PEPTIDOS

Los péptidos, al igual que las proteínas, son moléculas formadas por la unión de diferentes
aminoácidos. Estos aminoácidos se unen mediante unos enlaces que se llaman peptídicos.
Los péptidos tienen muchas funciones en el organismo, al igual que pueden tenerlas las
proteínas

Según el número de aminoácidos presentes en la molécula tenemos:

 Dipéptidos
 Tripéptidos
 Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
 Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.
 Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica
se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una
cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.1

los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son

responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se
conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto,
a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de
10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión
de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es
la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la
función que tiene en el organismo de los seres humanos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido
y el grupo carboxilo (–COOH) del otro extremo COOH terminal.
Para nombrar a los péptidos se nombra primero el aminoácido que tiene el grupo amino libre
sin reaccionar y se le considera como radical añadiéndole el sufijo il, el aminoácido con el
grupo carboxílico intacto no altera su nombre.

Por ejemplo:
Alanil.glicil.valina.

FUNCIONES

Agentes bioactivos

Hormonas

Neurotransmisores

Antibióticos

antioxidantes

Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos
R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base similar al de los
aminoácidos.
Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un
carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.
Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que funcionan como
catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen una capacidad de
funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una
descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su
función (se desnaturaliza).

Glicil.alanil. valina

Gli.ala.val.

Valil. Glicil. Isoleucil.seril. aspartil. glutamato

 PROTEINAS

Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Pueden además contener azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son polímeros de alfa
amino ácidos que están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos

Todas las proteínas cumplen 4 funciones importantes:

Capacidad amortiguadora de pH.

Liberan 4kcal de energía por gramo de proteína.

Su fuerza oncótica para el equilibrio de presiones osmóticas en los líquidos biológicos.

Nutritiva por constituir una fuente de aminoácidos para la síntesis de su propio tejido.

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS.

 Enzimas
 Proteínas de almacenamiento
 Proteínas de transporte
 Proteínas contráctiles
 Protectoras en la sangre de los vertebrados
 Toxinas
 Hormonas
 Proteínas estructurales

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. Por su diferentes funciones

2. Por su composición:

PROTEINAS CONJUGADAS. Son aquellas que contienen un componente

polipeptídico con otro componente no polipeptídico

PROTEINAS GRUPO PROSTETICO EJEMPLO

Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína, vitelinas, histonas
Glucoproteínas carbohidrato globulina, albúmina, colágena
Nucleoproteínas ácidos nucleicos desoxiribonucleoproteína
Ribonucleoproteínas
Hemoproteínas hierroprotoprofirinas hemoglobina, mioglobina
Clorofiloproteínas magnesio porfirinas clorofila a, clorofila b
Metaloproteínas metales insulina (Zn),
anhidrasa carbónica (Zn)
hemocianina (Cu)
ferritina (Fe)
lipoproteínas lípidos alfa lipoproteínas
lipoproteínas séricas
 PROTEINAS NO CONJUGADAS
Son aquellas que solamente están formados por un componente polipeptídico

3. Por sus diferentes formas y solubilidades

PROTEINAS FIBROSA. Tienen formas moleculares alargadas

colágena

PROTEINAS GLOBULLARES. Son más compactas que las fibrosas

hemoglobina
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Alfa hélice
Hoja plegada
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS

Puente de hidrógeno

Unión tipo atracción electrostática o tipo sal

Puentes disulfuro
Interacción de cadenas no polares

Fuerzas de van der Waals

ESTRUCTURA CUATERNARIA
HEMOGLOBINA

ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR

Ejemplo:

En trombo o coagulo sanguíneo es una asociación de fibrina que se asocian mediante enlaces
covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo o coagulo.
Trombo o coagulo sanguíneo

El Peptidoglicano es una asociación de proteínas con azúcares

Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

Las lipoproteínas son asociaciones de las proteínas con los lípidos, por ejemplo, las
lipoproteínas del plasma sanguíneo

Los virus y los ribosomas son asociaciones de proteínas con ácidos nucleicos
Ribosomas virus

DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEINA

Modificación de las proteínas en grado variable

HIDROLISIS DE LAS PROTEINAS

SISTEMAS BUFFER BIOLOGICOS
Sistema bicarbonato/ácido carbónico

HCO-3 + H+ H2CO3 CO 2 + H2O

La constante de disociación del ácido carbónico es:

¿¿

Aplicando logaritmos tenemos:

log ¿ ¿

¿¿

-¿ ¿

−¿
[ HCO 3 ]
pH +−log ¿ = +6,1
[ H 2 CO 3]
 −¿
[ HCO 3 ]
pH= pKa+log ¿
[H 2 CO 3]

Por ejemplo, si en la sangre existe un pH de 7,4 ¿cuál es la relación de carbonato/dióxido de

carbono en sangre?

−¿
[ HCO 3 ]
7,4=−6,1+ log ¿
[CO 2]

−¿
[ HCO 3 ]
1,3=log ¿
[CO 2]

−¿
20 [ HCO 3 ]
= ¿
1 [CO 2]

Sistema fosfato (tampón intracelular)

En la célula se presenta el siguiente sistema

- -2 +
H2PO4 HPO4 + H

EL BUFFER fosfato a pH 7.4 funciona de la siguiente manera:

-2
a. El HPO4 (monobásico) funciona como reserva alcalina

-2 + -
HPO4 + H H2PO4

-
b. El H2PO4 (dibásico) funciona como reserva ácida

- -2
H2PO4 HPO4 + H+

Sistema hemoglobina
Se debe a la oxihemoglobina que es un ácido más fuerte que la hemoglobina reducida (Hb.
Red.)

Sus constantes de disociación son:

KHb-02 = 2.4 x 10 -7
-9
KHb-Red = 6.6 x 10

KHb-Red tampona al acido carbónico

KHb-02 actúa como aceptor de H+ y provoca la disociación de los iones H+

Sistema proteínato

El 20% del ácido carbónico sanguíneo se halla unido a la hemoglobina y a proteínas

plasmáticas, el efecto tampón se debe a los grupos amino o carboxílico libres de las proteínas.

Sistema amonio/amoniaco

Funciona a nivel de las células renales (RIÑONES)

EL amoniaco procedente de la glutamina reacciona con los iones hidrógeno de forma que se
eliminan en forma de iones amonio en lugar de iones hidrógeno.

+
NH3 + H NH4+