REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA DEFENSA

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL POLITÉCNICA
DE LA FUERZA ARMADA NACIONAL BOLIVARIANA
UNEFANB NÚCLEO PORTUGUESA EXTENSIÓN TURÉN

Nutrición animal

PROFESOR: ESTUDIANTE:

Reinaldo Cardona José Castañeda

Fecha: 08 de Diciembre del 2020

 Proteínas y aminoácidos

Las proteínas son constituyentes orgánicos fundamentales de los

seres vivos y son los nutrientes que se encuentran en más grande porción
en el tejido muscular de los animales. Cada una de las células sintetizan
proteínas a lo largo de parte o la integridad de su periodo de vida, y sin la
síntesis de proteínas la vida ni siquiera podría existir.

Con exclusión de los animales cuya microflora intestinal es capaz de

sintetizar proteínas desde fuentes de N ni siquiera proteínicas, se necesita
que la dieta proporcione proteínas o los aminoácidos que las conforman a
fin de que haya un aumento normal y se lleven a cabo otras
funcionalidades en relación con la producción.

Los aminoácidos que ni siquiera se sintetizan en los tejidos animales

de la mayoría de las especies en porciones suficientes para saciar las
necesidades metabólicas por lo cual deben ser agregados a la dieta se
llaman fundamentales o importantes, en tanto que los que comúnmente ni
siquiera se requieren en la dieta, debido a que su síntesis en los tejidos es
idónea, se conocen como ni siquiera fundamentales.

Tal clasificación general incluye lo siguiente:

A. Proteínas globulares-solubles en agua o en ácidos o bases diluidos
o en alcohol
Albúminas-solubles en agua
Globulinas-solubles en soluciones diluidas neutras de sales de bases
y ácidos
Glutelinas-solubles en ácidos o bases diluidos
Prolaminas (gliadinas)-solubles en etanol al 70 o e180%
Histonas-solubles en agua
Protaminas-solubles en agua
B. Proteínas fibrosas-insolubles en agua, resistentes a las enzimas
digestivas
 Colágenos-pueden convertirse en gelatina
Elastinas-similares a los colágenos pelo no pueden convertirse en
gelatina
Queratinas-insolubles en agua, resistentes a las enzimas digestivas,
contienen hasta 15%de cistina
C. Proteínas conjugadas-proteínas que contienen un amplio número
de compuestos de naturaleza no proteínica. Algunos ejemplos de
complejos proteína-lípido y proteína-carbohidrato ayudarán a clarificar su
importancia en los tejidos animales.
Complejos proteína-lípido (lipoproteína)

Una clase bastante fundamental de complejo proteína-lípido está

representada por las proteínas de la membrana de las células animales.
Estas membranas permanecen compuestas de proteínas, lípidos y
carbohidratos en numerosas proporciones. Las membranas de los
eritrocitos tienen dentro glucolípidos, fosfolípidos y proteínas ligadas.

Las mitocondrias tienen dentro proteínas estructurales, proteínas de

matriz y cerca de 30% de lípidos de forma primordial fosfolípidos. A las
zonas de la proteína del suero sanguíneo se adhieren ácidos grasos y
lípidos para conformar lipoproteínas. El contenido de proteínas de las
lipoproteínas del plasma varía de 2% en los quilomicrones a cerca de
50%en las lipoproteínas de alta densidad número de apoproteínas
(proteínas transportadoras de lípidos) y las variaciones genéticas que
muestran relacionadas con la susceptibilidad de animales y humanos a la
aterosclerosis.

Complejos proteína-carbohidrato (glucoproteínas)

Las proteínas forman complicados con carbohidratos para ofrecer

origen a glicoproteínas. Dichos complicados son el resultado de la
aceptación de azúcares por los residuos de aminoácidos en la cadena
polipeptídica. Los complicados proteínicos de polisacáridos sulfatados se
muestran en 3 tipos, que se llaman condroitinsulfato A, B y C. El cartílago,
los tendones y la piel son elevados en condroitinsulfatos que forman
complicados con proteínas. Las mucoproteínas son complicados de
proteína con los amino azúcares glucosamina y galactosamina; las
hexosas manosa y galactosa; la pentosa fucosa y el ácido siálico.

Funciones.

Las proteínas llevan a cabo diferentes funcionalidades en el cuerpo

humano de los animales. La mayoría de las proteínas corporales
permanecen presentes a modo de elementos de las membranas
celulares, en el músculo y en otras construcciones de soporte, como la
piel, el cabello y las pezuñas. Asimismo, las proteínas del plasma
sanguíneo, las enzimas, las hormonas y los anticuerpos hacen
funcionalidades especializadas en el cuerpo humano aunque no
contribuyen significativamente al contenido proteínico total corporal.

Proteínas tisulares.

La molécula de colágeno se basa en una triple hélice (2 800 Á de

extenso y 15 Á de diámetro) arregladas en paralelo y en forma helicoidal
para ofrecer la apariencia bandeada característica del colágeno. El
contenido de colágeno se incrementa con la edad del animal y gracias a
su contracción característica .al calentarlo como consecuencia de su
elevado contenido de prolina e hidroxiprolina, lo correoso de la carne
cocida de animales antiguos es un fenómeno bien conocido.
 Elastina.

La molécula de elastina se parece al colágeno desnaturalizado y se

basa en largas cadenas polipeptídicas ordenadas al azar Su respuesta al
estiramiento es parecido a la del caucho y, cuando se estira hasta el límite
flexible, se rompe con más facilidad que el colágeno. Continuamente se le
encuentra combinada con una gigantesca cantidad de colágeno inclusive
en paredes y ligamentos arteriales donde es bastante eficaz para
restablecer tejido a su forma original.

Proteínas miofibrilares.

Las proteínas miofibrilares son las proteínas del sarcoplasma, que es

el material extraído de músculo finamente homogeneizado con sales
diluidas. La mayoría de la proteína de este extracto se encuentra en
solución y tiene bastante más de 2 enzimas que participan en el
metabolismo muscular de esta forma corno fragmentos mitocondriales y
partículas del retículo sarcoplásmico.

Proteínas contráctiles.

3 proteínas -actina, tropamiosina B y miosina- toman parte en la

contracción muscular. La miosina es el primordial elemento del ligamento
grueso de los músculos estirados. La actina cuando se extrae de la
miosina está en su forma globular cuando se encuentra presente el ATP.
Cuando se le agregan sales neutras la manera globular se polimeriza
para ofrecer origen a moléculas parecidas a cadenas de actina fibrosa
todo ello en compañía del cambio simultaneo del ATP ligado a ADP y
liberación de una molécula de fosforo inorgánico.

La tropamiosina no posee características enzimáticas y no se

combina en solución ni con la actina ni con la miosina. Por consiguiente
su costo como accesorios proteínicos para los animales es enteramente
reducido a menos que se laboren de manera correcta.

Proteínas sanguíneas.

Las primordiales proteínas de la sangre son la albumina y una

secuencia de globulinas (alfa, beta y gamma) junto con la tromboplastina
el fibrinógeno la proteína conjugada hemoglobina y las proteínas A, B y E
(cada una hay en algunas isoformas) La mayoría de estas proteínas se
sintetizan en el hígado. La época de síntesis y el de cambio oscilan de
minutos a días; las proteínas de una etapa crítica como las apoproteinas y
el fibrinógeno poseen una vida media bastante corta (horas o minutos) en
tanto que las proteínas como la albumina y la hemoglobina cambian más
retardado (días o semanas).

Enzimas.

El incremento neto de proteínas en el incremento del animal es la

estabilidad entre la síntesis y la degradación de los dos procesos
metabólicos dinámicos. Las enzimas de la síntesis de proteínas, bajo
control autocrino, paracrino y endocrino, regulan la síntesis de proteínas
musculares.

Los tejidos difieren referente a su magnitud inherente de síntesis de

proteínas, primordialmente como reflejo de la concentración de RNA.
Estas diferencias de los tejidos en lo cual tiene relación con magnitud de
la síntesis de proteínas. La degradación de proteínas es controlada por
muchas enzimas.

Hormonas.

Las hormonas, al igual que las enzimas, son ejecutadas por las
células en porciones mínimas y poseen efectos profundos en el
metabolismo. De ordinario, la actividad de las enzimas se restringe en la
célula misma o bastante cerca del lugar de preparación.En contraste, las
hormonas son llevadas por la sangre del lugar donde son liberadas al
órgano donde generan su impacto, frecuentemente bastante lejos del
lugar de liberación. Varias hormonas relevantes de naturaleza proteínica
son la insulina, la hormona del aumento, la gonadotrófica, la hormona
paratiroide y la calcitonina.

Péptidos y polipéptidos metabólicamente activos.

Un enorme conjunto de péptidos y polipéptidos se han reconocido
como relevantes en la modulación del incremento y otras ocupaciones
metabólicas.

Estos compuestos incluyen componentes del aumento similares a la

insulina (IGF-I e IGF-II del inglés insulin-like growth factors), componente
beta transformador del aumento (TGF; transforming growth elemento
beta), elemento de aumento del fibroblasto (FGF; fibroblast growth factor),
componente del aumento de los nervios (NGF; nerve growth factor) y
otros. Su concentración en los tejidos y su tiempos de cambio son
dañados por la edad, la dieta varios componentes fisiológicos.

Al igual que las enzimas, las hormonas y los péptidos y polipéptidos,

los anticuerpos representan solo una pequeña parte de las proteínas
totales corporal, empero son parte de forma esencial en la defensa del
animal contra infecciones concretas. En los rumiantes, los
microorganismos que viven en el rumen son capaces de sintetizar
aminoácidos y proteínas desde N no proteínico y carbohidratos, y esta
proteína microbiana da los aminoácidos que el animal hospedante
requiere.

Luego de la absorción, los aminoácidos se aplican para la síntesis de

proteínas tisulares y la síntesis de enzimas, hormonas y otros metabolitos
o son desaminados y los esqueletos de carbono son usados por el animal
para generar energía. La síntesis de proteínas tisulares necesita la
existencia de ácidos nucleicos; ej.

Ácido desoxirribonucleico (DNA) es el programa de acción de las

síntesis de proteínas y controla el desarrollo de la célula y el organismo al
mantener el control de la formación de ácidos ribonucleicos (RNA).

En la sucesión de pasos que llevan a la síntesis de proteínas tisulares

participan 3 tipos de RNA: ribosómico, de transferencia y mensajero. La
magnitud neta de la síntesis de proteína muscular en los animales es
controlada por componentes que deben ver con la síntesis y la
degradación cuya naturaleza y control permanecen actualmente
investigándose .extensamente.

Los componentes polipeptídicos del aumento permanecen recibiendo

atención como componentes involucrados con el incremento en los
animales. El nitrógeno que se libera a lo largo de la degradación en el
cuerpo humano de las proteínas y los aminoácidos se excreta de forma
primordial a modo de urea en mamíferos y ácido úrico en aves.

La urea sanguínea se incrementa en animales alimentados con una

proporción de proteína que rebase la fundamental para saciar las
necesidades o en animales alimentados con dietas deficientes en proteína
total o en uno o más aminoácidos fundamentales.

Los signos de deficiencia de proteína incluyendo anorexia, menor

ritmo de incremento, baja concentración de proteína en el suero
sanguíneo, anemia acumulación de grasa en el hígado, edema en (lasos
graves), peso limitado de las crías al nacer, baja producción de leche y
síntesis limitada de varias: enzimas y hormonas

Las deficiencias de aminoácidos particulares generalmente generan

los mismos signos, puesto que el déficit de un solo aminoácido impide la
síntesis de proteínas, lo mismo que la carencia de un enlace especial en
una cadena previene el alargamiento de ésta.

El ácido aspártico es al parecer el aminoácido que de manera directa

participa en la alianza de la proteína con la parte de carbohidrato del
complejo.