Naturaleza química de los aminoácidos

Clasificacion de aminoácidos
Cada uno de los 20 α-aminoácidos que se encuentran en las proteínas se
puede distinguir por la sustitución del grupo R en el átomo de carbono α. Hay dos
amplias clases de aminoácidos basadas en si el grupo R es hidrófobo o hidrófilo.
Los aminoácidos hidrófobos tienden a repeler el entorno acuoso y, por lo tanto,
residen predominantemente en el interior de las proteínas. Esta clase de
aminoácidos no se ioniza ni participa en la formación de enlaces H. Los
aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el entorno acuoso, a menudo
participan en la formación de enlaces H y se encuentran predominantemente en
las proteínas de las superficies exteriores o en los centros reactivos de las enzimas.

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

La α-COOH y α-NH 2 grupos en los aminoácidos son capaces de ionizante
(como son los grupos R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de
su ionizabilidad, se pueden escribir las siguientes reacciones de equilibrio iónico:

R-COOH ↔ R-COO - + H +

R-NH 3 + ↔ R-NH 2 + H +

Las reacciones de equilibrio, tal como están escritas, demuestran que los
aminoácidos contienen al menos dos grupos débilmente ácidos. Sin embargo, el
grupo carboxilo es un ácido mucho más fuerte que el grupo amino. A pH fisiológico
(alrededor de 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino estará
protonado. Un aminoácido sin grupo R ionizable sería eléctricamente neutro a este
pH. Esta especie se denomina zwitterion .
 Al igual que los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida del carboxilo, amino y
grupos R ionizables en aminoácidos se puede definir por la constante de
asociación, K a o más comúnmente el logritma negativo de K a, el pK a . La carga
neta (la suma algebraica de todos los grupos cargados presentes) de cualquier
aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del entorno acuoso
circundante. A medida que cambia el pH de una solución de un aminoácido o
proteína, también cambia la carga neta. Este fenómeno se puede observar durante
la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga neta de un
aminoácido o proteína es cero, el pH será equivalente al punto isoeléctrico: pI .

Curva de titulación de Alanina

Significado Funcional de los Grupos R de Aminoácidos

En solución, es la naturaleza de los grupos R de aminoácidos que dictan las
relaciones estructura-función de péptidos y proteínas. Los aminoácidos
hidrofóbicos generalmente se encontrarán en el interior de las proteínas protegidas
del contacto directo con el agua. Por el contrario, los aminoácidos hidrofílicos
generalmente se encuentran en el exterior de las proteínas, así como en los
centros activos de las proteínas enzimáticamente activas. De hecho, es la propia
naturaleza de ciertos grupos R de aminoácidos que permiten que se produzcan
reacciones enzimáticas.
El anillo de imidazol de histidina le permite actuar como donador de protones o
aceptor a pH fisiológico. Por lo tanto, se encuentra con frecuencia en el centro
reactivo de las enzimas. Igualmente importante es la capacidad de las histidinas
en la hemoglobina para tamponar los iones H + de la ionización del ácido carbónico
en los glóbulos rojos. Es esta propiedad de la hemoglobina la que le permite
intercambiar O 2 y CO 2 en los tejidos o pulmones, respectivamente.
El alcohol primario de serina y treonina, así como el tiol (-SH) de la cisteína,
permiten que estos aminoácidos actúen como nucleófilos durante la catálisis
enzimática. Además, el tiol de la cisteína puede formar un enlace disulfuro con
otras cisteínas:

Cysteine-SH + HS-Cysteine ↔ Cysteine-SS-Cysteine

Este disulfuro simple se identifica como cistina. La formación de enlaces

disulfuro entre las cisteínas presentes en las proteínas es importante para la
formación de dominios estructurales activos en un gran número de proteínas. El
enlace disulfuro entre cisteínas en diferentes cadenas polipeptídicas de proteínas
oligoméricas juega un papel crucial en el ordenamiento de la estructura de
proteínas complejas, por ejemplo, el receptor de insulina.

Propiedades ópticas de los aminoácidos

Se dice que un átomo de carbono tetraédrico con 4 constituyentes distintos
es quiral . El único aminoácido que no muestra quiralidad es la glicina ya que su
"grupo R" es un átomo de hidrógeno. La quiralidad describe la destreza de una
molécula que es observable por la capacidad de una molécula para rotar el plano
de luz polarizada ya sea hacia la derecha ( dextrógiro ) o hacia la izquierda
( levorrotatorio ). Todos los aminoácidos en proteínas exhiben la misma
configuración estérica absoluta que el L- glialdehído. Por lo tanto, son todos L -α-
aminoácidos. Los D- aminoácidos nunca se encuentran en las proteínas, aunque
existen en la naturaleza. Los D-aminoácidos se encuentran a menudo en antibióticos
polipeptídicos.
Los grupos R aromáticos en aminoácidos absorben la luz ultravioleta con un
máximo de absorbancia en el rango de 280 nm. La capacidad de las proteínas para
absorber la luz ultravioleta se debe principalmente a la presencia del triptófano que
absorbe fuertemente la luz ultravioleta.
 El enlace peptídico
La formación de enlaces peptídicos es una reacción de condensación que
conduce a la polimerización de aminoácidos en péptidos y proteínas. Los péptidos
son pequeños y consisten en pocos aminoácidos. Varias hormonas y
neurotransmisores son péptidos. Además, varios antibióticos y agentes
antitumorales son péptidos. Las proteínas son polipéptidos de gran longitud
divergente. El péptido más simple, un dipéptido, contiene un único enlace
peptídico formado por la condensación del grupo carboxilo de un aminoácido con
el grupo amino del segundo con la eliminación concomitante de agua. La presencia
del grupo carbonilo en un enlace peptídico permite que se produzca la
estabilización por resonancia electrónica de modo que el enlace peptídico exhibe
rigidez no diferente del típico doble enlace -C = C-. Por lo tanto, se dice que el
enlace peptídico tiene un carácter de doble enlace parcial.