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Ingeniería en Alimentos
Tema:
TEMPERATURA
Profesora:
MsC. María Fernanda Morales
Integrantes:
Andrea Alejandro
Tania Alejandro
Allan Baquero
Victoria Coello
Gabriela Guevara
Francisco Lainez
Grace Márquez
Fabiola Suarez
Jean Carlos Yagual
La temperatura es una condición física que forma parte del medio en el cual se puede
desarrollar un microorganismo, afectando así su metabolismo y forma, y de esta manera
lo adapta para que pueda cumplir con sus funciones biológicas.
Los microorganismos aunque usted no lo crea tienen una estructura molecular superior
que los diferencia de las células eucariotas, sobreviviendo estos a medios extremos de
temperatura; y sufriendo por encima de esto desnaturalización y cese de sus funciones.
Piense además en lo que experimentan las células eucariotas en un organismo vivo, si su
temperatura se eleva o disminuye por encima de lo normal como es el caso de fiebres
superiores a los 38°C en los humanos, nuestras células no resisten estos bruscos cambios
produciendo una lisis celular.
En este momento usted se preguntara ¿Qué pasa?, ¿Por qué estos microorganismos
resisten altas o bajas temperaturas y no mueren? ¿Cómo ellos controlan este parámetro
para su sobrevivencia?, al leer este trabajo investigativo encontrara las respuestas a estas
preguntas formuladas.
TEMPERATURA
Entre estos dos extremos nos encontramos con una temperatura óptima (T ópt) que es
aquella en la que, para cada microorganismo, las reacciones enzimáticas tienen lugar a
la mayor velocidad posible y el crecimiento celular tiene lugar de la forma más rápida.
En este punto, si el resto de las condiciones ambientales son las adecuadas, se
encuentra el punto ideal de desarrollo del organismo
Estos tres puntos de temperatura son específicos para cada organismo y pueden variar
ligeramente, en cada uno, según las circunstancias. Se las conoce como temperaturas
cardinales y una de sus características constantes es que la temperatura óptima está
siempre más cerca de la máxima que de la mínima. En estos momentos, el rango de
temperaturas en el que sabemos pueden vivir los organismos abarca desde un poco por
debajo de los 0ºC hasta unos 105ºC.
T mín y T máx difieren generalmente en cerca de 40°C; la razón para este rango
relativamente estrecho de temperatura de crecimiento es desconocida. Las mutaciones
pueden provocar que las células sean más sensibles al calor o más sensibles al frío, pero
ésto no altera en general el otro extremo del rango.
La alta temperatura combinada con el alto grado de humedad es uno de los métodos más
efectivos para destruir microorganismos. Es importante distinguir ente calor húmedo y
calor seco en cualquier procedimiento de control microbiano. El húmedo mata a los
microorganismos porque coagula sus proteínas y es más rápido y efectivo que el seco, que
los destruye al oxidar sus constituyente químicos. Con dos ejemplos se muestra la
diferencia. Las esporas de Clostridium Botulinum son destruidas en 4 a 20 minutos por el
calor húmedo a 120°C, mientras que se necesitan alrededor de 2 horas de exposición al
calor seco a la mínima temperatura para obtener ese resultado. Las esporas de Bacilus
anthracis se destruyen en 2 a 15 minutos con calor húmedo a 100°C, pero con calor seco
se necesitan de 1 a 2 horas a 150°C.
Las células vegetativas son más sensibles al calor que las esporas. Las células de la mayor
parte de las bacterias se mueren de 5 a 10 minutos a 60-70°C (calor húmedo), en cambio
las vegetativas de las levaduras y otros hongos generalmente mueren en 5 a 10 minutos
con calor húmedo a 50-60°C; sus esporas también mueren en ese tiempo, pero a 70-80°C.
Casi todas las esporas de las bacterias mueren solo a temperaturas superiores a 100°C
durante largos periodos de exposición. La susceptibilidad de los virus al calor es similar a la
de las células vegetativas bacterianas mesófilas
Se usan tres términos para indicar el grado de resistencia al calor que tienen las bacterias.
El primero es el punto térmico letal, que se refiere a la temperatura más baja a la cual una
suspensión de bacterias mure en 10 minutos. Este término, no usado frecuentemente en
la actualidad, es un poco engañoso por la palabra punto, ya que una población de bacteria
no mure al mismo tiempo, pues, como se ha visto, la muerte ocurre durante un periodo. El
segundo término, tiempo térmico letal, se refiere al tiempo más corto necesario para
matar una suspensión de bacterias (o esporas) a una temperatura determinada y bajo
condiciones específicas. La tercera unidad de medida de la destrucción de
microorganismos mediante el calor, es la reducción decimal de tiempo. Esto es el tiempo,
en minutos, para matar el 90% de la población.
La vida microbiana crece bien en ambientes con elevada temperatura, incluso en el agua
hirviendo. Por encima de 65°C solo viven las formas procariotas de vida, pero en esas
condiciones existe una enorme diversidad de microorganismos pertenecientes a Basteris y
Archaea.
Temperaturas Inferiores
Gran parte de la superficie terrestre experimenta bajas temperaturas. Los océanos, que
representa más de la mitad de la superficie terrestre, tienen una temperatura media de
5°C y las profundidades marinas tienen temperaturas constantes de 1-3°C. Estos
ambientes fríos raramente son estériles y se encuentran microorganismos creciendo a
cualquier temperatura baja en la que aun exista agua líquida. Incluso en muchos
materiales congelados existen normalmente pequeñas zonas microscópicas con agua
líquida donde los microorganismos pueden metabolizar y crecer
Clasificación de los microorganismos por su tolerancia a condiciones extremas
- Contienen enzimas estables. Por ejemplo, los termófilos tienen enzimas que no se
desnaturalizan a altas temperaturas y protegen al ADN para evitar su degradación.
Estas enzimas, al igual que las que funcionan a bajas temperaturas o a pH
extremos, son conocidas como extremozimas.
- La membrana celular no es una bicapa de lípidos, como en el resto de los seres
vivos, sino una monocapa, con uniones químicas distintas a las de las membranas
convencionales, que le otorga mayor estabilidad.
- Los que habitan en sitios muy salinos (halófilos) acumulan sales también
intracelularmente, y así mantienen un equilibrio osmótico con el medio que los
rodea sin deshidratarse.
- Los que habitan en glaciares acumulan solutos que impiden que se congelen
(similar a la función que cumple el anticongelante en un auto).
Por lo tanto la clasificación que podemos dar a los microorganismos por su tolerancia a
condiciones extremas en temperaturas son:
Hay algunos cuya temperatura óptima todavía es más baja, los llamamos psicrófilos
extremos, un ejemplo es Polaromonas vacuolata, que vive en las aguas de la
Antártida; su temperatura óptima es de 4ºC y la máxima que resiste es de 14º C; a
más temperatura se muere de calor.
Termófilo: Se desarrollan en ambientes a temperaturas superiores a 45ºC, algunos
de ellos, los hipertermófilos tienen su temperatura òptima de crecimiento por
encima de los 80ºC., como el Pyrococcus furiosus.
Psicrófilo :
Gallionella
Flavobacterium
Reino: Bacteria
Filo: Bacteroidetes
Clase: Flavobacteria
Orden: Flavobacteriaceae
Familia: Flavobacteriaceae
Género: Flavobacterium
Bergey, et al. 1923
Mesófilo :
Escherichia coli
Es quizás el organismo procarionte más estudiado por el ser humano, se trata de una
bacteria que se encuentra generalmente en los intestinos animales y por ende en las aguas
negras. Fue descrita por primera vez en 1885 por Theodore von Escherich, bacteriólogo
alemán, quién la denominó Bacterium coli. Posteriormente la taxonomía le adjudicó el
nombre de Escherichia coli, en honor a su descubridor. Ésta y otras bacterias son
necesarias para el funcionamiento correcto del proceso digestivo. Además produce
vitaminas B y K. Es un bacilo que reacciona negativamente a la tinción de Gram
(gramnegativo), es anaeróbico facultativo, móvil por flagelos peritricos (que rodean su
cuerpo), no forma esporas, es capaz de fermentar la glucosa y la lactosa.
Es una bacteria utilizada frecuentemente en experimentos de genética y biotecnología
molecular.
Patogenia
Virulencia
La E. coli entérica está dividida por sus propiedades virulentas, pudiendo causar diarrea en
humanos y otros animales, como cerdos, cabras, ganado, perros y caballos. Otras cepas
causan diarreas hemorrágicas por virtud de su agresividad, patogenicidad y toxicidad.En
muchos países ya hubo casos de muerte con esta bacteria. Generalmente le pasa a niños
entre 1 año y 8 años. Causado generalmente por la contaminación de alimentos, y
posterior mala cocción de los mismos, es decir, a temperaturas internas y externas
menores de 70ºC.
Tratamiento
Escherichia coli se movilizan con flagelos (estructuras largas y delgadas) que rotan en
contra del sentido de las manecillas del reloj , provocando que la bacteria se mueva a favor
de las manecillas del reloj.
Termófilo :
Bacillus stearothermophilus
Dominio: Bacteria
Clase: Bacilli
Orden: Bacillales
Familia: Bacillaceae
Género: Bacillus
Especie: stearothermophilus
Termófilo Extremos
Thermococcus gammatolerans
Aplicaciones
Las proteínas de estrés fueron descritas por primera vez en 1962 por Ritossa en células de
las glándulas salivares de Drosophila, después de ser expuestas a 37 ºC durante 30
minutos y a continuación a su temperatura normal de 25 ºC, lo que producía un
incremento en la síntesis de proteínas con peso molecular de 70 y 26 kDa. Estas proteínas
fueron llamadas heat shock proteins (Hsp). Son proteínas presentes en todas las células
que intervienen en la función de síntesis proteica, uniéndose a las proteínas nacientes
para dirigir su plegamiento, lo que garantiza su estructura tridimensional y con ello su
funcionamiento correcto.
Se ha demostrado inducción mediante agentes tóxicos celulares tales como Cd2+, Zn2+,
Hg2+, Cu2+, Ni2+, Cr2O72-,tetraclorofenol, cloracetamida, arsenito sódico, y 1-cloro-2,4-
dinitrobenceno a concentraciones subletales, teniendo interés esta respuesta por su
aplicación como biotest de ecotoxicidad.
Hoy se sabe que los mecanismos que conducen a la apoptosis y a la respuesta frente al
estrés están unidos. Las condiciones que inducen la respuesta al estrés pueden conducir a
la apoptosis o necrosis, en función de la intensidad y duración del estrés. El balance entre
las proteínas que inducen o inhiben la apoptosis determinará si esta se produce. Además,
la exposición celular a un estrés de mediana intensidad, suficiente para inducir la
expresión y acumulación de Hsp, protege frente a posteriores exposiciones a otros tipos de
estrés letales por sí solos.
Cuando existen proteínas desplegadas o mal plegadas, los chaperones se van a unir a ellas
hasta que alcanzan un adecuado plegamiento, mediante la ayuda de energía adquirida del
ATP, por último las proteínas se separarán de los chaperones moleculares
Otra de las funciones que realizan este tipo de proteínas de estrés es la participación en el
transporte de las proteínas a través de la membrana de distintos compartimentos. El paso
por ésta produce la parada de la transducción para que la cadena polipeptídica no sea muy
larga, porque al plegarse puede producir la obstrucción del canal.
Los chaperones moleculares inducidos en respuesta al estrés son claves para la regulación
de la apoptosis y el crecimiento de la célula, lo cual tiene una gran importancia por su
relación con el cáncer y la liberación de proteínas que pueden inducir respuesta
inmunitaria
Dentro de cada una de las familias de proteínas de estrés podemos destacar varias
características de las funciones que realizan: La familia Hsp70 va a estabilizar la estructura
de las proteínas cuando existe una competencia entre el estado desplegado y el estado de
ensamblaje durante un periodo largo de tiempo, además se unen a cadenas polipeptídicas
durante la síntesis de proteínas.
Las Hsp90 tienen un papel como supresor en la regulación, mediante la unión a diferentes
enzimas, factores de transcripción y receptores de hormonas esteroides. Estas proteínas
están unidas a un receptor esteroídico; cuando en la
célula entran este tipo de hormonas, las Hsp90 se separan
del receptor y se unen a ellas; así forman un complejo
que interacciona con el DNA, por lo que activará o
reprimirá la expresión de genes. Es decir, las Hsp90
regulan la actividad biológica de los receptores de
hormonas esteroides.
Microorganismos Termófilos:
En este caso podemos hablar de los hongos termófilos actualmente han adquirido mucho
interés en razón de su capacidad, no solo para crecer a temperaturas relativamente altas,
sino porque algunos son capaces de degradar polímeros difíciles como la celulosa y el
almidón. Esto abre el interés por el metabolismo de estos organismos y en particular de
sus enzimas. Los ácidos grasos y en particular los lípidos polares de los hongos
termofílicos, entre ellos Humicola grisea var thermoidea, parecen estar más saturados que
los lípidos de especies mesofílicas similares. La estabilidad de la membrana a altas
temperaturas es sin lugar a dudas debida al grado de saturación de sus ácidos grasos. Esta
estabilidad puede también ser en parte, debida a otros compuestos como proteínas,
esteroles, lípidos polares y su interacción.
Los hongos termófilos son fuente potencial de enzimas con interés científico y/o
comercial. Las propiedades de sus enzimas muestran diferencias no solo entre especies,
sino entre cepas. Sus enzimas extracelulares tienen temperaturas óptimas de actividad
que están cerca o arriba del óptimo de crecimiento del organismo y, en general, son más
termoestables que las enzimas de hongos Cultivo, Mercadotecnia e Inocuidad Alimenticia
de Agaricus bisporus 67 mesofílicos. Algunas enzimas extracelulares de hongos termófilos
son producidas comercialmente, y algunas otras parecen interesantes para tal fin. Los
genes de algunos hongos termofílicos que codifican lipasas, proteasas, xylanasas y
celulasas han sido clonados y sobreexpresados en hongos heterólogos y se han obtenido
proteínas puras, cristalinas para elucidar los mecanismos de termoestabilidad y de la
catálisis. En contraste, la estabilidad térmica de algunas enzimas intracelulares que han
sido purificadas es comparable y en algunos casos, menor que la observada en hongos
mesofílicos. Aunque hacen falta datos rigurosos, parece ser que los eucariotes termófilos
involucran varios mecanismos de estabilización enzimática o de optimización de su
actividad, con diferentes mecanismos que operan para diferentes enzimas (Maheshwari et
al. 2000).
Aunque pudiera pensarse que, debido a una mayor temperatura y condiciones favorables
de desarrollo, los trópicos fueran los sitios de mayor prevalencia de los hongos termófilos,
la verdad es que estos organismos se encuentran en todas partes del mundo,
especialmente en aquellos lugares en donde hay materiales orgánicos en proceso de
autocalentamiento y en lugares en donde las temperaturas les son propicias. Los hongos
termófilos han sido encontrado en: heno, compostas, turba almacenada, suelo, estiércol
de animales de sangre caliente, nidos de pájaros o de animales en hibernación y aún en
ambientes acuáticos, de donde el micelio o las esporas han podido ser aisladas (Eggins y
Malik 1969, Ellis 1980).
Uno de los principales habitats en donde viven los hongos termófilos son las compostas,
en la medida en que ellas reúnen características particulares en cuanto a temperatura, pH,
disponibilidad de oxígeno, sustrato, que permitan a estos organismos desarrollarse
paralelamente con otros organismos, también termófilos, y calentar la masa en proceso.
Estas condiciones naturalmente se ven afectadas por el volumen, granulometría del
sustrato y otros factores físicoquímicos.
Los microorganismos termofilos pueden resistir sus condiciones de temperatura sin que
sus proteínas y lípidos celulares se destruyan debido a que los termófilos se caracterizan
a nivel de membrana porque poseen una proporción alta de lípidos saturados de cadena
larga, lo que hace que tenga la fluidez adecuada a altas temperaturas. En cuanto a las
proteínas, se ha visto que poseen gran estabilidad debido a enlaces de tipo covalente e
interacciones hidrofóbicas (sustancias que son repelidas por el agua o que no se pueden
mezclar con ella).
El estudio de los termófilos se inició hace unos cuarenta años pero se ha ido intensificando
cada vez más ya que poseen enzimas diferentes que les permiten trabajar en condiciones
extremas y que tienen multitud de aplicaciones industriales. Se han aislado enzimas como
a-amilasas, DNasas y serínproteasas de la bacteria termófila marina Pyrococcus furiosus ,
xilanasas termoestables de la bacteria Rhodothermus marinus, etc.
Microorganismos Psicrófilos:
Algunos de los psicrófilos más estudiados son algas que crecen en masas densas entre o
bajo el hielo de las regiones polares. Las algas psicrófilas se observan a menudo sobre la
superficie de zonas nevadas y glaciares en número tan elevado que prestan un color rojo o
verde a la superficie.
Los microorganismos psicrofilos pueden resistir sus condiciones de temperatura sin que
sus proteínas y lípidos celulares se destruyan debido a que las enzimas de estos
organismos funcionan perfectamente a bajas temperaturas, pero se desnaturalizan
rápidamente a temperaturas moderadas.
Otra característica de los psicrófilos, en comparación con los mesofilos es que el
transporte activo funciona mejor a baja temperatura, lo que indica que la membrana
citoplasmática de los psicrófilos esta construida de tal modo que las bajas temperaturas no
inhiben estos fenómenos. Diversos estudios sobre la composición de las membranas en los
psicrófilos ha puesto de manifiesto que tienen un mayor contenido en ácidos grasos no
saturados, lo que facilita el estado semifluido de las membranas a baja temperatura (las
membranas compuestas fundamentalmente de ácidos grasos saturados se vuelven céreas
y no funcionales a esas temperaturas) .
Los microorganismos que resisten altas temperaturas son los termófilos e hipertermófilos,
en primer lugar sus enzimas y proteínas son mucho más estables a la temperatura que las
de los mesófilos; y el funcionamiento de sus macromoléculas es óptimo a altas
temperaturas. Sorprendentemente los estudios de varias enzimas termoestables indican
que a menudo su secuencia difiere en muy pocos aminoácidos de la de una enzima que
cataliza la misma reacción en un mesófilo. Parece ser que la sustitución de un aminoácido
crítico en uno o en unos pocos sitios de la enzima, hace que se pliegue de tal modo que
hace que sea termoestable. La termo estabilidad de las proteínas en los hipertermófilos
también se debe a un aumento en el número de pares iónicos presentes y al denso
empaquetamiento del interior altamente hidrofóbico de las proteínas, lo que hace que
resistan la desnaturalización en el ambiente acuoso del citoplasma. Por último, los
hipertermofilos producen ciertos solutos en cantidades significativas, como el di-in-ositol
fosfato, di glicerol fosfato y manosilglicerato, y ayudan a estabilizar las proteínas evitando
su degradación térmica.
Los microorganismos capaces de crecer a bajas temperaturas son los llamados psicrófilos.
Estos microorganismos producen enzimas que funcionan óptimamente en frio y que con
frecuencia se desnaturalizan o inactivan incluso en temperaturas muy moderadas. Las
bases moleculares de este hecho no se conocen por completo pero se ha observado que,
en general, las enzimas activas en frio poseen mayor cantidad de hélices-α y menor
cantidad de hojas-β es su estructura secundaria que las enzimas que son inactivas en frio.
La disposición en hojas-β tiende a ser una estructura más rígida, y la mayor cantidad de
hélices-α en las enzimas activas en frio puede permitir a estas proteínas mayor flexibilidad
en esas condiciones. Las enzimas activas en frio también tienden a tener más aminoácidos
polares y menos aminoácidos hidrofobicos que las enzimas presentes en mesofilos y
termófilos, lo que puede servir igualmente de ayuda para mantener la proteína flexible y
enzimáticamente activa a bajas temperaturas.
El transporte activo de los psicrófilos funciona mejor a baja temperatura, lo que indica que
la membrana citoplasmática de los psicrófilos está constituido de tal modo que las bajas
temperaturas no inhiben estos fenómenos. Diversos estudios sobre la composición de las
membranas en los psicrófilos han puesto de manifiesto que tienen un mayor contenido en
ácidos grasos no saturados, lo que facilita el estado semifluido de las membranas a baja
temperatura ( las membranas compuestas fundamental de ácidos grasos saturados se
vuelven céreas y nos funcionales a estas temperaturas). Los lípidos de algunas bacterias
psicrófilas también contienen ácidos grasos poli insaturados e hidrocarburos de cadena
larga con muchos enlaces dobles.
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica
adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los estables.
Hoja beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus
enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura
beta
Explique la calidad monomerica que conforman las proteínas celulares para evitar su
desnaturalización a temperaturas altas y bajas de crecimiento
El monómero (del griego mono, uno y meros, parte) es una molécula de pequeña masa
molecular que unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por medio de enlaces
químicos, generalmente covalentes, forman macromoléculas llamadas polímeros.
En general, los monómeros son compuestos orgánicos pequeños que se agrupan en clases
conforme a sus propiedades químicas. Hay cuatro clases de monómeros que vamos a
considerar aquí: azúcares, los monómeros constituyentes de los polisacáridos; ácidos
grasos, las unidades monoméricas de los lípidos; nucleótidos, las unidades básicas de los
ácidos nucleicos (DNA y RNA); y aminoácidos, los monómeros que forman las proteínas.
Las cuatro clases de macromoléculas se pueden subdividir en dos tipos, "portadoras de
información" y "no portadoras de información". Los ácidos nucleicos y las proteínas se
consideran macromoléculas informacionales porque la secuencia de unidades
monoméricas contenida en ellas es altamente específica, lleva información biológica y los
modos para procesar tal información. Por otra parte, los lípidos y los polisacáridos no son
informacionales porque la secuencia de monómeros en estos polímeros es, con
frecuencia, muy repetitivo y la secuencia, por sí misma, tiene en general una menor
importancia funcional. Sin embargo, debe resaltarse que tanto la naturaleza como la
secuencia de las unidades monoméricas son importantes en cualquier macromolécula
porque la distinguen químicamente de otras macromoléculas relacionadas.
DESNATURALIZACIÓN
Cuando se rompen los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria, la proteína pierde su característica, se
desnaturaliza, transformándose en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. A este proceso se lo denomina
coagulación. Es irreversible y ocasiona la pérdida de la actividad biológica de la proteína.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que
se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asímismo, un
aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura
de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el
resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a
su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. Estos aminoácidos
son los monómeros de que están formadas las moléculas proteicas, mantenidas por
enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH 2) y carboxilo (COOH) En los
aminoácidos derivados de las proteínas, el grupo amino primario ocupa una posición alfa
con respecto al grupo carboxilo y presenta la siguiente estructura:
Según su polaridad de esta cadena lateral, es posible agrupar a los aminoácidos en cuatro
clases:
Aminoácidos con cadenas laterales no polares o hidrófobas: son menos solubles en agua
que los aminoácidos polares, su hidrofobia aumenta con la longitud de la cadena lateral
alifática, sus radicales son de naturaleza hidrocarbonada no polar; se encuentran en la
parte más interna de las proteína solubles, ocultos del medio acuoso.
Aminoácidos con cadenas laterales polares o hidrófilicas: sus radicales son polares pero
sin carga y pueden establecer puentes de hidrógeno con el agua, favoreciendo su
solubilidad.
Gracias a estas estructuras especialmente las hidrófobas impiden que altas y bajas
temperaturas desnaturalicen la proteína, cambio que produce daños en la conformación
nativa a nivel secundario, terciario y cuaternario o a todas sus estructuras pero no es
necesario que se produzca alteración en los enlaces peptídicos.
Cualquier sustancia hidrofóbica en contacto con el agua provoca que ésta huya y se agrupe
en estructuras denominadas clatratos. Esta ordenación corresponde a una disminución de
la entropía del sistema. En el caso de las proteínas, los residuos hidrofóbicos de los
aminoácidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de la molécula, en
contacto con sus semejantes y alejados del agua. En consecuencia, la internalización de los
grupos hidrófobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína más agua' y, por
consiguiente, produce un aumento de entropía al doblarse. Este aumento de entropía
produce una contribución negativa a la energía libre del plegado y aumenta la estabilidad
de la estructura proteica.
La explicación de la funcionalidad de estas bacterias se viene dando a través de la
resistencia de sus proteínas al calor y porque las bacterias termófilas tienen en la
membrana lípidos ricos en acidos grasos saturados, que les permiten una estabilidad y
funcionalidad a temperaturas elevadas.
Las temperaturas de congelación bajas de aproximadamente -20 son menos nocivas para
los microorganismos que las de la escala intermedia correspondiente a las temperaturas
de congelación, por ejemplo la temperatura -10.
La congelación ocasiona una alteración general del estado coloidal del protoplasma celular.
En las células vivas algunos de los constituyentes de este, en este caso las proteínas existen
en estado coloidal dinámico, y para que subsista este estado es necesario una adecuada
cantidad de agua.
DESNATURALIZACIÓN
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación
muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares a
pH extremos o a temperaturas elevadas, les hacer experimentar un cambio conocido como
desnaturalización, el efecto más visible consiste, en un descenso de su solubilidad. Puesto
que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompe
durante este tratamiento relativamente suave, se ha llegado a la conclusión que la
estructura primaria permanece intacta. La mayor parte de la proteínas globulares
experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60 – 70º
C. La formación de un coágulo insoluble, blanco cuando se hierve la clara de huevo es un
ejemplo común de desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de la
desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica característica.
Esterasas y lipasas
Estas son las enzimas más utilizadas en biocatálisis, debido a que producen productos
quirales. Una lipasa de Bacillus thermocatenulatus, expresada en E. Coli, presentó
estabilidad a pH 11, mostrando actividad máxima a 45°C. Las enzimas hipertermófilas son
importantes para aplicaciones especificas donde se necesita utilizar altas temperaturas,
para estos casos se encontró una esterasa de Pyrococcus furiosus que presenta actividad
máxima a 100°C. Existen también lipasas de Pseudomonas adaptadas a crecer en altas
concentraciones de solventes orgánicos, y bajas temperaturas.
Glicosidasas
El uso de enzimas termoestables en la hidrólisis del almidón es bien conocido. Para este fin
se utilizan diversas enzimas de archeobacterias termofilas. Entre ellas Thermococcus
hydrothermalis produce una α-amilasa que fue clonada y expresada en E. Coli
recientemente. Esta enzima funciona en forma óptima a 80 °C y pH 5. También se ha
encontrado una pululanasa que es capaz de degradar almidón, amilosa y amilopectina, a
90°C.
Proteasas y peptidasas
Muchas proteasas de extremófilas han sido estudiadas debido a su utilidad en detergentes
comerciales. Se encontraron enzimas de psicrófilos como el Bacillus TA39 de la Antártida
que posee un rango de temperatura óptimo bajo, lo que permite el lavado a bajas
temperaturas, con el consiguiente ahorro de energía.
Otras enzimas
Muchas otras enzimas fueron identificadas y caracterizadas de organismos extremófilos.
La deshidrogenasa de Pirococcus furiosus es termoestable en condiciones anaeróbicas,
pero pierde actividad en presencia de oxígeno. También se han encontrado enzimas que se
estabilizan a alta temperatura y presión (hasta 750 ATM), siendo esta la inducción por
presión mas alta encontrada hasta el momento Otro ejemplo extremo, es el de la
racemasa de Bacillus psychrosaccharolyticus que funciona en forma óptima a 0°C.
Ejemplo de microorganismos termófilos y psicrofilos
Psicròfilos
Los pseudomonas se definen como bacios grannegativos, casi siempre móviles por una o
varios flagelos polares, aerobios estrictos y cuyo metabolismo usa solo la via oxidativa.
Algunas especies son patógenas para los vegetales y animales y en el hombre constituyen
un microbio típico oportunista que causa infecciones fundamentalmente hospitalarias con
una marcada gravedad y alta mortalidad y la vez que es patente su resistencia a los
antibióticos y antisépticos. También este microbio parece estar asociado a la fibrosis
quística infantil.
Mesófilos
Las bacterias del suelo y del agua tienen una temperatura óptima, que
oscilan entre 20 y 45ºC se denominan mesófilos, por ende en este rango
estaríamos hablando de la "normalidad" (como concepto que sustenta la
extrapolación de "extremofilia"). Aquí por lo tanto se incluyen la mayoría
de los seres vivos y, por descontado, las bacterias, incluidos todos los patógenos de los
mamíferos. Su T.opt se sitúa entre 20°C y 45°C. Algunos muestran un crecimiento lento a
más bajas temperaturas, sobre todo microbios del suelo que muy a menudo deben
sobrevivir en temperaturas extremas para su estándar.
Las que se desarrollan entre 20 y 45ºC, son las mas numerosas se clasifican en dos grupos:
uno con desarrollo optimo de 20 a 35º, que comprende los microbios saprofitos y
parásitos de plantas y animales inferiores, y otro que vive mejor entre 35y 45ºC, y suele
encontrarse en el hombre y animales superiores; a este pertenecen la mayor parte de las
bacterias patógenas.
Termófilos
Tienen una temperatura óptima por encima de los 45 ºC. Son las
bacterias que forman la mayor parte de la flora de los suelos calientes y
fuentes termales.
Los microorganismos que juegan un papel significativo en los procesos biológicos a bajas
temperaturas han sido llamados usualmente psicrofilicos. El termino psicotrópico es usado
para referirse específicamente a microorganismos que son capaces de desarrollarse
rápidamente a temperaturas inferiores a 7°C y que producen enzimas indeseables
termorresistente como lipasas y proteasas. Especies como pseudomonas, flavobacteria,
alcaligenes, acinobacter y Bacillus pertenecen al grupo de los microorganismos
psicotrópicos. Este grupo generalmente son no patógenos, pero en productos como la
leche pueden causar una variedad de sabores, incluyendo sabores a frutas, amargo y
rancio. El número de microorganismos psicotrópicos depende de las condiciones sanitarias
que prevalecen durante el proceso de la producción de la leche, depende del tiempo y la
temperatura de almacenamiento antes de su producción
Es importante considerar que los microorganismos psicotroficos son una derivación de los
psicrofilos pero no cumplen necesariamente con las mimas características. Los
psicotroficos son tolerantes al frio, es decir que pueden desarrollarse a temperaturas bajas
pero su crecimiento optimo es a temperaturas mayores, y los psicrofilos son dependientes
del frio, es decir que su temperatura de crecimiento optimo es a temperaturas
necesariamente bajas.
Bacillus cereus: Bacilo Gram positivo, esporulado, aerobio o anaerobio facultativo, móvil.
La espora es ovoidea, central y no deformante. Hidroliza la lecitina de la yema del huevo y
no fermenta el manitol. Temperatura optima 30°C a 37°C, su temperatura de crecimiento
5°C a 55°C y temperatura de germinación 5°C a 8°C. Su pH optimo 4.5 a 9.3, Aw 0.95 y su
concentración de sal 7.5%. Produce dos tipos de toxiinfecciones alimentarias: la forma
diarreica y la forma emética.
Micrococcus Luteus: Es un género de bacterias del filo Actinobacteria. 'Se encuentran en
ambientes diversos, incluyendo agua y suelo. Son bacterias Gram-positivas con células
esféricas de diámetro comprendido entre 0,5 y 3 micrómetros que típicamente aparecen
en tétradas. Micrococcus tiene una gruesa pared celular que puede abarcar tanto como el
50% del materia celular. Sobrevive a bajas temperaturas y comienza su proliferación
después de nueve días de almacenamiento del producto, siendo capaz de producir
diferentes enzimas descarboxilasa productoras de cadaverina y putrescina que causan la
descomposición del alimento mantenido en congelación
CONCLUSIONES
4. La combinación de las altas temperaturas con la humedad son los más rápidos y
efectivos para matar microorganismos, estos mueren de 5 a 10 min a una
temperatura de 50 a 70 °C. Las bajas temperaturas no se las puede utilizar como un
método de esterilización o de asepsia, ya que hay muchos microorganismos que la
resisten, lo cuales son los responsables del deterioro de alimentos que se los pone
en el frigorífico.
12. En los termófilos se encuentran las proteínas de stress que son las chaperonas las
cuales son capaces de volver a plegar a la proteína desnaturalizada por acción del
calor.
13. Tanto los psicrofilos como los termófilos resisten su temperaturas extremas pero si
ellos se encuentran a temperaturas moderadas, sus proteínas se van a
desnaturalizar lo que quiere decir que se pierde que se desdoblan perdiendo su
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria; pero no la primaria manteniendo los
enlaces peptidicos.
14. Los mecanismos (ácidos grasos y aminoácidos) que juegan un papel importante en
la supervivencia a diferentes temperaturas son aquellos que crean un balance
entre el interior del microorganismo y el medio al que está expuesto. Se producen
cambios a nivel estructural de tal manera que la temperatura no inhiba el
funcionamiento normal del microorganismo, así como el mantenimiento de las
proteínas enzimáticamente activas y el estado semifluido de las membranas.
BIBLIOGRAFÍA
Proteína represora (repressor protein) Proteína
reguladora que se une a zonas específicas del DNA,
bloqueando la transcripción; participa en el control
negativo.
Proteína sensora (sensor proteín) Unos de los
Plaqueta (platelet) Trozos de células con forma de
miembros de un sistema de dos componentes; quinasa
disco que contienen protoplasma, se encuentran en
de la membrana celular que se autofosforila como
gran número en la sangre e intervienen en el proceso
respuesta a una señal externa y pasa el grupo fosforilo
de la coagulación de la sangre.
a una proteína reguladora de la respuesta.