El metabolismo de las proteínas se puede producir de dos maneras,

según se trate de proteínas que ya posee el organismo (endógenas) o de

aquellas que se han ingerido con la dieta (exógenas). En el primer caso,
todo el proceso de catabolismo proteico ocurre en el interior de las
células. Existe un mecanismo continuo tanto de degradación como de
síntesis de proteínas, que se denomina proceso de recambio proteico, y
que tiene varias funciones fundamentales para el organismo, como la
regulación del metabolismo, o el suministro de aminoácidos en
determinadas situaciones metabólicas (por ejemplo, el ayuno).

En el caso de las proteínas procedentes de la dieta, su degradación

comienza en el tubo digestivo, mediante la acción de un determinado tipo
de enzimas, denominadas proteasas, entre las que destacan, la tripsina y
la quimotripsina, que son capaces de romper los enlaces peptídicos que
mantienen unidos los aminoácidos de una proteína. Los aminoácidos
resultantes de esta acción enzimática ya son capaces de entrar en las
células.

De la totalidad de aminoácidos libres (que no se encuentran formando

proteínas) que se pueden encontrar en el interior de una célula,
aproximadamente las tres cuartas partes provienen de las proteínas
endógenas, mientras que el resto, sólo una cuarta parte, procede de la
dieta. Teniendo en cuenta de nuevo todo el conjunto, las tres cuartas
partes de los aminoácidos se aprovecharán para la síntesis de proteínas
y de otro tipo de moléculas, y la cuarta parte se degradará a moléculas
más sencillas con la finalidad de servir como sustratos energéticos.

El catabolismo de los aminoácidos se produce, principalmente, en las

células del hígado, y se puede llevar a cabo por tres tipos de procesos
diferentes, dependiendo del componente del aminoácido que se quiera
degradar: la transaminación y la desaminación oxidativa son los
mecanismos por los que se eliminan los grupos amino, mientras que la
descarboxilación es el proceso por el que se degrada el esqueleto
carbonado.

Transaminación
Es el mecanismo de degradación más importante. En él se produce la
transferencia del grupo amino de un aminoácido a una molécula
denominada α-cetoácido, transformándose ésta en aminoácido, y
quedándose el aminoácido como α-cetoácido. Es decir, que un
aminoácido se va a degradar, perdiendo uno de sus componentes,
permitiendo la formación de otro. Esta reacción está catalizada por unas
enzimas llamadas aminotransferasas o, como son más conocidas,
transaminasas, y se encuentran en todos los tejidos del organismo.
Desaminación oxidativa
Se produce sobre todo en unas estructuras celulares llamadas
peroxisomas. La desaminación provoca la liberación directa de grupos
amino de un aminoácido en forma de iones amonio (NH4+). Es llevada a
cabo por un grupo de deshidrogenasas específicas que requieren de la
intervención de ciertas coenzimas, como el NAD+.

Los iones NH4+ son altamente tóxicos, por lo que existen algunos
mecanismos que evitan su circulación por la sangre. En uno de ellos,
llevado a cabo en las mitocondrias celulares, moléculas de glutamato
captan los iones amonio liberados en la desaminación, convirtiéndose en
moléculas de glutamina. Otro mecanismo muy importante es el ciclo de la
urea, en el que el amonio es convertido en un compuesto no tóxico, la
urea, que puede ser transportada por la sangre hasta los riñones, donde
puede ser excretada de diversas maneras: en las aves y los reptiles, la
urea se convierte en ácido úrico, que es un compuesto sólido que se
elimina por las heces; mientras que en los mamíferos es eliminada por la
orina.

Descarboxilación
Una vez eliminados los grupos amino de los aminoácidos, los esqueletos
carbonados sufren diversos procesos de descarboxilación, formándose
varios intermediarios metabólicos. A partir de los 20 aminoácidos que
existen se obtienen siete moléculas fundamentales en los diferentes
procesos metabólicos, principalmente en el ciclo de Krebs: el piruvato, el
acetil-CoA, el acetoacetil-CoA, el α-cetoglutarato, el succinil-CoA, el
fumarato y el oxalacetato. Así, por ejemplo, de la alanina se obtiene
piruvato; del ácido glutámico, α-cetoglutarato; del ácido aspártico,
oxalacetato; y de la tirosina, fumarato y acetil-CoA.

De esta manera, dependiendo de los intermediarios que den, los 20

aminoácidos se pueden clasificar en dos grupos: glucogénicos, aquellos
que pueden ser convertidos en glucosa, porque dan lugar a
intermediarios de la gluconeogénesis, como la alanina, la arginina, la
cisteína o la prolina; y cetogénicos, aquellos que pueden ser
transformados en cuerpos cetónicos, porque dan acetoacetil-CoA o
acetil-CoA como intermediarios, como la leucina y la lisina. Algunos
aminoácidos, como la fenilalanina y la tirosina, pertenecen a ambos
grupos.
Los términos metabolismo de las proteínas o metabolismo proteico hacen referencia a
los diversos procesos bioquímicos responsables de la síntesis de proteínas y aminoácidos,
y la degradación de proteínas (y otras grandes moléculas) por medio de catabolismo
proteico.
Mecanismo general[editar]
Las proteínas incorporadas con la dieta, son primeramente escindidas hasta
sus aminoácidos constituyentes por medio de diversas enzimas y el ácido
clorhídrico presente en el tracto gastrointestinal.1 Estos aminoácidos, posteriormente son
convertidos en α-cetoácidos los cuales pueden ser reciclados en el organismo para la
producción de energía, glucosa o grasas o para la resíntesis de aminoácidos. Esta
degradación de aminoácidos a α-cetoácidos se lleva a cabo en el hígado, por medio de un
proceso conocido como transaminación.2

Síntesis de proteínas[editar]
Artículo principal: Biosíntesis de proteínas

La biosíntesis de proteínas se sustenta en cuatro procesos:

 Síntesis de aminoácidos
 Síntesis de ARN
 Transcripción (genética)
 Traducción (genética)

Anabolismo proteico[editar]
El anabolismo proteico es el proceso por el cual las proteínas se forman a partir de
aminoácidos.

Degradación de proteínas[editar]
Véase también: Proteólisis

El catabolismo proteico es el proceso por el cual las proteínas son degradadas hasta
liberar sus aminoácidos constituyentes. Este proceso se denomina también
como proteólisis.
La proteólisis puede ser seguida por la degradación de aminoácidos.

Las proteínas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales.

Comprenden, con ADN, ARN, polisacáridos y lípidos, cinco clases de complejas biomoléculas que
se encuentran en las células y en los tejidos. Son los principales elementos de construcción (en
forma de aminoácidos) para músculos, sangre, piel, pelo, uñas y órganos internos, entran a
formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energía.

Proteínas

Recambio proteico
Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-2% del
total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta
actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a
unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que
el organismo está en equilibrio nitrogenado.

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta nitrogenada
supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades.
Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición,
anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.

Vías de degradación de las proteínas

Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).

1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas de

vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.
2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas
tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.

Eliminación del nitrógeno proteico

El excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el organismo
elimina el grupo amino, formando amoníaco, que pasa a urea (ciclo de la urea), eliminándose este
elemento por la orina. Una pequeña cantidad de amoníaco puede pasar a glutamina. El principal
lugar de degradación de aminoácidos es el hígado.

El amoníaco es un compuesto muy tóxico, y por ello ello el organismo lo convierte en uno no
tóxico, urea. Las características de la urea favorecen su formación: a) molécula pequeña, b) casi
el 50% de su peso es nitrógeno, c) se necesita poca energía para su síntesis.

Formación de urea por el ciclo de la ornitina

En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el ciclo.
1. Formación de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la enzima carbamil-fosfato-
sintasa I.
2. Formación de citrulina, mediante la ornitina-transcarbamilasa
3. Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la condensación de citrulina
con ácido aspártico.
4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinato-liasa.
5. Escisión de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa

Aminoácidos

Aminoácidos esenciales y no esenciales

Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11 son
no esenciales.

Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina, (Lys),
metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp).

Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento celular
(lactancia e infancia)

Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr), glicina
(Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico (Asp), asparaguina (Asn), ácido
glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).

Reacciones en el metabolismo de los aminoácidos

Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son: transaminación y
deaminación oxidativa

Transaminación
Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido se
convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del grupo
alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato o más
frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y un nuevo
cetoácido.

Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alanina-

aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor, piridoxal-
fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.

Deaminación oxidativa
Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa
elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea y
los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs.

Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:

Aminoácido(s) Producto

Ile, Leu, Lys Acetil-CoA

Tyr, Phe Acetoacetato

Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato

His Glu y alfa-cetoglutarato

Thr, Met , Val Succinil-CoA

Tyr, Phe, Asp Fumarato

Asp, Asn Oxaloacetato

Ser, Gly, Cys Piruvato

Trp Alanina y piruvato

Síntesis de aminoácidos
La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del ácido
tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo alfa-amino es
central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato.
De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la principal fuente de los
grupos amino para la transaminación.
La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial metionina.
La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la fenilalanina
hidroxilasa.