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AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y
PROTEINAS
NH2 H Grupo R
(variable,
conocido
como
cadena
lateral,
cadena R)
AMINOÁCIDOS
Polares sin
carga
Ionizados
Grupos amidas,
Tienen carga hidroxilos.
eléctrica a pH
neutro.
Aminoácidos hidrofílicos Ionizados
(responsables de la carga neta de una proteína)
Cargados Cargados
positivamente negativamente
a pH neutro a pH neutro
Grupo Grupo
amida hidroxilo
Asparagina Serina
Glutamina Treonina
Posee un grupo OH
ionizable pero presenta
muy baja solubilidad.
La mayor parte de la proteínas están formadas
por 20 aa codificados en genes
Ubicación de los aminoácidos apolares
en las proteínas
Depende de la proteína:
En proteínas de membranas, se
ubican en la superficie externa.
Aminoácidos no estándares
Aminoácidos modificados, presentes en proteínas.
4-
5-hidroxilisina
hidroxiprolina
6-N-metil- selenocisteina
lisina
desmosina
Modificaciones postraduccionales
Modificaciones postraduccionales
Formación del enlace peptídico
Especificidad
Función
de unión
Flexibilidad Solubilidad
Estabilidad Degradabilidad
Formas generales de las proteinas
Estructura proteica: Basada en 4 estructuras jerárquicas: primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.