UNIVERSIDAD NACIONAL AUTONOMA DE CHOTA

INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
"Año Del Dialogo Y La Reconciliación Nacional"

Escuela de Ingeniería Agroindustrial

TEMA: REACCIÓN DE ENZIMAS EN LA GELATINA

ALUMNO: BAUTISTA CAYOTOPA, Flor Medaly

DIAZ BOCANEGRA, Rocy

DIAZ IDROGO, Rony Michael

TARRILLO DAVILA, Jeiser

TENORIO RUIZ, Elida Marisel

INGENIERO: MUÑOZ LÉON, Luis Carlos

CURSO: QUIMICA ANALITICA DE LOS ALIMENTOS

CICLO: V

Chota, octubre del 2018

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INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

I. INTRODUCCION.
Las enzimas son biomoléculas que presenta proteínas, para su utilización de las
enzimas debe conocerse como actúan, en qué condiciones sin previos
conocimientos de las enzimas no podrá dar un funcionamiento adecuado y
tiempo que estas demoran en degradarse.

Las enzimas que se ha encontrado en los productos que hemos trabajado en el

laboratorio contenían las enzimas que son la papaya (papaína), piña
(bromelina) y el kiwi (actinidina) y estas se utilizan mayor mente para dar un
mejor ablandamiento a los productos que requieran de ello.

II. OBJETIVOS

2.1. Objetivo General

 Determinar los efectos de las enzimas sobre la gelatina.

2.2. Objetivo Específicos

 Visualizar los efectos de los enzimas de la papaya, piña, kiwi.
 Conocer que enzimas se encuentran en la papaya, piña, kiwi.

III. MARCO TEORICO

3.1. LAS ENZIMAS

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la
velocidad de reacción hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de
proteínas más numeroso y especializado y, actúan como catalizadores de
reacciones químicas específicas en los seres vivos o sistemas biológicos.
Muchas de las enzimas no trabajan solas, se organizan en secuencias,
también llamadas rutas metabólicas, y muchas de ellas tienen la capacidad
de regular su actividad enzimática (Benjamin, 2011).

3.1.1. LA PAPAÍNA
La papaína es una proteasa eneolítica cisteína activa, que tiene un
amplio intervalo de especificidad, entre las enzimas proteolíticas, y
es térmicamente estable ( Alvarado, 2016).

Además de la importancia que tienen las enzimas proteolíticas para

la vida, ellas poseen una vasta gama de aplicaciones comerciales,
encontrándose entre los tres mayores grupos de enzimas
industriales y siendo responsables del 60% del comercio
internacional de enzimas ( Alvarado, 2016).
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3.1.2. LA BROMELINA.
La bromelina es una enzima proteolítica encontrada inicialmente en
las hojas y en tallo de la plantas, es también conocida una enzima
extraída y purificada del tallo de las plantas (lopez, 2015). También
presente en la piña.

Según (Clavijo & Portilla , 2012)dice que en la industria cervecera, la

bromelina es usada como aclaradora de tal bebida. Se aplica sobre el
producto en la instancia final de su fabricación para que hidrolice
ciertos complejos proteicos formados durante la fermentación de la
bebida. Resulta entonces un enzima ideal para complementar el
proceso de la fabricación de cerveza, ya que las proteínas
hidrolizadas por la bromelina dejan como residuo, polipéptidos que
dan sabor a la cerveza y le proporcionan además la capacidad de
generar espuma demostraron que la bromelina estabiliza proteínas
presentes en el vino blanco e impide que estas precipiten durante la
fabricación de la bebida, aspecto que le confiere al producto más
claridad y que puede llevar a futuras aplicaciones biotecnológicas de
la bromelina en la fabricación de vinos.

3.1.3. ACTINIDINA.
La Actinidina es una enzima que está presente en el kiwi que degrada
las proteínas, razón por la cual, se puede emplear para ablandar la
carne antes de cocinarla y así reducir el tiempo de cocción, frotando
ésta con la pulpa del fruto. Además, la actinidina evita la coagulación
de la gelatina y, asimismo, es la responsable de que los productos
lácteos, si se consumen mezclados con kiwi, presenten un sabor
amargo. También se puede cocinar el kiwi, rehogado con
mantequilla, a modo de salsa agridulce, como guarnición para platos
de carne. Se pueden elaborar mermeladas, sorbetes, granizados,
productos de repostería e incluso licores con o sin alcohol. Esta
enzima se puede anular si previamente cocemos la fruta con agua
hirviendo, entonces podemos conseguir la gelatina de kiwi.

Tampoco es aconsejable combinar los kiwis con la leche o con

productos lácteos, ya que la enzima Actinidina consume las
proteínas de la leche. Los kiwis no solamente son utilizados por la
industria alimentaria para elaborar diferentes productos, sino que
también son usados por la industria de cosmética por sus
propiedades y su aroma (Clavijo & Portilla , 2012)
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3.2. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas
polipeptídicas plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el sustrato
y tiene lugar la reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo
y sólo unos pocos aminoácidos están implicados en él (ALDABE , 2006).

La proximidad de los aminoácidos en el centro activo está determinada por

la estructura terciaria, aunque también pueden ocupar posiciones
adyacentes en la estructura primaria. En una enzima con estructura
cuaternaria, los aminoácidos del centro activo pueden encontrarse incluso
en diferentes cadenas (Benjamin, 2011).

3.3. MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. CATÁLISIS ENZIMÁTICA.

3.3.1. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

En toda reacción química se produce la transformación de unas
moléculas iniciales denominadas sustratos (S) en las reacciones
bioquímicas, en unas sustancias finales o productos (P). Esta
transformación necesita, en la mayoría de las reacciones, un aporte
inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas y
éstas, reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas,
choquen con suficiente fuerza para superar su repulsión mutua y
debilitar los enlaces químicos que poseen (Benjamin, 2011).

3.3.2. EL CATALIZADOR.
Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una
reacción, porque forma una asociación pasajera con las moléculas
que reaccionan. Esta asociación aproxima a las moléculas que
reaccionan y, favorece tanto la ruptura de enlaces existentes, como
la formación de otros nuevos. Cuando existe un catalizador en la
energía de activación, esta reacción puede suceder rápidamente sin
o con poca adición de energía (Benjamin, 2011).

3.3.3. REACCIONES ENZIMÁTICAS.

En estas reacciones, la enzima (E) se une al sustrato (S) para formar
el complejo enzima-sustrato (ES). Después tiene lugar la
transformación del sustrato (S) en producto (P), liberándose el
producto (P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unión
con el sustrato (Benjamin, 2011).
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IV. METODOLOGIA
4.1. Materiales y equipos

Equipos / Instrumentos Materiales

- Jarro de metal
- Jarra para medir volúmenes
- 6 Vasos descartables duros
- Licuadora
- 1 papaya bien madura
- 4 und kiwi bien madura
- 1 sobre de postre de gelatina
- Papel film
- 1 piña bien madura

4.2. Procedimiento

1. Pelar la piña, papaya y kiwi.

2. Licuamos la piña y el kiwi, la papaya se trituró (por separado), hasta

obtener como un puré.
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3. Se colocó un poco de puré a las muestras (sin proceso térmico).

Vaso 1: se colocó puré de papaya.

Vaso 2: se colocó puré de piña.

Vaso 3: se colocó puré de kiwi.

4. Un poco de puré tanto de la papaya, piña y del kiwi se pasó por un

proceso térmico, es decir, se sometió al calor hasta el punto de
ebullición. Se dejó enfriar.
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5. Ya enfriado se colocó el puré a cada una de las muestras (gelatina).

Vaso 4: se colocó el puré de papaya.

Vaso 5: se colocó puré de piña.

Vaso 6: se colocó puré de kiwi.

6. Finalmente se dejó a temperatura ambiente cada una de las muestras.

V1 V2 V3
V4 V5 V6
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V. RESULTADOS

Pasado unos minutos observamos que las enzimas de los purés sin hervir
empezaron a romper el colágeno de cada una de las muestras de gelatina.

DISCUSIONES

 Que la papaya hervida penetrado a la gelatina esto ocurrido porque la

papaya no se ha cocinado bien y por lo tanto no se han inactivado las
enzimas presentes en ella.

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VI. DISCUSIONES
Que la papaya hervida penetrado a la gelatina esto ocurrido porque la
papaya no se ha cocinado bien y por lo tanto no se han inactivado las
enzimas presentes en ella.

Las enzimas de la papaya que ha sido hervida han penetrado en la

gelatina esto se debe al grado de madures que presento la papaya. Sin
embargo, el grupo A2 si han observado la reacción de enzimas
necesarias; porque el fruto si ha estado en las condiciones necesarias.

En el proceso térmico hemos hervido la materia prima que no era

necesario porque la materia prima para perder su actividad enzimática
en su totalidad es necesario poner a temperatura de 100 grados
centígrados.

VII. CONCLUSIONES.
 Logramos visualizar los efectos de las enzimas de la papaya, piña y kiwi
sobre la gelatina.

 Hemos concluido que las enzimas son moléculas de naturaleza proteica

y estructural que catalizan reacciones químicas que es energéticamente
posible (energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad
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muy baja sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor
velocidad que sin presencia de la enzima.

 En conclusión, al hervir el puré de la papaya, kiwi, piña se inactiva las

enzimas.

 Concluimos que las enzimas que encontramos en la papaya es la papaína,

en la piña es bromelina y en el kiwi actidinida.

VIII. CUESTIONARIO:

 ¿Qué enzima está presente en la papaya, la piña y el kiwi?

Papaya: papaína
Piña: bromelina
Kiwi: actidinida

IX. BIBLIOGRAFIA

Alvarado, L. (2016). Decanato de Agronomía . Programa de Ingeniería Agroindustrial , 11.

López Lago , I. (2015). LA BROMELINA: UNA PROTEASA DE INTERÉS.

ALDABE , J. (2006). Biología. Barcelona .

Badui, D. (1998). Manual de quimica y bioquimica de alimentos. España: Acribia S.a.

Benjamin, F. (2011). Las enzimas.

Clavijo , D., & Portilla , M. (2012). Cinética de la bromelina obtenida a partir de la piña. Facultad
de Ciencias.

Flint, O. (1998). Microscopia de Alimentos. España: Acribia S.A.

Horwitz, W., & Latimer, G. (2006). Official methods of analysis of AOAC International.
Gaithersburg.

lopez, I. (2015). LA BROMELINA: UNA PROTEASA DE INTERÉS.

Maier, H. (1991). Metodos modernos de analisis de los alimentos (4 ed.). España: Acribia.

Nielsen, S. (2017). Food analysis (Vol. 5). New York, USA: Springer.

Pomeranz , Y., & Meloan , C. (2000). Food Analysis, Theory and Practice. Maryland: Aspen
Publishers.