La desformilasa procariótica elimina el formilo de la
fMet en la primera posición de las proteínas al poco de aparecer el extremo N fuera del ribosoma.
Se trata de la formación de un enlace covalente entre
dos Cys de la misma o distintas cadenas polipeptídicas. Se consigue mediante una reacción redox catalizada por la proteína-disulfuro-isomerasa en presencia de glutatión, que sufre el proceso inverso (ruptura de su doble enlace). Si se revierte esta modificación, la proteína se desnaturaliza.
Se trata de la unión covalente de un varios glucosilos
(radicales de glúcidos) encadenados —o sea, oligosacáridos o glucanos—. Se glucosilan proteínas que se van a secretar o son de membrana, y nunca se da en los procariotas
Se trata de una modificación estrictamente
postraduccional, una vez que la proteína está completamente sintetizada y plegada. Afecta a grupos OH de Ser, Thr y Tyr, ocasionando un incremento notable de carga negativa en la proteína. Se trata de una modificación covalente pos introducción de un grupo acetilo en el amino de un aminoácido. Lo más frecuente es la acetilación de la Met del extremo amino (lo que hace que la proteína no se pueda secuenciar), pero también puede ocurrir sobre las Lys de las histonas para cambiar su afinidad por el DNA.
Se puede producir la carboxilación del CH2 en posición ß
de un Asp o el CH2 en posición γ de un Glu. Para la carboxilación de los factores sanguíneos se necesita vitamina K, que es el cofactor de la carboxilasa. La presencia de γ-carboxiglutamato actúa como quelante de Ca2+, imprescindible para la coagulación
Se trata de una modificación cotraduccional que consiste
en la unión de un ácido graso para aumentar la hidrofobia de la proteína y el lípido haga de anclaje a la membrana, normalmente por la cara interna.
Consiste en la incorporación de grupos OH en residuos de
Pro y Lys en el caso del colágeno. Esta modificación la realizan varias hidroxilasas presentes en el retículo endoplásmico. La reacción es químicamente compleja, pues conlleva la descarboxilación de la molécula donadora del OH
La metilación no es un fenómeno exclusivo de los ácidos
nucleicos o de la síntesis de metabolitos. En las proteínas se pueden incorporar grupos metilo en el ε-amino de una cadena de Lys o en el γ-carboxilo de un Glu. La reacción está catalizada por metil-transferasas que utilizan SAM como el donador de los metilos. En el caso de la Lys se pueden incorporar hasta 3 metilos en el mismo grupo amino.