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Identificacion y Reaccion de Los Aminoacidos y Proteinas
Identificacion y Reaccion de Los Aminoacidos y Proteinas
INFORME 06
SIGLA : QU-241
GRUPO :
FECHA DE EJECUCION : _ _ _
FECHA DE ENTREGA : _ _ _
AYACUCHO - PERÚ
2009
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I. OBJETIVOS :
I. AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS
LOS AMINOÁCIDOS:
Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-
NH2) libres. Pueden representarse en general por NH 2-CHR-COOH, siendo R un radical o
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cadena lateral característica de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados
químicamente.
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo
amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C ) en
un aminoácido son:
Un grupo carboxilo
Un grupo amino
Un átomo de hidrógeno
Una cadena lateral R, que es característica de cada AA
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que
consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH) como puede verse en el dibujo de
los aminoácidos, que aparece a continuación:
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En este dibujo puede verse la fórmula de ellos, en color negro la parte común, mientras que en
color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto comportamiento, la
clave de colores es la siguiente:
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar
lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
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L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido
de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros
aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
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L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con
otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se
sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del
exceso de grasa corporal.
L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene
con la formación y reparación del tejido muscular.
L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación
de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en
sus funciones generales de desintoxicación.
Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Los que no pueden ser
sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los alimentos. No hacerlo limita el
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desarrollo del cuerpo, ya que éste no es capaz de reponer las células de los tejidos que mueren
o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
B. CLASIFICACIÓN:
- Neutros polares: serina (Ser), treonina (Thr), cisterna (Cys), Tirosina (Tyr), asparagina
(Asn), glutamina (Gln).
- Neutros no polares ( apolares o hidrófobos): Glicina(Gly), alanina(Ala), valina(Val),
leucina(Leu), isoleucina(Ile), Metionina(Met), prolina(Pro), fenilalanina(Phe),
triptófano(Trp).
- Con carga negativa (ácidos): ácido aspártico(Asp), ácido glutámico(Glu).
- Con carga positiva (Base_(química)básicos): lisina(Lys), arginina(Arg),
histidina(His).
Los aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la
beta-alanina o la biotina.
C. PROPIEDADES:
Ácido-básicas.
Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampón. Cuando una molécula
presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico.
Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual
presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la izquierda L.
Químicas.
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Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
D.
NOMENCLATURA:
Los aminoácidos que se obtienen en la hidrólisis de proteínas son alfa aminoácidos estos
compuestos pueden nombrarse de acuerdo con las reglas de la UVIQPA, pero más
frecuentemente se emplean los nombres comunes. Aun cuando estos aminoácidos existen como
iones dipolares, RCH(NH3+)COO-, por razones históricas se nombran en el sistema de la VIQPA
como se tuvieran la formula RCH(NH2)COOH3
Ejemplo:
E.
Los aminoácidos fundamentales para la vida y que están codificados en el genoma son 21:
alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, selenocisteína,
triptófano y valina.
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LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que
fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y
como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los
seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían
producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones
estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Las proteínas son biopolímeros de los alfa aminoácidos; las propiedades físicas y orgánicas de
una proteína están determinadas por los aminoácidos que las constituyen. Las subunidades
individuales de aminoácido se unen por enlaces amida, llamadas enlaces peptídico la figura que
más adelante se muestra; Muestra la estructura general de un alfa aminoácido y de una proteína.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura),
causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y
cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero hepática".
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas
hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
ejemplos
1. Clases de 2. Función del
proteínas ejemplo
Proteínas estructurales Colágeno Tejido conectivo (tendones.etc.)
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Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo
amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos
se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a
estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
- Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
- Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
- Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
- etc...
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman.
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran
siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye
en su composición al azufre y en algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro,
zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a
las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los
aminoácidos, que unidos entre si integran una estructura polimérica; las proteínas son
fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas únicamente por
aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que tienen en su composición otras
moléculas diferentes además de aminoácidos.
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una
de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido tanto por el
número y la variedad de aminoácidos que entran en su composición, como por el orden también
llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse
covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama
estructura primaria.
El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido con
respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos el
polipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros
casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le
llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. la a(alfa)-hélice
2. la conformación beta
El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las diferentes
zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel se le llama
estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola cadena polipeptídica, el nivel
máximo de estructuración corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata
de una proteína oligomérica, que es aquel tipo de proteína que esta compuesta de más de una
cadena polipeptídica, se puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a ala
manera en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con
las otras cadenas polipeptídicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura
cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido
al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas, hormonales.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
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1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. los puentes eléctricos
4. las interacciones hifrófobas.
DESNATURALIZACIÓN:
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación muy
limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares a pH
extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como
desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad.
Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se
rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la conclusión de que la
estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas globulares experimentan el
proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60°-70° C. La formación de un
coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de
desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las
proteínas pierden su actividad biológica característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se
suele perder su capacidad catalítica.
El estudio de las proteínas es una de las principales ramas de la bioquímica, y no hay una
división clara entre la química orgánica y la bioquímica de estas sustancias. En este capitulo se
iniciara el estudio de las proteínas conociendo sus constituyentes, los aminoácidos. Se describirá
también como se unen estos monómeros para formar una proteína polímera y como dependen
las propiedades de la proteína de la de sus aminoácidos. Estos fundamentos son necesarios
para el estudio de la estructura y función de las proteínas en un curso de bioquímica.
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Propiedades químicas; por cuanto en la composición podemos expresar de las moléculas de
estas sustancias entran grupos funcionales cuyo comportamiento conocemos, se puede suponer
que los aminoácidos acusaran tanto las propiedades de los ácidos como las bases.
E.Fiseher y otros científicos lograron sintetizar polipéptidos en cuyas moléculas entraban cerca
20 radicales aminoácidos unidos por medio de enlaces polipeptidicos. Estos polieptidicos, por
algunas de sus propiedades, por ejemplo la capacidad de desintegrarse por las enzimas,
recordaban las proteínas, aunque, por supuesto, distaban mucho de ser estas.
Las proteínas tienen pesos moleculares muy grandes que varían entre diez mil y diez millones.
Las proteínas, como los polisacáridos, son polímeros. Sin embargo, a diferencia de los
polisacáridos, las proteínas no se forman con un solo monómero o con algunos monómeros. Por
hidrólisis total de las proteínas se forman algunas mezclas de aminoácidos, se encuentran
formadas por unos 20 aminoácidos, aproximadamente.
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III. MATERIALES Y REACTIVOS:
Materiales:
Mechero de Bunsen.
Seis tubos de ensayo.
Rejilla.
Espátula.
Piseta
Pinza para tubo de ensayo
Baño de María
Reactivos:
Etanol. C2H6O
Ácido clorhídrico HCl
Ácido nítrico HNO3
Hidróxido de sodio al 20%. NaOH
Sulfato cúprico al 1%. CuSO4
Ninhidrina.
Millon. -----
Nitrato de sodio. NaNO3
Albúmina. Clara de huevo
Caseína. Leche
Glicina. H2N-CH2COOH
Cistina. 2[ - SCH2CH(NH2)COOH]
Asparagina. H2NCOCH2CH (NH2) COOH
Lisina. H2N(CH2)4CH(NH2)COOH
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IV. PROCEDIMIENTO, DATOS Y RESULTADOS EXPERIMENTAL:
ALBUMINA:
REACCIONES:
OBSERVACIÓN:
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CASEÍNA
REACCIONES:
OBSERVACIÓN:
DISCUSIÓNES:
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ENSAYO Nº 02. REACCIONES DE BIURET.
REACCIONES:
Asparagina:
OBSERVACIÓN:
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La albumina, cistina y esparacina reaccionan con el sulfato de cobre en medio alcalino,
dando soluciones en diferentes tonos azules. El resto de las muestras (caseina, glicina y
lisina) no reaccionan con el sulfato de cobre quedando soluciones de color en tonos
celestes.
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DISCUSIÓN:
REACIONES:
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OBSERVACIÓN:
La albúmina con ácido nítrico en presencia de calor (Baño de María) coagula de color
amarillo, al enfriar se le agrega NaOH precipitando de color naranja. La caseína mas el
acido nítrico en presencia de calor no reacciona observándose una solución incolora, la
que se enfría, y con la adición del NaOH, nos da un precipitado amarillo, concluyendo
que la caseína solo reacciona en medio alcalino. La glicina con el acido nítrico en
presencia de calor no reacciona, esta solución incolora se enfría, luego se adiciona
NaOH, dando una solución incolora. La cistina no reacciona con el acido nítrico en
presencia de calor, esta solución incolora se enfría, luego se adiciona NaOH dando un
precipitado amarillo tenue. La asparagina mas acido nítrico en presencia de calor no
reacciona, esta solución incolora se enfría y al adicionar NaOH reacciona violentamente
liberando calor, quedando una solución incolora y la lisina mas acido nítrico en presencia
de calor no reacciona, esta solución incolora se enfría y al adicionar NaOH reacciona
liberando un gas de color blanco, quedando una solución incolora.
DISCUSIÓN:
ALBUMINA
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REACCIONES:
OBSERVACIÓN:
De esto deducimos que las proteínas precipitan en tono azul - violeta con CuSO4 en
medio ácido y básico respectivamente, caracterizando este ensayo para la identificación.
de las proteínas.
CASEINA
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24
REACCIONES:
REACCIONES:
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25
OBSERVACIÓN:
DISCUSIÓN:
La ninhidrina y el NaNO3 son reactivos que emplean calor para reaccionar con las
proteinas y los aminoácidos formando soluciones de tonalidades violetas.
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ENSAYO Nº 06. REACCIÓN DE MILLON.
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REACCIONES:
OBSERVACIÓN:
La albúmina con ácido nítrico en presencia de calor (Baño de María) coagula de color
amarillo, al enfriar se le agrega NaOH precipitando de color naranja. La caseína mas el
acido nítrico en presencia de calor no reacciona observándose una solución incolora, la
que se enfría, y con la adición del NaOH, nos da un precipitado amarillo, concluyendo
que la caseína solo reacciona en medio alcalino.
DISCUSIÓN:
De lo observado deducimos que el reactivo de Millón solo reacciona con las proteínas.
Por lo tanto este reactivo es selectivo y se emplea para la identificación de proteínas, ya
que con éstas el reactivo forma precipitados de color rojo ladrillo
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V. CONCLUSIONES:
VI. RECOMENDACIONES:
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VII. CUESTIONARIO:
Reacción de Ehrlich:
2.- Cuál es la diferencia entre una proteína simple y una proteína conjugada?
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proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un
componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un
azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La
proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama
apoproteína. La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama
holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son proteínas
conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc. En la figura
inferior derecha se representa el citocromo c, donde el grupo prostético
(representado en color verde) es el grupo hemo.
Todas las proteínas son cadenas lineales compuestas de algunos de estos veinte
aminoácidos.
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VIII. BIBLIOGRAFÍA :
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