenatravesar

la membranal plasmatica.

11 . El ARNT tiene una e structural

"

de L
"

for Mada por puentes de hidrogeno entre bases de di ferrites partes de la

Secunda de ARNT .
Uno de los extremes se une a un AA especfleo y et Otro tiene un anticodon que se unira
a un codon del ARNM .
El ARN t ayuda a dlcodl fear una se Cuenca de AR Nm en una proteina.
Talleres Pre-medico

8. Si una hebra de ADN presenta la siguiente secuencia de bases, ¿cuál será la secuencia de la hebra
complementaria? 5' GGTACGTAGCTA 3'
9. ¿Qué información contiene el ADN en su secuencia de bases?; ¿cómo controla el ADN las funciones
celulares a partir de esa información?
10. Analiza la estructura del AMP cíclico y explica su función.
11. Explica la estructura del ARN transferente. ¿Cuál es su función?

CARBOHIDRATOS

Comprenden los azúcares simples, sus polímeros y otros derivados. Están distribuidos ampliamente en la
naturaleza y en su mayoría se han acumulado como resultado de la fotosíntesis y desempeñan diversos papeles
cruciales en los organismos vivos.

Los carbohidratos son hidroxialdehídos (aldosas) e hidroxicetonas (cetosas) y sus derivados. Se conocen
también como sacáridos e incluyen monosacáridos (azúcares sencillos), oligosacáridos y polisacáridos. Todos
los monosacáridos comparten la fórmula empírica (CH2O)n. Excepto para la cetosa más sencilla, la
dihidroxicetona, los carbohidratos son quirales y por lo tanto presentan actividad óptica. Un monosacárido se
designa D o L dependiendo de las configuraciones del átomo de carbono quiral más alejado del átomo de
carbono aldehídico o cetónico.

1. Enumere cinco funciones de los carbohidratos en las células.

2. En la naturaleza abundan los enantiómeros D de los azúcares, escriba la fórmula estructural de los
siguientes monosacáridos y proponga una explicación bioquímica a éste fenómeno: D-glucosa, D-manosa,
D-galactosa, D-fructosa, D-ribulosa y D-ribosa.

En los monosacáridos, el carbono carbonílico de una aldosa y de una cetosa puede reaccionar, en solución,
con un grupo hidroxilo intramolecular para formar un hemiacetal cíclico que existe como una estructura de cinco
o seis carbonos que recibe el nombre de piranosa o furanosa.

3. Escriba las estructuras de estos anillos.

4. Escriba la estructura de las triosas, tetrosas, pentosas y hexosas más importantes.

El enlace entre monosacáridos se conoce como glucosídico y se forma por la condensación de dos
monosacáridos con eliminación de agua. Estos enlaces son acetales que unen cualquiera de los diferentes
grupos hidroxilo de un monosacárido con el carbono anomérico del otro.

5. Escriba la fórmula estructural de los siguientes disacáridos, indicando el enlace que los distingue: Sacarosa,
lactosa y maltosa.

Los polisacáridos son las biomoléculas más abundantes de la tierra y se pueden clasificar como
homopolisacáridos, que son polímeros que contienen un sólo tipo de residuo de monosacárido y en
heteropolisacáridos que poseen más de un tipo de residuo de monosacárido.

6. Mencione las funciones biológicas de los polisacáridos y de ejemplos.

7. Identifique químicamente cómo se encuentran en las células el almidón, el glucógeno, la celulosa, quitina.

7
 1 .
Los carbohidratos son la fuente de energia principal ,
pwporaonanestnctura , ayudan a la

Comunicaciones , proportionan adhesion cellar y defender yremocian material extraño

2. CHO CHO CHO CHZOH

I 1 I 1

HO
f- H f OH
-

H H
4=0
C OH
- -
-
-

,
HO
f- It
-

f H
Ho
C H
- -

HO - -

Ho -
C- It
H C -

OH 1
H
-

C- OH 1
,
H
1 HO
f c- OH
-
-

H H
q
-

OH
-
-

H
f-
-

OH
C- OH 1
CHZOH µ -

cHzoH 1 H -
C -

OH
D- Manos a CHZOH I

D- gwcosa CHZOH

D- galactose D- fructose
CHZOH
1
f- O
H
-
Cri
l l

H -
C -

OH H - C -

OH
I 1
It c- OH OH
-

µ - C -

1
I
CHZOH OH
µ C- -

D- Ribvlosa I
CHZOH
D- Rib059

Este fenomeno se da por que la formula qulmlcapuedetenlraldosas tanto Como Cet ones .
Por

lo tanto , esto da la poslbilidad de varus isomers de la misma formula qvlmlca ,

Ios

luaus se dlferencian en la localization de sus a'tomos .

3. Hc -0 101
CH
✗ \ Hc
Hc CH
§ ✗
A
tac -

CH
c
H
-
c
It

furan
Puran

4.
Tnosas Tetrosa Pentosa
"

Hii
"

Hyo Yi Hyo "

+10
T
-

OH
9- A-
g- 1+-4-01-1
H H -

OH
g- OH
-

H OH
f-
-

H OH
f- OH A-
g-
-

CHAOH µ -
c- µ
H
-
c- OH
CHZOH c- OH ,
D- Glyceraldehyde µ
ÉHZOH
-

I H -

C-OH
CHZOH I
D- Arabinose
D- Ribose CHZOH
Hexosa D-Xylose

Hyo Hyo Hyo

1
I 1
H
f- OH
-

*O
-

C -

H H -

c-OH
I
HO
f- It 1
-

H
11-0-9 c- It
-

to
-

It
g-OH
-

C OH I
H
-
-

H
f-OH
-

, +10 C
-
-
H
CHAOH It OH
4- 1
-

It -

C- OH
D-Glucose CHZOH ,
D- Mannose CHZOH
 ¥+0
"
CHZOH
5.

*¥µEw¥¥¥
It
/ A
\ 01104)

H OH
H OH

Maltosa

CHZOH
(Hutt
1- 0

tightfF§¥
" (Btk)
\
H¥¥Ñ¥i H OH
H OH

Lactosa

¥+0
"

It
/ It
1H
+101,01€
"

t
( Boot
)
H OH Sacarosa

H0¥? Y
It
# CHAOH

OH H
6. Las funaones delos polisacandos son proporaonarsoporteestnctural ,
almacenarenerg.la yenviarseñales de Comunlcaceon cellar .
Porejemplo ,
el almlaon yet glucogeno son pollsaoiridos que almacenan energia
encélulas animates y vegetates .

7. El almldones ¢61400s )n ,
el glkogeni es (Coltloosln ,
el quit / n es
( Coltioos )n y la celvlosaes ( CGHIOOS )n .

8 . [ Bios] (BIH] [Btd3] [ Betty

[ Blot] [ BITS] Colts] [ BAD

Dlsaccirldo
9. TIPO
queteplte
Enlace Function Donde se encuentrdn
Retene agua en cordon umbilical , tetldo
A' Cid b-Glucoranoto un parentage '
onectwoilartllagoi
Naut" d- [ By → 3) equivalent, a miles vasts sanguinea
hialuro.NO
-

denies su peso
glucosamine

D- Glucoranoto

tejldososeosycondroltm-4-N-acetil-b-f.BY
Mejorar
fun"Ma" dad
3) →
articular
cartilages

÷t"mtgad 4- sulfate

D- galactose
Para absorber
En lacornea del
Quercetin N aleta D- hvmano , Cartago
BI 34]
-

el shock
-

glucosamine b- [ Yhulsos
sulfate
-

mecamco
sulfate

1- ldvwnato Reparaheridas , Vasos sanguineus ,

Dermatari Regula coagulation VAWUAS del Corazon ,
µ acetitb
[01-3]
- -

dela tendons , pulmones

svlfato galactosamma Sangre
-

4- sulfate 4 mucosa intestinal

Talleres Pre-medico

Los glicosaminoglicanos son polímeros de monosacáridos que poseen unidades de azúcares modificados
como aminoazúcares, azúcares sulfatados, azúcares ácidos y N- acetil derivados. Las cadenas de
carbohidratos de los glucosaminoglucanos existen como repeticiones de disacáridos en los cuales uno de los
dos azúcares es siempre la N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina. Todos los glucosaminoglucanos con
excepción del ácido hialurónico tienen azúcares sulfatados, y la presencia de grandes cantidades de grupos
carboxilo y sulfato hacen de estos polímeros moléculas fuertemente ácidas. La mayoría de estos compuestos
se encuentran combinados con proteínas para formar proteoglucanos en la matriz extracelular, especialmente
el heparan sulfato que está en estrecha asociación con el límite externo de la membrana plasmática.

Los glucosaminoglucanos son de aspecto amorfo, tan viscosos como las secreciones mucosas, entre los más
comunes se pueden citar: el ácido hialurónico, el condroitín sulfato A, la heparina, el keratosulfato y el dermatán
sulfato

8. Escriba las estructuras de los principales glicosaminoglicanos con sus enlaces

9. Realice un cuadro comparativo de los diferentes glicosaminoglicanos indicando el disacárido que se repite,
el tipo de enlace que los une, la función y las células en que se encuentra.

LÍPIDOS

En la categoría de lípidos se agrupan una gran diversidad de moléculas biológicas que poseen diferentes grupos
funcionales. Los lípidos son sustancias solubles en solventes no polares como hexano o cloroformo y pueden
aislarse por extracción de tejidos y células con un solvente orgánico, puesto que en su estructura existen
grandes porciones de hidrocarburos. Los lípidos son sustancias no polares y por lo tanto insolubles en agua.
Varios lípidos anfipáticos son compuestos importantes de las membranas biológicas. Pueden clasificarse como
saponificables y no saponificables. Son ejemplos de los primeros las grasas, ceras y aceites, que contienen el
enlace éster y de los segundos el colesterol y otros esteroides.

Las grasas animales y los aceites vegetales son los lípidos más abundantes; si bien estos compuestos son
físicamente diferentes, las grasas son sólidas, como la manteca y la mantequilla; mientras que los aceites son
líquidos, como el de maíz o el de soya, aunque sus estructuras moleculares son muy similares ya que son
triglicéridos.

i.
1. Indique que características estructurales que son responsables de este comportamiento.

Los ácidos grasos son ácidos monocarboxílicos de cadena relativamente larga, que se encuentran en la
naturaleza con un número de carbonos de 12 a 20. Pueden ser saturados o insaturados, dependiendo de la
ausencia o presencia de dobles enlaces respectivamente. También son componentes de tipos más complejos
de una amplia variedad de lípidos.

2. Cite tres ejemplos de cada caso y escriba su fórmula con la nomenclatura correspondiente.
Formula =
Clb H 3202

formula : C. 18 H 3602

8
 f. 10s lipldos son a-Cldos carbon'll cos de Cadena larga Con un Unico grupo
Carbo XIIKO y una Cola hidwcarbonada no polar .

2. a) Palmitic acid → CHA 3202

b) Stearic acid → 4843602

3. Lipidos saponifiable contienen dados grasos 4 IOS libidos insaponifiables

no contienen dados grasos .

4.
Talleres Pre-medico

O
3. Explique la diferencia entre lípidos saponificables e insaponificables.
4. ¿Qué característica de los lípidos le permite explicar la formación de monocapas, micelas y bicapas de
lípidos en solución acuosa?
5. ¿Qué son los liposomas y para qué se pueden utilizar?

Los triglicéridos son esteres del glicerol con uno, dos o tres ácidos grasos de alto peso molecular. Por lo tanto,
en su estructura pueden existir tres enlaces ester y tres acidos grasos de entre 12 y 18 carbonos.

O 6. Un triacilglicérido mixto de composición desconocida, fue aislado a partir del aceite de oliva. La hidrólisis
de la muestra produjo una molécula de ácido palmítico y dos moléculas de ácido oleico. Dibuje las dos
estructuras posibles.

Glicerofosfolípidos

Son lípidos de membrana constituidos de ácido fosfátidico, se caracterizan por su carácter anfipático.

O 7. Represente mediante un esquema la molécula de fosfoglicérido señalando el grupo polar y el grupo

apolar, así como la función de cada uno.

· Fosfatidiletanolamina
· Fosfatidilserina
· Fosfatidilonositol

O 8. Explique cómo es la estructura de los glucolípidos y su función en las membranas celulares.

Los esteroles constituyen otra clase de lípidos que se encuentran casi siempre en membranas biológicas. Los
esteroles y las vitaminas lipídicas se consideran compuestos poliprenílicos, esto quiere decir que son derivados
del isopreno.

O 9. Cite tres ejemplos de moléculas esteroideas. Describa las funciones biológicas fundamentales de los
esteroles.

Debido a que prácticamente son insolubles en el agua, tanto el colesterol y sus ésteres, como los triacilgliceroles
no polares, no se pueden transportar en la sangre como moléculas libres. En su lugar, estos lípidos forman
complejos con fosfolípidos y proteínas anfipáticas, que se denominan apoproteínas para formar partículas que
se conocen como lipoproteínas que son ensambladas como macromoléculas con centros hidrofóbicos y
superficies hidrofílicas. Las lipoproteínas se clasifican de acuerdo a su densidad y a los lípidos que acarrean

O
en: quilomicrones, VLDL, LDL y HDL.

10. Haga un cuadro comparativo de la estructura de cada una de las lipoproteínas con los lípidos asociados
y las apolipoproteínas involucradas.
11. ¿Cómo captan las células el colesterol y qué enfermedades se pueden originar si disminuye esta
captación?
12. ¿Qué son las prostaglandinas? Señala alguna de las funciones que realizan.
13. ¿Qué son y cómo están formados los terpenos?

Bibliografía
Lodish, A. Biologia celular y molecular. Editorial Médica Panamericana. 2005
Deutscher, M. Guide to protein purification. In Methods in Enzymology. Vol 182. Academic Press, Inc. 1990.
Mathews, C. Van Holde, K. Ahern, K. Bioquímica. 3a Edición. Editorial Pearson Educación S.A. 2002.
Campbell, M. K. y Farrell, S. O. Bioquímica. 4ª Edición. Editorial Thomson. 2004.