los aminoácidos tienen un grupo ácido que es el carboxilo y un grupo amino que generalmente

está situada en el carbono Alfa básicamente estos aminoácidos tienen un grupo radical y gracias a
su ph 7 nosotros podemos hacer una clasificación de los aminoácidos en aminoácidos no polares
en aminoácidos cargados con carga positiva en aminoácidos cargados con carga negativa y en
aminoácidos polares sin carga.sig

Características de aminoácidos

Son bifuncionales, es decir, contienen un grupo amino (básico) y un grupo carboxilo (ácido).

Forman un ión dipolar (zwitterion) suiterion, con carga positiva en el nitrógeno y carga negativa en
el grupo carboxilo.

Por formar un ión dipolar, presentan propiedades de sales (son sales internas):

a) Son solubles en agua.

b) Son insolubles en hidrocarburos.

c) Cuando están aislados y puros, son sales cristalinas de alto punto de fusión.

Son anfóteros, es decir, pueden reaccionar como ácidos o como bases

Presentan un punto isoeléctrico (Es el pH al cual el aminoácido está equilibrado entre la forma
aniónica y catiónica, y su carga neta es de cero).
Pueden formar entre ellos enlaces peptídicos (amidas) sig

Diapositiva

La cuarta valencia del carbono esta unida a un radical (R) o cadena lateral que sirve para
diferenciar los 20 aminoácidos que constituyen la mayor parte de las proteínas. estos aminoácidos
pueden tener desde el punto de vista la isomería dos formas la serie d cuando el grupo amino está
situado a la derecha o la forma l mayúscula cuando el grupo amino está situado a la izquierda
todos los aminoácidos que forman parte de nuestras proteínas son de la serie l es decir que el
grupo amino está situado hacia la izquierda sig.

Diapositiva

El código genético es el término que usamos para nombrar la forma en que las cuatro bases del
ADN - A, C, G y T - se encadenan de forma que la maquinaria celular, el ribosoma, pueda leerlos y
convertirlos en una proteína. En el código genético, cada tres nucleótidos consecutivos actúan
como un triplete que codifica un aminoácido. De este modo cada tres nucleótidos codifican para
un aminoácido. Las proteínas se componen a veces de cientos de aminoácidos. Así que el código
de una proteína podría contener cientos, a veces incluso miles, de tripletes. Sig

El enlace que se forma entre 2 aminoácidos se llama enlace peptídico, y ocurre entre el grupo
amino (-NH2) de uno de los aminoácidos y el grupo carboxilo (-COOH) del otro, perdiendo una
molécula de agua, y formando un enlace (CO-NH). El polipéptido se nombra desde el extremo
aminoterminal al carboxiterminal, y se pueden añadir más aminoácidos pero siempre por el
extremo carboxiterminal.sig
El enlace peptídico, es un enlace especial, que tiene cierto carácter de doble enlace ya que los
electrones tienen cierta resonancia, lo que le otorga rigidez. Esto limita las posibilidades de
conformación del polipéptido, y por ende de la proteína.sig

Según las posiciones de los carbonos α existen dos tipos de configuración, cis y trans. En la
configuración cis los carbonos α se encuentran en su forma más acercada, mientras que en la
forma trans los carbonos se encuentran en su forma más alejada, y por tanto más estable. Suele
ser la configuración trans la favorecida en la conformación de la estructura de las proteínas,
aunque si participa prolina, suele ser la configuración cis.sig

Las proteínas son cadenas de aminoácidos que poseen estructuras primarias, secundaria, terciaria,
y a veces, cuaternaria. la estructura y la función de las proteínas están determinadas por la
secuencia de aminoácidos de la cadena, así como por la interacción de los aminoácidos unos con
otros y con el entorno.

Las proteínas pueden ser enzimas (que fomentan y encausan las reacciones químicas) moléculas
estructurales (por ejemplo pelo cuernos), hormonas (como la insulina) o moléculas de transporte
como la hemoglobina sig

• Son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría

también contienen azufre y fósforo.

• Solubilidad: las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales
polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el
agua, constituyendo una capa de solvatación.

• Especifidad: Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en

el medio acuoso, es decir, los aminoácidos

Diapo

Diapo

Diapo

Las proteínas presentan una estructura compleja que implica diferentes niveles; estos reciben los
siguientes nombres:

Estructura primaria. Se refiere a la secuencia de aminoácidos

Estructura secundaria. Se refiere a las características conformacionales que adopta la

macromolécula en virtud de la presencia de puentes de hidrógeno, que determinan la formación
de plegamientos locales y dan así lugar a hélices alfa o láminas beta.

Estructura terciaria. La presencia de más interacciones químicas entre los componentes de la

macromolécula (por ejemplo, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas) propician un
plegamiento o enrollamiento aún mayor, que determina la denominada estructura terciaria, a
partir de la cual se originan proteínas globulares o fibrosas.

Estructura cuaternaria. Se origina por la asociación de dos o más estructuras terciarias.

Sig

La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces:

• Enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro):

Enlace por puentes disulfuro: Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para
formar una cistina, unión de los dos azufres.

• Enlace iónico o salino:

Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico aminoácidos ácidos (Glu y Asp) que

presentan carga negativa; y aminoácidos básicos (His, Lys, Arg) que presentan carga positiva;
hay distintas regiones de las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas
electrostáticas, interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino. Sig

Para que un puente de hidrógeno se forme se requiere de una molécula que posea un
hidrógeno unido a un átomo de elevada electronegatividad y otra molécula que posea otro
átomo electronegativo con alta densidad electrónica (es decir carga parcial negativa). Cuando
ambas moléculas se aproximan por el hidrógeno, se genera un enlace débil denominado
puente de hidrógeno. En un puente de hidrógeno la molécula que posee el hidrógeno que
participa en el puente se denomina donadora y aquella que porta el átomo electronegativo
complementario se denomina aceptora. Una misma molécula puede actuar como donadora y
aceptora formando dos o más puentes de hidrógeno simultáneamente. Tal es el caso de las
moléculas de agua.

A pesar de ser un enlace débil, el puente de hidrógeno puede llegar a alcanzar una energía
equivalente a 1/10 de la contenida en los enlaces covalentes C-C, por ello, se les considera los
más fuertes de entre los enlaces débiles.

La fuerza del puente de hidrógeno depende también de varios factores, a saber: la

electronegatividad de los átomo donador y aceptor, la polaridad del medio circundante, la
orientación de los tres átomos X-H:Y en una misma línea y la distancia entre el donador y el
aceptor.

sig
Fuerzas de Van der Waals
Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones eléctricas débiles entre diferentes
átomos. Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se
establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la
atracción es máxima. Esta distancia se encuentra en lo que se conoce con el
nombre de radios de Van der Waals. Estas fuerzas se deben a que cada átomo
posee una nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos
temporales. El dipolo transitorio en un enlace puede inducir un dipolo
complementario en otro enlace, provocando que dos átomos de los diferentes
enlaces se mantengan juntos. Estos dipolos transitorios provocan una atracción
electrostática débil: las fuerzas de Van der Waals.
Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals.
Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y débiles son un
componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es
importante. La mayoría de los átomos de una proteína están empaquetados lo
suficientemente próximos unos de otros para involucrar estas fuerzas transitorias.

Sig

Esta técnica se basa en que la solución de proteína es inyectada a través de una micro aguja
con propiedades especiales que permite la formación de un spry de la solución proteica
(podemos pensar en una nebulización) en pequeñas gotas. Además, las moléculas son
sometidas a un voltaje elevado y son conducidas mediante la aplicación de vacío. La deserción
de moléculas de agua de la superficie de las gotas permite la generación de una relación tal,
de cargas sobre la superficie de la gota, que su repulsión provoca explosiones coulombicas
produciendo gotas más pequeñas y más pequeñas. Finalmente, para cada macromolécula
cargada (ión molecular) sólo unas pocas moléculas de agua continúan adsorbidas a la
superficie molecular. Finalmente, para cada macromolécula cargada (ión molecular) sólo unas
pocas moléculas de agua continúan adsorbidas a la superficie molecular