Universidad Técnica de Ambato

Facultad de Ciencia e Ingeniería en Alimentos y Biotecnología

Carrera de Alimentos
Nombre: Dennis Solis
Se realizaron estudio de inhibición para dos enzimas diferentes en el suero bovino. Se varió l
concentración de sustrato a en ausencia y en presencia de tres concentraciones diferentes de
inhibidores de cada enzima. En cada caso encontrar:

Enzima: Fosfatasa alcalina de suero bobino, inhibidor: Oxalato de Bromolevamisol

Bromolevamisol 0 8 16 40
Sustrato Velocidades iniciales (umol/min *mg/prot)
0.1 0.231 0.210 0.191 0.158
0.3 0.431 0.369 0.309 0.239
0.7 0.607 0.488 0.425 0.277
1.3 0.751 0.599 0.467 0.304
1.8 0.811 0.657 0.530 0.319
2.6 0.912 0.657 0.546 0.328
4.1 0.957 0.688 0.561 0.351
5.8 0.981 0.741 0.558 0.344

Enzima: Transamimasa Glutámico Piruvica

2 0 1.0 2.0 5.1

hidroxisuccinico
Sustrato Velocidades iniciales (umol/min *mg/prot)
0.6 0.59 0.48 0.38 0.24
1.4 1.12 0.91 0.78 0.51
2.9 1.63 1.43 1.19 0.87
5.2 1.94 1.70 1.64 1.19
8.0 2.19 1.94 1.94 1.56
10.3 2.28 2.06 1.99 1.74
16.0 2.32 2.33 2.34 1.89
25.1 2.62 2.53 2.25 2.09

Enzima: Fosfatasa alcalina de suero bobino

No azumo la primera fila para el cálculo de Km y velocidad máxima

Inhibición 0
Sustrato Velocidad mínima
1 10 4.32
2 3.3 2.32
3 1.42 1.64
4 0.76 1.33
5 0.5 1.23
6 0.38 1.096
7 0.24 1.044
8 0.17 1.01

b=0.97
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟏. 𝟎𝟑
𝑏 0.97
𝒎 = 𝟎. 𝟒𝟏
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 0.41 ∗ 1.03 = 𝟎. 𝟒𝟐

Inhibición 8
Sustrato Velocidad mínima
1 10 4.76
2 3.3 2.71
3 1.42 2.049
4 0.76 1.67
5 0.5 1.52
6 0.38 1.52
7 0.24 1.45
8 0.17 1.34

b=1.33
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟎. 𝟕𝟓
𝑏 1.33
𝒎 = 𝟎. 𝟒𝟐
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 0.42 ∗ 0.75 = 𝟎. 𝟑𝟏

Inhibición 16
Sustrato Velocidad mínima
1 10 5.23
2 3.3 3.23
3 1.42 2.35
4 0.76 2.14
5 0.5 1.89
6 0.38 1.83
7 0.24 1.78
8 0.17 1.79

b=1.69

1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟎. 𝟓𝟗
𝑏 1.69
𝒎 = 𝟎. 𝟒𝟔
 𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 0.46 ∗ 0.59 = 𝟎. 𝟐𝟕

Inhibición 40
Sustrato Velocidad mínima
1 10 6.32
2 3.3 4.184
3 1.42 3.61
4 0.76 3.28
5 0.5 3.13
6 0.38 3.04
7 0.24 2.84
8 0.17 2.9

b=2.88
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟎. 𝟑𝟒
𝑏 2.88
𝒎 = 𝟎. 𝟒𝟏
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 0.41 ∗ 0.34 = 𝟎. 𝟏𝟑

4 0
8
3 16
40
2

0
0 2 4 6 8 10 12
Enzima: Transamimasa Glutámico Piruvica

No azumo la primera fila para el cálculo de Km y velocidad máxima

Inhibición 0.0
Sustrato Velocidad mínima
1 1.66 1.69
2 0.71 0.89
3 0.34 0.61
4 0.19 0.51
5 0.125 0.46
6 0.097 0.44
7 0.0625 0.43
8 0.0398 0.38

b=0.36
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟐. 𝟕𝟕
𝑏 0.36
𝒎 = 𝟎. 𝟕𝟑
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 0.73 ∗ 2.77 = 𝟐. 𝟎𝟐

Inhibición 1.0
Sustrato Velocidad mínima
1 1.66 2.08
2 0.71 1.098
3 0.34 0.69
4 0.19 0.58
5 0.125 0.51
6 0.097 0.48
7 0.0625 0.42
8 0.0398 0.39

b=0.36
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟐. 𝟕𝟕
𝑏 0.36
𝒎 = 𝟏. 𝟎𝟑
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 1.03 ∗ 2.77 = 𝟐. 𝟖𝟓

Inhibición 2.0
Sustrato Velocidad mínima
1 1.66 2.63
2 0.71 1.28
3 0.34 0.84
4 0.19 0.61
5 0.125 0.51
 6 0.097 0.5
7 0.0625 0.45
8 0.0398 0.44

b=0.37
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟐. 𝟕
𝑏 0.37
𝒎 = 𝟏. 𝟐𝟖
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 1.28 ∗ 2.7 = 𝟑. 𝟒𝟓

Inhibición 5.1
Sustrato Velocidad mínima
1 1.66 4.16
2 0.71 1.96
3 0.34 1.14
4 0.19 0.84
5 0.125 0.64
6 0.097 0.57
7 0.0625 0.52
8 0.0398 0.47

b=0.37
1 1
𝑽𝒎𝒂𝒙 = = = 𝟐. 𝟕
𝑏 0.37
𝒎 = 𝟐. 𝟐𝟑
𝐾𝑚 = 𝑚 ∗ 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝑲𝒎 = 2.23 ∗ 2.7 = 𝟔. 𝟎𝟐𝟏

4,5

3,5

3
0
2,5
1
2 2

1,5 5,1

0,5

0
0 0,2 0,4 0,6 0,8 1 1,2 1,4 1,6 1,8
A) El tipo de inhibición
-Con la enzima Fosfatasa alcalina de suero bobino tenemos una inhibición a competitiva ya que
son rectas paralelas lo que quiere decir que el inhibidor no compite por el sitio activo
-Con la enzima Transamimasa Glutámico Pirúvica tenemos una inhibición a competitiva donde
se observa como el inhibidor no compite por el sitio activo, formando rectas que parten desde
un mismo punto pero no cortan el eje y

B) El valor de Km y Vmax
Esta calculado en la parte superior, donde podemos encontrar que los Km bajos para la primera
enzima se encuentran en a concentraciones de sustrato bajas por ende su velocidad máxima es
baja, mientras que los Km bajos en la segunda enzima se encuentran en concentraciones de
sustrato alto por lo tanto su velocidad máxima es alta. Eso considerando que es un hinbidor a
competitivo en donde se dan condiciones de Km bajo y velocidad máxima baja.

C) El valor de Ki para el inhibidor

Inhibidor a competitivo

𝑽𝒎𝒂𝒙 |𝑺|
𝑽=
|𝑰|
𝑲𝒎 + |𝑺| (𝑰 + )
𝑲𝒊