UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

FACULTAD DE INGENIERIA EN CIENCIAS PECUARIAS

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA ZOOTECNISTA

CÁTEDRA : FISIÓLOGIA DE LOS ANIMALES DE GRANJA.

DOCENTE : ING. VICTOR CORREA ZAVALA

TAREA N° 1

“CUESTIONARIO SOBRE PROTEÍNAS”

CICLO : III

GRUPO : A1

ESTUDIANTE :

BAUTISTA TERRONES, Gilmer.

Cajamarca, Perú, agosto de 2020

 PROTEÍNAS

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los

procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y

permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar

daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteinas realizan su función de la

misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a

otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,

otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la

hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica

al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

1. ¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS QUE ACTÚAN COMO ELEMENTOS

ESTRUCTURALES DE LA MEMBRANA?

Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan

como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
 Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.
 Cosméticos contra el envejecimiento de la piel

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y
los capullos de seda, respectivamente.
Proteínas integrales

Las proteínas integrales son aquellas que forman parte de la membrana de manera

permanente. Se dividen en tres grupos: las transmembranas, la integradas en una monocapa

y las unidas covalentemente a moléculas que forman parte de la membrana.

Las proteínas transmembrana poseen tres tipos de dominios en sus secuencias de

aminoácidos: uno extracelular, uno intracelular y otro en el interior en la propia membrana.

En el intracelular poseen secuencias de aminoácidos con radicales hidrofóbicos que se

sitúan entre las cadenas de ácidos grasos de los lípidos de la membrana, mientras que los

dominios intra y extracelular poseen secuencias de aminoácidos con radicales hidrofílicos.

Estas proteínas son mayoritariamente producidas en el retículo endoplasmático y repartidas

por otras membranas de la célula principalmente mediante el tráfico vesicular, como

veremos en capítulos posteriores. Existen proteínas transmembrana cuya cadena de

aminoácidos cruza una sola vez la membrana mientras que otras pueden hacerlo hasta 7

veces. Muchas proteínas transmembrana realizan su función cuando se asocian con otros

polipéptidos también integrales para formar estructuras oligoméricas (más de un elemento).

Las funciones son muy variadas, pero destacan la adhesión llevada a cabo por las

integrinas, cadherinas, selectivas y otras; el intercambio de iones, calcio, sodio o potasio,

entre ambos lados de la membrana como hacen las bombas de iones y los canales iónicos,

los cuales permiten gradientes que hacen posible, por ejemplo, la síntesis de ATP; permitir

el cruce de moléculas como la glucosa por parte de los transportadores; algunas participan

en la comunicación celular y actúan como receptores de señales como los que reconocen

los factores de crecimiento, neurotransmisores, hormonas y otros. En este último caso, la

organización en dominios extracelular e intracelular permite una comunicación entre ambos

lados de la membrana, lo cual hace que una información extracelular, por ejemplo, una

hormona reconocida por el dominio extracelular, provoque un cambio conformacional en el

dominio intracelular y esto desencadene una cascada de señales intracelulares que alteren la

fisiología celular, incluso la expresión génica. Hay proteínas integrales que forman parte de

la membrana pero que no son transmembrana. Un tipo son aquellas que poseen parte de su

secuencia de aminoácidos integrada entre los lípidos de una de las monocapas de la

membrana, y por tanto tienen un dominio extramembranoso que puede ser citosólico o

extracelular, según en qué monocapa de la membrana estén integradas. Otro tipo de

proteínas integrales, no transmembrana, son aquellas que se encuentran ancladas por

enlaces covalentes a moléculas de la membrana, como puede ser un ácido graso. En este

caso toda la secuencia de aminoácidos es extra membranosa, pudiendo ser citosólica o

extracelular. En este tipo podemos también incluir a las proteínas que están unidas

covalentemente a los glúcidos de los lípidos. A las proteínas que no son transmembrana se

les puede llamar también periféricas puesto que sólo están relacionadas con una monocapa.

Las proteinas periféricas incluyen también a las proteínas asociadas

Proteínas asociadas

Las proteínas asociadas a las membranas plasmáticas son aquellas que no forman parte

permanente de las membranas, es decir, no son proteínas integrales, y su unión a la

membrana se produce por interacciones eléctricas con moléculas de la propia membrana

(fuerzas de van der Waals). Estas asociaciones son más lábiles y las proteínas pueden

abandonar la membrana con cierta facilidad. Son proteínas hidrosolubles.

Las proteínas periféricas de membrana se encuentran en las superficies exterior e interior

de las membranas, unidas a las proteínas integrales o a los fosfolípidos. A diferencia de las
proteínas integrales de membrana, las proteínas periféricas no se extienden hacia el interior

hidrofóbico de la membrana y su unión es menos estrecha.

2. ¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS QUE ACTUAN COMO RECEPTORAS

PARA LAS HORMONAS Y OTROS MENSAJEROS QUÍMICOS?

Receptores: Son proteínas integrales que reconocen determinadas moléculas a las que

se unen o fijan. Estas proteínas pueden identificar una hormona, un neurotransmisor o

un nutriente que sea importante para la función celular. La molécula que se une al

receptor se llama ligando.

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que

regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis

como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de

corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Los receptores químicos de las células han sido definidos como estructuras moleculares

a las cuales se unen específicamente otras moléculas consideradas como mensajeros

químicos (neurotransmisores, hormonas y otras moléculas neuroactivas)

Los receptores químicos se pueden ubicar en la membrana plasmática en la cual se

insertan atravesándola. Se ha definido para ellos, dominios de membrana y también a

ambos lados de la membrana. El del lado externo corresponde al sitio de unión para los

mensajeros que vienen de otras células, situación que define a los llamados

heterorreceptores. Si a ese sitio se unen mensajeros que vienen de la propia célula, se

definen los llamados autorreceptores.

Pero también los receptores químicos se pueden ubicar en el interior de la célula. Son

los receptores intracelulares y se les encuentra en el citoplasma o en el núcleo. Sobre

ellos actúan mensajes, que por su naturaleza química pueden atravesar la membrana

plasmática como son las hormonas esteroidales, las tiroideas y los neurosteroides.

Los receptores químicos celulares se han ordenado en diferentes grupos:

Receptores-canales o receptores ionotrópicos o canales iónicos regulados por un

ligando. Son proteinas que tienen un sitio de unión a un ligando específico (el mensaje)

y presentan, al mismo tiempo, un poro o canal en su estructura. En este grupo se ubican

los receptores nicotínicos, los GABAA, los ionotrópicos a glutamato.

Receptores unidos a enzimas. Son proteinas que presentan un sitio de unión a un

ligando específico en su dominio extracelular y hacia el citoplasma su estructura

presenta actividad enzimática, generalmente comportándose como una proteína quinasa

capaz de inducir la fosforilación de otras proteinas intracelulares y cambiando,

entonces, su funcionamiento. En este grupo se ubican receptores a factores de

crecimiento.

Receptores unidos a proteina G. En este grupo se encuentran una familia de proteinas

cuya estructura cruza 7 veces el espesor de la membrana (receptores transmembrana 7).

Cuando son activados por su ligando específico (dominio extracelular) su respuesta se

realiza a través de su dominio intracelular y consiste en activar el complejo molecular

de la proteína G con la cual esté relacionado. Se han identificado cientos de receptores

unidos a proteína G. Por intermedio de esta proteína se generan segundos mensajeros

como el cAMP. En este grupo de receptores se ubican, los receptores b-adrenérgicos,

los receptores muscarínicos a la acetil-colina, los metabotrópicos a glutamato y

receptores a hormonas peptidérgicas.

Receptores intracelulares. Se ubican en el interior de la célula y su activación lleva a

un aumento de mRNA específicos y de sus correspondientes proteinas. En este grupo se

ubican los receptores a hormonas

3. ¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE

NUTRIENTES E IONES A TRAVES DE LA MEMBRANA?

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

 Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

 Los citocromos transportan electrones.

4. ¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS QUE ACTUAN COMO ENZIMA

CATALIZADOR DE REACCIONES EN LA SUPERFICIE DE LA

MEMBRANA?

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

5. ¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS DE MARCADORES CELULARES QUE

PUEDEN SER RECONOCIDOS POR EL SISTEMA INMUNITARIO?

Los marcadores celulares que pueden ser reconocidos por el sistema inmunitario

son los linfocitos y órganos que trabajan juntos para defender el cuerpo de

sustancias extrañas. Hay dos tipos principales de linfocitos: las células B y las

células T. Las células B elaboran los anticuerpos para luchar contra bacterias, virus
 y toxinas invasoras. Las células T destruyen las propias células del cuerpo que han

sido infectadas por virus o que se han vuelto cancerosas.

 Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos

sanguíneos para evitar hemorragias.

 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de

serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas se organizan de lo simple a lo complejo, se han determinado las siguientes

estructuras:

Estructura Primaria. La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de

aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace

covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo

una de sus características más importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del

enlace. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles

de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del

material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de

aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura

primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura Secundaria. La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial

local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer

referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: Estructura

en hoja o lámina plegada o estructura beta:

LAS PROTEINAS En la organización de lámina plegada, las cadenas se sitúan una al lado

de las otras unidas por enlaces de puente de hidrógeno entre el grupo CO y NH

Estructura en Alfa Hélice Abarca la formación de espirales de una cadena peptídica. La

hélice alfa es una estructura geométrica muy uniforme y en cada giro se encuentra 3,6

aminoácidos.

La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de hidrógeno entre los

aminoácidos en los giros sucesivos de la espiral. El enlace peptídico interviene como

estabilizador de la cadena. La hélice alfa es la unidad estructural básica de las proteínas

fibrosas como la lana, el cabello, piel y uñas. Las fibras son elásticas porque los enlaces de

hidrógeno pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede

estirarse hasta cierto largo y luego puede recuperar su longitud.

Estructura Terciaria. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos

apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esta

estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se deben a interacciones

entre los grupos R: Interacciones no polares (hidrofóbicas), derivadas de la tendencia de los

grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del

líquido que los rodea

LAS PROTEINAS
Estructura Cuaternaria. Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos

adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primarias, secundaria

y terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina,

proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de oxígeno, es un ejemplo de

proteína globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina está compuesta por 574

aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y dos

cadenas beta idénticas entre sí.

MECANISMOS DE ACCIÓN.

Los mecanismos de acción de las proteínas evidencian la relación estructura-función que

caracteriza a las macromoléculas y fundamentan su papel dentro de las funciones.

Las proteínas pueden compararse con dispositivos mecánicos que pueden ejecutar diversas

funciones, desde proporcionar a la célula su soporte estructural en el caso de las proteínas

del citoesqueleto, a favorecer reacciones químicas en el caso de las enzimas, controlar el

tráfico intracelular y el flujo de sustancias entre la célula y el exterior o regular la expresión

de los genes. Los genes que integran el genoma humano codifican un amplio número de

proteínas diferentes que puede aproximarse a las cien mil. Sin embargo, las proteínas

pueden sufrir numerosas modificaciones químicas en su estructura que tienen importantes

efectos moduladores y pueden conllevar el "encendido" o "apagado" de su función

biológica, alterar su localización celular, su capacidad para interaccionar con otras

proteínas o determinar que la proteína debe ser degradada.

INTERPRETACIÓN.

PROTEÍNAS.

Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen

posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos

(a excepción de las plantas que tienen más celulosa).

Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100) dispuestos en

una secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se

considera péptido.

Los animales no precisan las proteínas como tales sino los aminoácidos que las componen

para sintetizar sus propias proteínas. La mayoría de los aminoácidos se ingieren en forma

de proteínas, y sólo ellos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello,

las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de degradación hidrolítica por medio

de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el

tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y

son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al

hígado donde transcurre parte de su metabolismo y luego se distribuyen.

Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas

señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso.
Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son

absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático.

Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las

células para su posterior utilización.

CONCLUSIONES

 Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva.

Constituyen alrededor del 50% en peso seco del cuerpo. Los glúcidos y lípidos se

encuentran en las células como simples sustancias inertes (excepto algunos lípidos

que actúan como hormonas y vitaminas), sin embargo, las proteínas presentan

actividad vital desempeñando múltiples funciones.

 Químicamente las proteínas tienen una característica esencial, además de contener

en sus moléculas C.H y O presenta N y en muchos de ellos S y P.

 Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas

(monómeros) denominados aminoácidos.