Para pensar

• ¿Qué son los antídotos contra venenos?

• ¿Cómo se trata a una persona que posiblemente estuvo en contacto
con la toxina del tétanos?
Receptores en
el sistema
adaptativo
BCR
 • Las moléculas de reconocimiento de antígeno de las células B
son las inmunoglobulinas (Ig).

Inmunoglobulinas
• Estas proteínas se producen por las células B en una vasta
gama
de especificidades de antígeno.
• Cada célula B produce inmunoglobulina de especificidad
única.
• La inmunoglobulina unida a membrana sobre la superficie de
células B sirve como el receptor de la célula para antígeno,
y se conoce como receptor de células B (BCR). La
inmunoglobulina de la misma especificidad de antígeno se
secreta como anticuerpo por células B terminales
diferenciadas, las células plasmáticas.
• La secreción de anticuerpos, que se unen a agentes
patógenos o sus productos tóxicos en los espacios
extracelulares del cuerpo, es la principal función efectora de
las células B en la inmunidad adaptativa.
Anticuerpos
IgG • Moléculas grandes con un peso molecular de
alrededor
de 150 kDa, y están compuestos de dos clases
de cadenas de polipéptidos.
• Una, de casi 50 kDa, se denomina cadena
pesada o H, y la otra, de 25 kDa se llama
cadena ligera o L.
• Cada molécula de IgG consta de dos cadenas
pesadas y dos ligeras.
Diferencia
BCR Y Ab
Dominios de los Ab
Regiones
hipervariable
Interacción antígeno-
anticuerpo
Sitios
hipervariables
haptenos son moléculas pequeñas que se unen a anticuerpos
pero que por sí mismos no pueden desencadenar una respuesta
inmunitaria adaptativa. Los haptenos deben estar enlazados por
medios químicos a proteínas acarreadoras para inducir respuestas
de anticuerpos y de células T
Tipos de
epítopos
• La interacción entre los anticuerpos y sus
antígenos puede alterarse por
concentraciones altas de sal, por
extremos de pH, detergentes, y a veces
por competencia con concentraciones
altas del epítopo puro. La unión es
entonces, una interacción no covalente
reversible
Recombínación
somática
TCR
• Las células T detectan la presencia de
un agente patógeno intracelular
porque las células infectadas y las
células presentadoras de Ag despliegan
sobre su superficie fragmentos
peptídicos de las proteínas del
patógeno.
• Tales péptidos extraños se llevan hacia
la superficie celular por medio del
MHC.
• Cada célula T porta casi 30 000 receptores de
antígenos idénticos sobre su superficie
• Cada receptor consta de dos cadenas
polipeptídicas, enlazadas por un enlace
disulfuro.
• Los heterodímeros 𝛂:𝛃 tienen estructura muy
similar al fragmento Fab de una molécula de
inmunoglobulina, y explican el reconocimiento
de antígenos por casi todas las células T.
• Receptor alternativo, 𝛄 y 𝛅. Parecen tener
diferentes propiedades de reconocimiento de
antígenos respecto a los receptores de células
T 𝛂:𝛃,
• Los receptores de células T nunca se secretan
Recombinación somática
MHC
• Despliegue de antígenos como
fragmentos peptídicos unidos a
moléculas del MHC sobre la
superficie de una célula. Las
células T reconocen los
antígenos cuando son
presentados de esta manera
• Rechazo de órganos
Hay dos clases de moléculas del MHC: MHC de clase I y MHC de
clase II; difieren tanto en su estructura como en el modelo de
expresión en los tejidos del cuerpo.

Ambas clases de moléculas se encuentran relacionadas en forma

estrecha en cuanto a estructura general, pero difieren en su
composición de subunidad
MHC I

Las moléculas del MHC de clase I constan de

dos cadenas polipeptídicas:
• La cadena α y la microglobulina 𝛃2
• Sólo la cadena α clase I abarca la
membrana.
• La molécula completa tiene cuatro
dominios.
• Los dominios α1 y α2 plegados forman la
hendidura de unión a péptido o el surco de
unión a péptido
• La unión de un péptido a una molécula del
MHC de clase I se estabiliza en ambos
extremos de la hendidura de unión a péptido
por medio de contactos entre átomos en los
grupos amino y carboxilo terminales libres
del péptido, y sitios invariables que se
encuentran en cada extremo de la hendidura
en todas las moléculas del MHC de clase I.
• Los péptidos que se unen a moléculas del
MHC de clase I por lo general tienen 8 a 10
aminoácidos de largo
MHC II

• Dos cadenas, α y β, → ambas abarcan la

membrana.
• La hendidura de unión a péptido está
formada por dos dominios que provienen de
cadenas distintas, los dominios α1 y β1.
• Los sitios de polimorfismo importante en
moléculas del MHC de clase II están
localizados, de nuevo, en la hendidura de
unión a péptido.
• Los péptidos que se unen a moléculas del
MHC de clase II tienen al menos 13
aminoácidos largos y pueden ser mucho más
largos.
• El péptido yace en una conformación
extendida a lo largo de la hendidura de unión
a péptido del MHC de clase II. Por medio de
cadenas laterales peptídicas que sobresalen
hacia hendiduras superficiales y profundas
revestidas por residuos polimórficos, y por
interacciones entre el esqueleto del péptido y
cadenas laterales de aminoácidos
conservados que revisten la hendidura de
unión a péptidos en todas las moléculas del
MHC de clase II.
Presentación
de antígenos
Introducción
MHC I
MHC II