CARBOHIDRATOS

 1- ¿Que es un carbono quiral o asimétrico?

*Tiene cuatro sustituyentes diferentes
 2- ¿Que es un carbono primario o terminal?
*Es aquel que se encuentra unido a un átomo de carbono y contiene tres hidrógenos
 3- ¿Que es un carbono secundario o intermedio?
*Unido a dos átomos de carbono y contiene dos hidrógenos
 4- Escribe los siguientes radicales o grupos funcionales:

a) Oxhidrilo o hidroxilo

b) cetona (¿es un carbonilo en carbono secundario, recuerdas?)

c) aldehído (¿es un carbonilo en carbono primario, recuerdas?)

d) carboxilo

e) Éster

f) éter
  5- Define que son los carbohidratos:
*Biomoléculas formadas por C, H y O. Son fuente inmediata y principal de energía.
 6- ¿Cómo se clasifican los carbohidratos por el número de unidades
(monómeros) que los componen?
*Monosacáridos, oligosacáridos (2-20 unidades) disacáridos, trisacáridos
*Polisacáridos (más de 20 unidades)
 7- ¿Cómo pueden ser nombrados los monosacáridos por el grupo
funcional que poseen (isómeros de grupo funcional)?
*Polihidroxialdehido
*Polihidroxicetonas
 8- ¿Cómo pueden ser los monosacáridos en base a la posición del
grupo hidroxilo (OH) presente en el carbono quiral más alejado del
radical carbonilo?
* Los que tienen el OH del penúltimo C a la derecha, se denominan isómero “D” y los que lo
tienen a la izquierda, se denominan isómero “L”.
Reciben el mismo nombre los isómeros que tienen los OH de sus carbonos asimétricos
como si uno fuera la imagen en un espejo del otro. Las formas D y L de cada compuesto
reciben el nombre de isómeros ópticos o enantiómeros
 9- En base a la respuesta anterior, menciona cuales son las formas más
comunes de monosacáridos utilizados por los animales
*La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la naturaleza pertenece a la serie D.
La principal es la glucosa
 10- Clasificación De monosacáridos por la manera en que desvían de la
luz polarizada
*Enantiómeros D y L
 11- La forma lineal de representar los monosacáridos es la
representación de:
*Fisher
 12- En solución, los monosacáridos se ciclizan (proyección de Haworth)
formando dos tipos de estructuras, nómbralas
*Píranos 6
*Furanos 5
 13- Cómo se llama el enlace entre dos monosacáridos y que significa la
letra α y β en el enlace
*Enlace glucosídico
* Un enlace es alfa o beta cuando la dirección del ''OH' en el carbono quiral varía es decir
puede estar arriba o puede estar abajo. es decir: SI EL ''OH'' o grupo hidroxilo está en
posición sub es decir abajo del carbono quiral entonces es un enlace alfa y si estaba arriba
es un enlace beta, ya que por los OH es que las moléculas de glucosa se unen y forman
una deshidratación se produce una molécula de agua.
 14- Monosacáridos: Investiga como son (aldosas/cetosas, # de
carbonos y cuál es su importancia biológica y localización)
Gliceraldehido-Aldosa, 3 carbonos, primer monosacárido que se obtiene en la fotosíntesis
durante la fase oscura
Fructosa – Cetosa, 6 carbonos, forma de azúcar encontrada en vegetales, frutas y miel
Glucosa- Aldosa, 6 carbonos, principal fuente inmediata de energía en el organismo, se
encuentra en los alimentos
Galactosa – Aldosa, 6 carbonos, sintetizada en gandula mamaria
Ribosa – Aldosa, 5 carbonos, Presente en los nucleótidos
 15- Disacáridos: Cómo están formados (unidades que los componen,
tipo de enlace y su importancia y localización)
a) Lactosa- Formada por galactosa y glucosa, enlace B 1-4, aparece en la leche de las
hembras de los mamíferos en una proporción del 4 al 5 por ciento
b) Maltosa- Formada por dos moléculas de glucosa, enlace a 1-4, da la reacción de
Maillard y la reacción de Benedict. Aparece en los granos de cebada germinada. Se puede
obtener mediante la hidrólisis del almidón y glucógeno, se encuentra en alimentos como la
cerveza y otros.
c) Sacarosa- Formado por una molécula de glucosa y una de fructosa, enlaces a,B 1-2 , En
la naturaleza se encuentra en un 20 % del peso en la caña de azúcar y en un 15 % del peso
de la remolacha azucarera, también en la miel. La sacarosa es un producto intermedio
principal de la fotosíntesis, en variados vegetales constituye la forma principal de transporte
de azúcar desde las hojas a otras partes de la planta
 16- Polisacáridos: Que es un homopolisacárido y un heteropolisacárido
*Homopolisacarido- cuando las moléculas del polisacárido están formadas por el mismo tipo
de monosacáridos
*Heteropolisacárido- cuando las moléculas del polisacárido están formadas por diferentes
tipos de monosacáridos
 17- Polisacáridos: Investiga como son, unidades que los componen,
tipos de enlace, localización y función)
a) Almidón-Homopolisacarido formado por amilosa y amilopectina, funciones biológicas en
las plantas, principal forma de almacenamiento de azúcar
b) Glucógeno- Una ramificación cada 8-12 unidades de glucosa, forma en que la glucosa
es almacenada en los animales, se almacena en el hígado
c) Celulosa- Homopoliosacarido; polímero lineal de residuos de D-glucosa, enlace 1-4 – o –
glicosídicos. Carbohidrato más abundante en la naturaleza, función estructural en las
plantas.
d) Acido siálico- Tiene 11 átomos de carbono, los aminoácidos necesitan la acción del
ácido sialico para su funcionamiento, las membranas de los órganos y proteínas protegidas
por este acido.
e) Glucosamina- Amino-azúcar, mitiga el dolor, presente en la composición química del
cartílago.
f) Galactosamina- Derivada de la galactosa, amino-azúcar, constituyentes de algunas
glicoproteínas que actúan como hormonas en el organismo.
LIPIDOS
 18- Define que es un lípido
* Compuestos insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos no polares
(alcohol, acetona, benceno, éter, cloroformo)
 19- Los ácidos grasos tienen un grupo funcional______________ en un
extremo y un grupo _______________ en el otro
*Carboxilo
*Metilo
 20- En el organismo y en los alimentos, los ácidos grasos no se
encuentran libres, sino formando estructuras conocidas como
acilgliceroles, define que es un acilglicerol (AG)
* Son esteres de ácidos grasos con glicerol (glicerina), formados mediante una reacción
llamada esterificación
 21- ¿Que es un monoacilglicérido, un diacilglicérido y un
triacilglicérido?
* Monoacilglicerado: Sólo hay un ácido graso unido a la molécula de
glicerina.
*Diacilglicérido: Dos ácidos grasos unidos a la molécula de glicerina.
*Triacilglicérido: Tres ácidos grasos unidos a la molécula de glicerina.
 22- Cual es el enlace presente entre las cadenas de ácidos grasos y el
glicerol
* Enlace Covalente o Ester
 23- ¿Las cadenas de ácidos grasos en un acilglicérido pueden ser
saturadas o insaturadas, que significa esto?
* Que en las saturadas no habrá dobles enlaces mientras que en los insaturados si
presentará dobles enlaces.
 24. Explica porque las grasas saturadas son sólidas y cuál es su origen
* Son de origen animal, son de cadena larga sin presencia de dobles enlaces, aparecen en
el sebo, tocino, mantecas, etc.
 25. Porque las grasas saturadas son malas para el organismo
(ateromas, presión arterial, etc.). Revísalo.
* El exceso de estas grasas en la alimentación es una de las causas de tener los niveles de
colesterol elevados.
 26. Explica porque las grasas insaturadas son líquidas y cuál es su
origen
* Son de origen vegetal, son de cadena larga con presencia de dobles enlaces, ejemplo el
aceite de oliva, girasol, maíz, etc.
 27. Diferencia entre ácidos monoinsaturados y poliinsaturados
* La diferencia principal entre grasas monoinsaturadas y poliinsaturadas es la cantidad de
dobles enlaces en la molécula de carbono. Las grasas monoinsaturadas sólo poseen un
doble enlace mientras que las grasas poliinsaturadas poseen varios dobles enlaces de
carbono.
 28. Las grasas trans son malas para el organismo. Dibuja un enlace cis
y uno trans en ácidos grasos insaturados

*
 29. ¿Porque es un ácido graso es esencial o no esencial?
* Esencial: El cuerpo no los puede sintetizar, por lo que forzosamente se debe consumir en
alimentos.
No esenciales: Son ácidos grasos y mono insaturados que se obtienen de las proteínas,
alcoholes y carbohidratos.
 30. ¿Cuáles son los ácidos grasos esenciales?
* Son aquellos ácidos grasos necesarios para ciertas funciones que el organismo no puede
sintetizar, por lo que deben obtenerse por medio de la dieta. Se trata de ácidos grasos
poliinsaturados con todos los dobles enlaces en posición cis. Los únicos dos ácidos grasos
esenciales para el ser humano son el α-linolénico (18:3ω-3) y el linoleico (18:2ω-6).
 31. La nomenclatura ω (omega) de ácidos grasos se cuenta a partir de:
* Grupo metilo
 32. La nomenclatura Δ (delta) se cuenta a partir de:
* Grupo Carbonilo
 33. 2 factores que determinan el punto de fusión de un ácido graso
*1. Los ácidos grasos insaturados tienen puntos de fusión más bajos que los saturados
* 2. Las grasas saturadas tienen forma uniforme que les permite empacarse juntas en un
enrejado cristalino y las grasas insaturadas introducen vueltas y pliegues en las cadenas
hidrocarbonadas haciendo más difícil la formación de cristales
 34. Ácidos grasos saturados: Cuál es su fórmula (palmítico, esteárico y
araquidónico)
* Palmítico
Formula Semidesarrollada CH3-(CH2)14-COOH
Fórmula molecular C16H32O2
*Esteárico
Fórmula semidesarrollada CH3(CH2)16COOH
Formula molecular C18H36O2
*Araquidonico
CH3–(CH2)4–CH=CH–CH2–CH=CH–CH2–CH=CH–CH2–CH=CH–(CH2)3–COOH

 35. Ácidos grasos insaturados Cómo es su estructura (oleico, linoleico,

linolénico y araquidónico
* Oleico

18:1ω9

*Linoleico

18:2ω6

*Linolenico 18:3ω3

*Araquidónico

 36. Las ceras son cadenas de ________________________________

esterificadas con un___________________________
*ácidos carboxílicos
*una cadena larga de alcoholes
 37. Las membranas celulares están formadas por una doble capa de
fosfolípidos, proteínas y colesterol. Dibújala.

*
 38. ¿Cómo está compuesto un fosfolípido?
* Al grupo X del fosfato (fosforil) se une con un grupo adicional como el agua, etanol, colina,
serina, inositol, etc.
 39. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato se llama:
* Fosfoglicerido
 40. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato y etanolamina se llama
* Fosfatidiletanolamina
 41. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato y colina o lecitina se llama
* Fosfatidilcolina o lecitina
 42. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato y serina se llama
* Fosfatidilserina
 43. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato e inositol se llama
* Fosfatidilinositol
 44. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato y glicerol se llama
* Fosfatidilglicerol
 45. Si el fosfolípido (que es un diacilglicérido) tiene esterificado un
grupo fosfato y fosfatidilglicerol se llama
* Difosfatidilglicerol
 46. ¿Cómo se llama el aminoalcohol de cadena larga de los
esfingolípidos?
* Esfingosina
 47. Si al amino alcohol o esfingosina, se le une un ácido graso mediante
un enlace amina se forma una:
* Ceramida
 48. La esfingomileina es una ceramida combinada con:
* Fosforilcolina o fosforiletanolamina.
 49. Diferencia entre un gangliósidos y cerebrósidos
* Los gangliósidos tienen ácido N-acetilneuramínico o ácido siálico, los cerebrósidos tienen
principalmente ceramida.
*Los gangliósidos son receptores de membrana, los cerebrósidos son parte principal de la
membrana de mielina.
 50. De que compuestos es precursor el colesterol
* Cortisol y aldosterona.

PROTEÍNAS
● 51- Define qué son las proteínas
*Son polímeros lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que pueden
romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a elevadas temperaturas
y condiciones de pH extremas.
● 52- ¿Cuál es el enlace que une a los aminoácidos para formar
proteínas?
*Los aminoácidos tienen un grupo amino y uno carboxilo. Se les dice α-amino porque el
grupo amino está en el carbono vecino a o alfa respecto al carboxilo.
● 53- Diferencia entre un dipéptido, tripeptido, polipéptido y proteína
*La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En
los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido,
tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número
de AA es mayor, se habla de proteínas.
● 54- Los aminoácidos tienen un grupo funcional____________ en un
extremo y un grupo funcional___________ en el otro
*Un grupo funcional Amino y un grupo funcional carboxilo
● 55- ¿Cuál es el carbono α (alfa) de un aminoácido?
* su estructura contiene un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH).
● 56- ¿Cuáles son las formas más comúnmente utilizadas por los
animales, las formas D o L de aminoácidos?
* Las formas comúnmente encontradas en la naturaleza son las L
● 57- ¿Cuántos son los a.a. presentes en las proteínas?
*Se han descrito más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, pero solo 20 se
encuentran como constituyentes de las proteínas de mamíferos
 ● 58- Haz un cuadro con los a.a. neutros, básicos, ácidos y a.a. no
polares

● 59- ¿Cuáles son los a.a. aromáticos?

* Fenilalanina, triptófano y tirosina
● 60- Menciona los a.a. azufrados
*Cisteína y metionina
● 61- ¿Que a.a. origina cistina (puentes disulfuro)?
* La cistina es un aminoácido dimérico formado a partir de la oxidación de dos moléculas
idénticas, más simples de cisteína, cuyos átomos de azufre se han ligado para formar un
puente disulfuro. Se conoce como una molécula “dímero” y es una forma químicamente
estable de cisteína. Es un compuesto insípido, orgánico con la fórmula molecular
C6H12N2O4S2.
● 62- ¿Cuales a.a. presentan grupos hidroxilos (OH)?
*Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina
 ● 63- ¿Cuál es el único a.a. que no presenta carbono quiral o asimétrico?
*
● 64- Cómo se forma la estructura primaria de las proteínas
* Una estructura primaria hace referencia a su disposición lineal de aminoácidos que
componen una cadena polipeptídica. Viene determinada por la secuencia de aminoácidos
en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados, Como consecuencia se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir
del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que componen la
cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido
precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo
(que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que
aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes
● 65- Que enlaces originan la estructura secundaria de las proteínas
(revisa entre que átomos se forma)
*Es debida a interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Estas
interacciones son puentes de hidrogeno entre el hidrogeno del amino de un aminoácido y el
oxígeno del carboxilo del otro
● 66- La estructura secundaria da origen a dos elementos: alfa hélices y
betas plegadas (o láminas beta). Que son cada una
*
Hélice alfa
En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada
aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de
hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo – NH de un enlace
peptídico (n) y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que le sigue (n+4)

Hoja beta
Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta.
Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se
asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno
intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta
es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en
direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de
hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos.
Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de
un acordeón.
 Laminas beta o laminas plegadas
Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos
dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las
cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.
Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura
de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los
grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las
láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento
estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina. Son
hidrófobas.

● 67- Las hojas beta o láminas beta pueden ser paralelas o antiparalelas,
¿por qué?
* Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas polipeptídicas corren en dirección
opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino)
Paralela: Si las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en la misma dirección
● 68- ¿Qué es una estructura supersecundaria?
* Las Estructuras Supersecundarias pueden definirse como combinaciones de alfa-hélices y
estructuras Beta conectadas a través de asas o lazos, que forman patrones que están
presentes en muchas proteínas diferentes. Estos plegamientos se estabilizan a través de la
misma clase de enlaces que mantiene a la estructura terciaria. Algunas veces se utiliza el
término “motivo” (“motif” en inglés) para describir a estas estructuras supersecundarias.
● 69- ¿Qué parte del a.a. reacciona para formar la estructura terciaria
tridimensional?
* Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína.
La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades
biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligados. Para las proteínas que constan de una sola cadena
polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima
información estructural que se puede obtener. En otras palabras, la estructura terciaria está
determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso y de tipo globular
● 70- Algunas proteínas presentan estructura cuaternaria, ¿qué significa
esto?
*Algunas proteínas contienen más de una cadena de polipéptidos llamadas subunidades o
monómeros. Estas subunidades de proteína se ensamblan por puentes de hidrogeno,
interaccione hidrofóbicas etc. Dando como resultado la estructura cuaternaria de la proteína,
convirtiéndola como una molécula funcional
 ACIDOS NUCLEICOS
 71. ¿Que son los ácidos nucleicos?
*Son poliucleotidos o polímeros de nucleótidos.
 72. Diferencia entre un nucleósido y un nucleótido
*Nucleósido- Unión de una pentosa + base nitrogenada
*Nucleótido- Unión de base nitrogenada + una molécula de azúcar + ácido fosfórico
 73. La unión entre el grupo fosfato y el azúcar es de tipo
*Enlace fosfodiéster
 74. La unión entre el azúcar y la base nitrogenada es de tipo
* Nucleósido
 75. Las bases nitrogenadas púricas son
* Adenina y Guanina
 76. Las bases nitrogenadas pirimídicas son:
* Timina, Citosina y Uracilo
● 77- La unión entre bases nitrogenadas complementarias en el DNA se
da por (tipo de enlace)
*Las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos son de dos tipos, púricas
y pirimidínicas. Las bases púricas derivadas de la purina (fusión de un anillo pirimidínico y
uno de imidazol) son la Adenina y la Guanina. Las bases pirimidínicas derivadas de la
pirimidina, son la Timina, Citosina y Uracilo
Las bases nitrogenadas que forman normalmente parte del ADN son: Adenina (A), Guanina
(G), Citosina y Timina (T).
Las bases nitrogenadas que forman parte del ARN son: Adenina (A), Guanina (G), Citosina
(C) y Uracilo (U). Por tanto, la Timina es específica del ADN y el Uracilo es específico del
ARN.
● 78- 4 diferencias entre el DNA y el RNA
*DNA
Doble cadena (Bicatenario)
Localización: Núcleo, mitocondrias
Un solo tipo
Bases púricas: adenina/guanina
Bases pirimídicas: timina/citosina
Azúcar: desoxirribosa
*RNA
Una cadena:(Monocatenario)
Localización: Núcleo, citoplasma, ribosomas
Tres tipos: RNAm, RNAr, RNAt
Bases púricas: adenina/guanina
Bases pirimídicas: uracilo/citosina
Azúcar: ribosa

● 79- Revisa resumidamente la síntesis proteica

*Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas
proteínas a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En este proceso, se transcribe el
ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma
celular. En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia
correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición
adecuada para formar las nuevas proteínas. Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el
ARN mensajero y puede volver a ser leído, incluso antes de que la síntesis de una proteína
termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse
por varios ribosomas al mismo tiempo
*La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:
Fase de activación de los aminoácidos.
Fase de traducción que comprende:
Inicio de la síntesis proteica.
Elongación de la cadena polipeptídica.
Finalización de la síntesis de proteínas.
Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostéticos para la
constitución de las proteínas.
● 80- Que otras moléculas de importancia biológica poseen bases
nitrogenadas
La flavina (F) es isoaloxazínica, la adenina (A) y la guanina (G) son púricas, y la timina (T),
la citosina (C) y el uracilo (U) son pirimidínicas. Por comodidad, cada una de las bases se
representa por la letra indicada. Las bases A, T, G y C se encuentran en el ADN, mientras
que en el ARN el uracilo toma el lugar de la timina
ENZIMAS
 81. ¿Qué es una enzima?
*Son proteínas simples o conjugadas que actúan como biocatalizadores en las reacciones
bioquímicas
 82. ¿Porque casi todas las enzimas son proteínas?
*Porque actúan como catalizadores
 83. ¿Qué es una ribozima?
*ARN con actividad catalítica. El término "ribozima" es una contracción de las palabras
"ácido ribonucleico" y "enzima".
 84. ¿Qué ventaja tiene una enzima sobre un catalizador químico o sobre
no utilizar un catalizador?
*Pueden aumentar millones de veces la velocidad de las reacciones en las que participan
 85. ¿Qué es la energía de activación?
*La cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de sustrato desde el estado
basal al estado de transición
 86. ¿Qué es el estado de transición en una reacción enzimática?
*Fase momentánea por la que pasan los sustratos y en la cual, hay la misma probabilidad
de que la reacción se dirija al sustrato o hacia el producto.
 87. Define en una enzima que son:
*sitio de unión-Es una parte del sitio activo, formada por aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico.
*Sitio activo-Región especifica de la enzima que es ocupada por el sustrato este
interacciona con la enzima mediante enlaces débiles, en este sitio ocurre la activación del
sustrato y se realiza la reacción
*apoenzima-Porción proteica de la enzima, es decir aquella que está constituida
exclusivamente por aminoácidos
*coenzima-Molécula orgánica (no proteica) o ion que se une débilmente a la enzima y es
necesaria para la acción enzimática.
*cofactor -Cualquier componente químico adicional a la enzima requerida por esta para ser
activa (activadores). Generalmente son uno o más iones inorgánicos o bien una molécula
orgánica compleja
 88. Diferencia entre cofactor y grupo prostético
*Grupo prostético- compuestos orgánicos (de naturaleza no proteica) o jun ion unido
covalentemente a la enzima y es necesaria para la acción enzimática
 89. ¿Qué es una holoenzima?
*Corresponde a la composición global de la enzima, es decir a la apoenzima + el grupo
proteico, o bien, la apoenzima + coenzima.
*Es la forma activa y completa de la enzima
 90. Las coenzimas derivan de____________________ y los cofactores
son compuestos_________________________
*Proteínas/una vitamina
*No proteicos
 91. Menciona por lo menos 5 coenzimas comunes para el organismo
* Nicotinamida adenina dinucleótido (NADH y NAD+). Participante en las reacciones de
oxidorreducción, esta coenzima se halla en todas las células vivientes, ya sea como NAD+
(creado de cero a partir de triptófano o ácido aspártico), un oxidante y receptor de
electrones; o como NADH (producto de la reacción de oxidación), agente reductor y
donador de electrones.
*Coenzima A (CoA). Encargada de transferir grupos acilo necesarios para diversos ciclos
metabólicos (como la síntesis y oxidación de ácidos grasos), es una coenzima libre que se
deriva de la vitamina B5. Carne, hongos y yema de huevo son alimentos ricos en esta
vitamina.
*Adenosina trifosfato (ATP). Esta molécula es empleada por todos los seres vivientes para
alimentar de energía a sus reacciones químicas y empleado en la síntesis del ARN celular.
Es la principal molécula de transferencia de energía de una célula a la otra.
* Vitamina B1 (tiamina). Molécula soluble en agua e insoluble en alcohol, necesaria en la
dieta de casi todos los vertebrados y muchos microorganismos, para el metabolismo de los
carbohidratos. Su deficiencia en el cuerpo humano conlleva a las enfermedades del beriberi
y el Síndrome de Korsakoff.
*Biocitina. Indispensable en la transferencia del dióxido de carbono, se produce
naturalmente en el suero sanguíneo y la orina. Se la emplea en la investigación científica
como tintura para células nerviosas.
 92. ¿Qué es un zimógeno y porque se secreta de esta forma?
* Son formas inactivas que requieren perder alguno de sus aminoácidos para activarse. La
liberación de zimógenos es una forma de regular las actividades de las enzimas.
 93. ¿Cuál es la diferencia entre una enzima inducible y una constitutiva
* Que la inducible son sintetizadas mediante respuesta de estímulos y su concentración no
es constante y una constitutiva se sintetizan en todo momento por lo que tienen una
concentración constante.
 94. ¿Cómo puede ser la especificidad en las enzimas?
* Que son enzimas específicas para cada reacción
 95. Explica la teoría de la llave-cerradura y quien la postula
* Fue postulada por Hermann Fisher y la enzima va a insertar perfectamente con el sustrato
 96. Explica a que se refiere la teoría del ajuste inducido
* La Enzima se va a acomodar a la forma del sustrato para dar complejo sustrato.
  97. Clasificación de las enzimas por su actividad y que hace cada una (6
grupos)
* Oxidoreductoras: Catalizan reacciones oxido-reducción
*Transferasas: Transfieren grupos químicos entre moléculas
*Hidrolasas: Catalizan rupturas de moléculas con intervención de Agua
*Liasas: Cataliza formación de enlaces dobles
*Isomerasas: Reorganiza una molécula en otra
*Ligasas: Catalizan la unión de moléculas con formación de enlaces
 98. ¿Cuáles son los 5 factores que pueden afectar la actividad de una
enzima?
* Efecto de pH
*Temperatura
*Concentración del Sustrato
 99. ¿Cómo afectan la temperatura y pH la velocidad de una enzima y por
qué?
* Temperatura: El aumento de temperatura ocasiona aumento en la velocidad de las
moléculas tanto como para el sustrato como las enzimas y esto va en relación que ocasiona
la colisión molecular tanto en la enzima como el sustrato formando mayor cantidad de
complejo enzima-sustrato.
*pH: Puede afectar la unión del sustrato y enzima, puede ocasionar la ruptura de enlaces en
la enzima, cambio de sitio activo y la enzima se desnaturaliza.
 100. Algunas moléculas se parecen al sustrato y por esto, se unen a la
enzima regulando su actividad. Estos pueden ser inhibidores o
activadores enzimáticos, explícalos
* Reducen o detienen actividad catalítica de enzima, bloqueando o distorsionando el sitio
activo, hay dos tipos: Competitivo que tiene forma similar al sustrato y va a competir por
unirse al sitio activo y el No Competitivo se une en una zona diferente al sitio activo
ocasionando cambios en la estructura de la enzima y no es capaz de unirse al sustrato.
● 101- ¿Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles de acuerdo a
la fuerza de su unión con la enzima, puedes explicar cada uno?
*Un inhibidor es cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción
catalizada por una enzima
*Los inhibidores irreversibles se unen a enzimas por medio de enlaces covalentes. Un grupo
importante de estos son los basados en el mecanismo de acción que son convertidos por la
propia enzima a una forma que se une covalentemente a la enzima y por lo tanto la inhiben,
son conocidas como inhibidores suicidas.
* Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante enlaces no covalentes, de
modo que la solución del complejo enzima-inhibidor provoca la disociación del inhibidor
unido reversiblemente y la recuperación de la actividad enzimática.
● 102- En la inhibición reversible, ¿cómo es la competitiva y como la no
competitiva?
*La inhibición competitiva se produce cuando el inhibidor se une de manera reversible al
mismo sitio que ocuparía normalmente el sustrato y por consiguiente, compite con el
sustrato por ese sitio.
* La inhibición no competitiva se reconoce por su efecto característico sobre la Vmax. Se
produce cuando el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima, puede
unirse o bien a la enzima libre o bien al complejo ES, impidiendo así que se produzca la
reacción.
● 103- ¿Por qué puedo revertir el efecto de la inhibición reversible
competitiva añadiendo más cantidad de sustrato?
*Por qué en una concentración de sustrato suficientemente elevada, la constante de
Michaelis aumenta aparentemente en presencia de un inhibidor competitivo y la Vmax es la
misma con su presencia.
● 104- ¿Cómo podemos definir la constante de Michaelis y Menten o Km?
*Es característica de una enzima y su sustrato concreto, y refleja la afinidad de la enzima
por ese sustrato. La Km es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la cual la
velocidad de la reacción es igual a ½ V Max. La Km no varía con la concentración de la
enzima.
● 105- ¿Qué quiere decir una Km pequeña?
*Una Km numéricamente pequeña (baja) refleja una afinidad elevada de la enzima por el
sustrato, por qué se necesita una baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la
enzima, es decir, para alcanzar una velocidad que sea la mitad de la Vmax.
● 106- Explica que significa una Km grande
*Una Km numéricamente grande (elevada) refleja una afinidad baja de la enzima por el
sustrato, por qué se necesita una concentración elevada de sustrato para saturar la mitad
de la enzima
● 107- ¿Cómo es la curva de actividad enzimática de una enzima no-
alosterica?
*Hiperbola

● 108- ¿Cómo es la curva de actividad enzimática de una enzima

alostérica?
*Cinéticamente no sigue el comportamiento catalítico de MM
*Grafica de curva sigmoidea. La presencia de una sigmoide implica la existencia de
cooperartividad en la fijación de substrato
● 109- Explica que es una enzima alostérica
*Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo
que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando en un sitio
distinto de la molécula.
*Las enzimas alostéricas NO siguen el comportamiento Michaeliano (hiperbólico). Su
cinética de velocidad vs. [S] es sigmoidal.
* Estas enzimas tienen más de un sitio de unión para el sustrato o para otro efector.
* Este segundo sitio no es catalítico, pero al ser ocupado, “transmite” su efecto al sitio
catalítico, el cual aumenta o disminuye su afinidad por el sustrato (SITIO ALOSTÉRICO)
● 110- ¿A qué se refiere el término cooperatividad positiva?
*La unión del sustrato es cada vez más fácil a medida que la enzima se satura más y más.
Dependencia sigmoidal de la velocidad inicial vs [S].
● 111- ¿A qué se refiere el término cooperatividad negativa?
*La unión del sustrato es cada vez más difícil a medida que la enzima se satura más y más.
Dependencia hiperbólica de la velocidad inicial vs [S].
● 112- En enzimas se habla de retroalimentación o feedback. ¿Puedes
explicarlo?
*Las enzimas metabólicas clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que
controlan.
Las células también pueden producir más o menos de una enzima regulando la expresión
del gen de esa enzima.
En el proceso de inhibición por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica
actúa sobre la enzima clave que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del
producto final.
● 113- ¿Porque la presencia de ATP inhibe la glucólisis?
*En el ciclo de glucólisis, la reacción catalizada por la fosfofructoquinasa es el paso limitante
de la velocidad. Esta enzima cataliza la fosforilación de la fructosa-6-fosfato por la ATP para
producir fructosa-1,6-bifosfato. En condiciones en las que hay una alta concentración de
ATP, no hay ningún requisito adicional para la glucólisis. Este ATP se une a un sitio
alostérico de la enzima fosfofructoquinasa y provoca un cambio en su conformación. Este
cambio conformacional impide la unión del sustrato de la fructosa-6-fosfato y por lo tanto
inhibe la actividad de la enzima que a su vez inhibe la glucólisis