Efecto de pH en las enzimas

Principalmente se ve afectado el estado de protonación del grupo funcional de

amoniacidos involucrados en la actividad.
Afectan el sitio activo ya que dañan los aminoacidos que se encargan de darle forma,
tamaño y comportamiento quimico especifico. Estos a.a ayudan a la enzima a unirse al
sustrato original. Algunos buffers que se utilizan en la actividad enzimática pueden actuar
como inhibidores de las enzimas.
Pueden dañar la estructura tridimensional de la enzima, lo cual podría ocasionar que la
enzima no vuelva a su forma activa.

Eliminar un protón de un residuo de His, por ejemplo, podría eliminar una interacción
iónica esencial para estabilizar la conformación activa de la enzima. Una causa menos
común de la sensibilidad al pH es la titulación del grupo sobre el sustrato.

Efecto de la temperatura en las enzimas

Si una enzima se desnaturaliza o se disocia en sus subunidades, la actividad catalítica generalmente se pierde.
Si una enzima se descompone en sus a.a su actividad catalitica se destruye. Las estrucuturas primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria de las enzimas son esenciales para su actividad.

Estructura de las proteinas

Primaria:  corresponde a la secuencia de aminoácidos.

Secundaria: aparición de motivos estructurales.
Terciaria: define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
Cuaternaria: conjunción de varias cadenas peptídicas 

Actividad enzimatica

Es la cantidad de enzima activa presente, puede determinarse con la cantidad de producto

formado o la cantidad de sustrato consumido por la enzima en un determinado tiempo

Vmax: es la velocidad de reaccion cuando la concentracion de sustrato