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EstructuraProteinasParteA 24774 PDF
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Funciones:
1)Moléculas formadoras de las proteínas.
2)Precursores de vitaminas (β- alanina).
3)Intermediarios en las síntesis de otros
aminoácidos.
4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.
5) Como neurotransmisores.
6) Hay varios que en plantas tienen funciones
desconocidas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el
metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los
contienen y en los que son sintetizados por otros organismos
ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR Y
AMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
eliminación
RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
replicación traducción
replicación
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL
METABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO
ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
Son 20
Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)
Propiedades ácido-base
O
C-N 1.49 A
O
C=N 1.27 A
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE
DOS CONFORMACIONES
α α α α
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ENLACE RÍGIDO
φ
ψ
ENLACES FLEXIBLES
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φ Y ψ ORIGINA
DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE
-180º y 180o PUENTES DE HIDRÓGENO
ENLACE
PEPTÍDICO
TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
2
1
240O 3
120O 4
ESTRUCTURA
HELICOIDAL
360O
120º Y -120º ESTRUCTURA
LAMINAR
ESTRUCTURA SECUNDARIA
α hélice
1) Arreglo periódico.
2) Especialmente la cadena no está “estirada”. β plegada
3) Promovida y estabilizada por puentes de H.
Giros, asas
* Cadena helicoidal
φ -60º
o
3.6 RESIDUOS 5.4 A
α – HÉLICE
DEXTRÓGIRA O
DE ENROLLAMIENTO A LA
DERECHA
EN LA α-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA
DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”
HÉLICE α
HÉLICE α
Hoja β-plegada
•Es una forma de estructura secundaria
CARBOXILO
AMINO
AMINO
CARBOXILO
VISTA LATERAL
GRUPOS R PEQUEÑOS
(GLICINA Y ALANINA)
HOJA β PARALELA
VISTA LATERAL
Puentes de Hidrógeno
en hojas β – plegadas
antiparalelas y paralelas
HOJA β
VUELTAS O GIROS Y ASAS.
-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.
MEMBRANA
Región
hidrofílica
Región
hidrofóbica
Región
hidrofílica
α hélice
UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA β plegada
giro